JONCTIONS, ADHÉSION, MATRICE EXTRA CELLULAIRE Mardi 12 février 2008 JONCTIONS, ADHÉSION, MATRICE EXTRA CELLULAIRE Chapitre 19 p1065

Plan I – Jonctions cellulaires II – Adhésion cellulaire III – Matrice extra-cellulaire IV – Intégrines

III - LA MATRICE EXTRA CELLULAIRE Mardi 12 février 2008 III - LA MATRICE EXTRA CELLULAIRE p1090

Définition Tissu = cellules + espace extra cellulaire Mardi 12 février 2008 Définition Tissu = cellules + espace extra cellulaire Rempli de macromolécules = matrice extra cellulaire Protéines Polysaccharides  réseau en contact intime avec la surface des cellules p1090

Mardi 12 février 2008 Cellules entourées de matrice extra cellulaire (bourgeon de membre) Fig 19-33 p1090

Généralités Jonctions  tissus épithéliaux Mardi 12 février 2008 Généralités Jonctions  tissus épithéliaux Matrice extra cellulaire  tissus conjonctifs MEC > cellules  propriétés physiques des tissus Quantités très variables Cartilages, os +++ Cerveau  p1090

Fig 19-34 Tissu conjonctif sous-jacent à un épithélium p1090 Mardi 12 février 2008 Tissu conjonctif sous-jacent à un épithélium Fig 19-34 p1090

Les différents types de tissus conjonctifs Mardi 12 février 2008 Les différents types de tissus conjonctifs Calcifiés : os, dents … Transparents : cornée Câble : tendon Lame basale ... p1090

Rôles Pendant longtemps : charpente inerte Mardi 12 février 2008 Rôles Pendant longtemps : charpente inerte Actuellement : actif et complexe régulation du comportement de la cellule en contact Survie Développement Migration Prolifération Forme Fonction p1090

Propriétés Composition moléculaire complexe Incomplètement connue Mardi 12 février 2008 Propriétés Composition moléculaire complexe Incomplètement connue Origine très ancienne Présent dans tous les êtres pluricellulaires Cuticule des vers et des insectes Coquilles des mollusques Parois des cellules végétales p1091

Plan p1091 Constituants du tissu conjonctif Substance fondamentale Mardi 12 février 2008 Plan Constituants du tissu conjonctif Substance fondamentale Glycosaminoglycannes Protéoglycannes Collagènes Élastine Fibronectine Matrice extra cellulaire  cytosquelette Action de la cellule sur la matrice extra cellulaire : régulation de l’assemblage des fibrilles de fibronectine par les filaments d’actine intracellulaires Action de la matrice extra cellulaire sur la cellule : guidage de la migration cellulaire par les glycoprotéines de la matrice Lame basale Matrice extra cellulaire  comportement de la cellule Dégradation de la matrice extra cellulaire et migration p1091

3 - Collagènes Les collagènes La synthèse du collagène Mardi 12 février 2008 3 - Collagènes Les collagènes La synthèse du collagène Les maladies du collagène Organisation des fibrilles de collagène #8p1096

3 - Collagènes a) Les collagènes b) la synthèse du collagène Mardi 12 février 2008 3 - Collagènes a) Les collagènes b) la synthèse du collagène c) Les maladies du collagène d) Organisation des fibrilles de collagène #8p1096

a) - Les collagènes Constituent une famille de protéines fibreuses Mardi 12 février 2008 a) - Les collagènes Constituent une famille de protéines fibreuses Rencontrée dans toutes les espèces animales Protéine fibreuse Sécrétée par les cellules du tissu conjonctif (et d’autres cellules) Protéine la plus abondante dans la peau et l’os  Protéine la plus abondante des mammifères (25 % de la masse totale des protéines) #8p1096

Jyrki Heino The collagen family members as cell adhesion proteins BioEssays 29:1001-1010, 2007. Mardi 12 février 2008 Review Article Abstract The collagen family of extracellular matrix proteins has played a fundamental role in the evolution of multicellular animals. At the present, 28 triple helical proteins have been named as collagens and they can be divided into several subgroups based on their structural and functional properties. In tissues, the cells are anchored to collagenous structures. Often the interaction is indirect and mediated by matrix glycoproteins, but cells also express receptors, which have the ability to directly bind to the triple helical domains in collagens. Some receptors bind to sites that are abundant in all collagens. However, increasing evidence indicates that the co-evolution of collagens and cell adhesion mechanisms has given rise to receptors that bind to specific motifs in collagens. These receptors may also recognize the different members of the large collagen family in a selective manner. This review summarizes the present knowledge about the properties of collagen subtypes as cell adhesion proteins. #8p1096

Caractéristiques de la molécule de collagène Mardi 12 février 2008 Caractéristiques de la molécule de collagène Triple hélice : 3 chaînes  enroulées Très riche en proline et glycine proline : structure en anneau  stabilisation de l'hélice glycine : tous les 3 acides aminés au centre de la chaîne  3 acides aminés par tour #8p1096

Chaîne alpha de la molécule de collagène Mardi 12 février 2008 Chaîne alpha de la molécule de collagène Une chaîne  1000 acides aminés Hélice gauche 3 acides aminés par tour Un glycine tous les 3 acides aminés -(Gly-X-Y)- X souvent un proline Y souvent un hydroxyproline #8p1096

Fig 19-43 Structure d'une molécule de collagène Mardi 12 février 2008 Structure d'une molécule de collagène (A) Chaîne  (une sphère = un acide aminé) (B) 3 chaînes  Fig 19-43 1 chaîne  3 chaînes  #8p1097

Collagène 25 chaînes  différentes et 25 gènes  50 exons par chaîne Mardi 12 février 2008 Collagène 25 chaînes  différentes et 25 gènes  50 exons par chaîne 1 exon = 54 ou n X 54 nucléotides 253 = 15 625 types de molécules ! En fait qu ’une 20aine (28) Les principaux :I, II, III, IV, XI … Collagènes fibrillaire (I, II, III, V, XI) (10-300 nm de diamètre) associé aux fibrilles (IX, XII) en réseau (IV, VII) Transmembranaires #8p1097

Collagènes Fibrillaire : fibrilles  fibres Associé aux fibrilles  Mardi 12 février 2008 Collagènes Fibrillaire : fibrilles  fibres Associé aux fibrilles  association des fibrilles les unes aux autres et à d’autres éléments de la MEC En réseau IV : lame basale VII : fibrilles d’ancrage de la lame basale au tissu conjonctif #8p1097

Protéines collagène – like Mardi 12 février 2008 Protéines collagène – like XVII possède un domaine transmembranaire Composant des hémidesmosomes XVIII Lame basale des vaisseaux Le clivage du domaine – C terminal  endostatine #8p1098

Mardi 12 février 2008 Endostatine Résulte du clivage de l’extrémité – C terminale du collagène XVIII Inhibe la formation de nouveaux vaisseaux Étudiée comme drogue anti cancéreuse #8p1098

Mardi 12 février 2008 Endostatins Angiostatic proteins that are formed from proteolytic cleavage of COLLAGEN TYPE XVIII. #8p1098

Mardi 12 février 2008 Collagène XVIII #8p1098

Physiological role of collagen XVIII and endostatin Mardi 12 février 2008 Physiological role of collagen XVIII and endostatin Collagen XVIII/endostatin is a recently identified component of almost all epithelial and endothelial BMs. This collagen is a heparan sulfate proteoglycan and contains 10 collagenous (COL) domains that are interrupted and flanked by noncollagenous domains (NC) A proteolytic fragment of the C-terminal noncollagenous domain (NC1), termed endostatin, has been shown to have anti-angiogenic activity in vitro and in vivo. #8p1098 Alexander G. Marneros and Bjorn R. Olsen Physiological role of collagen XVIII and endostatin The FASEB Journal. 2005;19:716-728

Schematic representation of the two promoters and the splicing events giving rise to 3 different isoforms of COL18A1 transcripts. Mardi 12 février 2008 Alexander G. Marneros and Bjorn R. Olsen Physiological role of collagen XVIII and endostatin The FASEB Journal. 2005;19:716-728 Exons 1-5 and the 3' exon 43 are shown. Transcription from the upstream promoter and splicing of exons 1, 2, and 4 to exons 5-43 gives rise to the short isoform (NC11-303) Transcription from the downstream promoter and splicing of exon 3 to exons 4-43 gives rise to the long isoform (NC11-728) Transcription from the downstream promoter and splicing of the 5' portion of exon 3 to exons 4-43 gives rise to the intermediate isoform (NC11-493). #8p1098 Figure 1. Schematic representation of the two promoters and the splicing events giving rise to 3 different isoforms of COL18A1 transcripts. Exons 1-5 and the 3' exon 43 are shown. As explained in the text, transcription from the upstream promoter and splicing of exons 1, 2, and 4 to exons 5-43 gives rise to the short isoform (NC11-303); transcription from the downstream promoter and splicing of exon 3 to exons 4-43 gives rise to the long isoform (NC11-728); transcription from the downstream promoter and splicing of the 5' portion of exon 3 to exons 4-43 gives rise to the intermediate isoform (NC11-493).

Schematic drawing of the interaction of collagen XVIII with other components of basement membranes (BMs) under endothelial or epithelial cells. Mardi 12 février 2008 Alexander G. Marneros and Bjorn R. Olsen Physiological role of collagen XVIII and endostatin The FASEB Journal. 2005;19:716-728 #8p1098 Figure 2. Schematic drawing of the interaction of collagen XVIII with other components of basement membranes (BMs) under endothelial or epithelial cells.

Abnormalities in the retinal pigment epithelium (RPE) and the retina in mice lacking collagen XVIII/endostatin in comparison to wild-type tissues. Mardi 12 février 2008 Alexander G. Marneros and Bjorn R. Olsen Physiological role of collagen XVIII and endostatin The FASEB Journal. 2005;19:716-728 Basal laminar-like deposits in mutant mice are associated with reduced content of RPE65 protein and retinyl esters in the retinal pigment epithelium (RPE), reduced retinal rhodopsin content, photoreceptor abnormalities, and increased expression levels of retinal GFAP. #8p1098 Figure 3. Abnormalities in the RPE and the retina in mice lacking collagen XVIII/endostatin in comparison to wild-type tissues. Basal laminar-like deposits in mutant mice are associated with reduced content of RPE65 protein and retinyl esters in the RPE, reduced retinal rhodopsin content, photoreceptor abnormalities, and increased expression levels of retinal GFAP.

Mardi 12 février 2008 Alexander G. Marneros and Bjorn R. Olsen Physiological role of collagen XVIII and endostatin The FASEB Journal. 2005;19:716-728 In aged Col18a1–/– mice, pigmented macrophage-like "clump" cells migrate out of the iris toward the retina, where they may penetrate the inner limiting membrane (ILM). These cells accumulate in areas of increased retinal GFAP expression and photoreceptor disorganization. #8p1098 Figure 4. In aged Col18a1–/– mice, pigmented macrophage-like "clump" cells migrate out of the iris toward the retina, where they may penetrate the inner limiting membrane (ILM). These cells accumulate in areas of increased retinal GFAP expression and photoreceptor disorganization.

Knobloch syndrome #8p1098 Mardi 12 février 2008 The first indication that collagen XVIII/endostatin may be critical for the maintenance of ocular structures came from a linkage analysis of a consanguineous Brazilian family with Knobloch syndrome [MIM 267750]. In this study the disease locus was mapped to the gene for collagen XVIII on chromosome 21q22.3 and a mutation within COL18A1 was identified. Knobloch syndrome is an autosomal recessive disorder characterized by the occurrence of vitreoretinal degeneration with retinal detachment, high myopia, macular degeneration, and occipital encephalocele. Ocular abnormalities display clinical variability and may include congenital cataracts, iris abnormalities, or lens subluxation in some patients. Besides the characteristic occipital encephalocele, further extraocular findings in Knobloch syndrome patients are rare and not typical of this syndrome. However, the eye findings are severe and regularly lead to blindness at young age. Family members of the consanguineous Brazilian family with Knobloch syndrome have a homozygous mutation at the AG consensus sequence at the 3' end of intron 1 in COL18A1, whereas obligate carriers of the disease allele are heterozygous for this mutation. The mutation leads to skipping of exon 2 and the creation of a premature termination codon within exon 4 of the COL18A1 transcript. #8p1098

Mardi 12 février 2008 Collagène XVIII (fin) #8p1098

Quelques types de collagène Mardi 12 février 2008 Quelques types de collagène Table 19-5 #8p1098

Génétique des collagènes Mardi 12 février 2008 Génétique des collagènes 25 chaînes  différentes et 25 gènes  50 exons par chaîne 1 exon = 54 ou n X 54 nucléotides  Naissance de ces collagènes par duplications multiples d’un gène primordial contenant 54 nucléotides et codant pour exactement 6 répétitions Gly – X – Y (3-3-3) X 6 = 54 [Gly-X-Y]  [3 nucléotides - 3 nucléotides - 3 nucléotides] #8p1098

Formules des collagènes Mardi 12 février 2008 Formules des collagènes type I : [1(I)]2 2(I) type II : [1(II)]3 type III : [1(III)]3 type IV : [1(IV)]2 2(IV) type V : [1(V)]2 2(V) ... #8p1098

3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène Mardi 12 février 2008 3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène c) Les maladies du collagène d) organisation des fibrilles de collagène #9p1098

(i) - Synthèse du collagène par les ribosomes Mardi 12 février 2008 (i) - Synthèse du collagène par les ribosomes Ribosomes sur la membrane du réticulum endoplasmique  Synthèse de chaînes pro  dans la lumière du réticulum endoplasmique La chaîne pro  possède Le signal peptide à l’extrémité –N Des acides aminés appelés propeptides aux deux extrémités de la chaîne #9p1098

(ii) - Synthèse du collagène dans le réticulum endoplasmique Mardi 12 février 2008 (ii) - Synthèse du collagène dans le réticulum endoplasmique Certaines prolines et lysines  hydroxyprolines et hydroxylysines Certaines hydroxylysines sont glycosylées Une chaîne se combine avec deux autres  procollagène Procollagène = triple hélice à liaisons hydrogène #9p1098

Fig 19-45 Hydroxylysines et hydroxyprolines #9p1098 Mardi 12 février 2008 Hydroxylysines et hydroxyprolines Rares dans les autres protéines animales Ces -OH  liaisons hydrogène interchaînes  stabilisation de la triple hélice Fig 19-45 #9p1098

(iii) - Sécrétion du procollagène fibrillaire Mardi 12 février 2008 (iii) - Sécrétion du procollagène fibrillaire Fusion des vésicules sécrétoires avec la membrane plasmique #10p1098

(iv) – Transformation du procollagène fibrillaire en collagène Mardi 12 février 2008 (iv) – Transformation du procollagène fibrillaire en collagène Excision des propeptides du procollagène fibrillaire par des enzymes protéolytiques en dehors de la cellule  Le procollagène devient collagène #10p1098

(v) – Formation des fibrilles de collagène Mardi 12 février 2008 (v) – Formation des fibrilles de collagène Se fait donc dans l’espace extra cellulaire Autoassemblage des molécules de collagène en fibrille : le collagène est 1 000 fois moins soluble que le procollagène Les fibrilles se forment au contact de la membrane plasmique dans des invaginations profondes #10p1099

Les pro-peptides Guident la formation des molécules à 3 brins Mardi 12 février 2008 Les pro-peptides Guident la formation des molécules à 3 brins Empêchent la formation de fibrilles dans la cellule (puisqu’ils sont retirés en dehors de la cellule) #10p1099

Mardi 12 février 2008 Fibroblaste entouré de fibrilles de collagène dans le tissu conjonctif de la peau d'embryon de poulet Fig 19-44 Collagène fibrillaire #10p1099

Collagène fibrillaire Mardi 12 février 2008 Collagène fibrillaire Striation transversale de 67 nm en microscopie électronique #10p1099

Fibres de collagène montrant la striation transversale Mardi 12 février 2008 #10p1099

Mardi 12 février 2008 Explication moléculaire de la striation périodique observée en microscopie électronique #10p1099

Mardi 12 février 2008 T. J. Wess Collagen fibril form and function Advances in protein chemistry 2005 vol. 70 p341 The axial organization of collagen molecules in a collagen fibril. The pattern this arrangement produces is revealed by X-ray diffraction (bottom) and unstained cryoelectron microscopy (top). The individual 300 nm long collagen molecules are axially aligned in the fibril according to the Hodge and Petruska (1963) model (middle), where the collagen molecule’s internal pseudo-periodicity facilitates staggered molecular interaction. This produces the gap-overlap step function of electron density that underlies the meridional series of reflections in the fiber diagram, and also produces the characteristic banding pattern of 67 nm seen in electron micrographs of collagen fibrils. Fig. 1. The axial organization of collagen molecules in a collagen fibril. The pattern this arrangement produces is revealed by X-ray diffraction (bottom) and unstained cryoelectron microscopy (top). The individual 300 nm long collagen molecules are axially aligned in the fibril according to the Hodge and Petruska (1963) model (middle), where the collagen molecule’s internal pseudo-periodicity facilitates staggered molecular interaction. This produces the gap-overlap step function of electron density that underlies the meridional series of reflections in the fiber diagram, and also produces the characteristic banding pattern of 67 nm seen in electron micrographs of collagen fibrils.

Collagène en microscopie électronique Mardi 12 février 2008 Collagène en microscopie électronique #10p1099

Supramolecular organization of collagen fibrils. (a) The superhelical twist of individual fibrillar elements can be seen in this atomic force microscopy image of a mechanically disrupted collagen fibril. The box size is 5 μm × 5 μm and the inset height scale corresponds to 0–30 nm. (b–c) Cross-section model of molecular packing in collagen fibrils. Thousands of individual collagen triple-helices interact to form a single fibril with both ordered and disordered packing features. Collagen microfibrils are formed by five collagen molecules in a staggered arrangement, shown connected by trapezoids in (c). Mardi 12 février 2008 Cell to cell contact and extracellular matrix Ioannis Vakonakis and Iain D Campbell Current Opinion in Cell Biology Volume 19, Issue 5, October 2007, Pages 578-583 Figure 1. Supramolecular organization of collagen fibrils. (a) The superhelical twist of individual fibrillar elements can be seen in this atomic force microscopy image of a mechanically disrupted collagen fibril (ref. [51], reprinted with permission of Wiley-Liss, Inc., a subsidiary of John Wiley & Sons, Inc. Copyright Wiley-Liss, 2006). The box size is 5 μm × 5 μm and the inset height scale corresponds to 0–30 nm. (b–c) Cross-section model of molecular packing in collagen fibrils (adapted with permission from ref. [19]. Copyright Elsevier, 2002). Thousands of individual collagen triple-helices interact to form a single fibril with both ordered and disordered packing features. Collagen microfibrils are formed by five collagen molecules in a staggered arrangement, shown connected by trapezoids in (c).

Liaison covalentes entre les chaînes latérales de lysine modifiées Intra- et inter- moléculaires Renforcent les fibrilles Ces liaisons ne se rencontrent que dans le collagène et l’élastine Mardi 12 février 2008 Fig 19-46 #10p1099

Mardi 12 février 2008 Création des liaisons covalentes entre les chaînes latérales de lysine modifiées en deux étapes Certaines lysines et hydroxylysines sont désaminées par la lysine oxydase extra cellulaire  Groupements aldéhydes hautement réactifs Réaction spontanée entre les aldéhydes  liaisons covalentes Entre eux (aldéhydes entre eux) Ou avec d’autres lysines ou hydroxylysines La plupart de ces liaisons se forme aux extrémités non hélicoïdales des molécules de collagène Ces liaisons (nombre et types) varient en fonction du tissu #10p1099

Exemple : tendon d’Achille Mardi 12 février 2008 Exemple : tendon d’Achille Collagène contenant beaucoup de liaisons intra- et inter- moléculaires #10p1100

Fig 19-47 Synthèse de la molécule de collagène #10p1100 Mardi 12 février 2008 Fig 19-47 #10p1100

Fig 19-47 Assemblage des fibrilles de collagène #10p1100 Mardi 12 février 2008 Fig 19-47 #10p1100

Mardi 12 février 2008 Aspect strié d'une fibrille de collagène en coloration négative Fig 19-47 #10p1100

3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène Mardi 12 février 2008 3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène c) Les maladies du collagène d) organisation des fibrilles de collagène #10p1100

c) Maladies du collagène Mardi 12 février 2008 c) Maladies du collagène Ostéogenèse imparfaite mutation du collagène I os fragile fractures Chondrodysplasies mutation du collagène II cartilage anormal malformation des os Maladie d'Ehlers-Danlos mutation du collagène III peau fragile, vaisseaux sanguins fragiles, laxité articulaire #10p1100

Ostéogenèse imparfaite Mardi 12 février 2008 Mutation du collagène I Os fragile Fractures #10p1100

Mardi 12 février 2008 Chondrodysplasies #10p1100

Ehlers-Danlos Syndrome Mardi 12 février 2008 Ehlers-Danlos Syndrome A heterogeneous group of autosomal inherited collagen diseases caused by defects in the synthesis or structure of fibrillar collagen. There are numerous subtypes: classical, hypermobility, vascular, and others. Common clinical features include hyperextensible skin and joints, skin fragility and reduced wound healing capability. #10p1100

Maladie d'Ehlers-Danlos Mardi 12 février 2008 Maladie d'Ehlers-Danlos #10p1100

Maladie d'Ehlers-Danlos Mardi 12 février 2008 Maladie d'Ehlers-Danlos #10p1100

Scorbut Déficit en vitamine C (= acide ascorbique) Mardi 12 février 2008 Scorbut Déficit en vitamine C (= acide ascorbique) Pas d'hydroxylation de la proline Pas de -OH dans les pro-chaînes  Pas de triple hélice stable Dégradation immédiate dans la cellule Perte du collagène dans la matrice #9p1098

Scorbut Marins jusqu’au XIXème siècle Mardi 12 février 2008 Scorbut Marins jusqu’au XIXème siècle Perte progressive du collagène dans la matrice Fragilité des vaisseaux Déchaussement des dents (car le turnover du collagène est important dans ces tissus) Dans l’os eg le turn over est lent (une molécule de collagène peut vivre 10 ans) #9p1098

Vitus Bering victime du scorbut Mardi 12 février 2008 Vitus Bering victime du scorbut (1681-1741), qui explorait alors la côte nord-est de l'Arctique sibérien Vitus Bering victime du scorbut Vitus Bering victime du scorbut (1681-1741), qui explorait alors la côte nord-est de l'Arctique sibérien Vitus Jonassen Béring (parfois écrit Behring) (né le 12 août 1681, à Horsens dans le Jutland-mort le 19 décembre, 1741 sur l'île Béring, près de la péninsule du Kamtchatka) était un explorateur danois au service de la marine russe, un capitaine-komandor connu parmi les marins russes sous le nom de Ivan Ivanovich. Après un voyage aux Indes, il s'engagea dans la marine du Tsar, puis Empereur Pierre Ier en 1703, servant dans la flotte de la Baltique durant la guerre du Nord. De 1710 à 1712, il servit dans celle de la mer d'Azov et pris part à la guerre turco-russe (1710-1713). Il se maria à une Russe et en 1715, il fit une brève visite dans sa ville natale qu'il n'allait jamais revoir. Une série d'exploration sur la côte septentrionale de l'Asie le mena à son premier voyage au Kamtchatka.

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3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène Mardi 12 février 2008 3 - Collagènes a) les collagènes b) la synthèse du collagène c) Les maladies du collagène d) organisation des fibrilles de collagène #10p1100

d) Organisation des fibrilles de collagènes Mardi 12 février 2008 d) Organisation des fibrilles de collagènes Organisation des fibrilles pour résister aux tractions : peau, tendon, os, cornée  GAG qui résistent aux compressions Peau : tressé comme une vannerie  tractions dans de nombreuses directions Tendons : faisceaux parallèles alignés Os et cornée (+ peau du têtard): couches de contreplaqué (orientations perpendiculaires) #11p1100

Fig 19-48 Collagène fibrillaire (peau de têtard) Mardi 12 février 2008 Collagène fibrillaire (peau de têtard) Organisation en plaques de bois contreplaqué idem dans la cornée et l'os Fig 19-48 #11p1100

Organisation des fibrilles de collagènes Mardi 12 février 2008 Organisation des fibrilles de collagènes Par d’autres molécules de la matrice Par d’autres collagènes : (…) qui servent aux interactions entre les fibrilles de collagène entre elles et avec les autres molécules de la matrice Par la cellule qui synthétise différents types (plusieurs gènes) de collagène par le guidage de la formation des fibrilles en association avec la membrane plasmique #11p1101

Collagènes associés aux fibrilles Mardi 12 février 2008 Collagènes associés aux fibrilles eg collagène IX et XII #11p1101

Collagènes associés aux fibrilles Mardi 12 février 2008 Collagènes associés aux fibrilles eg collagène IX et XII Présence de 1 ou 2 petits domaines non hélicoïdaux dans la triple hélice  molécule plus flexible que le collagène fibrillaire Persistance des propeptides après la sécrétion Ne forment pas de fibrilles Se fixent à intervalles réguliers à la surface des fibrilles de collagène fibrillaire Collagène IX se lie aux fibrilles de collagène II du cartilage, cornée, corps vitré de l’œil Collagène XII se lie aux fibrilles de collagène I des tendons et autres tissus #11p1101

Fig 19-49 Collagène IX [1(IX)]2 2(IX) Mardi 12 février 2008 Collagène IX [1(IX)]2 2(IX) (A) Disposition régulière du collagène IX aux fibrilles de collagène II Fig 19-49 Ombrage rotatoire (C) Molécule isolée de collagène IX #11p1101

Organisation des fibrilles de collagènes par les cellules Mardi 12 février 2008 Organisation des fibrilles de collagènes par les cellules Interactions mécaniques et chimiques entre les cellules et la matrice  architecture des tissus Fibroblastes sur le collagène qu’ils ont sécrété Migrent dessus Tirent dessus  lames et câbles #12p1101

Mardi 12 février 2008 Illustrations Fibroblastes dans un réseau de collagène en culture  contraction du gel de collagène en une petite fraction Un amas de fibroblastes en culture sur un gel de collagène s’entoure d’une capsule Deux fragments de tissu embryonnaire sur un gel de collagène  alignement des fibres qui réunissent les deux explants puis migration des fibroblastes le long des fibres #12p1101

Les cellules organisent l’orientation du collagène Mardi 12 février 2008 Les cellules organisent l’orientation du collagène Deux fragments de cœur d’embryon de poulet (riches en fibroblastes) 4 jours de culture sur un gel de collagène Formation d’un faisceau dense de collagène Résultant probablement de la traction des fibroblastes sur le collagène Fig 19-50 #12p1101

Fibroblastes  fibres de collagène Mardi 12 février 2008 Fibroblastes  fibres de collagène Les fibroblastes agissent sur les fibres de collagène Les fibres de collagène agissent sur la distribution des fibroblastes Applications Organisation de la matrice extra cellulaire Formation des tendons et des ligaments Capsules des organes #12p1102

Les protéines fibreuses Mardi 12 février 2008 Les protéines fibreuses Le collagène L’élastine #13p1102