Les érythrocytes

Coloration May-Grunwald-Giemsa 2

Les érythrocytes Valeurs normales: 5-5,5 mil/mm3 4,5 – 5 mil/mm3 > 6 à 6.5 millions/mm3 - polyglobulie (polycythémie) < 4 millions/mm3 - anémie

Les érythrocytes Dans des circonstances physiologiques le nombre d’érythrocytes est élevé chez le nouveau-né à l’altitude durant l’effort physique durant les émotions les déshydratations les hémoconcentrations La diminution physiologique du nombre d’érythrocytes peut survenir en cas de : hémodilution après des ingestions massives d’eau durant les périodes postdigestives.

Les érythrocytes Les polyglobulies pathologiques : Les anémies: primaires (« polycythémia vera ») secondaires Les anémies: nutritionnelle pernicieuse aplastique rénale hémorragique hémolytique Conséquences circulatoires défavorables : dans les anémies, la viscosité du sang diminue, sa vitesse de circulation augmente, ce qui sollicite de manière supplémentaire le cœur dans les polyglobulies, l’hématocrite augmente, la viscosité du sang aussi, ce qui rend difficile la circulation et fatigue le cœur, étant aussi un risque pour l’apparition des thrombus.

Les propriétés des érythrocytes

Les propriétés des érythrocytes Le transport des gaz respiratoires La perméabilité sélective de la membrane érythrocytaire L’élasticité de la membrane érythrocytaire L’hémolyse La stabilité de suspension Les groupes sanguins, Rh

Les groupes sanguins Groupe sanguin Agglutinogènes Agglutinines 0 (I) ‒ α, β A (II) A β B (III) B α AB (IV) A, B

Les propriétés des érythrocytes Le systeme Rh C, D, E, c, d,e – antigene standard D 85% - Rh+ Anticorps naturels Izoimunisationa: artificielle/naturelle

Transfusions Principe Accidents Hemolyse Infections Intoxication (citrate)

L’hémoglobine L’hémoglobine (Hb) est formée de quatre groupements prosthétiques - appelés hême une protéine, appelée globine - quatre chaînes polypeptidiques (2 chaînes α et 2 chaînes β)

L’hémoglobine Hême - un anneau tétrapyrolique - contient un Fe+2 chaque Fe+2 peut attacher une molécule d’oxygène Oxyhémoglobine – liaison labile L’hémoglobine n’est pas oxydée, mais oxygénée. L’oxyhémoglobine est rouge intense, par conséquent, le sang artériel, bien oxygéné, est rouge. L’hémoglobine réduite, la désoxyhémoglobine, est bleuâtre, ce qui correspond au sang veineux.

L’hémoglobine Carboxyhémoglobine CO - une grande affinité pour l’hémoglobine et le produit formé a une très lente vitesse de dissociation. l’intoxication au CO - concentrations 5 - 10% de a carboxyhémoglobine dans le sang circulant, à 40% pouvant survenir la mort de la personne intoxiquée. Méthémoglobine - conséquence de l’action des substances oxydantes : le permanganate de potassium les nitrites les nitrates le Fe2+ est transformé en Fe3+. en injectant des substances réduisantes, comme par exemple la vitamine C, le fer redevient bivalent.

L’hémoglobine valeurs normales : chez la femme, de 13,5-15 g/dl chez l’homme, de 15 à 17 g/dl. chez le nouveau-né, de 17 à 18 g/dl. La quantité d’hémoglobine élevée dans les polyglobulies diminuée dans les anémies.

L’hémoglobine les érythrocytes - 120 jours la plupart des érythrocytes finiront d’être au niveau de la rate. après l’hémolyse - l’hémoglobine libérée par les hématies sera attachée par les protéines, qui vont permettre de les capter et de les dégrader au niveau hépatique, prévenant en même temps la perte du fer par la voie rénale l’haptoglobine, l’hémopexine et l’albumine.

L’hémoglobine L’haptoglobine - relie les dimères α et β de l’hémoglobine une molécule d’haptoglobine - fixe deux dimères les complexes haptoglobine-hémoglobine - captés au niveau hépatique et digérés L’hémopéxine - fixe l’hême libre oxydé (methême), les complexes méthême-hémopéxine étant eux-aussi dégradés au niveau hépatique. lorsque la capacité de rattachement de l’hémopéxine est dépassée, le méthême se rattache à l’albumine, formant la méthèmalbumine quand la capacité de rattachement de ces protéines est dépassée l’hémoglobine peut traverser le filtre glomérulaire sous la forme des dimères, partiellement réabsorbés par les cellules tubulaires, partiellement éliminés dans l’urine.

L’érythropoïèse

L’érythropoïèse L’hématopoïèse (« haima » = sang, « poiein » = faire) représente le processus de formation des cellules du sang.

L’érythropoïèse Formation des cellules orientees Division et maturation successives des precurseurs Modifications morphologiques finales – passage dans la circulation des elements matures

L’érythropoïèse Hypoxie tissulaire stimule la production et la libération d’une hormone de la part des reins, appelée érythropoïétine - stimule l’érythropoïèse au niveau médullaire par : la stimulation de la prolifération des précurseurs l’accélération des étapes de différenciation cellulaire la stimulation de la synthèse de l’hémoglobine la libération des réticulocytes dans la circulation augmente l’absorption intestinale du fer

L’érythropoïèse La production d’érythrocytes = érythropoïèse Le réticulocyte = est le seul élément capable de quitter la moelle osseuse et d’entrer en circulation Les réticulocytes = 3 à 15‰ des hématies circulantes - une méthode simple pour apprécier la capacité d’érythropoïèse de la moelle osseuse. Le stimulus principal de l’érythropoïèse est l’hypoxie tissulaire la baisse du nombre d’ érythrocytes (hémolyse, hémorragie etc.) la hausse des besoins d’oxygène au niveau tissulaire la diminution de la disponibilité de l’oxygène (maladies pulmonaires, cardiaques).

L’érythropoïèse Facteurs importants pour l’érythropoïèse : plastiques (protéines, fer) catalytiques (micro-éléments, vitamines, hormones) L’absence de l’apport protéique adéquat peut provoquer l’apparition de l’anémie.

L’érythropoïèse Le nombre des hématies par mm3 de sang : - 5.200.000±300.000 chez l’homme - 4.700.000±300.000 chez la femme

Le metabolisme du fer Le fer - un composant essentiel de la molécule d’hémoglobine l’absorption du fer est strictement réglée l’état des dépôts de fer dans l’organisme influence le taux d’absorption du fer au niveau intestinal la perte quotidienne moyenne de fer est de 0,9 mg chez l’homme et de 1,7 mg chez la femme 65% des réserves de fer de l’organisme se trouvent sous la forme d’hémoglobine complexes protéiques : ferritine et hémosidérine protéine plasmatique qui transporte le fer : transferrine

Le metabolisme du fer

Le metabolisme du fer Hepcidine Diminue l’absorption intestinale du fer diminue la liberation du fer stocke dans les macrophages du SRE Diminue le fer circulant Diminue le fer disponible pour l’erythropoiese effet antibacterien

Le metabolisme du fer Hepcidine Augmente: Infectioni, inflammation, IL-6 ! anemie Saturation des depots Diminue: Hemocromatose Augmente l’absorption intestinale du fer Augmente la liberation exces de fer disponible dans l’organisme, qui s’accumule Hypoxie Augmentation du fer neccesaire pour l’erythropoiese

Les érythrocytes Les carences en fer provoquent l’apparition d’une anémie ferriprive, hypochrome. Les groupes de risque : les enfants de plus de 6 mois lors de la puberté chez les filles, par l’apparition des règles chez les femmes aux grossesses multiples chez les malades avec des hémorragies chroniques. Facteurs catalytiques : la vitamine B12 l’acide folique le cuivre le cobalt Facteurs hormonaux : la testostérone les œstrogènes l’hormone de la croissance (STH) les hormones thyroïdiennes et glucocorticoïdes (rôle stimulant).

Le plasma sanguin liquide visqueux, jaunâtre

Le plasma sanguin Hyperprotéinémies : Hypoprotéinémies : infections chroniques vomissements myélome multiple Hypoprotéinémies : apport protéique insuffisant maladies hépatiques rénales maldigestion et malabsorption absence congénitale d’une certaine fraction protéique.

Electrophorese Le plasma 5 fractions Dysproteinemie = modification des pourcentages des fractions electrophoretiques users.rcn.com