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COMPARTIMENTS DE LA CELLULE ET TRI DES PROTÉINES

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1 COMPARTIMENTS DE LA CELLULE ET TRI DES PROTÉINES
Lundi 26 septembre 2007 COMPARTIMENTS DE LA CELLULE ET TRI DES PROTÉINES

2 COMPARTIMENTS DE LA CELLULE ET TRI DES PROTÉINES
II - Transport entre noyau et cytosol

3 Schéma du routage

4 Enveloppe nucléaire Définit le compartiment nucléaire
Comporte deux membranes Traversée par des complexes de pores

5 Membrane nucléaire interne
En continuité avec la membrane externe Composition en protéines spécifiques Sites de liaison de la chromatine de la lamina nucléaire

6 Membrane nucléaire externe
En continuité avec la membrane interne En continuité avec le RE Porte des ribosomes Composition en protéines spécifiques

7 Espace périnucléaire En continuité avec la lumière du RE

8 Enveloppe nucléaire Fig 12-9

9 Trafic entre cytosol et noyau
Bidirectionnel Cytosol  noyau (sélectif) Histones ADN polymérase ARN polymérase protéines de régulation des gènes protéines de maturation de l'ARN… Noyau  cytosol (sélectif) ARNt ARNm Cytosol  noyau  cytosol protéines ribosomales…

10 Wente,SR2000 Science Wente,SR2000 Science
Lundi 26 septembre 2007 (C) In 1993, Akey and Radermacher reported the three-dimensional reconstruction of Xenopus NPCs resolved by cryo-EM technology (A) Afzelius 1955 Fig. 1. The NPC at increasing structural resolution. Over the past 50 years, a series of EM studies have resolved the structural features of the vertebrate and yeast NPCs at an increasingly Þne level. Illustrations based on representative structures are presented from different points in time. The models are shown in section perpendicular to the nuclear envelope and are reproduced from those in the original publications [reproduced from (4) by copyright permission of Academic Press and from (10), (66), and (67) by copyright permission of The Rockefeller University Press] Wente,SR2000 Science Wente,SR2000 Science Fig. 1. The NPC at increasing structural resolution. Over the past 50 years, a series of EM studies have resolved the structural features of the vertebrate and yeast NPCs at an increasingly Þne level. Illustrations based on representative structures are presented from different points in time. The models are shown in section perpendicular to the nuclear envelope and are reproduced from those in the original publications [reproduced from (4) by copyright permission of Academic Press and from (10), (66), and (67) by copyright permission of The Rockefeller University Press]. (A) From the work of Afzelius in 1955, a cylindrical mass was observed in the nuclear envelope of sea urchin oocytes (4) (B) EM studies by Unwin and Milligan resolved the structure of NPCs in Xenopus oocyte nuclear envelopes using Fourier averaging methods (66). CP, cytoplasmic particles; R, rings; S, spokes; P, central plug. (C) In 1993, Akey and Radermacher reported the three-dimensional reconstruction of Xenopus NPCs resolved by cryo-EM technology (67). CF, cytoplasmic Þlaments; CP, cytoplasmic particles; CR, cytoplasmic ring; NR, nucleo- plasmic ring; LR, lumenal ring; LS, lumenal spoke; RA, radial arms; ISR, inner spoke ring; S, spokes; T, transporter; NC, nuclear cage (basket); DR, distal ring. (D) Rout and colleagues mapped the relative surface-acces- sible locations of the yeast S. cerevisiae Nups on the yeast NPC structure by immunoEM (10). Each circle represents a Nup position with green for symmetrical FG Nups, blue for strictly nuclear FG Nups, red for strictly cytoplasmic Nups, gray for non-FG Nups, and purple and purple stripes for different integral membrane proteins associated with the NPC. (D) Rout and colleagues mapped the relative surface accessible locations of the yeast S. cerevisiae Nups on the yeast NPC structure by immunoEM (10). Each circle represents a Nup position with green for symmetrical FG Nups, blue for strictly nuclear FG Nups, red for strictly cytoplasmic Nups, gray for non-FG Nups, and purple and purple stripes for different integral membrane proteins associated with the NPC (B) EM studies by Unwin and Milligan resolved the structure of NPCs in Xenopus oocyte nuclear envelopes

11 Les complexes de pore Masse molaire de 125 millions
Plus de 50 protéines différentes appelées nucléoporines Symétrie octogonale

12 Nucléoporines Cronshaw,JM2002p915Table3JCB

13 Fig 12-10AB (A) Complexe de pore (B) MEB face nucléaire (ovocyte)
colonne composant annulaire composant luminal composant en bague (deux) fibrilles cytosoliques fibrilles nucléaires  panier nucléaire protéines nucléaires = protéines cytosoliques sauf pour les fibrilles Fig 12-10AB (B) MEB face nucléaire (ovocyte)

14 Fig 12-10CD (C) Coupe fine de ME : continuité des membranes externe et interne (D) Coloration négative en ME après élimination de la membrane par détergent

15 (B) MEB face nucléaire (ovocyte)
Fig B (B) MEB face nucléaire (ovocyte)

16 Schéma complexe de pore 3ème édition Fig 12-11

17 Intensité du trafic dans un complexe de pore
Plus le noyau transcrit plus il y a de complexes de pore En général entre 3000 et 4000 par noyau Pendant la réplication de l'ADN il faut 106 molécules d'histone toutes les 3 minutes  il passe 100 molécules d'histone toutes les minutes dans un pore S'il y a transcription en plus, il faut 6 nouvelles grosses et petites sous-unités ribosomales par minute

18 Diffusion à travers le complexe de pore
Si PM < D  passage libre Si PM = D 2 minutes pour s'équilibrer entre noyau et cytosol Si PM > D n'entre pas dans le noyau  Présence d'un canal aqueux de 9 nm de diamètre et 15 nm de long

19 Lundi 26 septembre 2007 Wente,SR2000 Science Wente,SR2000 Science

20 Voies possibles de diffusion libre à travers le complexe de pore
Taille estimée à partir d'expériences de diffusion = 9 nm : Très inférieure aux mesures effectuées en ME Des particules de 26 nm peuvent passer activement par dilatation du pore () Perte de composants pendant la préparation ? Fig 12-11

21 Spécificité du passage
Les ribosomes cytosoliques matures (30 nm) ne reviennent pas dans le noyau Les nouveaux ribosomes sortent du noyau ADN et ARN polymérases (PM = à D) peuvent entrer dans le noyau

22 Signaux de localisation nucléaire (SLN)
Des protéines nucléaires introduites dans le cytosol retournent dans le noyau  Signaux de localisation nucléaire (SLN) présents uniquement sur les protéines nucléaires soit séquences signal soit signaux patch séquences riches en acides aminés + (Arg ou Lys) pouvant être n'importe où dans la protéine extrémité chaîne latérale…

23 Signal de localisation nucléaire
antigène T du virus SV40 Fig 12-12

24 Visualisation du transport actif à travers les pores nucléaires
Sphères d'or colloïdal recouvertes de signaux de localisation nucléaire Injection dans la cellule vivante Fig 12-13

25 Nucléoplasmine Fig ème édition

26 Localisation de la nucléoplasmine en ME
Fig ème édition

27 Passage à travers le complexe de pore
L'orifice peut s'ouvrir jusqu'à un diamètre de 26 nm Il semble y avoir un diaphragme qui s'ouvre pour laisser passer le substrat Le passage se fait à travers le canal aqueux (très différent de la translocation à travers une membrane  La protéine peut garder sa conformation 3D

28 Les récepteurs d'importation nucléaire
Les signaux de localisation nucléaire doivent être reconnus par des récepteurs d'importation nucléaire Codés par une famille de gènes proches Chaque membre de la famille code pour un récepteur spécialisé dans le transport d'un groupe de protéines nucléaires proches

29 Fig 12-14A Les récepteurs d'importation nucléaire
Les protéines cargo 1, 2 et 3 comportent des signaux de localisation nucléaire différents ce qui les conduit à se lier à un récepteur d'importation nucléaire différent Fig 12-14A

30 Les récepteurs d'importation nucléaire
Protéines solubles cytosoliques Se lient aux nucléoporines et au signal de localisation nucléaire de la protéine cargo Certaines nucléoporines forment les bras des fibrilles cytosoliques Les nucléoporines sont riches en répétition FG (phénylalanine/Glycine) qui servent de site de liaison aux récepteurs d'importation Puis suivent leur chemin jusqu'au complexe de pore en suivant les répétitions FG

31 Protéines adaptateur entre récepteur d'importation nucléaire et protéine nucléaire
Structure proche du récepteur d'importation nucléaire (eg : Kap  et Kap ) Fig 12-14B

32 Les récepteurs d'exportation nucléaire
Servent à l'exportation des protéines du noyau vers le cytosol Sous-unités ribosomales Molécules d'ARN Reposent sur des signaux d'exportation nucléaire portés par les macromolécules à exporter Se lient au signal et aux nucléoporines Codés par la même famille que les récepteurs d'importation nucléaire

33 Les récepteurs de transport nucléaire = caryophérines (eg : Kap )
Famille de gènes Dont la famille  s'appelle importine Comportent les récepteurs d'importation nucléaire récepteurs d'exportation nucléaire 14 gènes chez la levure

34 Protéines de la famille Kap 
Chook,YM2001p703 (Table1)

35 Système de transport cytosol  noyau
Même système pour importation et exportation mais dans deux sens opposés Le récepteur d'importation transporte le cargo dans le noyau puis est reexporté dans le cytosol où il est réutilisé Le récepteur d'exportation transporte le cargo dans le cytosol puis est reimporté dans le noyau où il est réutilisé Un pore peut transporter dans les deux sens

36 Augmentation de l'ordre dans la cellule
Il y a des protéines spécifiques du noyau Il y a des protéines spécifiques du cytosol Donc il y a accroissement de l'ordre dans la cellule Donc il faut de l'énergie Elle résulte de l'hydrolyse de GTP en GDP par une GTPase appelée Ran

37 Ran GTPase monomérique Hydrolyse GTP en GDP + énergie
Fournit l'énergie pour l'importation et l'exportation nucléaires Existe dans le cytosol et le noyau Existe dans deux conformations suivant que c'est du GTP ou du GDP qui est lié

38 Protéines régulatrices de Ran
Activent la conversion de Ran en Ran GTP ou Ran GDP Deux types de protéines régulatrices de Ran 1 - GTPase Activating Protéine (GAP) Active Ran GTP  Ran GDP Cytosolique  Le cytosol contient du Ran GDP 2 - Guanine Exchange Factor (GEF) Échange GDP en GTP Transforme Ran GDP  Ran GTP Nucléaire  Le noyau contient du Ran GTP

39 GTPase Activating Protéine (GAP) est dans le cytosol  Ran GDP est dans le cytosol
Fig 12-15 Guanine Exchange Factor (GEF) est dans le noyau attaché à la chromatine  Ran GTP est dans le noyau

40 C'est le gradient des deux conformations différentes Ran GTP/Ran GDP qui détermine la bonne direction du transport nucléaire Fig 12-16

41 A - Importation

42 C'est le gradient des deux conformations différentes Ran GTP/Ran GDP qui détermine la bonne direction du transport nucléaire Fig gauche

43 Les deux éléments qui déterminent la bonne direction de l'importation
Le déplacement des récepteurs d'importation nucléaire le long d'alignements de répétition de FG des nucléoporines jusqu'au bord nucléaire du complexe de pore ne peut se faire que s'ils sont chargés du bon cargo La liaison du Ran GTP (qui est localisé dans le noyau) entraîne la libération du cargo de son récepteur

44 Fig 12-17A Récepteur d’importation nucléaire Hélices 
Sites de liaison des protéines cargo et du Ran GTP Fig 12-17A

45 Fig 12-17B Cycle de chargement dans le cytosol et déchargement dans le noyau d'un récepteur d'importation nuclaire

46 Devenir du récepteur d'importation nucléaire - Ran GTP
Le cargo a été libéré dans le noyau Retourne dans le cytosol par le complexe de pore "Ran binding protein" (NTF2) déplace Ran GTP du récepteur Ran-GAP peut activer Ran qui hydrolyse son GTP lié Ran-GDP quitte "Ran binding protein" Ran-GDP est réimporté dans le noyau

47 Les trois points de vue 1 - Le Ran 2 - Le cargo
3 - Le récepteur d'importation

48 1 - Le Ran

49 2 - Le cargo

50 3 - Le récepteur d'importation

51 Caryophérine  (Kap ) se complexe à Caryophérine 1 (Kap 1) pour fixer Ran GTP
Lundi 26 septembre 2007 Chook,YM2001p703 (fig1) ARM = motifs retrouvés chez la drosophile comme équivalent de  caténine chez l'homme Fig. 1. Reactions involving Kap, Kap1, NLS and Ran. Kap is divided into three structural units: a basic autoinhibitory N-terminal domain, a central NLS- binding domain with ten tandem ARM repeats and a small hydrophilic C-terminal domain of unknown function. The Kap autoinhibitory N-terminal domain binds Kap1, relieving autoinhibition and allowing NLS peptides to bind the ARM domain. In the presence of RanGTP, a high-affinity Kap1–RanGTP complex is formed, Kap is dissociated from Kap1, returned to its autoinhibitory state and NLS peptides are released. Kap1 is unique among the Kap family in its use of Kap as an adaptor protein. Other members of the Kap family bind their substrates directly.

52 Chook,YM2001p703 (fig2) Structures des complexes Kap  et
Lundi 26 septembre 2007 Structures des complexes Kap  et Kap -NLS (Signal de localisation nucléaire) Chook,YM2001p703 (fig2) Fig. 2. Structures of Kap and Kap–NLS complexes. (a) Ribbon diagram of N-terminally truncated yeast Kap (yKap88–530). Kap has ten ARM repeats (each shown in a different color), which stack to form a right-handed superhelix. (b) Yeast Kap88–530 complexed with two SV40 Tantigen NLSs (NLSs shown in gray). ARM repeat colors as in (a). NLS peptides bind at two sites on the concave groove. (c) Ribbon diagram of full-length mouse Kap –– the autoinhibited Kap with low affinity for NLSs. ARM repeat colors as in (a). Residues 44–54 of the N-terminal Kap domain (in green) form an internal NLS that binds the N-terminal NLS-binding site of the ARM domain. A dashed line indicates the disordered polypeptide chain between the N-terminal and ARM domains. (d) The N- terminal NLS-binding site of yeast Kap88–530 bound to the SV40 T antigen NLS. The NLS peptide is drawn in ball and stick, and its sidechains are denoted P1–P5. Interacting Kap residues are presented by the H3 helices (represented by cylinders) of ARM repeats 2–5. Each ARM repeat helix is colored as in (a). (e) The NLS site of the yeast Kap88–530– nucleoplasmin NLS complex. Bipartite nucleoplasmin NLS spans both the major N- terminal and minor C-terminal monopartite NLS-binding sites. Representation and color scheme as in (d). (f)The N-terminal NLS-binding site of the yeastKap88–530–c-myc NLS complex. Representation and color scheme as in (d). (g)Autoinhibited mouse Kap, with its internal NLS (Kap residues 44–54) bound in the N-terminal NLS-binding site. Representation and color scheme as in (d). Common features of NLS binding include conserved tryptophan–asparagine pairs, each from an ARM repeat (W153–N157, W195– N199, W237–N241, W363–N367 and W405–N409). The asparagines hydrogen bond with the NLS backbone, constraining it in extended conformation, and the tryptophan sidechains form hydrophobic interactions with aliphatic portions of the basic NLS sidechains. Charged interactions between basic NLS sidechains and acidic residues (D203, E272, D276, E402) occur at the periphery of the binding groove.

53 Chook,YM2001p703 (fig3) Structures des complexes Kap 
Lundi 26 septembre 2007 Structures des complexes Kap  Fig. 3. Structures of Kap complexes. (a) Kap1–Kap11–54 complex. Human Kap1 (ribbon representation, in red) comprises a tight superhelical coil of 19 HEAT repeats, with a diameter and pitch of 50 Å. Human Kap11–54 is in green; its N- terminal third adopts an extended conformation and the rest forms a long helix (shown as a cylinder). The C-terminal half of Kap1 wraps around the substrate helix and the yellow acidic loop of Kap1 binds the substrate extended chain. The two views are related by a 90° rotation about the horizontal axis. (b)Kap2– RanGppNHp complex. Human Kap2 (ribbon drawing in red) is a superhelical spiral of 20 HEAT repeats. The spiral forms two contiguous and approximately orthogonal arches (view on the right). Human Ran (ribbon drawing in blue) is clamped in the N-terminal arch. The nucleotide is shown in ball-and-stick representation. The long acidic loop (yellow) of Kap2 extends into both arches to interact with Ran and the C-terminal arch, where substrate is proposed to bind. The two views are related by a 90° rotation about the vertical axis. (c)Kap11–462–RanGppNHp complex. Human Kap11–462 is shown in red and human Ran in blue. The orientation of this complex is the same as that of the Kap2–Ran view directly above it. (d) Human Kap11–442 bound to a fragment of yeast nucleoporin Nsp1p. Orientation as in (c). Kap11–442 is in red. Twenty-one residues of the entire Nsp1p fragment (residues 497–608, five tandem FG- repeats) are observed, binding to the convex side of the Kap11–442 N-terminal arch. Interactions occur only between Kap11–442 and the FXFG core of two FG- repeats. The FXFG core is shown in light magenta and the rest of the Nsp1p residues are in dark magenta. Chook,YM2001p703 (fig3)

54 Lundi 26 septembre 2007 Modèle d'un complexe d'importation nucléaire NLS*-Kap -Kap 1 fixé aux répétitions FG d'une nucléoporine *NLS = Nuclear Localization Signal Chook,YM2001p703 (fig4) Fig. 4. Model of an NLS–Kap–Kap1 import complex docked at the FG-repeats of a nucleoporin. Coordinates for the Kap11–442–Nsp1p FG-repeat complex were superimposed onto the first ten HEAT repeats of the Kap1–Kap11–54 complex. Transformed coordinates of the two yeast nucleoporin Nsp1p FG- repeats (stick representation in purple, with the FXFG core in magenta) were modeled onto the human Kap1–human Kap11–54 complex (ribbon drawing; Kap1 in red and Kap11–54 in green). The structure of the truncated mouse Kap72–497–SV40 T antigen NLS complex is connected (arbitrary orientation) by a dashed line to Kap11–54, which is bound to human Kap1. Mouse Kap is in green and the NLS peptide is in gray.

55 B - Exportation : idem importation : toutefois
Ran GTP dans le noyau entraîne la liaison du cargo à son récepteur (au lieu de la dissociation dans l'importation) puis Liaison au complexe de pore (nucléoporines) Passage dans le cytosol , Action de ran binding protein et ran GAP, Hydrolyse du GTP, Libération du cargo et ran GDP dans le cytosol, Le récepteur d'exportation retourne dans le noyau.

56 C'est le gradient des deux conformations différentes Ran GTP/Ran GDP qui détermine la bonne direction du transport nucléaire Fig droite

57 Localisation des protéines
Protéines qui font la navette entre noyau et cytosol importation nucléaire > exportation  localisation nucléaire exportation nucléaire > importation  localisation cytosolique  possibilité de changer la localisation d'une protéine en agissant sur les taux relatifs d'importation et d'exportation Protéines fixes dont le passage à travers le pore est strictement contrôlé  Régulation de la localisation nucléaire  régulation de l'expression des gènes

58 4 exemples Embryon de drosophile Activation des lymphocytes T
Métabolisme du cholestérol Régulation de l'expression des gènes par récepteur des glucocorticoïdes

59 Fig 12-18 1 - Embryon de drosophile
Protéine régulatrice du gène dorsal exprimée dans toutes les cellules de l'embryon gène actif que dans les cellules ventrales (en bas) où elle a une localisation nucléaire Fig 12-18

60 Fig 12-19 2 - Activation des lymphocytes T
NF-AT = Nuclear Factor of Activated T cells Protéine régulatrice de gène cytosolique phosphorylée au repos Cyclosporine inhibe la calcineurine  pas de déphosphorylation Fig 12-19 2 - Activation des lymphocytes T

61 3 - Métabolisme du cholestérol
Les protéines régulatrices de gène cytosoliques sont liées à des protéines inhibitrices qui soit les immobilisent dans le cytosol soit masquent leur signal de localisation nucléaire (SLN)  pas de liaison possible avec le récepteur d'importation nucléaire Protéine du métabolisme du cholestérol forme inactive dans la membrane du RE si carence en cholestérol  activation de protéases qui libèrent la protéine de la membrane du RE  la protéine peut entrer dans le noyau et activer les gènes de la synthèse du cholestérol

62 4 - Régulation de l'expression des gènes par récepteur des glucocorticoïdes
Fig ème édition

63 Exportation des ARN Les nouveaux messagers sont liés à des protéines même pendant leur maturation nucléaire Ces protéines ont des signaux d'exportation nucléaire Une fois dans le cytosol ces protéines sont retirées et retournent dans le noyau Les ARN immatures sont retenus dans le noyau

64 Enveloppe nucléaire Lamina nucléaire Filaments intermédiaires
Lamines nucléaires Réseau à deux dimensions

65 La lamina nucléaire (ovocyte de xenopus)
Fig 12-20

66 Topologie de l'enveloppe nucléaire
Burke,B2002p487(fig1)

67 Burke,B2002p575(fig1)Nat Rev Mol Cell Biol
Organisation de l'enveloppe nucléaire Burke,B2002p575(fig1)Nat Rev Mol Cell Biol

68 Rapports de la lamina nucléaire
Complexes de pores Protéines intégrales de la membrane nucléaire interne Chromatine Liens entre ADN et enveloppe nucléaire

69 Pai,CY2002p452TICB

70 Lundi 26 septembre 2007 Hegele,RA2000 Nat Med Hegele,RA2000 Nat Med

71 Pathologie de la lamina nucléaire
Dystrophie musculaire de Emery-Dreifuss liée à l'X et autosomique dominant Lipodystrophie de Dunnigan

72 Brian C. Capell & Francis S
Brian C. Capell & Francis S. Collins Human laminopathies: nuclei gone genetically awry Nature Reviews Genetics 7, (December 2006) Fig1 The nuclear lamina lies on the inner surface of the inner nuclear membrane (INM), where it serves to maintain nuclear stability, organize chromatin and bind nuclear pore complexes (NPCs) and a steadily growing list of nuclear envelope proteins (purple) and transcription factors (pink). Nuclear envelope proteins that are bound to the lamina include nesprin, emerin, lamina-associated proteins 1 and 2 (LAP1 and LAP2), the lamin B receptor (LBR) and MAN1. Transcription factors that bind to the lamina include the retinoblastoma transcriptional regulator (RB), germ cell-less (GCL), sterol response element binding protein (SREBP1), FOS and MOK2. Barrier to autointegration factor (BAF) is a chromatin-associated protein that also binds to the nuclear lamina and several of the aforementioned nuclear envelope proteins. Heterochromatin protein 1 (HP1) binds both chromatin and the LBR. ONM, outer nuclear membrane.

73 Brian C. Capell & Francis S
Brian C. Capell & Francis S. Collins Human laminopathies: nuclei gone genetically awry Nature Reviews Genetics 7, (December 2006) Fig 2 The LMNA gene (introns not to scale) is 57.6 kb long and consists of 12 exons, encoding two globular domains and a central -helical coiled-coil rod domain. Lamin C (not shown) is encoded by exons 1 to 9 and a portion of exon 10. Lamin A results from alternative splicing, which adds exons 11 and 12 and removes the lamin-C-specific portion of exon 10. Examples of the main mutations that cause laminopathies are shown above the gene; not all mutations are listed. A more complete list can be obtained at the Leiden Muscular Dystrophy pages and OMIM. In the case of HGPS, MAD, FPLD, AR-EDMD, RD and CMT2B1, the most common causative LMNA mutation (or only mutation) is shown. In the cases of AD-EDMD, AWS, LGMD1B, GLD and DCM1A, a representative mutation among multiple causative mutations is included. AD-EDMD, autosomal dominant Emery–Dreifuss muscular dystrophy; AR-EDMD, autosomal recessive Emery–Dreifuss muscular dystrophy; AWS, atypical Werner syndrome; CMT2B1, Charcot–Marie–Tooth disorder, type 2B1; DCM1A, dilated cardiomyopathy, type 1A; FPLD, Dunnigan familial partial lipodystrophy; GLD, generalized lipodystrophy; HGPS, Hutchinson–Gilford progeria syndrome; LGMD1B, limb girdle muscular dystrophy, type 1B; MAD, mandibuloacral dysplasia; RD, restrictive dermopathy.

74 Brian C. Capell & Francis S
Brian C. Capell & Francis S. Collins Human laminopathies: nuclei gone genetically awry Nature Reviews Genetics 7, (December 2006) Fig 3

75 Enveloppe nucléaire pendant la mitose (1 de 2)
Phosphorylation des lamines nucléaires par une cdk (kinase dépendant des cyclines) Désassemblage des complexes de pore Les protéines de membrane diffusent dans le RE Mélange des protéines nucléaires et cytosoliques

76 Enveloppe nucléaire pendant la mitose (2 de 2)
Lundi 26 septembre 2007 Enveloppe nucléaire pendant la mitose (2 de 2) L'enveloppe se reforme autour des chromosomes Le RE s'enroule autour des chromosomes Puis fusionne Les complexes se reforment et réimportent les protéines nucléaires (qui ont gardé leur signal de localisation) De ce fait toutes les protéines nucléaires sont réimportées

77 Burke,B2002p487(fig2) Cellules de rein de rat
ADN, Microtubules, enveloppe nucléaire (POM 121) a - Liséré nucléaire b - Invaginations de l'enveloppe nucléaire c - Enveloppe nucléaire fragmentée d - Enveloppe nucléaire dispersée e - Enveloppe nucléaire partiellement reconstituée Interphase Prophase Prométaphase Métaphase Anaphase Cytodiérèse Burke,B2002p487(fig2)

78 Burke,B2002p487(fig3) Fragmentation de l'enveloppe nucléaire
a Interphase (nucléation de MT par les centosomes) b Prophase : invagination de l'enveloppe c Déchirement de l'enveloppe d Prométaphase : Le trou s'aggrandit e Métaphase : les MT retirent les résidus d'enveloppe vers les centrosomes

79 Désorganisation de l'enveloppe nucléaire
Beaudouin,J2002p83fig7Cell

80 Deux modèles d'assemblage des pores nucléaires
Burke,B2002p487(fig4)

81 Les étapes de l'assemblage de l'enveloppe nucléaire
Burke,B2002p487(fig5)

82 Fragmentation et reformation de l'enveloppe nucléaire pendant la mitose
Fig 12-21

83 Cartier,R2002p157GeneTher Application thérapeutiques des signaux de localisation nucléaires


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