Chapitre 4: Les macromolécules

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1 Chapitre 4: Les macromolécules
Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides PROTÉINES Acides nucléiques Lipides polymères  ne sont pas des polymères

2 Les protéines sont des polymères d’acides aminés
Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés (AA) Molécule organique comportant: 1- acide carboxylique O=C-OH 2- amine –NH2 (sous forme ionisée (NH3+ et COO-) dans la cellule) 3- Un groupement variable appelé radical (R) ou chaîne latérale qui caractérise l’acide aminé 4- Un atome d’hydrogène Le carbone central (a) est un carbone asymétrique  énantiomères (L et D) 20 acides aminés servant à la synthèse des protéines dans les organismes vivants 3 types de chaîne latérales, regroupant des acides aminés en trois classes: Apolaires  Hydrophobes Polaires  Hydroplyles Ionisées  Hydrophyles

3 Les protéines Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés (figure 5.16) AA apolaires Pas de carbone asymétriqe

4 Les protéines AA polaires AA ionisés

5 La liaison peptidique R1 O R2
Formation par réaction de déshydratation en deux résidus d’acide aminés déshydratation LIAISON PEPTIDIQUE R O R2      NH2 — CH — C — N — CH — COOH liaison peptidique (CN) N-TER C-TER H Polypeptide N-TERC-TER N-TER C-TER Dans les cellules, les longues chaînes de polypeptides sont assemblées par les ribosomes.

6 Niveaux d’organisation des protéines
Structure primaire: séquence peptidique Structure secondaire: Liaisons hydrogènes entre éléments polaires du squelette polypeptidique Structure tertiaire: repliement dans l’espace de la chaîne polypeptidique (chaînes latérales) Structure quaternaire: association de plusieurs polypeptides (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle Voir aussi figure 5.20 du livre de cours

7 Protéines: Structure primaire
La séquence du polypeptide (= protéine) se lit de l’extrémité N-terminale (NH2 libre) vers l’extrémité C-terminale (COOH libre). La séquence ci-dessus est : Sérine – Tyrosine – Cystéine (Ser-Tyr-Cys ou S-Y-C) Les propriétés chimiques des chaînes latérales sont responsables des interactions entre les différents acides aminés de la chaîne polypeptidique, et du repliement non-aléatoire du polypeptide.

8 Protéines: Structure primaire

9 Protéines: Structure secondaire
Repliement local du polypeptide dû aux liaisons hydrogène entre les groupements C=O (δ-) et NH-H (δ+) Deux structures particulières: Hélice α: 1 tour tous les 3.6 AA (groupements R vers l’exterieur de l’hélice) Feuillets β: droits et parallèles ou antiparallèles

10 Protéines: Structure tertiaire
Repliement tridimensionnel de la chaine polypeptidique Interactions entre les chaines latérales des acides aminés: Interactions hydrophobes Liaisons hydrogènes Liaisons covalentes (ponts disulfures entre cys-cys) Ponts ioniques

11 Les repliement protéines
Protéine se replie spontanément Fig.2-18 – Becker et al. 2005

12 Les repliement protéines
Certaines protéines acquièrent leur structure tertiaire avec l’aide d’autres protéines. Par exemple repliement des protéines endommagées par un choc thermique Fig.5.23: Exemple d’une protéine chaperonne chez E. coli

13 Protéines: Structure quaternaire
Association de plusieurs polypeptides (=sous unités) pour former une protéine active Liaison Hydrogènes, ioniques, interactions hydrophobes Sous unités peuvent être identiques (homomères) ou différentes (hétéromères) Permet de moduler la fonction d’une protéine Ex: Hémoglobine 4 sous unités: 2 α et 2β = hétérotetramère β α α β

14 Lien entre séquence en AA et structure 3D
Conclusion : la conformation tridimensionnelle d’une protéine dépend de sa séquence en acides aminés

15 Les protéines Unité de masse atomique utilisée en biochimie : le Dalton (Da): 1 Da ~ le poids d’un atome d’hydrogène Un acide aminé ~ 110 Da (en moyenne) Ordre de grandeur de la taille des protéines: Protéines courtes : hormones circulant dans le sang, de l’ordre de 30 kDa. Insuline 6kDa (en comparaison une hormone stéroïde est 30 Da, donc 1000x fois plus petite). Protéines longues : structurales. La connectine maintien la structure et l’organisation de la cellule musculaire = kDa

16 Les différentes fonctions des protéines
Enzymes Protéines à activité catalytique Permettent d’effectuer des réactions chimiques dans des conditions physiologiques. L’activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit avec l’enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le site actif (liaisons faibles)

17 Enzymes Cette activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit avec l’enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le site actif (liaisons faibles) La fixation du substrat va modifier la forme générale (=conformation) de l’enzyme. Une fois que la réaction est effectuée, l’enzyme relâche le produit de la réaction et reprend sa forme initiale. Fig Hexokinase

18 Les différentes fonctions des protéines
Protéines d’entreposage: reserve d’acide aminé. Ex: caséine du lait ou ovalbumine dans les oeufs Acides aminés pour l’embryon Protéines structurales: soutien ex. Kératine, collagène

19 Les différentes fonctions des protéines
Protéines hormonales: protéines de petite taille circulant dans le sang et contrôlant des processus physiologiques Ex: insuline qui régule la concentration de glucose dans le sang Protéines de transport: Ex: hémoglobine, transport transmembranaire Protéines réceptrices Lire la figure 5.15 pour plus de détails sur les différents fonctions des protéines récepteur messager

20 Chapitre 4: Les macromolécules
Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides Protéines ACIDES NUCLÉIQUES Lipides polymères  ne sont pas des polymères

21 Les acides nucléiques Polymères de nucléotides.
Deux type d’acides nucléiques: - ADN (double brin, dans le noyau) - ARN (simple brin, noyau et cytoplasme)

22 Les nucléotides Acide nucléiques = polymères de nucléotides
Nucléotide = nucléoside + groupement phosphate Nucléoside 5’C Base azotée Liaison N-glycosidique 1’C Groupement Phosphate 3’C Monosaccharide (pentose)

23 Les acides nucléiques Bases azotées Contiennent des atomes d’azote (d’où « azotées ») Ces atomes d’azote capturent les H+ de la solution (d’où « bases ») Deux types de bases azotées: Pyrimidines : Un cycle : 4C et 2N Purines : Deux cycles : 5C et 4N Cytosine, Adénine et Guanine dans l’ADN et l’ARN Uracile dans l’ARN seulement Thymine dans l’ADN seulement Pas besoin de connaître les formules des bases azotées

24 Les acides nucléiques Dans l’ARN : ribose
Nucléoside = base azotée + pentose Dans l’ARN : ribose Acide RiboNucléique Dans l’ADN : désoxyribose Acide DésoxyriboNucléique Désoxyribose moins réactif donc plus stable : l’ADN est plus stable que l’ARN Pentoses: Monosaccharides cycliques : 5 carbones au total (notés 1’ à 5’, en partant du groupement carboxyle) 4 C et un O dans le cycle Le désoxyribose ne présente pas de –OH sur le carbone 2’ La liaison entre le pentose et la base azotée se fait sur le carbone 1’ La liaison entre le pentose et le phosphate se fait sur le carbone 5’

25 Les acides nucléiques 5’ Acides nucléiques = polymères de nucléotides Liaison covalente (phosphodiester) entre le phosphate du Carbone 5’ et l’hydroxyle sur le Carbone 3’ 5’C HO 3’C Acides nucléiques synthétisés par enzymes spécialisées: Polymérases à ADN ou ARN 3’

26 L’ADN L’ADN est le support de l’information génétique.
Sa structure est une double hélice: Deux molécules d’ADN sont enroulées l’une avec l’autre, en un arrangement anti-parallèle : 5’ – 3’ / 3’ – 5’ Rendered: Backbone: Fig 5.27

27 L’ADN L’association entre les deux molécules repose sur la complémentarité des bases qui les constituent : A – T C – G Liaisons hydrogène entre les nucléotides ADN constitué de désoxynucléotides: A: désoxyadénosine T: thimidine C:désoxycitidine G:désoxyguanosine Rendered: Backbone: Becker et al (7th edition) Fig.3.18

28 L’ARN Squelette carboné Liaison H Différence avec l’ADN:
Ribose au lieu de désoxyribose Utilisation de l’uracyle au lieu de la thymine Molécule simple brin mais qui peut se replier sur elle-même (structure en épingle à cheveu, ARN de transfert) Fig. 5.27

29 L’ARN ARN = simple brin Diverses fonctions: Les ARN messagers:
ARNm sont le support de l’information génétique après transcription dans le noyau ARNm est le support de la traduction de l’information génétique en protéine Les ARN « enzymatiquement » actifs: ribozymes: Les parties actives des ribosomes sont constituées par les ARN ribosomiques. ARN de transfert Les ARNi (interférence): contrôle de l’expression des gènes

30 Chapitre 4: Les macromolécules
Molécules organiques complexes et de très grande taille Conservées dans tous les organismes 4 grands types: Glucides protéines Acides nucléiques LIPIDES polymères  ne sont pas des polymères

31 Les lipides Définition : les lipides sont une famille de molécules de grande taille et hydrophobes Regroupe un grand nombre de molécules de structures très différentes, mais qui contiennent en général de longues chaines d’hydrocarbures non-polaires, d’où leur hydrophobie Les lipides ne sont pas des macromolécules typiques : ils ne sont pas constitués d’un polymère de structures plus petites, mais leur taille peut être comparable à celle des macromolécules. Quatre grands groupes à connaître : Les graisses (acides gras et triglicérides) Les phosphoglycérolipides Les glycolipides Les stéroïdes

32 Les Acides gras Elément de base de nombreux lipides
chaîne d’hydrocarbure (CH2)n Groupement carboxyle « acide » polaire Acide gras saturé (acide palmitique) CH3(CH2)14CO2H Acide gras insaturé (acide palmitoléique, gras « cis ») CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Monoinsaturé omega-7 Molécules amphipathiques: contiennent une région polaire et une region apolaire

33 Triglycérides: structure
Graisses = acides gras branchés sur une molécule de glycérol = glycérides Réaction de déshydratation Fig 5.10 Triglycérides: liaison de 3 acides gras sur une molécule de glycérol acides gras peuvent être identiques ou différents (différentes longueurs, différents niveaux de saturation)

34 Triglycérides: structure
Fig.5.11 Fig 5.11

35 Triglycérides: fonction
Réserves énergétiques: 1g de graisse produit deux fois plus d’énergie qu’un 1g de glucide (carbohydrates) Les graisses sont hydrophobes donc sont aisément stockables dans la cellule Isolation thermique

36 Les phosphoglycérolipides
= Phosphoglycérides. Constituants structurels des membranes biologiques 1 groupement Polaire (choline, sérine, inositol) 1 groupement phosphate 1 glycérol 2 acides gras Molécule amphipathique : contient une région polaire et une région apolaire S’organise spontanément en bicouche quand placés dans l’eau

37 Les glycolipides Lipides sur lesquels un glucide (mono-, di- ou oligosaccharide) est fixé Grande variété de structure: Base de glycérol Base de sphyngosine Rôle dans la reconnaissance entre les cellules (ex. groupes sanguins ABO). Concentration des constituants extracellulaires Passer dans cours membrane Groupes sanguins

38 Les stéroïdes Molécules de plus petite taille, constituées d’un noyau stérol polycyclique, d’une chaine latérale carbonée et généralement d’une tête polaire Exemple: cholestérol, principal stéroïde chez les vertébrés. Rôles variables: Constituant de la membrane plasmique, Précurseurs d’hormones (p.ex. testostérone, oestrogènes) Présents uniquement chez eucaryotes stérol