CHMI 2227F Biochimie I Protéines: Structure secondaire

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1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: Structure secondaire
Brins bêta et les feuillets bêta Pli bêta CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

2 Brins bêta et feuillets bêta
C’est le deuxième type prédominant de structure secondaire que peut adopter une chaîne polypeptidique; Dans la conformation β, le squelette polypeptidique (tout sauf les groupes R) est étiré prenant la forme d’un “zig-zag”; Brins β sont flexibles mais ils ne sont pas elastique; CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

3 Feuillets Bêta Dans de nombreuses protéines, les chaînes polypeptidiques peuvent former des conformations β qui se disposeront côte à côte, formant une structure en forme de feuillet; Les protéines contiennent rarement des brins β isolés puisque la structure par elle-même n’est pas plus stable que d’autre conformations; Les feuillets β sont stabilisés par des ponts d’H entre les oxygène carbonyle et les hydrogène amide sur des brins β adjacent CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

4 Feuillets bêta stabilisés par des liaisons hydrogène
Les liaisons d’H unissent soit, au minimum deux chaînes polypeptidiques adjacentes ou soit divers segments de la même chaîne; Les brins β dans les feuillets peuvent être soit parallèles (toutes dans le sens N-terminal vers C-terminal) ou antiparallèles (le sens de l’une est opposé à celui de ses voisines) N C N C N C C N CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

5 Feuillet bêta antiparallèle
Les liaisons hydrogènes sont presque perpendiculaires à l’axe des chaînes étirées; L’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu forment des liaisons d’H avec l’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu seulement de l’autre brins CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

6 Feuillet bêta parallèle
Dans l’arrangement parallèle, les liaisons d’H ne sont pas perpendiculaires à l’axe des chaînes étirées, et chaque résidu forme des liaisons H avec les groupes carbonyles et amide de deux différents résidus sur le brin adjacent CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

7 Feuillets bêta composés
Plusieurs brins, typiquement 4 ou 5 mais jusqu’à 10 brins ou plus peuvent s’associés pour former des feuillets. Ces feuillets peuvent être strictement parallèle, strictement antiparallèle ou composés CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

8 Conformation des feuillets bêta
Dans les feuillets β, les groupes R sont projetés en dehors du plan du feuillet, les groupes R adjacents étant projetés alternativement au-dessus et au-dessous du plan CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

9 Feuillets Bêta Feuillets bêta: Soie Dans certaines protéines adoptant une conformation β, des petits groupes R d’acides aminés telles que Ala, Gly et Ser permettent l’empilement de plusieurs feuillets β les uns sur les autres; Cette conformation est responsable du caractère flexible et souple des filaments de soie Exemple: Fibroine de la soie CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

10 Pli Bêta En plus de l’hélice α et du feuillet β, d’autres types de structures secondaires peuvent être adoptées par les protéines, mais sont souvent rencontrées à une fréquence plutôt faible. Dans une hélice α ou un feuillet β, des résidus consécutifs ont une conformation similaire qui est répétée tout au long de la structure; La majorité de ces régions de structures secondaires peuvent être caractérisé par des boucles (“loops”) et des plis (“turns”) puisqu’ils cause un changement de direction dans la chaîne principale; CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

11 Boucles “loops” et plis “turns”
Les boucles et les plis permettent aux hélices α et aux feuillets β de se joindre et permettent aussi à la chaîne polypeptidique de se replier pour produire une forme 3D compacte que l’on observe chez les structures tertaires; Les boucles “loops” contiennent souvent des résidus hydrophiles et se trouvent à la surface des protéines où ils sont exposés au solvant et forment des liaisons H avec l’eau CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

12 Pli Bêta Un type de structure secondaire dont sa fréquence est plus élevée est le pli β (“β bend/β turn”); Le pli β survient lorsqu’une chaîne polypeptidique change abruptement de direction (fait un “u” turn) et sont souvent rencontrés entre deux segments adjacents de feuillets β antiparallèle; CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

13 Pli Bêta Les pli β produisent un changement de direction de 180°
Les pli β contiennent quatre acides aminés qui sont par la formation de ponts hydrogène entre l’oxygène carbonyle du premier résidu avec l’hydrogène amide du quatrième résidu; Gly et Pro font souvent parti du pli β Pro est impliquée dans un lien peptidique générant une conformation cis particulièrement susceptible à former un pli β Glycine possède un groupe R très petit réduisant les risques d’encombrement stériques et permettent ainsi une grande flexibilité dans la rotation autour des angles phi et psi; CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

14 Cas spécial : le collagène
Famille d’environ 20 protéines en forme de bâtonnets; Composante importante du tissu conjonctif (1/3 de toutes les protéines des mammifères); Classées en 5 types différents, distingués par leur contenu en acides aminés, la structure primaire, et leur contenu en sucres. Type I ossature, tendon, fibrocartilage, derme, cornée Type II nucleus pulposus, cartilage hyalin Type III Parois intestinale et utérine Type IV Membranes épithéliales et endothéliales Type V* cornée, placenta, ossature, coeur * En petites quantités seulement CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

15 Cas spécial : le collagène
Chaîne 1 Chaîne 2 Chaîne 3 Consiste en une triple hélice: 3 chaînes polypeptidiques (chacune étant d’orientation gauche ou antihoraire) qui sont enroulées les unes autour des autres pour former une superhélice droite (sens horaire); Pour chaque hélice gauche: Pas: 0.94 nm 0.31 nm par résidu 3 résidus par tour 1000 résidus par chaîne Donc: l’hélice gauche du collagène est plus étirée que l’hélice-a; (from Kadler, 1996) Triple helix CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

16 Cas spécial : le collagène - Collagène de type V = 1839 a.a.!!
CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

17 Cas spécial : le collagène
Hypro 5-Hylys Chaque polypeptide du collagène possède une composition en acide aminés très particulière: 1/3 Gly 1/4 Pro 1/4 Hypro (hydroxyproline) et 5-Hylys (hydroxylysine) La séquence de ces acides aminés est telle que Gly est toujours répétée à chaque 3 acides aminés. Mais pourquoi?? CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

18 Cas spécial : le collagène
13 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

19 Cas spécial : le collagène
La présence de Gly à tous les 3 acides aminés fait en sorte que les chaînes de collagène peuvent former une hélice serrée qui peut accommoder Pro/Hypro (ces derniers ne sont pas rencontrés bien souvent dans les hélices); Comme l’hélice de collagène possède 3 acides aminés par tour, il s’en suit que la Gly est toujours positionnée du même côté de l’hélice; En fait, Gly est positionnée au centre de la triple hélice; Ceci permet l’accolement serré des trois hélices, qui interagiront et mènera à la formation d’une structure très résistante (e.g. corde). CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

20 Stabilisation de la triple hélice par des ponts hydrogène
Gly de la Chaîne 1 Pro de la chaîne 2 G Glycine Hypro Pro CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

21 Formation des fibres de collagène
Triple hélice de collagène (tropocollagène) Lysine CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

22 Formation des fibres de collagène
Photographie de microscopie électronique d’une fibre de collagène CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

23 Collagène, Vitamin C et scorbut
La formation de l’Hypro requiert une modification enzymatique de la Pro dans une réaction impliquant: Prolyl hydroxylase (une enzyme) Fe+2 L’acide ascorbique, un dérivé de la Vit C et un antioxydant, permet au Fe+2 de demeurer sous sa forme réduite, et non la forme oxydée Fe+3 qui est plus stable. Les êtres humains ne peuvent pas fabrique la Vit C par eux mêmes; En absence de Vit C, la triple hélice de collagène ne peux pas s’assembler comme il faut, menant à un tissu conjonctif beaucoup plus fragile. CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.