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Publié parFerrand Poulain Modifié depuis plus de 10 années
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Immunoglobulines L'essence de la vie Patruno Elodie Bio 2 – 04/10/2006
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Introduction C'est une protéine jouant un rôle essentiel dans la défense de l'organisme contre les agressions. Les immunoglobulines ou Ig sont utilisées par le système immunitaire pour détecter et neutraliser les agents pathogènes comme les bactéries et les virus. Elles appartiennent au groupe des gammaglobulines, présentes non seulement dans le sang, mais également dans d'autres liquides de l'organisme.
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Structure générale Les anticorps sont des glycoprotéines formées de 4 chaînes polypeptidiques : 2 chaînes lourdes (H pour heavy, en violet sur la figure 1) et 2 chaînes légères (L pour light, en vert) qui sont reliées entre elles par un nombre variable de ponts disulfures (en rouge) assurant une flexibilité de la molécule. Ces chaînes forment une structure en Y et sont constituées de domaines globulaires de 110 acides aminés environ. Pour un anticorps donné, les deux chaînes lourdes sont identiques, de même pour les deux chaînes légères. Domaines constants: Les domaines constants sont caractérisés par une séquence en acides aminés très proche d'un anticorps à l'autre. Chaque chaîne légère en possède un exemplaire noté CL. Les chaînes lourdes comportent, selon la classe d'anticorps, trois ou quatre domaines constants CH1, CH2, CH3 et CH4. Les domaines constants ne sont pas impliqués dans la reconnaissance de l'antigène, mais interviennent dans l'activation du système du complément. Ils possèdent également des sites de liaison aux cellules immunitaires.
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Domaines variables: Une immunoglobuline possède quatre domaines variables situés aux extrémités des deux « bras ». L'association entre un domaine variable porté par une chaîne lourde (VH) et le domaine variable adjacent porté par une chaîne légère (VL) constitue le site de reconnaissance (ou paratope) de l'antigène. Ainsi, une molécule d'immunoglobuline possède deux sites de liaison à l'antigène, un au bout de chaque bras. Ces deux sites sont identiques, d'où la possibilité de lier deux molécules d'antigène par anticorps.
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Les différentes immunoglobulines
# Les immunoglobulines G sont les plus abondantes dans l'organisme. Elles sont fabriquées lors d'un contact avec un antigène (corps étranger pour l'organisme). Elles protègent l'organisme contre les bactéries, les virus, et les toxines qui circulent dans le sang et la lymphe. D'autre part, elles fixent rapidement le complément (un des constituants du système immunitaire). Elles participent également à la réponse mémoire, base de l'immunité sur laquelle repose le mécanisme de la vaccination. Enfin, les immunoglobulines G. traversent le placenta et, de ce fait, entraînent une immunité passive chez le fœtus. # Les immunoglobulines A se trouvent essentiellement dans les sécrétions comme la salive, le suc intestinal, la sueur et le lait maternel. Le rôle essentiel des immunoglobulines A. est d'empêcher les agents pathogènes de se lier à la cellule et plus spécifiquement aux cellules de recouvrement constituant les muqueuses et l'épiderme (couche superficielle de la peau).
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Les immunoglobulines M sont des immunoglobulines sécrétées lors du premier contact de l'organisme avec un antigène. C'est la première classe d'immunoglobulines libérée par une variété de globules blancs : les plasmocytes. La présence d'IgM dans le sang indique une infection en cours. Les immunoglobulines E sont sécrétées par une variété de globules blancs, les plasmocytes, dans la peau, les voies digestives, les amygdales et les voies respiratoires. Cette variété d'immunoglobulines est reliée aux mastocytes et aux granulocytes basophiles (variétés de globule blanc) par une tige. Dès la capture d'un antigène, l'immunoglobuline déclenche la libération de produit participant à la réaction inflammatoire, et d'histamine entrant dans la réaction allergique. Les concentrations d'immunoglobulines augmentent en cas d'allergie grave, et en présence de parasites (parasitose) dans le tube digestif. Les immunoglobulines D sont une variété d'immunoglobulines le plus souvent attachées à la surface des lymphocytes B. où elles jouent un rôle de récepteurs des antigènes. Elles interviendraient dans la maturation des lymphocytes, c'est-à-dire dans le mécanisme permettant à ces globules blancs de devenir efficaces.
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Rôle des immunoglobulines
Au cours de la réponse immunitaire, les anticorps ont trois fonctions principales : se lier à l'antigène, activer le système du complément et recruter des cellules immunocompétentes. Les immunoglobulines ont la capacité de reconnaître et de se fixer de manière spécifique sur un antigène. Cette spécificité est conférée par la présence de domaines extrêmement variable aux extrémités des anticorps. La reconnaissance entre antigène et anticorps est par exemple mise à profit dans la lutte contre les toxines bactériennes. Ces toxines agissent en se fixant sur des récepteurs présents à la surface des cellules de l'organisme, ce qui provoque des dérèglements importants de l'activité cellulaire. En se fixant sur ces toxines, les anticorps anti-toxine les neutralisent et préviennent les liaisons avec les récepteurs cellulaires .
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Utilisation des immunoglobulines
Les immunoglobulines sont utilisées pour: * Eviter les rejets des greffes *Pour les biothérapies,en effet il existe des anticorps auxquels ont été fixés des isotopes radioactifs ou des médicaments, l'anticorps leur servant de transporteur vers une cible spécifique.
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*Les immunoglobulines polyvalentes ou normales sont administrées pour corriger un déficit immunitaire primitif, certains déficits secondaires à une leucémie, un myélome ou à des infections récidivantes.
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Conclusion Les immunoglobulines sont essentielles à la vie. Elles sont celles qui nous protégent contre les agressions extérieurs,elles sont là pour nous aider à nous soigner et à vivre plus longtemps. En nous permettant d'accepter des greffes ou bien pour les biothérapies. Se sont nos combattants qui luttent contre les maladies, contre les microorganismes nocifs.
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Bibliographie http://fr.wikipedia.org/wiki/Anticorps
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