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Lipides II- Lipides §Insolubles / eau. §Solubles : Ether, Chloroforme, Benzène. §Représentent ~ 20 % du poids corporel. §Réserve énergétique organisme.

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1 Lipides II- Lipides §Insolubles / eau. §Solubles : Ether, Chloroforme, Benzène. §Représentent ~ 20 % du poids corporel. §Réserve énergétique organisme (1g 9 Kcal) §Principaux composants des Mbs. §Ac. linoléique et linolénique :AG insaturés nutritionnels indispensables (non synthétisés par organisme, apportés par alimentation) §Principaux : AG, Triglycérides, Phospholipides, Stéroïdes

2 A.Gras: §Monoacides, linéaires. §Chaîne de C : CH 3 -(CH 2 ) n -COOH AG saturé (saturation en H) : absence de = AG insaturé : 1 ou plus de = (C=C) §Systématique : nbre de C, position et nbre de =

3 Acide oléique 18:1 9 (18 C, 1= C9-C10) Ou C18 : 1 9 (18C, 1 = en oméga 9 ( 9 )) Le + abondant des AG dans notre organisme. Abondant dans toutes les huiles Ales ou Vles. Excellent aliment énergétique. Utilisé à faire des savonnettes. Ac. Palmitique 16:0 (16 C et aucune =) Produit de synthèse des lipides/cellules /gras Ales (20-30%) ou Vles (35-45%) Excellent aliment énergétique Utilisé biscuits, gâteaux, margarines, CH 3 –(CH 2 ) 14 -COOH

4 Acide linoléique C18 : 2 6,9 (18 C, 2 = en 6, 9 ) / huiles végétales Indispensable (ration alimentaire) Besoins quotidiens : 3- 4 g. Acide linolénique C18 : 3 3, 6, 9 (18 C, 3 = en 3, 6, 9 ) / huiles végétales et des poissons Indispensable CH 3 –CH 2 -CH=CH-CH 2 -CH=CH-CH 2 -CH=CH-(CH 2 ) 7 -COOH

5 Triglycérides: §Lipides de réserve §Graisses (nature) = mélange de triglycérides §AG + Glycérol mono-, di- et triglycérides. * Type de réaction : condensation ou synthèse par déshydratation

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7 §Réserve d' : l 1 g Trigly. + double d' que 1 g G ou P faut ~ 2 g G 1g L Inversement, 1 g L en équivalent 2 g G. l Vx font leurs réserves surtout sous forme d'amidon l Ax mettent en réserve leurs surplus sous forme Trigly. (déplacement) §Isolant thermique réserves des Trigly : Baleines et phoques §3 AG identiques ( généralement) Triglycérides §AG Trigly. mixtes : huile de lin : Trigly. 2 AG insaturés Trigly. (Ax) généralement saturés ; Trigly.(Vx) + souvent, mono ou polyinsaturés *Gras saturé % cholestérol maladies cardiovasculaires* § Insoluble : Triglycérides pas solubles / eau Peuvent se dissoudre en s'associant à protéines lipoprotéines

8 Phospholipides (Phosphatides, Phosphoglycérolipides): § / Mbs., tissu nerveux et jaune dœuf §Dérivés des Trigly., sauf 1C phosphorylé: glycérol lié à 2 AG et 1P

9 §Glycérol et P hydrophile, soluble /eau §AG hydrophobe, pas soluble /eau Partie glycérol-phosphate hydrophile alors que AG hydrophobes. On représente souvent phospholipides par 1 boule (portion hydrophile), et 2 "pattes" (AG hydrophobes)

10 Mbs cellulaires : Phospholipides en double couche moléculaire : AG, hydrophobes : se font face, + d'affinité entre eux qu'avec eau. Glycérol et P, hydrophiles : en contact avec eau Mb cellulaire formée d1 double couche de phospholipides aussi des protéines et polysaccharides.

11 Cardiolipides § / Mbs externes des mithochondries §Isolés ( 1ère fois ) mithochondries du coeur. §2 Ac. phospahtidiques reliés par 1 glycérol.

12 Sphingolipides: §Très abondants / cerveau. §Ceramide : AG + sphingosine §Cérébrosides (cerveau): AG + sphingosine + sucre (Gal)

13 Cholestérol : §Stéroïde le + important, le + abondant et le + connu, polycyclique §Isolé calculs biliaires, formule 1888 ; structure 1955. § 8 *C ( 256 stéréoisomères, dont 1 seul à létat naturel). §Vital pour Mbs des cellules et des organes internes (contrôle perméabilité) § / foie, gl. surrénale, nerfs périphériques, peau (dépôt + résistante) Sert ( organisme ) à la synthèse : H. cortico-surrénaliennes (cortisone) et sexuelles (progestérone, testostérone,..) Vit. D (prévient rachitisme en favorisant fixation du Ca sur l'os) Ac. cholique sels biliaires ( 80 % du cholestérol du sang)

14 Même squelette de base: noyau stérol Gpts noyau stéroïdes Testostérone: développement organes génitaux masculins H. qui fait qu1 homme est 1 homme Oestrogènes : développement caractères sexuels féminins H. qui fait qu1 femme est 1 femme. ce entre homme / femme ne tient qu'à de toutes petites ces de groupements chimiques sur noyau stérol Athlètes : améliorer performances, absorbent stéroïdes anabolisants : dérivés de testostérone stimule muscles

15 §Aliments les + riches en cholestérol : œufs et viande §Indispensable mais sans dépasser 1 certaine qtité /organisme §Trop forte [cholest.] / sang dépôt / parois artérielles plaques dures et épaisses rétrécissement parois restreint circulation sang. vers organes (interrompue) artériosclérose infarctus ou crise cardiaque §% Cholestérol : 2 < % < 2,5 g/l §Symptômes les +courants dun fort % cholestérol: l Antécédents familiaux : cardiovasculaires, vasculaires cérébraux l Cigarette l Mauvaise hygiène de vie. l Obésité l Manque dexercice. l Diabète. § 2 principaux types de cholestérol l HDL (Hight Density Lipoprotein, Bon cholestérol): éliminer excès cholestérol / cellule l LDL (Low Density Lipoprotein, Mauvais cholestérol): favorise plaque (artériosclérose) Bénéfique : céréales, noix, mais, soja, tournesol, olive, avocat, volailles, boeuf, poissons, ( AG insaturés) A éviter : beurre, crème, fromage gras, lait entier, mouton, jaune doeuf

16 Taux de cholestérolValeur normales Cholestérol total < 2g/l (5,1 mmol/l) LDL - Cholestérol (mauvais cholestérol) < 1,6 g/l HDL - Cholestérol (bon cholestérol) > 0,35 g/l Triglycérides < 2g/l § Après 20 ans effectuer bilan tous les 5 ans. § Bilan lipidique doit être effectué après 12 heures de jeûne § Plus le taux sanguin de HDL-cholestérol est élevé, plus le risque dathérosclérose est faible.

17 Protides III- Protides §Aliments a.a, peptides, protéines. §Les + complexes et les + variées des subst. Naturelles. §Homme fabriquerait ~ 100 000 sortes protéines (poisson aussi ; humains sont pas tellement + complexes chimiquement que poissons) §Chaque cellule en fabrique en moyenne 15 000 sortes §Près de 50% du poids sec d1 EV est fait de protéines. §Protéine : polymère d'acides aminés §Plupart formées de l'union de 100 à 200 ac. aminés.

18 Aminoacides §Constitutifs (20 aa protéines) §Constitutifs rares ( / protéines) Ex : Hydroxyproline (3-OH Pro), hydroxylysine (5-OH Lys) / collagène (protéine de structure des tissus conjonctifs) §Non constitutifs (pas / protéines ; 150 aa) Ex : Citrulline (citrouille) : peut être toxique pour lHomme. §Glycine : 1 er découvert en 1820 §Thréonine : le dernier découvert en 1935 §Plantes et nbreux Microorganismes synthétisent tous aa §Homme et plupart Ax ne peuvent synthétiser tous aa. Homme (pas de synthèse): Val, Leu, Ile, Lys, Met, Thr, Phe, Trp §Alimentation certains AA : essentiels ou indispensables

19 §2 gpts fonctionnels (-NH 2 et -COOH) + R (Chaîne latérale). §R : résidu carboné, nature aliphatique ou aromatique G et L ne que les éléments C, H, O. AA ont en plus N.

20 Glycine (Gly) §Neutre, 5 % des AA des protéines §Riches : Orge, riz ; pauvres : lait, pommes de terre. Alanine (Ala) §Neutre, 6 % des AA des protéines §Riches : maïs, abats ; pauvres : lait, légumes secs. Valine (Val) §Branché (R 3 C), 5 % des AA des protéines. §Riches : lait, oeufs ; pauvres : pain, chou, betteraves. Leucine (Leu) §Branché (R 4 C), 8 % des AA. §Riches: lait, maïs ; pauvres : pommes de terre, betteraves, chou. Isoleucine (Ile) §Branché (R 4 C), 4 % des AA

21 Phénylalanine (Phe) §Aromatique, 4 % des AA. §Riches : pain, oeufs, abats ; pauvres : chou, betteraves. Tyrosine (Tyr) §Aromatique, 3 % des AA §Riches: fromage, lait, riz ; pauvres : P.T, chou. Tryptophane (Trp) §Aromatique, 1 % des AA (le + rare des 20 AA). §Riches : oeufs, noix coco ; pauvres :maïs, carottes, chou

22 Cystéine (Cys) §Soufré, 1 % des AA. §Riches : poissons ; pauvres : lait de vache, lentilles. Méthionine (Met) §Soufré, 2 % des AA. §Riches: oeufs ; pauvres : graines végétales. Sérine (Ser) §Alcool, 4 % des AA. §Riches : oeufs, lait, riz ; pauvres : pommes de terre. Thréonine (Thr) §Alcool, 4 % des AA. §Riches : oeufs ; pauvres : pain, haricots verts, oléagineux.

23 Lysine (Lys) §Basique, 8 % des AA. §Riches: viande, abats ; pauvres : pain, oléagineux. Arginine (Arg) §Basique, 7 % des AA. §Riches: noix, riz ; pauvres : betteraves, carottes, pain. Histidine (His) §Basique, 3 % des AA. §Riches : viande, abats ; pauvres : chou-fleur.

24 Aspartate (Asp) §Acide, 6 % des AA. §Riches : P. T, cacahuètes ; pauvres : soja, pain. Asparagine (Asn ou Asp-NH 2 ) §Amidé, 3 % des AA. Glutamate (Glu) §Acide, 9 % des AA (le + fréquent des 20 AA) §Riches : pain, céréales ; pauvres : légumes secs. Glutamine (Gln ou Glu-NH 2 ) §Amidé, 9 % des AA. §Le + abondant des AA libres en circulation / sang. Proline (Pro) §Seul AA dont amine soit IIaire (non plus Iaire, NH 3 + NH 2 + ), 4 % des AA §Riches : pain, lait ; pauvres : pommes de terre.

25 Protéines §Pas de vie sans support protéique ( / cellules, sang,.) §Molécules actives : chacune remplit 1 fonction / vie. §PM 25000-150000. §Protéine (< 100 aa) = polypeptide (peptide pour les + petits (< 50 aa) et protéines pour les + gros ; actuellement, protéine englobe tout) §Plupart 100-200 aa. petits 600 §aa reliés par liaison peptidique: stable, plane, fixe (pas libre rotation C-N) §Liaison se fait entre acide (COOH) d1 aa et amine (NH 2 ) de l'autre. Condensation : 1 molécule d'eau éliminée (Liaison nécessite consommation d1 ATP)

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27 I aire §Séquence ou ordre dans lequel sont enchaînés les aa §Spécifique et varie selon espèces. §Cas dHb : Homme, 104 ème aa : Leu. Singe, 104 ème aa : Arg.

28 Glucagon §Peptide de 29 aa. §Sécrété par pancréas qd % Glu /sang §Effet hyperglycémiant Insuline § Hormone diabétiques (quotidiennement) § Petite protéine 2 chaînes (A 21 aa et B 30 aa) reliées par ponts disulfures § Sécrétée par pancréas qd % Glu /sang § Effet hypoglycémiant

29 II aire §Organisation spatiale de la I aire : enroulement. §Liaisons H entre 2 liaisons peptidiques (N…O). §Dans lespace, chaîne se présente en hélice. (majorité des protéines sont sous cette forme) §Rares protéines en Feuillets (ou plissés) (Protéines fibreuses, cas du -Kératine).

30 Hélice alpha : + fréquente, chaîne en forme tire-bouchon. spires stabilisées par liais. H Feuillet bêta : liais. H entre segments chaîne // uns par rapport autres forme Mb plissée

31 III aire §Résultat liaisons (H, hydrophobes, covalentes,…) entre aa de même chaîne §Structure Iaire d'une protéine détermine sa structure IIIaire. § Surenroulement : repliement hélice sur elle même Myoglobine : Transport O 2 /cytoplasme cellulaire (au niveau muscle) Fonctionnellement idem à Hb, mais constituée d1 ss-unité

32 IV aire §Résultat de liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrovalente, covalente,..) entre AA de chaînes peptidiques mais unies en 1 seule molécule. §Association des chaînes polypeptidiques (sous-unité ou protomère). Hémoglobine : (25 ans de recherche) § Protéine/GR du sang, transportant O 2 § Constituée de 4 ss-unités peptidiques (2 alpha + 2 bêta) associées chacune à 1 cofacteur : l'hème ( 4 gpments organiques) chacun 1 atome Fe (où se lie O 2 ). § ~ 5 Millions de GR/mm 3 de sang. § Chaque GR ~ 280 Millions dHb Rq : Protéines formées que d1 seule chaîne d'aa pas de str. IVaire

33 § -Kératine : / ongles, corne Ax, cheveux, poils et plumes Formée de fibrilles constituées de 3 hélices reliées par ponts disulfure. §Collagène : ü Protéine du tissu conjonctif, des os, cartilage; ü Hélice très allongée ü 1 aa / 3 est Gly; 1 aa / 10 soit Pro ou OHPro. ü La + abondante (en qtité) / organisme. ü Derme de peau fibres collagène souplesse et résistance. ü Manque collagène, symptôme caractéristique du scorbut hémorragies suite éclatement artères sous effet P on sanguine. globulines = Acs = Ig :

34 §Forme finale de protéine dépend des liaisons. §Dans certaines conditions, liens peuvent se défaire chgt forme. §Fonction biologique d1 protéine est intimement liée à sa forme. §Protéine modifiée ne peut plus assurer sa fonction Dénaturée. §Principaux facteurs Dénaturation : l Chaleur : agitation thermique briser faibles liaisons H reliant les R. l pH extrême: Plupart se dénaturent en milieu trop acide ou trop alcalin l Milieu très concentré en électrolytes (ions) l Solvant organique : hydrophobes extérieur, hydrophiles centre §Organisme ne peut faire de réserves en protéines (aa). Surplus en utile, ou Gras : Ces transformations azote (gpt amine des aa) qui urée (déchet, qui ensuite éliminée par reins).

35 §Enzymologie §Enzymologie : Propriétés structurales et fonctionnelles des Ez Décrire vitesse des réactions catalysées par Ez §Catalyseur §Catalyseur : Elt chimique accélère spécifiquement 1 réaction, sans la modifier, en niveau d utile. §Enzyme (un ou une) §Enzyme (un ou une) : Catalyseur biologique, biocatalyseur ou protéine catalytique, caractérisé par type réaction chimique quil catalyse spécifiquement, régulé en fction stimuli reçus par cellule §Substrat : molécule qui entre / 1 réaction pour y être transformée grâce à laction catalytique d1 Ez. §Produit : molécule apparaît au cours de réaction catalysée par Ez Enzymes § en/zyme : en (dans) zume (levain). 1ères Ez extraites des levures (G ROH) § Le levain : pâte de levures utilisée par boulangers pour faire lever le pain.

36 §Réactifs état de transition + réactionnels Réaction réalisable. § d'activation : barrière prévient dégradation spontanée des molécules aires riches en Métabolisme état de transition ( dégrader macromolécules ). Etat de transition

37 Propriétés §Grande diversité : E. Coli 10000 Ezs. §Protéines de grande taille (PM le + Faible 11000 ). §Ne modifie ni nature ni bilan thermodynamique d1 réaction. §Accélère vitesse d1 réaction (facteur dau moins 1 M). Fumarase : 2 10 -8 (sans Ez) ; 2 10 3 (avec Ez) facteur de 10 11 Uréase : 3 10 -10 (sans Ez) ; 3 10 4 (avec Ez) facteur de 10 14 §Agit à faible dose et se retrouve en fin de réaction §Même Ez peut refaire même réaction des milliers de fois §Pouvoir catalytiquespécificité : §Pouvoir catalytique & spécificité : Caractéristiques +>> §/cellule, réactions chimiques se font en chaîne : P d1 1 ère réaction devient S d1 autre réaction dont P devient S de la suivante, etc,.. 1 P final. De telles chaînes de réactions : voies métaboliques.

38 Centre actif §Ezs : protéines qui ont forme tridimensionnelle caractéristique. §Spécificité pour S déterminée par forme unique de lEz. §S se lie sur centre actif de lEz : zone privilégiée dEz où se fixe S §Site : complémentaire à la forme du S analogie : clé et serrure §Assure 2 fonctions : Fixation du S (site de fixation) Transformation du S (site catalytique) §Site aa responsables de spécificité : Reconnaissance du S E-S. aa constituent partie catalytique : Transformation de S P. §Activité catalytique Conformation native. §Dénaturation de la protéine (Ez) Activité nulle.

39 Cycle catalytique des Ezs §S se lie à lEz par des liaisons H ou covalentes, et forme complexe Ez-S (ES). §Réaction executée P quitte site actif Ez libre sans changement §Conversion du S est rapide : 1 Ez peut catalyser 1000 réactions/seconde §Ezs sont responsables de la plupart de réactions de la cellule. §Sans Ezs cellule cesse de fonctionner (car métabolisme dépend travail des Ezs).

40 Spécificité stérique §Ez ne reconnaît quun seul substrat S Spécificité isomérique §Ez fait la différence entre la série L et D (cas des aa) §Selon ou dans liaisons osidiques. §Selon trans-cis : Fumarase catalyse « trans » ac. fumarique et jamais « cis » ac. malique (reconnaît position de COOH)

41 Classification des enzymes §Oxydoréductases §Oxydoréductases : réactions doxydoréduction, usage des coenzymes (NADH, NADPH, FADH 2 ). §Transférases §Transférases : transferts groupes chimiques (amine, carboxyle, carbonyle, méthyle, acyle, glycosyle,...) §Hydrolases §Hydrolases : coupure de liaisons C- C, C-S ou C-N. §Lyases §Lyases : rupture des liaisons par un autre moyen que lhydrolyse ou loxydation. §Isomérases §Isomérases : isomérisation disomères optiques §Ligases §Ligases : formation de liaisons C-O, C-S, C-N; énergie nécessaire provient en général de lATP.

42 Régulation de [Ez] §Régime alimentaire : effet régulateur sur [Ez] Ex : * Glucides (+) glucokinase du foie. * Protides (+) transaminase, décarboxylases * A.G et jeûne (-) acétyl-CoA-carboxylase §+ part dH stéroïdes effet inducteur/biosynthèse dEz Ex : Cortisol (+) Ez de la dégradation des ac aminés (+) Ez de la néoglucogenèse

43 §Fctment normal Action harmonieuse de tous Syst. Enzymatiques §Altération dEz (ou absence) trouble/enchaînement du Métabolisme (Introduction danti-vit., anti-substrats blocage Ez organisme altéré conséquences pathologiques mort). § nature maladie (infectieuse, congénitale), troubles:altération Syst. Enz. « Toute maladie est une maladie Métabolique » Ex : Passage « phosphatase acide » en qtité >>/ sang : caractéristique cancer de prostate. Amylase abondante / sérum : signe dune pancréatite aiguë hémorragique. Dénaturation dEz §Protéine se déforme site actif risque de se modifier (inactif) Ez perd ses propriétés catalytiques (peut plus remplir sa fonction) §Dénaturation par : Chaleur Variations de pH Fortes concentrations d'électrolytes (ions) Solvants organiques

44 Coenzymes §Site actif de plusieurs Ez (apoenzymes) ne peut être fonctionnel que si substance particulière, cofacteur vient s'y fixer. Il peut être : Ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc…) ou Molécule organique : coenzyme. §Apoenzyme seule ou cofacteur seul pas propriétés catalytiques. Il faut que les 2 soient associés pour que Ez fonctionne. §Spécificité réaction dépend pas des coenz., mais uniquement de lapoenzy. Holo)enzyme = apoenzyme + coenzyme §Complexe actif : (Holo)enzyme = apoenzyme + coenzyme §Coenz : classés selon structure ou surtout en fction de la réaction à laquelle ils participent (oxydoréduction, transferts groupements). Organisme a besoin très faibles qtités de minéraux (Cr, Zn, Cu, Mn) : oligoéléments cofacteurs d'enz. Chose peut sembler paradoxale, mais ces oligoéléments, qui sont essentiels à la survie, sont aussi mortels à forte dose.

45 Nucléotides à nicotinamide NAD et NADP : Coenzymes des déshydrogénases. Rôle particulier : transferts réversibles dH. NADP.H fournira lH nécessaire à toute biosynthèse. NAD.H cèdera son H, le + souvent aux Ez de Ch. Respiratoire

46 § NAD + capte les e- et lH du S grâce à des Ezs : déshydrogénases. § Ces Ezs retirent 1 paire d'atomes dH du substrat. Ceci est l'équivalent de 2 e- et 2 protons (noyaux de l'atome dH) § Déshydrogénase amène 2 e- et 1 proton (H + ) au NAD +, l'autre proton est libéré dans le milieu. § NADH et NADPH nont pas le même rôle métabolique tout en ayant les mêmes propriétés redox. § Ezs cataboliques utilisent le NAD+/NADH pour production dATP § Ezs anaboliques utilisent le NADPH/NADP + pour biosynthèses § NADH : molécules qui entreposent de l'. § NAD + + 2e- + 2H + NADH + H + § Chaque NADH + H + formé représente réserve d' qui sera utilisée ATP

47 Nucléotides à flavine FMN et FAD: Dérivent de Vit B 2 ou riboflavine. Coenzymes des déshydrogénases; FMN nucléotide (pas ribose mais ribitol : penta-alcool)

48 Capacité transport & e- intermédiaires universels et essentiels /cellules forme d' universelle Leur chimique / e- qu'elles portent à l'état réduit. Cette libérée lors de leur réoxydation ATP NAD + ne se lie aux Ezs que pendant réactions, tandis que FAD est lié aux Ezs de façon permanente. MoléculeAbréviation Nicotinamide Adéninine Dinucléotide réduitNADH Nicotinamide Adéninine Dinucléotide Phosphate réduitNADPH Flavine Mononucléotide réduitFMNH2 Flavine Adéninine Dinucléotide réduitFADH2

49 Coenzyme Q (Ubiquinone, nest plus considéré ĉ Vit, car synthétisé/organisme) Représente 1 système redox inséré / ch. Resp. (coeur Porc n=10; levure n=6) NB NB : Chez plantes, plastoquinone (isolée des chloroplastes) exerce fonction idem. Ac. lipoïque: Transfert dH Intervient au cours de la décarboxylation oxydative.

50 Pyridoxal-phosphate (VitB 6 ): Rôle / catabolisme daa. Biotine (VitH): transfert carboxyle (fixe CO 2 lors acétyl-CoA malonyl-CoA) TPP (thiamine-pyrophosphate ;VitB 1 ) : transport dacétaldehyde actif (décarboxylation dac. pyruvique).

51 Coenzyme A (CoA): Agent transfert ac.acétique et autres ac. carboxyliques Synthétisé à partir d'ac. pantothénique (Vit. B). Rôle dans transport des groupements acyles. Fonction thiol se condense à 1gpt carboxylique des S à activer ( formation d1 liaison "riche en " : acyl thio ester)

52 Liais. ester P ATP : Adénosine triPhosphate : §Ne se lie jamais avec d'autres §Double rôle §Double rôle : Rés. énergétique + Coenz. Transport. de P §Capable d'emmagasiner et de la libérer qd cellule en a besoin. §Formée : ribose + adénine + 3 groupements phosphate. l 1 liaison ester phosphate reliant P( ) au ribose (5) l 2 liaisons phosphoanhydrides reliant P. Hydrlyse de Chacune 7,3 kcal/mol

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54 Comment ATP est-elle formée? §Par transfert de gpt Ph et d à partir d1 phosphodérivé riche en. §Par dégradation où G, L et P oxydés en CO 2 avec production cofacteurs réduits riches en (NADH,H + et FADH 2 ) : transport e- / ch. Resp. couplée à formation ATP : phosphorylation oxydative. §Par photosynthèse (Vx chlorophy) : e- transportés photolyse deau. Processus conversion d lumineuse en chimique (ATP) : photophosphorylation ou phosphorylation photosynthétique. Comment cette est-elle transférée ? §Hydrolyse ATP : gpt P libre, transféré à 1 molécule par kinases molécule phosphorylée, - stable (molécule origine) + réactive §Ez, en transférant P, aussi transféré instabilité ATP à la molécule. À quoi sert cette ? §Pour effectuer travail de transport : pompe Na+/K+. §Pour accomplir travail mécanique : contraction musculaire §Pour faire travail chimique : phosphorylant des réactifs clés § solaire : Source finale pour biologique § ATP : monnaie d'échange énergétique la + répandue des syst. Vts, utilisé pour synthèse P, G, L, ADN ; le mouvement, transport des ions et métabolites…

55 Rendement en ATP §Nettement meilleur en présence doxygène §1 mole dATP 7.3 Kcal d §Fermentation : 2 ATP 14.6 Kcal ; §Respiration aérobique : 38 ATP 277.4 Kcal Emmagasiner l §ATP : 10 9 ATP / cellule type ; remplacé en 1-2 minutes §Glycogène : Réserve pour 1 jour chez les humains §Graisses : Réserve de 30 jours chez les humains

56 Acides nucléiques IV- Acides nucléiques §Molécules biologiques information génétique. §Isolés en 1869 par MIESCHER à partir du noyau des GB. §Polymères de PM élevé (les + grandes molécules des vivants). §Hydrolyse B hétérocycliques, Sucres & Ac. phosphorique §Selon nature du sucre : ADN (DNA) & ARN(RNA) §Fonction : conserver information génétique & la traduire en protéines. ADN ( Chromosomes): constituant essentiel du matériel génétique. ARN ( nucléole et cytoplasme) : participe biosynthèse des protéines. ADN : support de l'information génétique (gènes et chromosomes), avec ARN, à la base de synthèse des protéines.

57 Principales bases azotées § ADN : A G C T ; ARN : A G C U. (5 types de B azotées, jamais plus de 4 sortes de B/1 AN) § 10 % ARNt des B rares (30 ; ex : 5-methylcytosine)

58 § Nucléoside : B-sucre N-osidique (9-1') ou (1-1') Rq : C sucre numérotés de 1 à 5 pour les cier des atomes du cycle azoté des B § Nomenclature : ü Adénine adénosine ü Guanine guanosine ü Cytosine cytidine ü Thymine thymidine ü Uracile uridine § Nucléotide = Nucléoside phosphorylé = P-(d)rib-B.(estérif. par P en 5' C)

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60 ADN I aire §Ordre enchaînement monomères (Nucléosides) §Nucléosides reliés Liais. phosphodiester: Unit 2 nucléotides monophosphate. Très flexible Liberté conformationnelle §Orientation de chaîne : 5' P 3' OH. Enchaînement 2 extrémités Francis Crick (physicien) & James Watson (biologiste) Prix Noble en 1953.

61 II aire §Organisation / espace de la chaîne. §Diffraction RX : st. en double hélice. §Double hélice : 2 chaînes senroulent lune autour de lautre Bicaténaire. §Association entre B par ponts H / complémentarité : A = T & G C §1 tr. hélice = 34 Å 10 paires de B/tr. §Chaînes sont anti //. §Caractéristique ADN : A+G = C+T (Rapport A+T / C+G peut varier selon espèce) ü2 brins de désoxyribonucléotides reliés par ponts H üEscalier en spirale dont marches : couples A-T et C-G & rampes : sucre-Ph). üA = T (2 ponts H) ; G C (3 ponts H). ce qui limite possibilités d'agencement

62 34 Å Squelette S-Ph Bases azotées

63 §/ Cellule, ADN constitue matériel génétique d1 EV : ü Détenir information génétique propre à son espèce : enchaînement nucléotides message (information) séquence aa protéines caractérist. physiques. ü Se reproduire avec - d'erreurs: aire information reproduite intégralement ü Se modifier (mais pas trop) : ADN doit être assez instable pour changer*. ü Se traduire : Message /ADN doit pouvoir être "lu" par cellule. §Procaryotes ne qu1 seule molécule ADN boucle (2 extrémités liées). Escherichia coli: ADN en boucle ~ 5 M paires B. Longueur totale ~ 1,5 mm (~ 500 fois + long que bactérie, information 4000 protéines fabriquées/ bactérie) §Eucaryotes : ADN** enroulée sur protéines (= histones). L'ens. (ADN + histones) s'enroule à nouveau sur lui-même chromosome. 1 chromosome humain peut contenir entre 20 et 100 M paires B. (Homme 46 chromosomes) *Assez instable, mais pas trop. Si information se modifie trop vite vie devient impossible puisque, généralement, modifications accidentelles d'ADN sont nuisibles. ** Presque tout l'ADN / noyau (on en trouve /mitoch. et chloroplastes)

64 ARN §Enchaînement idem / ADN ; sauf sucre = ribose, B = U (au lieu T) §Selon coefficient de sédimentation S 6 types dARN / cellules mais selon fonction 3 ARN : ARN m, ARN t et ARN r (rôle >> Synt Prot) ARN m (45S et 7S) : §Monocaténaire (chaîne unique) ; très hétérogène. §Représente seulement 5% de lARN total. ARN r (28S, 18S et 5S) : représente 70 % de lARN total. §28S et 18S : Monocaténaire mais repliée sur elle-même double hélice §5S : Monocaténaire mais très courte (120 nucléotides) ARN t (4S): §Petite chaîne (90 nucléotides). §Bases (A, C, G et U) + bases rares (10%). §Sert au transfert des aa (au moins 1 ARN t / aa).

65 REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES §La Biochimie de LUBERT STRYER §Biochimie générale par J.H. WEIL §Biochimie générale par CHAPVILLE §Biochimie générale par LEHNINGER §Biochimie structurale et métabolique (C. Moussard 2002) §Biologie moléculaire, Biochimie des communications cellulaires (Christian Moussard 2005)


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