Les acides aminés – les protéines

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1 Les acides aminés – les protéines
Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C) Les acides α-aminés Propriétés acido-basique des acides α-aminés Liaison peptidique Les protéines Lycée 7 novembre Moknine ème Sc.exp Prof : Jawher Ben Kahla Version incomplète, en attente de vos propositions!

2 Les acides aminés Exemples: Questions:
Identifier les atomes qui constituent ces deux exemples d’acides aminés? Identifier les groupes fonctionnels qui constituent ces deux exemples d’acides aminés? Définir un acide aminé? Menu Jawher Ben Kahla

3 Les acides aminés Définition d’un acide aminé : Un acide aminé (ou amino-acide) est un composé organique possédant une squelette hydrocarbonée, le groupe amine ( - NH2 ) et le groupe acide carboxylique (- COOH ). Autres exemples d’acides aminés : Proline Menu Jawher Ben Kahla

4 Les acides aminés Cystéine Acide -aminohexanoique
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5 Les acides aminés Menu Jawher Ben Kahla Sérine

6 Nomenclature : α β  Exemples d’Acides α- aminés Les acides aminés N C
carbone oxygène hydrogène C 1 2 3 4 Numérotation de la chaine carbonée ; carbone α, Carbone β et Carbone . azote Radical alkyle Carbone α Carbone β H Carbone  N H H C a H H b H C  C C C O H R H O H Exemples d’Acides α- aminés Menu Jawher Ben Kahla

7 et nommés par une lettre grecque.
Les acides aminés Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque. L'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α, autrement dit un acide α-aminé. Menu Jawher Ben Kahla

8 Les acides aminés N b C R O
l'atome de carbone, numérotéé 3,de la chaine carbonée principale est le carbone β, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position β, autrement dit un acide β-aminé. b R C O N H L'atome de carbone, numérotéé 4, de la chaine carbonée principale est le carbone , et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position , autrement dit un acide -aminé... Menu Jawher Ben Kahla

9 Règles de nomenclature:
Les acides α-aminés Acide α-aminopropanoїque Acide amino-2 propanoїque Acide α-aminoéthanoїque Acide amino-2 éthanoїque Acide α-amino 4-méthylpentanoїque Acide amino-2,4-méthylpentanoїque Règles de nomenclature: Le nom d’un acide α-aminé aliphatique dérive formellement du nom de l’acide carboxylique en désignant le groupe –NH2 par le préfixe « amino » suivi d’un indice qui indique sa position sur la chaine carbonée la plus longue numérotée à partir de –COOH. Le préfixe « amino » est éventuellement suivi du (ou des) nom(s) du (ou des) radical (ou radicaux) alkyle(s) en ramification. Menu Jawher Ben Kahla

10 Les acides α-aminés: Il existe plus que 100 acides (environ 400)
Exercice d’application: Ecrire la formule semi-développée de chacun des composés suivants: Acide β-aminopropanoique; Acide -aminobutanoique; Acide amino-2,3-méthylbutanoique; Les acides α-aminés: Il existe plus que 100 acides (environ 400) α-aminés présents dans la nature, certains ont et découverts sur des météorites, notamment les chondrites carbonées. Menu Jawher Ben Kahla

11 (20 ont été identifiés dans les protéines.)
Les acides α-aminés 22 acides aminés sont représentés dans le code génétique animal. (20 ont été identifiés dans les protéines.) Les acides aminés naturels sont principalement des acides α-aminés. Le radical R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés selon les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) et hydrophobe (apolaire). Menu Jawher Ben Kahla

12 Les acides α-aminés L'Alanine est :
un acide aminé non essentiel fabriqué par l’organisme à  partir des acides aminés essentiels; la chaine hydrocarbonée est linéaire; non polaire (hydrophobe) ; la formule brute : C3H7NO2 ; CH3 – CH (NH2) – COOH ; la masse molaire 89,09 g.mol-1 ; le code à 3 lettres :  Ala ;  le code à 1 lettre :  A ; état solide; incolore ; température de fusion : 300°C; Menu Jawher Ben Kahla

13 Les acides α-aminés Menu Jawher Ben Kahla

14 « Le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult » }
Les acides α-aminés Classification selon le metabolisme Le nombre d'acides aminés composant les protéines est de 20. Ils sont classés en : - Acides aminés essentiels : Appelés également acides aminés indispensables, ils ne peuvent pas être fabriqués par l’organisme ou uniquement en très petites quantités. Ce sont les aliments (protéines végétales et animales) qui les fournissent à l’organisme. Ils portent les noms suivants : Isoleucine , leucine , lysine , méthionine , phénylalanine , thréonine , tryptophane, valine . { leu, thr, lys, trp, phe, val, met, ile « Le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult » } Acides aminés non essentiels : fabriqués par l’organisme à partir des précédents : alanine , arginine , asparagine , acide aspartique , cystéine , glutamine , acide glutamique, glycine , histidine, tyrosine . Menu Jawher Ben Kahla

15 Les acides α-aminés Menu Jawher Ben Kahla

16 Les acides α-aminés C Cys Cystéine D Asp Aspartate E Glu Glutamate
Code à 1 lettre Code 3 lettres Nom A Ala Alanine C Cys Cystéine D Asp Aspartate E Glu Glutamate F Phe Phénylalanine G Gly Glycine H His Histidine I Ile Isoleucine K Lys Lysine L Leu Leucine M Met Méthionine N Asn Asparagine P Pro Proline Q Gln Glutamine R Arg Arginine S Ser Sérine T Thr Thréonine V Val Valine W Trp Tryptophane Y Tyr Tyrosine Menu Jawher Ben Kahla

17 Les acides aminés b a b a b a b a b a b a b a b a b a b a b a b a b a
GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide asparagine (N) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide lysine (K) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide cystéine (C) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide méthionine (M) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide sérine (S) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide phénylalanine (F) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide proline (P) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide histidine (H) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide aspartate (D) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide arginine (R) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide valine (V) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide isoleucine (I) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide leucine (L) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide glutamine (Q) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide alanine (A) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide thréonine (T) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide tryptophane (W) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide tyrosine (Y) b a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide thréonine (T) b acide aminé essentiel a GLY ALA VAL LEU ILE PRO SER THR CYS MET ASN GLN PHE TYR TRP LYS ARG HIS ASP GLU non-polaire polaire non chargé basique acide glycine (G) a e e e e e e e e e e e Aspartate Gluytamate Menu Jawher Ben Kahla

18 Ces quatre acides aminés sont dits neutres.
Les acides α-aminés Isoleucine Valine Leucine Phénylalanine Cystéine Méthionine Alanine Glycine Thréonine Tryptophane Sérine Tyrosine Proline Histidine Glutamate Glutamine Aspartate Asparagine Lysine Arginine Nom Par leur composition chimique, certains acides aminés ont tendance à éviter le contact de l’eau. Ces quatre acides aminés sont dits neutres. Ce groupe d’acides aminés est dit polaire. Ces acides aminés sont chargés. Menu Jawher Ben Kahla

19 Dans la molécule CH3CHCℓBr , le carbone en rouge est asymétrique;
Les acides α-aminés Exemples: Dans la molécule CH3CHCℓBr , le carbone en rouge est asymétrique; C Dans la molécule suivante le carbone est asymétrique. Définition d’un carbone asymétrique : un atome de carbone asymétrique est un carbone tétraédrique (c'est-à-dire lié à quatre atomes ou groupes d'atomes) qui possède quatre substituants de nature différente. Menu Jawher Ben Kahla

20 Situation déclenchante: (Molécules chirales)
Les acides α-aminés Situation déclenchante: (Molécules chirales) Exemple de chaussures et des mains: Tous les enfants ont déjà été confrontés à un problème en mettant le pied droit dans la chaussure gauche et inversement. Une chaussure est un objet chiral car elle n'est pas superposable à son image dans un miroir, tout comme les mains. Menu Jawher Ben Kahla

21 Les molécules peuvent également être des objets chiraux.
Les acides α-aminés Est-il de même pour les molécules et les ions? Les molécules peuvent également être des objets chiraux. Menu Jawher Ben Kahla

22 Les acides α-aminés Autres exemples: Les deux premières molécules sont l'image dans un miroir l'une de l'autre. Si on tourne la première on voit qu'elle n'est pas superposable à la seconde. Menu Jawher Ben Kahla

23 Les acides α-aminés Miroir plan Images non superposables Menu
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24 Ces deux images sont appelées des énantiomères.
Les acides α-aminés Notion de chiralité : Une structure (une molécule ou un ion) possédant un unique carbone asymétrique est chirale. C'est-à-dire qu'elle ne peut pas se superposer à son image dans un miroir plan. Ces deux images sont appelées des énantiomères. Remarques: Une structure possédant plusieurs atomes asymétriques peut être achirale (la dite structure possède alors un ou plusieurs plans ou centres de symétries). Propriétés optiques :Un carbone asymétrique confère à la molécule en possédant des propriétés optiques importantes : un pouvoir rotatoire. On dit alors qu'elle est optiquement active. Menu Jawher Ben Kahla

25 Les acides α-aminés Les distances interatomiques entre les différents substituants étant les mêmes dans les deux cas, les propriétés physiques et chimiques des deux énantiomères sont les mêmes, à l’exception des propriétés douées d’un caractère chiral comme: leur activité optique (pouvoir rotatoire qui sont de signe opposé) et les réactions enzymatiques. Pour l’IUPAC: Le carbone portant 4 substituants non identiques est un centre de chiralité. (au lieu d’utiliser : carbone asymétrique) Un composé chimique est chiral, s'il n'est pas superposable à son image dans un miroir. Si une molécule est chirale, elle possède deux formes énantiomères. Menu Jawher Ben Kahla

26 Voici un exemple : l'acide aminé Alanine
Les acides α-aminés Par exemple, les acides aminés (sauf la glycine) sont des molécules chirales : un acide aminé et son image dans un miroir ne sont pas superposables car la molécule contient un atome de carbone asymétrique (lié à 4 atomes ou groupements d'atomes différents). Voici un exemple : l'acide aminé Alanine CH3 CH3 L - Ala D - Ala Menu Jawher Ben Kahla

27 Représentation de Fischer de D - ALa
Les acides α-aminés Représentation de Fischer : Pour désigner l'arrangement dans l'espace des substituants de l'atome tétravalent (présence d'un centre de chiralité) : un système est fondé sur D/L ; est une désignation graphique dû à Emil Fischer. Toutes les liaisons chimiques sont représentées comme des lignes horizontales ou verticales. La chaîne carbonée principale se situe sur la ligne verticale. L'orientation de la chaîne carbonée est telle que le COOH est placé dans la moitié supérieure. Représentation de Fischer de D - ALa Exemple de l’alanine : Énantiomère D Menu Jawher Ben Kahla

28 Les acides α-aminés Enantiomère L L - alanine Enantiomère D
D - alanine D - valine Menu Jawher Ben Kahla

29 Les acides α-aminés L’énantiomère dont le groupe –NH2 se projette à gauche dans la représentation de Fischer est nommé L. L’ énantiomère dont le groupe –NH2 se projette à droite dans la représentation de Fischer est nommé D. Qu’est-ce que deux énantiomères L et D ? Des énantiomères sont des molécules (ou ions) isomères images l'une de l'autre dans un miroir, mais non-superposables. Une molécule ayant deux énantiomères est dite chirale. Menu Jawher Ben Kahla

30 Ca COOH H2N H R Propriétés chimiques des acides α–aminés:
Les acides α-aminés Propriétés chimiques des acides α–aminés: Ca COOH H2N H R Cette forme de l’acide α-aminé n’est retrouvée qu’en très faible proportion (0,001% au mieux). Menu Jawher Ben Kahla

31 Ca COOH +H3N H R A pH faible cette forme protonée de
Les acides α-aminés Ca COOH +H3N H R a R N C O H N C O O= H- -H -R + A pH faible cette forme protonée de l’acide α-aminé est prépondérante. Menu Jawher Ben Kahla

32 COOH COO- + H+ NH3+ NH2 + H+ Les acides α-aminés
Les aminoacides en solution à pH neutre se trouvent sous forme d’ions dipolaires ou zwitterion. L’état d’ionisation d’un aminoacide dépend du pH du milieu. COOH COO- + H+ fonction acide NH NH H+ fonction amine Menu Jawher Ben Kahla

33 Forme majeure à pH basique
Les acides α-aminés Ca COOH NH3+ H R COO- NH2 Forme majeure à pH faible (1) Forme majeure à pH 7 Forme majeure à pH basique (11)  2-3  9-10 pH Menu Jawher Ben Kahla

34 NH2 COOH NH3+ COOH CH H+ CH R R NH2 COOH NH2 COO- CH CH R R + H2O HO-
Les acides α-aminés NH COOH NH COOH CH H CH R R Ionisation en milieu acide: la fonction amine capte un proton H+: NH COOH NH COO- CH CH R R HO- Ionisation en milieu basique: la fonction carboxyle libère un proton H+: + H2O Menu Jawher Ben Kahla

35 NH3+ COO- CH R Exemple : alanine Les acides α-aminés
À un certain pH «Ionisation en milieu de pHI »: L’acide aminé est un zwitterion et un amphotère; Charge totale = 0. Exemple : alanine Ca COO- NH3+ H CH3 COOH NH2 Menu Jawher Ben Kahla

36 Les acides aminés sont des ions dipolaires
(zwitterion) dans leur état naturel : Les acides aminés sont solubles dans l’eau, comme les composés ioniques, leurs points de fusion sont plus élevés que ceux d’acides carboxyliques correspondants, ils sont très facilement cristallisés. Le point isoélectrique pHI est une caractéristique de chaque acide aminé : Par exemple il a un pHI de 6 pour la glycine, de 5,5 pour la phénylalanine, de 11,2 pour l’arginine et de 3,2 pour l’acide glutamique. Le point isoélectrique est atteint lorsque la forme non chargée est majoritaire. Menu Jawher Ben Kahla

37 Les acides α-aminés dipeptide
Formation d’un dipeptide à partir de deux acides aminés Le premier acide –aminé garde sa fonction amine. Le second acide –aminé garde sa fonction acide carboxylique dipeptide Acide aminé 1 Acide aminé 2 Gly Ala Menu Jawher Ben Kahla

38 Les acides α-aminés liaison peptidique Menu Jawher Ben Kahla

39 Les acides α-aminés Liaison peptidique alanine a Menu Jawher Ben Kahla

40 Les acides α-aminés alanine a Menu Jawher Ben Kahla

41 Liaison peptidique Les acides α-aminés alanine a Menu Jawher Ben Kahla
(fonction amide) Menu Jawher Ben Kahla

42 Liaison peptidique Les acides α-aminés alanine a Menu Jawher Ben Kahla
(fonction amide) Menu Jawher Ben Kahla

43 Liaison peptidique Les acides α-aminés alanine a Ala-Ala-Ala
(fonction amide) extrémité N-terminale C-terminale Ala-Ala-Ala liaison peptidique (fonction amide) fonction amine libre fonction acide libre La liaison peptidique est très stable . L’hydrolyse nécessite des conditions drastiques : HCl très concentré, 110°C, 24h. Menu Jawher Ben Kahla

44 Les acides α-aminés La liaison peptidique Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH2) de l'autre. Au cours de la réaction, une molécule d'eau est éliminée. Il s'agit donc encore une fois d'une réaction de condensation. Menu Jawher Ben Kahla

45 Les protéines Acide aminé (1) Acide aminé (2) Liaison peptidique Eau
Dipeptide Menu Jawher Ben Kahla

46 Comment les fabrique-t-on? Combien en faut-il? Où les trouve-t-on?
Les protéines Les protéines : Où sont-elles? À quoi servent-elles? Comment les fabrique-t-on? Combien en faut-il? Où les trouve-t-on? Quels sont les risques en cas de carences? Quels sont les risques en cas d'excès? Menu Jawher Ben Kahla

47 Ces acides aminés sont les «maillons» qui forment les protéines.
Celles-ci sont semblables à des «colliers» formés de cent à plusieurs milliers de ces «perles», reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés forme la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide. Menu Jawher Ben Kahla

48 Les protéines sont des macromolécules.
INTRODUCTION Les protéines sont une classe de molécules biologiques « de première importance » (du grec proteios). Les protéines sont des macromolécules. Dans une cellule, le nombre de protéines différentes varie entre 1500 → 2000 →15000. Chacune des protéines présentes dans les cellules a une structure qui est déterminée génétiquement et de ce fait, possède une taille prédéfinie (altérée parfois après traduction). Elles ont des rôles très variés au sein d’une cellule et au sein d’un organisme. Menu Jawher Ben Kahla

49 Au sein d’une cellule, chaque protéine présente joue un
Menu Les protéines Les protéines sont synthétisées et dégradées en permanence dans les cellules. Au sein d’une cellule, chaque protéine présente joue un rôle particulier et est souvent indispensable pour un fonctionnement correct de l’ensemble. Jawher Ben Kahla

50 Les Protéines Ou sont-elles?
Microtubules Filaments d'actine Les Protéines Ou sont-elles? Partout. Les protéines forment la trame de tous les organes du corps (protéines dites "de structure"); elles sont aussi fonctionnelles comme celles qui constituent les anticorps, les enzymes, les hormones, l'hémoglobine etc. Toutes les cellules de l'organisme sont faites de protéines. Menu Jawher Ben Kahla

51 Elles jouent le rôle de transporteurs :
Les protéines A quoi servent-elles? Elles jouent le rôle de transporteurs : - canaux ioniques - transporteurs de sucres, acides aminés… - transporteurs de lipides entre organes (albumine, apolipoprotéines) - transport inverse, élimination des toxiques (Multi-Drug Resistance Protein) Elles interviennent dans l’immunité : - anticorps (immunoglobulines…) - protéines du système du complément - protéines de la cicatrisation (fibrine…) - protéines du CMH (Complexe Majeur d’Histocompatibilité) Menu Jawher Ben Kahla

52 Elles ont des rôles structuraux : - cytosquelette (tubuline, actine…).
Les protéines Elles ont des rôles structuraux : - cytosquelette (tubuline, actine…). - contraction musculaire (myosine…) - forme des vacuoles (clathrine…) - organisation de l’ADN (histones) Elles interviennent dans le métabolisme en l’accélérant : enzymes etc Comment les fabrique t'on? A partir de celles contenues dans les aliments. Les protéines contenues dans les aliments sont scindées en acides aminés lors de la digestion. L'organisme peut ainsi utiliser ces derniers pour reconstruire ses propres protéines. Menu Jawher Ben Kahla

53 Les protéines Il peut également, selon ses besoins, transformer un acide aminé en un autre sauf huit d'entre eux appelés pour cela "acides aminés essentiels". Il suffit que l'un d'eux manque ou même se trouve en quantité insuffisante pour que le processus de synthèse des protéines soit bloqué. Les acides aminés essentiels ont pour nom: isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine. Ils se trouvent tous dans les protéines d'origine animale: produits laitiers, œufs, poissons, viandes. Certains sont absents dans les protéines d'origine végétale: pain, pâtes, riz, pommes de terre, céréales. Menu Jawher Ben Kahla

54 Les protéines Combien en faut-il? Les protéines se renouvellent constamment. Les besoins quotidiens sont en fonction du poids et estimés à 1 g par kilo de poids et par jour avec des variations selon l'importance de l'activité musculaire. Cela représente 12 à 15% de l'apport calorique total. Menu Jawher Ben Kahla

55 Besoins quotidiens en protéines
Les protéines Besoins quotidiens en protéines Age Sexe masculin Sexe féminin de 1 à 9 ans de 22 à 66 g. de 10 à 12 ans 78 g. de 13 à 15 ans 87 g. 75 g. de 16 à 19 ans 92 g. 69 g. Age adulte   de 63 à 90 g. de 54 à 66 g. Grossesse de 10 à 20 g. Allaitement + 20 g. Menu Jawher Ben Kahla

56 Les protéines d'origine animale se trouvent dans:
Dans quels aliments se trouvent-elles? Les protéines d'origine animale se trouvent dans: les viandes et poissons: 15 à 24% les fromages: 15 à 30% l'œuf: 13 g% les laitages: yaourts et fromage blanc: 5 à 8% le lait: 3,5% Elles contiennent tous les acides aminés essentiels. Les protéines d'origine végétale proviennent essentiellement du pain: 7% des céréales, féculents, légumineuses et légumes secs: 2 à 5%. Elles sont déficientes en certains acides aminés essentiels. Menu Jawher Ben Kahla

57 Quels sont les risques si on manque de protéines?
Les protéines Quels sont les risques si on manque de protéines? Une alimentation normale couvre largement les besoins en protéines. Le manque de protéines est assez rare. On aurait plutôt tendance à en consommer trop. Mais on l'observe chez des personnes qui s'astreignent à des régimes amaigrissants draconiens, chez des personnes âgées qui se nourrissent mal. Il entraîne une dénutrition qui se traduit par une grande fragilité, une moindre résistance aux infections, une fonte musculaire importante. Menu Jawher Ben Kahla

58 Les protéines Le risque existe aussi en cas d'alimentation très déséquilibrée, comme le végétalisme où toutes les protéines animales sont exclues. Une alimentation diversifiée, comprenant à chaque repas des aliments animaux et des aliments végétaux est de loin préférable pour satisfaire correctement les besoins en protéines de l'organisme. Menu Jawher Ben Kahla

59 Quels sont les risques de trop de protéines?
Les protéines Quels sont les risques de trop de protéines? L'excès de protéines existe quand on avale des protéines pures sous forme de potion magique pour faire du muscle. Il peut avoir des conséquences néfastes sur la santé. Les protéines laissent des déchets, au cours de leur métabolisme: urée, acide urique. Les reins ne peuvent tous les éliminer. D'où leur élévation dans le sang. Menu Jawher Ben Kahla

60 Forme oxy et désoxy de l'hémoglobine
Les protéines Myosine Forme oxy et désoxy de l'hémoglobine Menu Jawher Ben Kahla

61 Les protéines Myoglobine Albumine La triple hélice collagène Menu
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62 Les protéines Molécule d’ADN Menu Jawher Ben Kahla

63 Structure de la molécule d’ADN
Les protéines Structure de la molécule d’ADN Menu Jawher Ben Kahla

64 Structure de la molécule d’ADN
Les protéines Structure de la molécule d’ADN Menu Jawher Ben Kahla

65 La structure et localisation d’un chromosome eucaryote.
Les protéines Transfert d'information permettant l'expression du génotype dans le phénotype. La structure et localisation d’un chromosome eucaryote. Menu Jawher Ben Kahla

66 Les protéines oxytocine Menu Jawher Ben Kahla

67 Structure des protéines
Les protéines Structure des protéines Toutes les protéines sont formées d'une succession d'acides aminés liés les uns aux autres dans un ordre précis. Le lysozyme illustré ci-dessous, par exemple, est formé de l'union de 129 acides aminés. Le premier est la lysine, le second, la valine, le troisième, la phénylalanine ... et le dernier, le 129e, la leucine. La séquence des acides aminés d'une protéine (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier) constitue ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine. Menu Jawher Ben Kahla

68 Les protéines Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux. Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne (leur ordre). Quelles sont les principales structures des protéines? On distingue fréquemment 4 niveaux de structure dans l'architecture des protéines, selon fonction les différentes interactions entre les acides aminés composant les protéine.. La fibre de collagène présentée ci-contre (modèle en boules et bâtonnets) est caractérisée par l'enchaînement d'un motif de 3 acides aminés : deux prolines (en bleu) et une glycine (en blanc). Menu Jawher Ben Kahla

69 La structure primaire est la séquence des acides aminés.
Les protéines La structure primaire est la séquence des acides aminés. (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier) Menu Jawher Ben Kahla

70 Les protéines La structure primaire correspond à la détermination de :
- la composition chimique de la protéine (nature et pourcentage des AA) l’ordre d’enchaînement des AA (séquence des AA), enchaînement des acides aminés dans la protéine avec les ponts cystéines. Menu Jawher Ben Kahla

71 α : Enroulement hélicoïdal (en hélice) de la chaine plypeptidique.
Les protéines Les structures secondaires sont les motifs que forment les acides aminés. On reconnait principalement les structures en hélice α et en feuillet β. L'hélice alpha est une structure droite en bâtonnet : la chaîne principale forme la partie interne du bâtonnet et les chaînes latérales se disposent à l'extérieur en un arrangement hélicoïdal. α : Enroulement hélicoïdal (en hélice) de la chaine plypeptidique. L'hélice alpha présentée ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'une globine beta humaine. L'hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO de la chaîne principale : tous les CO et NH de la chaîne principale sont unis par des liaisons non covalentes (liaisons faibles) des liaisons hydrogène. Menu Jawher Ben Kahla

72 Structure secondaire : Hélice α
Les protéines Structure secondaire : Hélice α Menu Jawher Ben Kahla

73 Le changement brutal de direction du
Les protéines La structure secondaire en feuillets plissés beta  stabilisés par des liaisons hydrogène est presque totalement étirée.  Les liaisons hydrogène sont établies entre les groupes NH et CO de brins polypeptidiques différents. Les brins adjacents peuvent être de même sens (feuillet parallèle) ou de sens opposé (feuillet antiparallèle).  Le changement brutal de direction du feuillet béta est réalisé par un élément structural commun appelé coude béta ou coude en épingle à cheveux. L'image ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'un pore membranaire : la porine β : Enroulement en feuillets plissés de la chaine polypeptidique. Menu Jawher Ben Kahla

74 Les protéines Structure secondaire : feuillets plissés β Menu
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75 Les protéines Structure secondaire : feuillets plissés β Menu
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76 Les protéines La structure tertiaire se rapporte aux relations dans l'espace des différentes structures secondaires, hélices et feuillets.  Ainsi, la globine béta de l'hémoglobine humaine est une protéine globuleuse formée de 8 hélices reliées par des coudes.  Un hème porteur d'un atome de fer logé au fond d'une profonde poche hydrophobe assure le transport du dioxygène. Menu Jawher Ben Kahla

77 La structure tertiaire c’est l’enroulement de la chaîne
Les protéines La structure tertiaire c’est l’enroulement de la chaîne polypeptidique dans les 3 dimensions de l’espace avec formation d’un ou de plusieurs sites actifs. La structure IIIre est stabilisée par 4 types de liaisons qui s’établissent entre les chaînes latérales : L. ionique, L. Hydrogène, L. Hydrophobe, L. ponts dissulfures. β-lactoglobuline Menu Jawher Ben Kahla

78 La structure quaternaire :
Les protéines La structure quaternaire : La structure IVre correspond à l’association de plusieurs sous-unités protéiques. Les protéines qui contiennent plus d'une chaîne polypeptidique présentent un niveau supplémentaire d'organisation : on parle de structure quaternaire. Ainsi l'hémoglobine constituée de 4 chaînes, 2 chaînes alpha ( α1 et α2) et 2 chaînes béta (β1 et β2) a une structure quaternaire. Menu Jawher Ben Kahla

79 Les protéines Menu Jawher Ben Kahla

80 Version incomplète, en attente de vos propositions!
Les protéines Version incomplète, en attente de vos propositions! Menu Jawher Ben Kahla