Myoglobine <> hémoglobine α2β2 α 141 aas Β 146 aas α 153 aas 18 % d’identité.

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1 Myoglobine <> hémoglobine α2β2 α 141 aas Β 146 aas α 153 aas 18 % d’identité

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3 8 (α loop α) (A>H) Domaine globine hydrophobe

4 Structure Tétrapyrrolique

5 Protoporphyrine IX Fe: 6 orbitales D His O2---His Fixation de O2 = oxygenation

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10 Groupement acide propionique

11 Indépendance des 4 hèmes

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15 O 2 Gaz hydrophobe>> peu soluble Mb et Hb servent de transporteurs

16 Fraction sites occupés/ Sites totaux

17 Pourquoi structure quaternaire ???? Hb acquiert des propriétés plus complexe que la myoglobine - son affinité est adapté à l’état de l’environement (interaction de molécules) Proton (effet Bohr) 2,3 BPG

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19 carbaminohemoglobine Anhydrase carbonique

20 Transport du CO2 -Transport isohydrique (70-80%) HCO3 - (anhydrase carbonique) -Transport par l’hemoglobine carbamino-hemoglobine -HbNH2 +CO2>>>>>HBNHCO2- + H+

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22 Protéines allostériques Coopérativité dans l’interaction de l’oxygène

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30 Figure 5.2 Champe et al, 3 rd edn Substrate binds to enzyme’s active site, where it is converted to product. glucose Hexokinase crystal structure note relative size of enzyme and substrate Note how structure changes on substrate binding

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32 What an enzyme does E + S ESEPE + P The enzyme (E) binds substrate (S) and converts it to product (P). Note that E recycles. Overall, S P

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35 Rate of an enzymatic reaction as a function of temperature and pH

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40 Km – a measure of E-S affinity Km = [E].[S] [ES] When E is ½ saturated with S (v o = ½ V max ) Then [ES] = [E] and Km = [S] Units are M (mol/l) Km is the substrate concentration at which v o = ½ V max. low Km = high affinity high Km = low affinity

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