Chapitre 8 Les réactions catalysées Cinétique chimique Chapitre 8 Les réactions catalysées Guy Collin, 2012-07-03

LES RÉACTIONS CATALYSÉES Peut-on accélérer (catalyser) une réaction chimique ? Peut-on au contraire la freiner ou même l’inhiber ? Qu’est-ce qui distingue une réaction enzymatique d’une réaction catalysée?

Introduction Rappel : Peut-on modifier l’énergie d’activation EA k = A e -E A/ R T Peut-on modifier l’énergie d’activation EA à la baisse pour augmenter la valeur de k ? à la hausse pour diminuer la valeur de k ? Par exemple, en modifiant le chemin réactionnel ?

Le catalyseur A-B* E Système non catalysé E1 E2 A + B Système catalysé Coordonnées de la réaction

Énergie d’activation et système catalysé Ln k 1/T Réaction catalysée - E2 /R Réaction non catalysée - E1 /R

Exemple de réaction catalysée Soit la décomposition de l’ozone : 2 O3  3 O2 avec v = k [O3] Catalysé par le chlore, on observe un mécanisme en chaîne : [1] Cl2 + O3  ClO• + ClO2• [2] ClO2• + O3  ClO3• + O2 [3] ClO3• + O3  ClO2• + 2 O2 [4] 2 ClO3•  Cl2 + 3 O2 La réaction globale est la somme des réactions [2] et [3].

Décomposition catalysée de l’ozone L’application du principe de quasi-stationnarité conduit à : V = - d[O 3 ] d t = 2 k è ç æ ø ÷ ö 1 2 4 1/2 [Cl [O /2 La longueur de chaîne est égale au rapport de la vitesse globale divisée par la vitesse de la réaction d’amorçage :

L’inhibiteur Existe-t-il des catalyseurs «négatifs» ? Par exemple, dans un mécanisme en chaîne radicalaire, existe-t-il des intercepteurs radicalaires? Si oui, comment agissent-ils ? Même question pour un mécanisme ionique ?

Système non catalysé et système inhibé Coordonnées des réactions É E + F Système inhibé C + D A + B Système non catalysé Le système A + B non catalysé évolue vers C + D ; Le système catalysé (inhibé) évolue vers E + F. La barrière est trop haute pour aller plus loin

Réaction induite L’oxydation d’un hydrocarbure RH par l’eau oxygénée est un processus lent. En présence d’ions Fe++ la réaction devient rapide: H2O2 + Fe++ est un mélange très oxydant alors qu’ individuellement ce sont deux oxydants légers. On distingue la période d’induction : H2O2 + Fe++  •OH + Fe+++ + OH- •OH + Fe++  Fe+++ + OH-

Réaction induite (suite) L’oxydation de l’hydrocarbure suit : •OH + RH  H2O + R• R• + H2O2  •OH + ROH Un peu d’ions ferreux provoquent l’oxydation d’un grand nombre de molécules RH. Fe++ n’est pas un catalyseur puisqu’il est consommé : formation de Fe+++.

Le stabilisateur Certains systèmes réagissent spontanément : Auto oxydation, oxydation à l’air, auto catalyse, ... Il existe des stabilisants (catalyseurs négatifs). Exemple : auto oxydation des sulfites à l’air : Cu ++ + SO3- -  Cu + + •SO3- , amorçage O2 + •SO3-  •SO5- , propagation •SO5- + •HSO3-  •HSO5- + •SO3- •HSO5- + SO3- -  HSO4- + SO4- - , rapide Cu + + •SO3-  Cu ++ + SO3- - , rupture ROH + •SO5-  non porteur de chaîne

Systèmes chimiques oscillants Définition : système réactionnel en équilibre dynamique dont l’état d’équilibre oscille entre deux positions extrêmes. La composition chimique de certains des éléments constituants ces systèmes évolue de manière périodique. Ces systèmes sont aussi appelés : horloges chimiques.

Mécanisme de la réaction de BELOUSOV Oxydation de l’acide malonique par des ions bromates : BrO3- + Br- + 2 H+  HBrO2 + HOBr HBrO2 + Br- + H+  2 HOBr 3 HOBr + 3 Br- + 3 H+  3 Br 2 + 3 H2 O 3 Br2 + 3 CH2(COOH)2  3 BrCH(COOH) 2 + 3 Br- + 3 H+ BrO3- + 2 Br- +  3 BrCH(COOH)2 3 CH2(COOH)2 + 3 H+ + 3 H2 O

Mécanisme de la réaction de BELOUSOV (suite) BrO3- + HBrO2 + H+ 2 BrO2• + H2O 2 BrO2 • + 2 Ce3+ + 2 H+ 2 HBrO2 + 2 Ce4+ (BrO3- + 2 Ce3+ + 3 H+  HBrO2 + 2 Ce4+ + H2O) 2 HBrO2  BrO3- + HOBr + H+ HOBr + CH2(COOH)2  BrCH(COOH) 2 + H2 O BrO3- + 4 Ce3+ + 5 H+  4 Ce4+ + 3 H2O + CH2(COOH)2 + BrCH(COOH) 2

Système BELOUSOV [Ce(IV)] log [Ce(III)] O 1 2 10-5 log [Br-] 10-6 300 600 900 1 200 secondes Voir: J. Am. Chem. Soc., 94, 8650 (1972).

Système de BRAY-LIEBHAFSKY Oxydation catalytique du peroxyde d’hydrogène par un periodate : 2 IO3- + 5 H2O2 + 2 H+  I2 + 5 O2 + 6 H2O I2 + 5 H2O2  2 IO3- + 2 H+ + 4 H2O Au total : 10 H2O2  5 O2 + 10 H2O

Comparaison entre un équilibre et un système oscillant

La catalyse enzymatique Ce sont des réactions biochimiques catalysées par des enzymes. L’activité catalytique de ces enzymes est spécifique à une réaction particulière. Le mécanisme réactionnel est le suivant : E + S k 1 ¬ ® - E S 2 E + P

La cinétique de MICHAELIS - MENTEN A t = 0 : E + S k 1 ¬ ® - E S 2 E + P d[E-S]/dt = k 1 [E] [S] - k -1 [E-S] - k 2 [E-S] = 0 K M est la constante de MICHAELIS : K M = (k -1 + k 2 ) / k 1

La catalyse enzymatique : variations des concentrations avec le temps relatives Temps [E] [P] [S] [E-S]

La catalyse enzymatique (suite) V = d[P]/dt = k 2 [E-S] = (k 2 / K M ) [E] [S] or [E]0 = [E] + [E-S] ([E] est la seule quantité connue)  [E] = [E]0 - [E-S]

La catalyse enzymatique (suite) [E-S] = [E]0 [S] / (K M + [S] ) V = k 2 [E-S] = k 2 [E]0 [S] / (K M + [S]) VMAX est obtenue lorsque [S] > > K M VMAX = k 2 [E]0 lorsque [S] > > K M V o max = k 2 [E] [S] K M + [S] 1 [S] + = 1 +

La catalyse enzymatique (suite) Lorsque K M = [S], on obtient : VMAX/V = 1 + 1 = 2

Cinétique d’ une réaction enzymatique VMAX [S] V KM 1/2 VMAX La constante de MICHAELIS est égale à la concentration correspondant à une vitesse v = 1/2 VMAX.

Formes mathématiques de la cinétique enzymatique Équation de LINEWEAVER-BURK : Équation de DIXON : Équation de EADIE :

Graphe de LINEWEAVER-BURK KM VMAX 1 / VMAX 1 / [S]

La cinétique enzymatique : effet des inhibiteurs On distingue plusieurs types d’inhibiteurs selon qu’ils réagissent avec : l’enzyme, inhibition compétitive, le complexe enzyme substrat, inhibition incompétitive, ou avec les deux, inhibition non compétitive. Dans chacun des cas, le graphe de Lineweaver-Burk est affecté de manière caractéristique.

Catalyse enzymatique : mécanisme de l’inhibition compétitive E-I E E-S I I P S E S I

Graphe de Lineweaver-Burk : inhibition compétitive 1/[S] 1 / Vo 1/Vmax [I] = 0 1 K I M + [I]

Catalyse enzymatique : mécanisme de l’inhibition non compétitive E-I E E-S ESI I I P S I I E I S I E S

Graphe de Lineweaver-Burk : inhibition non compétitive 1/[S] - 1/ KM 1 / Vo 1 [I] V max K I 1 + [I] = 0 1/Vmax

Catalyse enzymatique : mécanisme de l’inhibition incompétitive

Graphe de Lineweaver-Burk : inhibition incompétitive 1/[S] 1 / Vo max [I] = 0 1/V 1 [I] V max K I 1 + 1 [I] K M I 1 +

Conclusion La catalyse permet d’abaisser la hauteur de la barrière de potentiel d’une réaction. On augmente ainsi la vitesse de réaction. Le catalyseur peut aussi orienter différemment le sort d’une réaction chimique. Dépendant du point de vue de l’utilisateur le catalyseur peut devenir un retardateur, un inhibiteur, un stabilisant. La catalyse enzymatique est un cas particulier, spécifique, biologiquement important.