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Collège Lionel-Groulx1 ?. Que s’est-il passé? Tabac-lucioleCochon-méduse Collège Lionel-Groulx2.

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1 Collège Lionel-Groulx1 ?

2 Que s’est-il passé? Tabac-lucioleCochon-méduse Collège Lionel-Groulx2

3 3 La synthèse des protéines Pour ceux qui aiment les défis… Campbell 2012: chapitre 17

4 Collège Lionel-Groulx4 Objectif général Expliquer les différentes étapes menant du gène à la protéine Figure 17.26, p. 402

5 Collège Lionel-Groulx5 Plan du cours Introduction: L’ARN et le code génétique La synthèse protéique par étape 1.La transcription 2.La maturation de l’ARNprém 3.La traduction 4.Les modifications post- traductionnelles Les mutations ponctuelles Figure 17.3 b), p. 381

6 Collège Lionel-Groulx6 L’ARN MacromoléculeMacromolécule Acide nucléique:Acide nucléique: –Base azotée (A, U, G, C) –Sucre (ribose) –Groupement phosphate Appariement avec l’ADNAppariement avec l’ADN Types d’ARN:Types d’ARN: –ARN prémessager (ARN prém) –ARN messager (ARNm) –Petit ARN nucléaire (pARNn) –ARN ribosomique (ARNr) –ARN de transfert (ARNt) Figure 5.26, p. 96

7 Collège Lionel-Groulx7 Le code génétique 1 génon → 1 codon → 1 acide aminé Figure 17.4, p. 382 64 génons = 64 codons = 20 acides aminés + codons d’arrêt Il y a de la redondance dans le code génétique: plusieurs codons donnent le même acide aminé GénonsCodons Acides aminés Génon

8 Collège Lionel-Groulx8 Le code génétique Figure 17.5, p. 383

9 Collège Lionel-Groulx9 Le code génétique Cadre de lecture:Cadre de lecture: –L’ARN doit être lu dans le bon sens et à partir du bon endroit pour former une protéine fonctionnelle. –Sens 5 ’→ 3 ’ Figure 5.26, p. 96 Ex.: monamileoestfouEx.: monamileoestfou « mon ami Léo est fou » et « ona mil éoe stf » …CAGUGGAGUGCGGUU… = CAG UGG AGU GCG GUU Gln Trp Ser Ala Val…CAGUGGAGUGCGGUU… = CAG UGG AGU GCG GUU Gln Trp Ser Ala Val ≠ AGU GGA GUG CGG ≠ AGU GGA GUG CGG Ser Gly Val Arg Ser Gly Val Arg

10 Collège Lionel-Groulx10 1.Transcription 2. Maturation de l’ARN 3.Traduction ADN + nucléotides → ARNprém → ARNm + acides aminés → Protéine 1 2 3 Animation de la transcription et la traduction Animation de la transcription et la traduction

11 Collège Lionel-Groulx11 1.La transcription Figure 17.7, p. 385 Vitesse de l’ARN polymérase: 60 nucléotides par secondes Séquence de terminaison: AAUAAA

12 Collège Lionel-Groulx12 2. La maturation de l’ARNprém Deux modifications importantes:Deux modifications importantes: a.Les modifications des extrémités de l’ARNprém b.L’épissage Lieu: noyauLieu: noyau Résultat: ARNprém → ARNmRésultat: ARNprém → ARNm Buts:Buts: –Protection de l’ARNm –Transport de l’ARNm –Préparation de l’ARNm à la traduction

13 Collège Lionel-Groulx13 a. Les modifications des extrémités de l’ARNprém Extrémité 5’:Extrémité 5’: –Ajout d’un nucléotide G modifié = Coiffe 5’ Extrémité 3’:Extrémité 3’: –Ajout de plusieurs nucléotides A = Queue poly-A Fonctions:Fonctions: –Transport de l’ARNm –Protection de l’ARNm Figure 17.10, p. 387

14 Collège Lionel-Groulx14 b. L’épissage La molécule d’ARNprém est beaucoup plus longue que nécessaire.La molécule d’ARNprém est beaucoup plus longue que nécessaire. –Les régions codantes sont des séquences d’ARN qui seront traduites en protéines. Ce sont les exons. Exons = séquences exprimées. –Les régions non codantes sont des séquences d’ARN qui ne seront pas traduites. Ce sont les introns. Introns = intrus… Processus d’excision des introns et de recollage des exons de l’ARNm.Processus d’excision des introns et de recollage des exons de l’ARNm. Figure 17.11, p. 388

15 Collège Lionel-Groulx15 b. L’épissage Fonctions:Fonctions: –Nécessaire pour le transport de l’ARNm au cytoplasme. –Épissage différentiel de l’ARN permet d’avoir plusieurs protéines avec un même gène. –Fonction évolutive? Figure 18.13, p. 420

16 Collège Lionel-Groulx16 b. L’épissage Complexe d’épissage:Complexe d’épissage: –Ensemble de protéines et de petits ARN nucléaires (pARNn) coupant l’ARNprém. –Protéines + pARNn = petites ribonucléoprotéines nucléaires ou pRNPn Figure 17.12, p. 389

17 Collège Lionel-Groulx17 La maturation de l’ARNprém Figure 18.8, p. 415 ADN

18 Collège Lionel-Groulx18 Figure 17.3 b), p. 381

19 Collège Lionel-Groulx19 3. La traduction – une vue d’ensemble Figure 17.14, p. 390

20 Collège Lionel-Groulx20 L’ARNt Plusieurs ARNt différentsPlusieurs ARNt différents Fonctions:Fonctions: –Interprétation des codons de l’ARNm –Transport des acides aminés vers le ribosome Figure 17.14b, p. 391 Structure:Structure: –Anticodon s’appariant avec l’ARNm –Site de liaison avec l’acide aminé C’est la molécule traductrice.C’est la molécule traductrice.

21 Collège Lionel-Groulx21 L’aminoacyl-ARNt-synthétase 20 types = 20 acides aminés20 types = 20 acides aminés Fonction:Fonction: –Appariement de l’ARNt avec l’acide aminé correspondant en prenant l’énergie de l’ATP. Figure 17.16, p. 392

22 Collège Lionel-Groulx22 Le ribosome Organite cytoplasmique (composé d’ARNr et de protéines) fabriqué dans le nucléole.Organite cytoplasmique (composé d’ARNr et de protéines) fabriqué dans le nucléole. Fonctions:Fonctions: –Appariement du codon de l’ARNm avec l’anticodon de l’ARNt. –Formation du polypeptide Structure:Structure: –Petite sous-unité ribosomique –Grande sous-unité ribosomique Sites importantsSites importants –Site A –Site P –Site E Figure 17.17, p. 392

23 Le ribosome Polyribosomes: –Traduction simultanée d’un même ARNm par plusieurs ribosomes. –Permet de faire plusieurs protéines rapidement à partir d’un seul ARNm Collège Lionel-Groulx23 Figure 17.21, p. 395

24 Collège Lionel-Groulx24 a. L’initiation Facteurs impliqués:Facteurs impliqués: –ARNm (codon de départ AUG) –ARNt d’initiation et acide aminé Met –Petite sous-unité ribosomique –Grande sous-unité ribosomique –GTP Lieu: cytoplasmeLieu: cytoplasme Figure 17.18, p. 393 Complexe d’initiation de la traduction

25 Collège Lionel-Groulx25 b. L’élongation Facteurs impliqués:Facteurs impliqués: –ARNm –ARNt –Ribosome –2 GTP Figure 17.19, p. 394

26 Collège Lionel-Groulx26 c. La terminaison Facteurs impliqués:Facteurs impliqués: –ARNm (codons d’arrêt UAG, UAA et UGA) –Facteur de terminaison –Hydrolyse Figure 17.20, p. 395

27 Collège Lionel-Groulx27 Résumé Animation du CampbellAnimation du Campbell https://media.pearsoncmg.com/intl/streaming/erpi/etext/erpi_mari eb_4e/apflix/proteinsynthesis_vf.mp4 https://media.pearsoncmg.com/intl/streaming/erpi/etext/erpi_mari eb_4e/apflix/proteinsynthesis_vf.mp4 Film: Protein Synthesis Translation 2008Film: Protein Synthesis Translation 2008 https://www.youtube.com/watch?v=zHgNQqGcfZM Film: Translation: the movieFilm: Translation: the movie http://vcell.ndsu.edu/animations/translation/movie-flash.htm

28 Collège Lionel-Groulx28 Figure 17.26, p. 402

29 Collège Lionel-Groulx29 4. Les modifications post-traductionnelles Obtention d’une protéine fonctionnelleObtention d’une protéine fonctionnelle –Repliement du polypeptide selon une structure en 3D spécifique. –Regroupement de différents polypeptides. –Découpage d’un polypeptide. Figure 5.20, p. 91

30 Collège Lionel-Groulx30 4. Les modifications post-traductionnelles Ciblage des protéinesCiblage des protéines –Ajout de molécules qui permettent d’envoyer les protéines à des endroits spécifiques dans la cellule ou à l’extérieur de la cellule. Figure 17.22, p. 396

31 Collège Lionel-Groulx31 L’exocytose: pour expédier des protéines à l’extérieur de la cellule Figure 7.12, p. 146

32 Collège Lionel-Groulx32 5. Les mutations ponctuelles Mutation:Mutation: –Modification du bagage génétique d’une cellule. Mutation ponctuelle:Mutation ponctuelle: –Modification chimique d`une paire de bases azotées –Sont parfois silencieuses: deux codons différents peuvent coder pour le même acide aminé Comment une mutation arrive-t-elle? Comment une mutation arrive-t-elle? –Mutations spontanées: Erreurs survenant durant les processus cellulaires normaux touchant l’ADN.Erreurs survenant durant les processus cellulaires normaux touchant l’ADN. Ex.: la réparation de l’ADN.Ex.: la réparation de l’ADN. –Mutagènes: Agents physiques ou chimiques qui changent l’ADN.Agents physiques ou chimiques qui changent l’ADN. Ex.: les rayons UVEx.: les rayons UV

33 Collège Lionel-Groulx33 Figure 17.23, p. 398


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