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Chez tous les organismes vivants, 99,9% des réactions chimiques sont catalysées par des molécules de nature protéique que lon appelle enzymes. Un ou une.

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1 Chez tous les organismes vivants, 99,9% des réactions chimiques sont catalysées par des molécules de nature protéique que lon appelle enzymes. Un ou une enzyme est un catalyseur biologique dune réaction chimique se déroulant au sein du vivant. Un enzyme accélère la transformation dune ou de plusieurs molécules en une ou plusieurs autres molécules. Les molécules transformées sont les substrats et les molécules obtenues sont les produits. DEFINITIONS

2 Ligand Corps chimique ayant une liaison sp é cifique avec une enzyme · Toutes les mol é cules ayant une liaison sp é cifique avec une prot é ine sont appel é es ligands. · Pour chaque ligand, il existe au moins un site de fixation sur la prot é ine qui le reçoit

3 Apoenzyme : Partie prot é ique de la mol é cule enzymatique. Certaines enzymes sont form é es uniquement d une prot é ine. D autres, contiennent en plus, une partie non prot é ine, indispensable à leur activit é. Coenzyme : Petite mol é cule organique, non prot é ique, associ é e à l apoenzyme, indispensable à la catalyse enzymatique.

4 Cofacteur m é tallique :Ce sont des ions min é raux qui sont indispensable à l activit é enzymatique : _ Soit parce qu il est responsable de la stabilit é de la structure tertiaire de l apoenzyme. _ Soit parce qu il intervient dans la fixation du substrat. _ Soit parce qu il participe directement à la catalyse. Il existe quatre types d enzymes possibles : _ Prot é ine enzymatique seule. _ Apoenzyme + coenzyme. _ Apoenzyme + ion. _ Apoenzyme + coenzyme + ion.

5 Pour catalyser correctement une réaction chimique, un enzyme a parfois besoin d'une molécule "exogène". Il peut sagir dun ion ou dun coenzyme. Il y a deux familles de coenzymes : - ceux qui ne sont que transitoirement liés à lenzyme et que lon considère alors comme des co-substrats, - ceux que lon nomme groupes prosthétiques et qui sont liés de façon covalente à la protéine. Le cofacteur dun enzyme est une molécule qui apporte un groupement chimique important pour la catalyse enzymatique, groupement que ne possède pas lenzyme seul. COENZYMES

6 apoenzyme (inactif) +cofacteur holoenzyme (actif) COENZYMES

7 Biotine Carboxylation Alkylation Coenzyme A Transfert de groupe acyl Acide folique Coenzymes à nicotinamide Oxydo-réduction Phosphate de pyridoxal CofacteurRéaction impliquée Coenzymes flaviniquesOxydo-réduction Tétrahydrofolate Thiamine pyrophosphate Coenzyme à cobalamine ( vit B12 ) Transfert de groupe acyl Transfert de groupe amino Transfert de groupe à un carbone Transfert de groupe aldéhyde

8 N N N N O OH O H H H CH 2 -O-P-O-P-O-CH 2 -C-CH-C-NH-CH 2 -CH 2 -C-NH-CH 2 -CH 2 -SH O O-O- H NH 2 O O-O- H3CH3C OHO O H3CH3C - O-P=O O-O- Coenzyme A (HS-CoA) COENZYMES

9 Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD + ) N N N N O OH H H H H 2 C O P O P O CH 2 O O-O- H NH 2 O OH H H H H + C O NH 2 O O-O- N COENZYMES

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19 ENZYME + MODELE DE FISHER : CLE-SERRURE SUBSTRAT ENZYME SUBSTRAT

20 MODELE DE KOSHLAND : AJUSTEMENT INDUIT ENZYME SUBSTRAT ENZYME SUBSTRAT

21 Propri é t é s particuli è res des catalyseurs 1-Sp é cificit é s enzymatiques : · Sp é cificit é de r é action : Pour un substrat donn é, une enzyme donn é e ne catalyse qu une seule r é action sur l ensemble de celle qui est possible. · Sp é cificit é de substrat : Elle est li é e à la structure tridimensionnelle de la mol é cule de substrat. · Sp é cificit é de fonction : Elles agissent sur un substrat poss é dant la même fonction chimique (l alcool d é shydrog é nase catalyse la d é shydrog é nation de l é thanol mais aussi d autres alcools). La sp é cificit é enzymatique est due à un compl é ment mol é culaire entre le substrat et une r é gion particuli è re de l enzyme appel é, le centre actif

22 Unités de vitesse : système international Unités utilisées Unit é internationale (UI) : quantit é d'enzyme qui transforme une micromole de substrat en 1 minute. Katal (unit é du syst è me international) (kat) : quantit é d'enzyme qui transforme une mole de substrat en 1 seconde. Ceci correspond à des quantit é s é normes d'enzyme utilisation de sous-multiples : µ kat ou nkat 1 UI = 16,66 nkat

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24 Nomenclature: Les enzymes sont classifiés selon la réaction qu'ils catalysent. Ils sont désignés par un nom commun (carboxypeptidase A), un nom systématique (peptidyl-L- amino acide hydrolase) et un numéro de classification (EC « Enzyme Commission » ). les 6 principales classes, puis les sous-classes et les sous-sous-classes. 1 = oxydoréductase Réaction oxydation - réduction 2 = transférase Transfère des groupements fonctionnels 3 = hydrolase Réactions hydrolytiques 4 = lyase Réaction délimination pour former des liaisons doubles 5 = isomérase Isomérisation 6 = ligase Formation des liaisons avec hydrolyse ATP

25 EC 1 : oxydo –réductases : les oxydo-réductases sont des enzymes catalysant les réactions d'oxydo-réduction en transférant les ions H + et des électrons.Elles sont associées à des coenzymes d'oxydoréduction (NAD, FAD, FMN...). Une enzyme catalysant une réaction du type :enzymesoxydo-réductionélectronscoenzymesNADFAD FMN A – + B A + B – est par exemple une oxydoréductase. Dans cet exemple, A est le réducteur (donneur d'électron) et B l'oxydant (accepteur d'électron). Les oxydoréductases sont classées EC 1 dans la nomenclature EC des enzymes. Les oxydoréductases peuvent être ensuite divisées en sous-classes :nomenclature EC

26 1.1.1avec le NAD +ou le NADP + comme accepteur dhydrogène exemples :L-malate :NAD –oxydoréductase ( ) L-lactate :NAD oxydoréductase ( ) 1.1.2avec un cytochrome comme accepteur exemples : L-lactate : ferricytochrome c-oxydoréductate ( ) 1.1.3avec O2 comme accepteur dhydrogéne exemples : glucose oxydase ou B-D-glucose :oxygéne –oxydoréductase( ) EC 1.2 :les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs aldéhyde ou cétoneEC 1.2aldéhydecétone : avec le NAD + ou le NADP + comme accepteur Exemples D-glycéraldéhyde -3- phosphate : NAD –oxydoréductase ( ) : avec O2 comme accepteur Exemples Xanthine : oxygène oxydoréductase ( ) EC 1.1 :les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-OH (alcool oxydoréductase) :donneur dhydrogèneEC 1.1alcool oxydoréductase

27 EC 1.3 :les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneursEC 1.3 CH-CH (CH-CH oxydoréductases)CH-CH oxydoréductases avec le NAD + ou le NADP +comme accepteur Exemples 4,5 dihydro-uracile : NAD oxydoréductase ( ) avec le un cytochrome accepteur avec O2 comme accepteur Exemples 4,5 dihydro-orotate : oxygène oxydoréductase ( ) EC 1.4 :les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneursEC 1.4 CH-NH 2 (acide aminé oxydoréductases, monoamine oxydase)acide aminé oxydoréductasesmonoamine oxydase avec le NAD + ou le NADP + comme accepteur Exemples L-glutamate :NAD oxydoréductase ( )

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29 EC 2 :Transférases : une transférase est une enzyme dont le rôle est de catalyser le transfert d'un groupe fonctionnel (par un exemple un groupe éthyle ou phosphate) d'une molécule (appelée donneur) à une autre (appelée accepteur). Par exemple, une enzyme catalysant la réaction suivante sera une transférase:enzyme groupe fonctionneléthylephosphate molécule A–X + B A + B–X Dans cet exemple, A est le donneur et B l'accepteur. Il est courant que le donneur soit un coenzyme.coenzyme Les transferases sont classées EC 2 dans la nomenclature EC. Elles peuvent ensuite être classées dans neuf sous-classes :nomenclature EC EC 2.1 qui regroupe les enzymes transférant un groupe à un carbone (méthyltransférase) (exemples :S-adénosyl-méthionine- :L-homocyctéine S- méthyl transférase ( )EC 2.1méthyltransférase EC 2.2 qui regroupe les enzymes transférant un groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone)EC 2.2aldéhyde cétone EC 2.3 qui regroupe les acyltransférasesEC 2.3acyltransférases EC 2.4 EC 2.4 qui regroupe les glycosyltransférasesglycosyltransférases

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31 EC 3 Les hydrolases : Exemples lipase ou glycérol-ester hydrolase( ) constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale :enzymescatalysentréactionshydrolyse R-R' + H 2 O R-OH + R'-H On y trouve par exemple les estérases, qui hydrolysent les esters (R-CO-O~R'),estérasesesters les peptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiquespeptidasesliaisons peptidiques (AA1-CO~NH-AA2), les glucosidases, qui hydrolysent les oligo- ou polysaccharidesglucosidasesoligo-polysaccharides (sucre1-O~sucre2), les phosphatases, qui hydrolysent les produits phosphorés (exemple : ATP + H 2 O ADP + P).phosphatases

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33 EC 4 lyases : Exemple :Aspartate décarboxylase ou L-aspartate 4 carboxylase ( ) est une enzyme qui catalyse la rupture de différentes liaisons chimiques par des moyens autres que l'hydrolyse ou l'oxydation, formant ainsi souvent une nouvelle liaison double ou un nouveau cycle. Par exemple une enzyme lyase catalyse la réaction de transformation de l'adénosine triphosphate (ATP) en adénosineenzymeliaison doubleadénosine triphosphateadénosine monophosphate cycliquemonophosphate cyclique (AMPc) : ATP AMPc + PPi Les lyases diffèrent des autres enzymes, en ce sens qu'elles ne nécessitent qu'un réactif dans le sens direct de la réaction, mais deux dans le sens inverse: Réaction: A B + C Les lyases sont classées EC 4 dans la nomenclature EC de classification des enzymes. Les lyases peuvent être ensuite classée dans sept différentes sous-catégories :nomenclature EC

34 EC 4.1 qui regroupe les lyases qui coupent les liaisons carbone- carbone: les décarboxylases (EC 4.1.1), les aldolases (EC 4.1.2), oxacide lyases (EC 4.1.3)EC 4.1décarboxylasesaldolases EC 4.2 qui regroupe les lyases qui coupent les liaisons carbone- oxygène; comme les déhydratasesEC 4.2déhydratases EC 4.3 qui regroupe les lyases qui coupent les liaisons carbone-azote, comme la phénylalanine ammonia-lyaseEC 4.3phénylalanine ammonia-lyase EC 4.4 qui regroupe les lyases qui coupent les liaisons carbone-soufreEC 4.4

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36 EC 5 isomérases ( exemple Alanine racémase ( ) est une enzyme qui catalyse les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères. Ces isomérases comprennent des racémases qui catalysent la transformation dune forme D en forme L.enzymemoléculegroupements fonctionnelsisomères Les isomérases catalysent des réactions du type : A B où B est un isomère de A Les isomérases sont regroupées dans la classe EC 5 dans la nomenclature EC. Elles sont ensuite réparties dans six sous-classes :nomenclature EC EC 5.1 qui regroupe les enzymes qui catalysent des réactions de racémisation (racémases) et d'épimerisation (épimérases)EC 5.1racémisationracémasesépimerisationépimérases EC 5.2 qui regroupe les enzymes qui catalysent les réactions d'isomérisation cis- trans (cis-trans isomérases)EC 5.2cis-trans isomérases EC 5.3 qui regroupe les oxydo-réductases intramoléculairesEC 5.3oxydo-réductases EC 5.4EC 5.4 qui regroupe les transférases intramoléculaire (mutasestransférasesmutases

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38 EC 6 ligases (Exemple :Alanyl t-RNA synthétase ( ) est une enzyme qui catalyse la jonction de deux molécules par de nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l'ATP ou d'autres molécules similaires.enzyme liaisons covalenteshydrolyseATP Les ligases sont classées EC 6 dans la nomenclature EC des enzymes. Cette classe peut ensuite être divisée en six sous-classes :nomenclature EC EC 6.1 : regroupe les ligases qui forment des liaisons carbone-oxygèneEC 6.1 EC 6.2 : regroupe les ligases qui forment des liaisons carbone-soufreEC 6.2 EC 6.3 : regroupe les ligases qui forment des liaisons carbone-azoteEC 6.3 EC 6.4 : regroupe les ligases qui forment des liaisons carbone-carboneEC 6.4

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41 Coordonnées de la réaction Énergie libre, G° Réactif S Produit P G°<0 doù réaction S P possible SP Énergie de G IBBS de la réaction G° Rappels de thermodynamique

42 G° = -RT ln K éq [P] éq G° = -RT ln [S] é q Si à léquilibre nous avons beaucoup plus de P que de S alors on peut penser que la réaction est en faveur de la transformation de S en P. RAPPELS R = 8,3145 J.K - 1.mol -1 Équation de VAN'T HOFF [P] éq [S] é q SP Nous avons donc ln >0 doù G°<0. Rappels de thermodynamique

43 G° catalysée X État de transition (catalysé) EX État de transition (non catalysé) X Énergie de GIBBS dactivation Réactif S Produit P Coordonnées de la réaction Énergie libre, G° G° non catalysé Rappels de thermodynamique

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45 Les enzymes sont des protéines constituées dacides aminés pouvant porter des fonctions chimiques sensibles aux variations de pH. Ces fonctions chimiques peuvent se protonner ou se déprotonner selon le pH du milieu dans lequel se trouve lenzyme. Effet du pH pH V max Zone de pH optimum

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47 pepsine 2,2 créatine kinase 7,9 Effet du pH pH V max

48 Augmentation de la probabilité de rencontres entre enzyme et substrat. Augmentation de la vitesse de la phase de transformation du substrat en produit (augmentation de k cat ). A températures élevées, fluctuations importantes de la structure 3D de la protéine avec perte de structure tertiaire : dénaturation thermique, souvent irréversible. Effet de la température V max 050 stabilité activation chimique 100


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