AD – Synthèse peptidique

Présentation au sujet: "AD – Synthèse peptidique"— Transcription de la présentation:

1 AD – Synthèse peptidique

2 1. Définir un peptide et une protéine
1. Définir un peptide et une protéine. Donner des exemples ainsi que leur rôle biologique. Un polypeptide est une chaîne d‘acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Un polypeptide peut contenir jusqu’à une centaine d’AA. Les protéines sont un assemblage tridimensionnel (structures en hélice, feuillet) d’un grand nombre d’AA (masse molaire élevée).

3 2. Représenter la liaison chimique correspondant à la liaison peptidique. Justifier la géométrie particulière de la liaison peptidique. Liaison peptidique plane : C est AX3E0+ mésomérie Rigidité des liaisons amides

4 3- Aspartame synthétisé à partir de : 2 groupes fonctionnels amines
3 groupes carboxyles  Plusieurs produits !

5 Exemples de produits formés
Nécessité de protéger des groupes fonctionnels sur les AA de départ

6 4- Stratégies Protéger certains groupes fonctionnels
Activer certains groupes Orienter un couplage particulier

7 5- Protection/Déprotection
Etapes de protection : 1 (protection amine),2 (protection acide) et 5 (protection acide) Etapes de déprotection :3, 7

8 6- Activation Etape 4 (groupe acide carboxylique est activé, formation d’un TB groupe partant)

9 7- Rendement étape 5 Le rendement est élevé car la synthèse de l’ester est réalisée après activation de l’acide carboxylique en chlorure d’acyle : la formation de l’ester est alors quasi-totale

10 8- Inconvénient nombreuses étapes
Le rendement global du couplage de 2 AA est faible si de nombreuses étapes interviennent. Rappel : Rglobal = 𝑖 𝑅 𝑖 avec Ri : rendement de l’étape i