Les biomolécules : principales familles de molécules du vivant

Présentation au sujet: "Les biomolécules : principales familles de molécules du vivant"— Transcription de la présentation:

1 Les biomolécules : principales familles de molécules du vivant
et leurs propriétés fonctionnelles Pierre Thomas , planet-terre.ens-lyon.fr/planetterre/objets/I...

2 Eau et liaison hydrogène
© CNRS / A. L. Siat - Ecole Estienne Eau et liaison hydrogène L’eau est le seul liquide à développer un aussi grand nombre de ces liaisons hydrogène qui jouent un rôle extrêmement important en lui conférant des propriétés très particulières. Attention ! Les liaisons hydrogène n’existent pas uniquement au sein des molécules d’eau

3 L’eau , solvant efficace

4 Eau et interactions hydrophobes

5 Eau et hydrolyse

6 Eau et tension superficielle

7 Squelettes de quelques organismes planctoniques
Coccolithophoridés Algues à test calcaire Radiolaires Protozoaires à test siliceux Foraminifères Protozoaires à test calcaire Squelettes de quelques organismes planctoniques Diatomées « algues » à frustule siliceux

8 Le noyau tétrapyrole de la chlorophylle
L’hème de l’hémoglobine

9 Les glucides Caractères généraux des oses: Des molécules non ramifiées
Contiennent toujours plusieurs fonctions alcool -OH Contiennent Soit une fonction aldéhyde Soit une fonction cétone Fructose= cétose glucose = aldose

10 La structure cyclique des oses source d’isoméries supplémentaires
Formation d’un pont oxygène entre le C1 et le C4 α-D-glucopyranose Entre le C1 et le C5 Furane Les formes α et β sont des anomères La cyclisation masque la fonction aldéhyde β-D-glucopyranose pyrane

11 Quelle est cette molécule?
« C'est une belle structure en anneau, un hexagone presque régulier, qui est cependant soumis à des échanges et équilibres difficiles avec l'eau dans laquelle il est dissous (...) Et si quelqu'un voulait vraiment demander : pourquoi un anneau et pourquoi soluble dans l'eau, eh bien, qu'il se tranquilise, ce sont là de ces questions, pas très nombreuses, auxquelles notre science est capable de répondre. » Primo Levi, Le système périodique, 1975.

12 Deux conformations possibles pour les oses cyclisés
Conformation bateau Conformation chaise La conformation chaise est la plus stable, c’est elle que l’on retrouve dans les polymères Ex: cellulose

13 Les connaissez vous ? Désoxyribose Ribose β-D-furanose
Ce sont les sucres des nucléotides. Un nucléotide est constitué d’une base azotée, d’un sucre et d’un acide phosphorique

14 Oses et adressage moléculaire: exemple du mannose 6P
Les enzymes qui doivent se rendre dans les lysosomes y sont dirigés par une glycosylation spécifique: ils portent un mannose-6-phosphate. Le phosphate est ajouté à la protéine (qui est déjà une glycoprotéine) selon le processus décrit dans la figure ci-dessus. Cette réaction se produit dans le Golgi.

15 Le connaissez vous ? Le saccharose
Présent dans la sève élaborée des végétaux, c’est la forme de transport du carbone organique issu de la photosynthèse ; sa taille réduite lui confère une assez bonne solubilité, la liaison osidique masque la fonction réductrice. Le saccharose n’est pas un sucre réducteur contrairement au glucose et au fructose.

16 Le tréhalose Le tréhalose est une réserve énergétique majeure de l’hémolymphe des Insectes; Il est également produit par les moisissures. Les bactéries utilisent également cette molécule comme molécule de protection. En effet, par son caractère hydrophile, le tréhalose protège les protéines de la déshydratation en se fixant dessus, un peu à la manière des chaperonines (v cours génétique). Il est par ailleurs expérimenté en pharmacologie comme protecteur de molécules.

17 Oses et osides , signaux moléculaires
Le potentiel de diversité des oses et osides est stupéfiant; alors que 3 acides aminés donnent 6 tripeptides différents, avec 3 hexoses on peut concevoir plus de 1000 triosides! Conséquence de la combinatoire des isoméries, dérivés,configurations, liaisons. Partie osidique du glycolipide N’oubliez pas les lectines qui sont des protéines reconnaissant les sucres La ricine (graine de Ricin) est une lectine; Elle provoque l’agglutination des hématies. Un glycolipide

18 Les réserves de glycogène sont cytosoliques, les granules peuvent atteindre 200nm

19 Amidon dans les amyloplastes
Diamètre d’un amyloplaste : peut atteindre 20 micromètres

20 Examinons les relations structure /propriétés /fonctions
Le squelette de base : glucoses associés par liaison α1,4 La ramification (glycogène, amylopectine) augmente la compaction, diminue la réactivité La structure hélicoïdale conséquence de la liaison α limite l’encombrement dans la cellule

21 Pour conclure, en quoi amidon et glycogène sont adaptées à la fonction de réserve ?
Dans les deux cas, il s’agit de formes polymérisées peu solubles, bien qu’hydrophiles. Les oses y sont concentrés sans modifier le potentiel osmotique du cytosol. L’équivalent en oses isolés, donc solubles, engendrerait un potentiel incompatible avec l’intégrité cellulaire. Cela évite donc le problème énergétique de la capture du glucose extracellulaire et de son accumulation selon un important gradient de concentration. Dans les deux cas, il s’agit de formes compactées (amylopectine-glycogène). La compaction est à relier directement aux propriétés de la liaison a(14) (angle de liaison), aux ramifications a(16) et à l’abondance des liaisons H entre les chaînes, qui contribuent à leur rapprochement. La compaction optimise évidemment l’occupation de l’espace, donc la fonction de réserve… * Dans les deux cas, il s’agit de formes ramifiées Encore l’importance de la liaison a(16). La ramification importante augmente l’accessibilité de la molécule. Des enzymes agissent sur les extrémités libres (non réductrices), et permettent une mobilisation efficace des glucoses. La ramification plus importante du glycogène permet sa mobilisation très rapide (pendant l’effort musculaire par exemple), alors que celle de l’amidon est plus lente. GLYCOGENE = RESERVE A COURT TERME AMIDON = RESERVE A LONG TERME NB1 : chez animaux, réserves à long terme  assurées par les lipides… NB 2 : importance de l’anomérie a dans les polyosides à fonction de réserve

22 La liaison β 1,4 de la molécule de cellulose
Les liaisons H stabilisent une forme étirée de la molécule (liaisons intrachaînes)

23 De la molécule de cellulose à la fibre de cellulose

24 Les pectines Un exemple de composé pectique :
L’acide polygalacturonique Structure de l’acide glucuronique Interaction avec les ions Ca2+ Consistance de gels

25 La chitine β N acétylglucosamine
Cellules vues à travers la chitine du dos d'un copépode , obj x 40 Fond Clair . Notez les fibres de chitine

26 L’acide hyaluronique: un glycosaminoglycane

27 Les acides aminés standard des protéines

28 La liaison peptidique La réaction 1 nécessite une enzyme et se déroule dans le ribosome : la réaction est endergonique (nécessite un couplage avec ATP). L’enzyme est la peptidyltransférase La réaction 2 est une hydrolyse

29 3 conséquences: - Le peptide (ou la protéine) est polarisé: il existe une extrémité –NH2 et une extrémité –OH - Phénomène de résonance: la liaison C-N est intermédiaire entre une simple et une double liaison; en conséquence le groupe peptidique est une structure rigide dans une géométrie plane - Les liaisons peptidiques définissent la structure primaire (= séquence) des protéines

30 L’hélice α

31 Le feuillet β plissé

32 Structure tertiaire : exemple de la ribonucléase
Extrait de Pelmont, les enzymes Conclusions: - La forme (structure tridimensionnelle) conditionne l’activité de l’enzyme - La structure primaire détermine à elle seule toutes les propriétés de la protéine y compris son activité biologique (« mise en pli » automatique) - L’enroulement de la chaîne met en jeu de nombreuses liaisons non covalentes Liaisons H, liaisons ioniques, interactions hydrophobes et parfois covalentes ponts diS dans cet exemple

33 Diversité des liaisons à l’origine de la structure tertiaire

34 Courbe de saturation myoglobine et hémoglobine

35 La myoglobine : protéine à structure tertiaire L’hémoglobine: Protéine à structure quaternaire

36 Un exemple de protéine fibreuse le collagène

37 Les lipides Les triglycérides des molécules énergétiques
L’oxydation des acides gras des triglycérides sera vue dans le cours sur le métabolisme

38 Des cellules riches en triglycérides: les adipocytes

39 Les glycérophospholipides constituants essentiels des membranes
Radical hydrophile Squelette glycérol

40 Proportion relative en lipides et protéines de quelques membranes
1myéline ; 2 hépatocyte ;3 érythrocyte ; 4 parenchyme foliaire 5 Escherichia coli ; 6 et 7 membranes externe et interne de mitochondrie 8 membrane interne du chloroplaste

41 Le cholestérol et ses dérivés

42 Cholestérol et fluidité membranaire
En s’opposant au contact étroit entre chaînes, il favorise la fluidité, cet effet domine aux basses températures Les noyaux plans gênent les mouvements aux fortes températures Conclusion: le cholestérol joue le rôle d’un tampon qui s’oppose aux variations de fluidité membranaire lors des variations de température