Protéines alimentaires: Introduction Chap 5 : Les protéines alimentaires Protéines alimentaires: Introduction Parce que les protéines remplissent différentes fonctions Parce que pour 80% pop. Mondiale source protéique n’est pas un steak haché L’apport protéique dans l’alimentation est fondamentale Alors Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5 : Les protéines alimentaires Introduction Récolter des sources protéiques Améliorer les rendements des cultures Développer l’obtention de nouvelles protéines Réduire le gaspillage des protéines ingérées …….. ………… Fort potentiel protéique Lever les freins techniques Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5- Protéines alimentaires. Introduction Lever les freins ……….. ……………. ………….. Aliments stables, Création d’aliments nouveaux Chap 5- Protéines alimentaires.

Les protéines alimentaires Structure des protéines – Rappel- voir cours 2A A- Propriétés fonctionnelles B- Propriétés nutritionnelles Chap 5- Protéines alimentaires.

- Structure des protéines Organisation entre AA Degré d’organisation ………….. Nature de la chaine latérale …………….. Les forces en présence: Van der Waals, liaison H, électrostatique, électrophobe, pont disulfure Chap 5- Protéines alimentaires.

- Structure des protéines Un équilibre fragile: pH, force ionique, température Dénaturation ……….. ………… ……………. …………… Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. A- Propriétés fonctionnelles I-Interaction eau-protéine (hydratation) Mouillabilité, gonflement………………. II-Interaction protéine-protéine (bio molécules) Précipitation, gélification III-Interaction protéine-air (surface) Mousse, émulsion Chap 5- Protéines alimentaires.

A-Propriétés fonctionnelles I-Hydratation Aliment = solide hydraté 1. Absorption et rétention = Texture Chap 5- Protéines alimentaires.

Hydratation interaction eau - protéine capillaire Protéine sèche Couches multiples Sites polaires Gonflement Solvatation dispersion eau de structure + …….. Particules insolubles et gonflées Solution Chap 5- Protéines alimentaires.

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I-Hydratation interaction eau - protéine Facteurs d’influence T°C Force ionique [sel] faible, ………… [sel] Forte, …………. Entre hydratation et propriétés fonctionnelles………………….. Chap 5- Protéines alimentaires.

I- Interaction eau-protéine Masson p18 Chap 5- Protéines alimentaires.

I- Interaction eau-protéine 2- Solubilité (intérêt) ……………. ……………… Facteurs d’influence pH, Force ionique T°C Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. Cheftel p55 Chap 5- Protéines alimentaires.

I- Interaction eau-protéine 2-Solubilité: 3- Viscosité Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 3-viscosité Fluide newtonien / non newtonien Coefficient de viscosité …………… Diamètres des particules Molécule, facteurs environnementaux Interaction protéine-solvant :………… Interaction protéine-protéine :…………. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 3- viscosité Succession d’étapes: Molécules s’orientent ……………… Sphère d’hydratation ………………… Liaisons H ……………….. pH, T°C, force ionique, ions …………… ………………. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 3- Viscosité Consistance des systèmes, boissons, potages, sauces,… Opérations technologiques: …………………… Chap 5- Protéines alimentaires.

Viscosité – solubilité Poudre protéique insoluble dénaturée par chaleur Viscosité faible Poudre protéique soluble mais faible absorption Viscosité faible pH neutre (lactosérum) Poudre protéique soluble avec forte absorption Viscosité élevée Viscosité et absorption ont corrélation positive Chap 5- Protéines alimentaires.

II-Interaction protéine-protéine 1- Gélification Précipitation: agrégation, perte totale ou partielle de solubilité Floculation: absence de dénaturation agrégation non ordonnée, Phénomène ……………….. Coagulation : agrégation non ordonnée, avec dénaturation Gélification: agrégation de molécules dénaturées en réseau protéique ……………… Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 1- Gélification Traitement thermique Interaction ordonnée ……………. Gels thermiquement irréversibles:…………… Gels réversibles : …………………. Gels intermédiaires: ……………… Cogélification (……………………….. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 2-Influence de la T°C Agrégation lente-> ordonné->gel lisse Prot avec % AA hydrophobe: gel ferme En chauffant: formation de pont S-S Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 3-Influence du pH Si [prot] zone de pH pour gelification s’élargit (interact hydrophobe compense les interact electrostat) À pHi: ……………… Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 4-Évaluation du gel Quantité d’eau emprisonnée Perte d’eau après compression Critères de sélection Stabilité …………… ……………… …………………… Résistance …………………. Chap 5- Protéines alimentaires.

III-Interaction protéine-surface 1-Emulsion Définition: dispersion de deux liquides non miscibles …………………… ………………………… Fournir un travail pour maintien des molécules en surface Tension interfaciale (liquide) / tension superficielle (air) Chap 5- Protéines alimentaires.

1.1- Evolution d’une émulsion Déformation ……………………. ……………………… ……………………………. V = k D2 (∆ φ /µ) loi de Stokes Tension interfaciale :………………… Taille des particules:………………… Couche interfaciale:………………….. Chap 5- Protéines alimentaires.

1.2-Critères d’évaluation d’une émulsion CE: capacité émulsifiante Qté huile fixée / g protéine avant inversion de phase SE: stabilité de l’émulsion Vol émulsion finale / Vol émulsion initiale Chap 5- Protéines alimentaires.

1.3- Stabilité d’une émulsion Agents émulsifiants: ………………………. ………………………… ……………………………. ……………………………… Chap 5- Protéines alimentaires.

1.3- Stabilité d’une émulsion Influence T°C Viscosité plus faible , SE plus faible Mais gélification (émulsion de viande) Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. Stabilité de l ’émulsion Chap 5- Protéines alimentaires. Masson p 31

1.3- Stabilité d’une émulsion Corrélation positive Solubilité / CE et SE pH : à pHi solubilité faible adsorption à la surface difficile stabiliser le film pHi gélatine, blanc d’œuf: bonnes prop émulsif pH =/pHi: soja, lactosérum Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. 2-Mousse Définition : ……………….. ……………………………… Interface importante (1m / ml de liquide) Abaisser la tension interfaciale Former une barrière protectrice élastique Chap 5- Protéines alimentaires.

2.1- Evolution d’une mousse Mise en forme Bullage Fouettement Chute de pression Déstabilisation Drainage Diffusion de gaz Rupture de lamelle Chap 5- Protéines alimentaires.

2.2- Evaluation d’une mousse Volume de mousse (V mousse/Vol phase liquide) Foisonnement Pouvoir moussant (V gaz/V liq) Densité de la mousse Chap 5- Protéines alimentaires.

2.3- Stabilité d’une mousse Chap 5 : Les protéines alimentaires 2.3- Stabilité d’une mousse pH sel sacch Foisonnement - + Stabilité Durée du fouettement Cheftel p86 Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

B- Propriétés nutritionnelles Chap 5 : Les protéines alimentaires B- Propriétés nutritionnelles I-Besoin protéique de l’Homme Equilibre azoté = …………………… Évaluation des besoins Méthode factorielle: ……………….. Mesure perte en N Perte = ………………………. 54 mg/ jour/ kg 0,57 g protéine / jour / kg 56 g pour un homme de 70 kg E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5- Protéines alimentaires. I-Besoin en protéines 0,054 x 1,3 x 1,3 x 6,25 = 0,57 ( g prot / jour/ kg) Régime alimentaire :Rendement …………….. ………………………… Pays occidentaux: …………………. Consommation viande (France) 1950: 50 kg / an / hab 2000 : ………………………………….. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. I-Besoin en protéines Quantitatif / QUALITATIF ……………………… Malnutrition Mixte: …………………. Kwashiorkor : ………………………………. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5- Protéines alimentaires. I-Besoin en protéines Apport calorique : 11-14% sous forme protéine Valeur recommandée FAO: 8% Certains pays: 12% ……. Programme de nutrition : ………………….. Chap 5- Protéines alimentaires.

Chap 5 : Les protéines alimentaires Composition AA/L/G et % AAE et AGE => sante Biodisponibilité: digestibilité, métabolisme; coeff d’efficacité protéique CEP= gain poids/prot ingéré; accesibilité aux protéases Valeur biologique N retenu/Nabsorbé Coeff digestibilité N abs/N ingéré Pb évaluation qualité methode DISCO: digestibilité réellexScore Chimique Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5- Protéines alimentaires. II- Caractéristiques Définitions : CEP VB Chap 5- Protéines alimentaires.

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III- Traitement de modification Chap 5 : Les protéines alimentaires III- Traitement de modification 1 –Traitement thermique Effets positifs: conditions douces (cuisson) Myrosinase (colza) Inhibiteur de Kunitz Phytohémagglutinines (lectines) Effets négatifs: Pertes, toxicité, non disponibilité…. Attention : allergènes cachés résistants Allergène M (morue) Conditions douces tq blanchiment, µonde (effet bénef) Myrosinase: formation de composé goitrogène à partir de glucosinate; colza double zéro= érucique et glucosinate Lectine s’associe aux glycoprotéines et pertube activité transferasique Soja: facteur anti trypsique Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

III- Traitement de modification Chap 5 : Les protéines alimentaires III- Traitement de modification 1 –Traitement thermique modifications des Acides Aminés Désulfuration: CYS (stérilisation) Désamination : GLN et ASN (T>100°C) Isomérisation (T>200°C) Formation dérivés cycliques: TRP ->carboline (T°>300°C) mutagène Stérilisation : traitement thermique 115°, il y a desulfuration de la CYS, libération de H2S, caractéristique de arome des viandes, poisson, lait GLN donne NH3, groupe COO- sont libérés et pHI est modifié et prop fonct aussi Isomérisation; perte de 50% valeur nut. Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

2- Traitements thermiques sévères à pH alcalin Chap 5 : Les protéines alimentaires 2- Traitements thermiques sévères à pH alcalin Présence de GLN ou ASN Formation de DHA (β élimination) Destruction de CYS (P-SER) -> DHA Destruction de ARG -> ornithine, citrulline… Une fois DHA formé il y a formation de liaisons covalence On enregistre une diminution de valeur nut et CEP (totillas), la perte est fct de la sévérité du traitement thermique Sur des syst contenant peu de Gluc tq viande et poisson on a form de LYS-GLN (15% de perte de LYS), retard de digestibilité car il y a encombrement et accès prot difficile Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5- Protéines alimentaires. Formation de pont covalent Chap 5- Protéines alimentaires. Cheftel p 261

3- Perte par fractionnement Chap 5 : Les protéines alimentaires 3- Perte par fractionnement Isolat protéique de soja Solubilité/ précipitation….. Les techniques utilisées pour la séparation et purification donnent un produit final dont la composition est différente de celle du produit initial. Lors de la précipitation (on précipite à pHi) il y perte des protéines solubles (AA soufrés).les inhibiteurs peuvent aussi subir le m^sort. Attention il peut y avoir soit concentration soit perte de facteur toxique………… Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5 : Les protéines alimentaires 4- Oxydation : Agents Oxydants Peroxyde d’hydrogène, hypochlorite de Na, Peroxydes lipidiques, Polyphénols AA soufrés, CYS,MET,TRP, Et TYR, HIS Peroxde d’ox=eau oxygénée prop microbicide et décolorante-stérilisant à froid ds ind lait., citern de stock. Detox des tourteaux et farine contenant des aflatoxines, blanchiment des farines et poudre de lactosérum. Hypochlorite de Na, microbicide, detox des tourteaux arachide contaminé par aflatoxine. Les peroxydes lipidiques peuvent dégrader les protéines. Réaction d’ox par photoox au cours de l’irradiation en présence du syst. sulfite-metaux-O2 ou pdt séchage à air chaud ou aération pdt fermentation. Polyphénol(abondant ds végétaux) facilement ox en quinone capable de réagir avec des AA LYS, CYS, MET, TRP. On note une diminut de LYS pdt prépa d’isolats prot à partir de feuille de luzerne, graine de tournesol Gossypol (coton)interagit avec LYS Phénol et comp dérivés peuvent être liés par des l. non covalentes.Ex tanins, respons de l’astringence due à une précipit avec certaines prot salivaires Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5 : Les protéines alimentaires 4- Oxydation Réactions d’oxydation des AA MET: Sulfoxide et sulfone CYS; Nombreux dérivés (disulfoxide, disulfone Acide sulfénique) Globalement les réactions d’O2 sur les protéines ont effets mineurs Methionine sulfone est biologiquement inutilisable, voire toxique Les dérivés de CYS sont instables et donc difficile à doser, leur formation est mal connue Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5 : Les protéines alimentaires Acroléine Les lipides apolaires interagissent avec les prot par des l. hydrophobes, joue role d ’émulsif- si agent est amphi pol on a amélioration de la solubilisation. Sont touchés CYS, MET et LYS (se produit le + svt au cours de l’entreposage) 116 Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

IV- Interaction protéines -lipides Chap 5 : Les protéines alimentaires IV- Interaction protéines -lipides Avec les radicaux libres LOO° Disponibilité des AA réduite Aliments / aliments pour animaux Interaction avec les polyphénols Oxydés en quinone LYS,MET, TRP Ex: acide chlorogénique du tournesol (coloration) L’oxydation des lipides interviendra (rancissement) avant la réaction prot-lipides (perte nutritionnelle) Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

V- Interaction Protéines – Glucides réducteurs Chap 5 : Les protéines alimentaires V- Interaction Protéines – Glucides réducteurs Camille Maillard ou le brunissement non enzymatique Sucres réducteurs + amines (LYS) aldosylamine -> prémélanoïdines (Amadori) ->scission, polymérisation, mélanoïdines (Streker) LYS indicateur Inhibition par les sulfites LYS est non disponible, perte de valeur nutritionnelle , les produits d’Amadori exercent des effets anti nutritionnels (inhibition de l’absorption intestinale des AAE) Effet des prémelanoidines est inconnu Chap 5- Protéines alimentaires. E. Vialle-Guérin -2009_2010

Chap 5- Protéines alimentaires. Réaction de Maillard Chap 5- Protéines alimentaires.

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