STAGE DE PRÉ-RENTRÉE (SPR) Matière : Biochimie

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1 STAGE DE PRÉ-RENTRÉE (SPR) Matière : Biochimie
Cours du jour : Structures et fonctions des protéines Date du cours : 27/08/2019 Un diapo du Tutorat Santé PSA

2 Mais déjà, ça sert à quoi une protéine?
Créer et maintenir une structure Reconnaître et se défendre Transporter Transformer Bouger -se déplacer Informer -signaler Les protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivant!

3 Plan du cours Structure des protéines : de l’acide aminé à la macromolécule Les acides aminés La liaison peptidique Extrémités N et C-terminale Clivage Structure Point isoélectrique Fonctions des protéines : l’exemple du transport de l’oxygène Myoglobine Hémoglobine Saturation

4 1. Structure des protéines a. Les acides aminés
Les acides aminés sont les constituants des protéines Il existe en tout 20 acides aminés naturels qui possèdent tous la même structure: un carbone asymétrique central une fonction acide carboxylique une fonction amine primaire une chaîne variable R

5 1. Structure des protéines a. Les acides aminés
Le carbone α est asymétrique Il existe donc 2 stéréo-isomères possibles: L-acide aminé D-acide aminé La forme L est la seule présente dans les protéines naturelles

6 1. Structure des protéines a. Les acides aminés
Notes : La glycine n’a pas de Carbone asymétrique. La Proline n’a pas de fonction Amine primaire Glycine Proline Ceci est une image à échelle réelle bien sûr…

7 Acides aminés apolaires à chaîne aliphatique
Alanine Valine Leucine Isoleucine

8 Acides aminés apolaires à chaîne aliphatique
Glycine Méthionine Proline le carbone α n'est pas asymétrique! → possède un atome de Soufre → donneur de méthyl → chaîne latérale liée à la fois au carbone α et à l'azote

9 3 acides aminés à chaîne latérale aromatique
Tryptophane Phénylalanine Tyrosine Cycle phényl Cycle indol

10 3 acides aminés à fonction alcool
Thréonine Sérine Tyrosine NB: Les fonctions alcools peuvent être phosphorylées (fixation d'un groupement phosphate) : cela permet la régulation de la fonction d'une protéine!

11 Acides aminés polaires neutres
Cystéine Glutamine Asparagine Fonction thiol Fonction amide Dans les protéines, l'oxydation de deux cystéines permet de former un pont disulfure (S-S) Dans les glycoprotéines, les oses se fixent sur l’atome d’azote de la fonction amide de la chaîne latérale de l’asparagine: c'est la N- glycosylation!

12 Acides aminés polaires ionisables à fonction acide
Acide aspartique Acide glutamique pKa (R) = 3,9 pKa (R) = 4,1 Négatif à pH 7

13 Acides aminés polaires ionisables à fonction basique
Histidine Lysine Arginine pKa (R) = 6,0 pKa (R) = 10,5 pKa (R) = 12,5 Positifs à pH 7 → Possède un certain caractère aromatique → Faiblement basique ( neutre à pH 7)

14 1. Structure des protéines b. La liaison peptidique
Au sein des protéines, les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons dites peptidiques : Entre COOH et NH2 La liaison peptidique est une liaison amide particulière: elle est : PLANE RIGIDE POLAIRE! !!OMG CETTE LIAISON PEPTIDIQUE VA VOUS SURPRENDRE!!

15 1. Structure des protéines b. La liaison peptidique
Ω = 0  CIS Ω = 180  TRANS On définit Ω, l'angle de torsion autour de la liaison C-N. Cet angle ne peut prendre que 2 valeurs: 0° ou 180° Pour des raisons de stabilité il prend presque toujours la valeur de 180°, donc la configuration TRANS.

16 1. Structure des protéines c. Extrémités N et C-terminale
Une protéine = succession d’acides aminés et de liaisons peptidiques. Il y a donc : un côté avec une fonction amine libre, appelé extrémité N-terminale un côté avec une fonction acide, appelé extrémité C-terminale. Par convention, une chaîne polypeptidique : commence par le côté N-term Se termine par le côté C-term.

17 1. Structure des protéines d. Clivage
Clivage enzymatique Trypsine: coupe après (côté C -terminal) les résidus : Lysine Arginine Chymotrypsine: coupe après un résidu de Phénylalanine Tyrosine Tryptophane Leucine Méthionine Clivage chimique Bromure de cyanogène: coupe après un résidu de méthionine. Regardez le charisme qu’apporte cette molécule de Trypsine à cet homme

18 1. Structure des protéines e. La structure
Les 4 niveaux de structures Structure primaire : Enchainement des acides aminés – appelée séquence Structure secondaire : Motifs simples – donne forme à la protéine – exemples : hélices/coudes Structure tertiaire : Agencement d’un monomère (=une séquence d’acides aminés) dans l’espace Structure quaternaire : Agencement des protéines polymériques

19 1. Structure des protéines f. Le point isoélectrique
Une protéine porte des charges : positives et négatives au niveau des chaînes latérales des résidus d’acides aminés. Qui dépendent du pH de la solution. Dont la somme algébrique définit la charge globale de la protéine. BASES ACIDES Acide aspartique Acide glutamique Histidine Lysine Arginine Il existe toujours un pH pour lequel : Le nombre de charges positives = Le nombre de charges négatives: La charge globale est alors nulle. Ce pH s’appelle le point isoélectrique de la protéine ( pI ).

20 2. Fonction des protéines a. La myoglobine
La myoglobine est une protéine : Monomérique avec une structure compacte riche en hélices α Utile (☺) Elle possède également un groupement prosthétique (groupement non-peptidique appartenant à une protéine) nommé hème. hème hélice α

21 2. Fonction des protéines a. La myoglobine
L’hème permet de lier une molécule d’O2 grâce à son atome de Fer au milieu. Cette protéine sert à stocker l’O2 dans les muscles avec une très forte affinité.

22 2. Fonction des protéines b. L’Hémoglobine
Elle est constituée de 4 monomères, c’est donc un tétramère. Les monomères qui la constituent ressemblent fortement à la myoglobine. Elle est constituée de deux sous-unités α et deux sous- unités β liées par des liaisons faibles (non covalentes). Chacune de ses sous-unités peut lier une molécule d’O2 : au total l’hémoglobine peut donc en lier 4. Mais l’affinité de l’hémoglobine est variable, on appelle ça le phénomène de coopérativité et on dit que l’hémoglobine est une protéine allostérique. L’hémoglobine comme la myoglobine sert à lier l’O2, mais elle est présente dans le sang, et plus que son stockage, elle sert surtout à son transport.

23 2. Fonction des protéines c. Saturation
On voit que l’affinité de la myoglobine pour l’O2 est très forte grâce à l’allure hyperbolique de la courbe de saturation. Elle ne relâche son O2 que lorsque la pO2 est très faible(muscle lors d'un exercice violent par exemple). myoglobine hémoglobine Dans le cas de l’hémoglobinela courbe est sigmoïde, ce qui veut dire que l’affinité augmente avec la saturation. Cela permet d’avoir une affinité très élevée dans les poumons où la pO2 est élevée, et donc d’attraper plein d’O2, et au contraire d’être faible dans les muscles où la pO2 est faible, et donc de relâcher tout l’oxygène nécessaire: c'est donc un bon transporteur.

24 Prochaine séance : le 29 août avec le cours sur les GLUCIDES/LIPIDES!
Bon courage pour la suite!!! Prochaine séance : le 29 août avec le cours sur les GLUCIDES/LIPIDES! août 2019