Logos Logos Phu Phu Phu Phu INFOS Hémoglobine

Présentation au sujet: "Logos Logos Phu Phu Phu Phu INFOS Hémoglobine"— Transcription de la présentation:

1 Logos Logos Phu Phu Phu Phu INFOS Hémoglobine
Sous-Embranchement : Vertebrata Localisation : Sang PDB : 3HHB Rôle : Transport d’Oxygène Locus : 16p13.3 INFOS

2 Logos Logos Phu Phu Phu Phu PRÉSENTATION Hémoglobine
Au cours de l’évolution, les organismes sont devenus de plus en plus complexes, variés, grands, ce qui nécessite une demande d’énergie accrue. Pour pallier à ce problème, l’évolution a dû trouver des mécanismes permettant un apport d’énergie plus important. C’est le cas de la phosphorylation oxydative qui permet un gain d’énergie considérable pour les organismes type aérobie. Cependant, ceci nécessite un apport continu d’oxygène à travers l’ensemble du corps. C’est là qu’intervient la circulation sanguine : les globules rouges et l’hémoglobine, qui permettent à l’Homme de fournir l’oxygène à travers notre organisme (ceci est probablement précédé par d’autres mécanismes qui ont évolué). Aujourd’hui, notre organisme est capable de se fournir en oxygène par la respiration, puis de le distribuer via les globules rouges dans le sang, en fixant l’oxygène sur une protéine, l’hémoglobine. PRÉSENTATION

3 Logos Logos Phu Phu Phu Phu FONCTIONNEMENT Hémoglobine
L’hémoglobine est constituée de 4 sous-unités (2α et 2β), qui accueille chacune une molécule d’hème composée d’un atome de Fer. C’est cet atome qui permet la fixation de l’oxygène, ayant une affinité moyenne, afin de pouvoir le libérer facilement. Cependant, les 4 sites de liaisons à l’oxygène ne sont pas occupés dans les conditions physiologiques, puisque la fixation modifie la conformation de l’hémoglobine, modifiant l’affinité pour l’oxygène. La première fixation est plus difficile que les 2e et 3e, Quant à la 4e elle s’avère également plus difficile, et n’est donc pas utilisée en temps normal. Les globules rouges circulant dans le sang relâchent donc au fur et à mesure l’oxygène pour approvisionner les cellules grâce au 2,3 BPG. En effet, cette molécule est en proportion égale à celle de l’hémoglobine dans les globules rouges et permet de modifier l’équilibre entre les états relâché et tendu. Lorsqu’elle se fixe à l’hémoglobine, elle permet une libération de l’oxygène lorsque celle-ci est quasiment pleine, et se détache seulement lorsque l’hémoglobine est chargée de plusieurs oxygènes. Cette molécule favorise donc la fixation en oxygène au moment de la respiration, et le relâchement pendant la circulation. FONCTIONNEMENT

4 Logos Logos Phu Phu Phu Phu APPROFONDISSEMENT Hémoglobine
Même si l’hémoglobine compose 95% des différents dérivés globiques, il existe de nombreuses autres molécules qui assurent des fonctions spécialisées. • Myoglobine : Protéine monomérique. Elle assure le stockage d’oxygène dans l’organisme, et notamment dans les muscles. Elle fonctionne de la même manière que l’hémoglobine en fixant l’oxygène sur l’hème, mais avec une meilleure affinité. • Hémoglobine fœtale : Constituée de 4 sous-unités également, sa différence est due aux 2 chaines γ qui remplacent les chaines β de l’hémoglobine adulte. Cette hémoglobine est spécifique au fœtus puisqu’elle possède une meilleure affinité pour l’oxygène, notamment parce que le 2,3 BTG possède une moins bonne affinité pour l’hémoglobine, empêchant la libération d’oxygène suite à sa fixation. Cela permet d’améliorer le passage d’oxygène des globules rouges maternels au globules rouges fœtaux. • Neuroglobine : Elle assure le même rôle que la Myoglobine dans le système nerveux, en assurant le transport d’oxygène dans les mitochondries des cellules nerveuses. Elle contribue à la protection du cerveau en cas d’hypoxie. APPROFONDISSEMENT

5 Logos Logos Phu Phu Phu Phu 4 15,2 CHIFFRE Hémoglobine Composition
Sous-unités Taille 15,2 kDa CHIFFRE