L’Entropie et les protéines Benjamin Tourrette Thomas Abbas Fabien Chung

Sommaire ADN-Codage Structure des protéines et désordre Interaction entre les différents acides aminés Energie, Hydrophilie, hydrophobie et entropie Exemple

ADN- Acides Aminés Acides aminés->protéine Squelette organique Replié sur lui-même selon l’acide aminé

ADN- Synthèse Protéine ADN : Nucléotides (bases) lues par triplet ex : ATG =>Un acide aminé ARNm : Lu par les ribosomes, devient : AUG Transcription de la séquence en acide aminé Ajout des acides jusqu’au codon stop Acides amines : parmi les 20 possibles

ADN- Redondance du code Un acide aminé = plusieurs combinaisons de nucléotides Redondance du code génétique Diminution des mutations donc de l’entropie Combinaisons possibles 20 acides amines 64 combinaisons Perte d’information : H = log2(64/20)=1,2bits

Tableau de correspondance Triplet de Nucléotide – Acide aminé

Structure des protéines et désordre Structure spatiale = fonction Fibres Protéiques Transport de substance dans le sang Hormones …. Bioformation Structure définie par Interactions chimiques Interactions thermiques

Energie Ribosomes consomment de l’énergie pour assembler les nucléotides (glucose…) Création des liaisons peptidiques 2 acides aminés libèrent molécule d’eau Structure spatiale finale de la protéine Energie transmise se transforme en travail (non en chaleur!) Diminution de l’entropie de la cellule Augmentation de celle de la protéine. +courbes changent, + structure désordonnée Entropie augmente ! Structure stable, équilibre, aucune énergie jusqu’à nouvel apport d’énergie : second principe de la thermodynamique

Hydrophilie, Hydrophobie Structure aussi due à certaines chaînes carbonées hydrophobes (pas de liaison avec atomes d’hydrogène) Cage de molécules Huile et eau Parties de chaînes hydrosolubles à l’extérieur de la protéine

Exemple Drépanocytose Altération de l’hémoglobine Protéine de transport d’oxygène dans le sang Mutation du gène S un acide aminé (Acide Glutamique) remplacé par un autre (Valine, commun) Allèle anormale Structure de la chaîne béta de l’hémoglobine Gène change la nature de l’acide aminé dans une protéine

Exemple Nombre élevé de conformations Définir le nombre d’états confirmationnels observables : n Pi = probabilité d’apparition de la conformation i Estimateur dans analyse des chaînes latérales des protéines Conformations préférentielles : rotamères Approximation (Paradoxe de Levinthal)