Protéines: Structure tertiaire

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1 Protéines: Structure tertiaire
CHMI 2227F Biochimie I Protéines: Structure tertiaire CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

2 Structure tertiaire CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

3 Structure tertiaire Structure secondaire: Structure tertiaire:
Implique un seul type de structure: Hélice-a Feuillet-b Présence d’interactions entre acides aminés qui sont près les uns des autres dans la structure primaire; Type d’interaction principale: ponts hydrogène. Nécessaire mais pas suffisant pour créer une protéine fonctionnelle. Structure tertiaire: Implique le repliement, dans l’espace, de toute la chaîne polypeptidique; Implique plusieurs éléments de structure secondaire, qui vont interagir entre-eux via différents types d’interactions/liaisons: Ponts hydrogènes Interactions électrostatiques Interaction de type Van der Waals Interactions hydrophobes Ponts disulfures Absolument requise pour que la protéine soit fonctionnelle. Deux types principaux de structure tertiaire existent: Protéines fibreuses/en bâtonnets (p.ex. collagène) Protéine globulaire (e.g. myoglobine) Collagène myoglobine CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

4 Structure tertiaire Forces d’interaction
Pour les protéines présentes dans un milieu aqueux: Les acides aminés hydrophobes sont enfouis à l’intérieur de la structure; Les acides aminés hydrophiles sont exposés au solvant; À l’inverse, pour les protéines membranaires, qui sont exposées à un environnement hydrophobe: Les acides aminés hydrophiles sont enfouis à l’intérieur de la structure; Les acides aminés hydrophobes sont exposés au solvant; Visite ce site: CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

5 Structure tertiaire A B
Le repliement des protéines se fait en plusieurs étapes distinctes: Quelques éléments de structure secondaire se forment; Ensuite, quelques éléments de structure secondaire se regroupent pour former des motifs structuraux:; Ces groupements de structures secondaires forment ensuite des domaines protéiques qui peuvent se replier indépendamment du reste de la protéine; Finalement, plusieurs domaines structuraux interagissent ensemble pour former la structure 3-D finale et fonctionnelle de la protéine. Toute protéine adopte toujours la même structure 3-D. A B CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

6 Structure tertiaire Motifs structuraux - 1
CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

7 Structure tertiaire Motifs structuraux - 2
CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

8 Structure tertiaire Domaines protéiques – Pyruvate kinase
CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

9 Structure tertiaire 1. Myoglobine
Pli-b Proline Retrouvée dans les muscles Lie l’oxygène requis pour le métabolisme aérobique; Associée à un groupe hème, qui est responsable de la liaison de l’oxygène; CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

10 Structure tertiaire 1. Myoglobine
Section transversale Acides aminés hydrophiles: Bleu Acides aminés hydrophobes: Jaune CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

11 Structure tertiaire 2. Porine – une protéine membranaire
Acides aminés hydrophiles: Bleu Acides aminés hydrophobes: Jaune CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

12 Structure tertiaire Protéines chaperons
Pour certaines protéines, le repliement requiert l’aide d’autres protéines appelées chaperons; Les protéines chaperons fonctionnent en liant de manière réversible des régions hydrophobes exposées sur le protéine dénaturée, ce qui prévient son aggrégation et son inactivation irréversible. CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

13 Structure tertiaire Dénaturation des protéines
Les protéines peuvent être dénaturées sous des conditions qui brisent les forces d’interactions requises pour l’adoption de la structure 3-D: Chaleur pH Solvent Urée/guadine: brisent les ponts H b-ME CHMI E.R. Gauthier, Ph.D. Visite ce site:

14 Structure tertiaire Dénaturation des protéines
Le fait que la ribonucléase peut être réversiblement dénaturée et renaturée in vitro montre que l’information requise pour le repliement correct des protéines est contenu dans la structure primaire de la protéine. CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

15 Exemples de protéines 1. Green fluorescent protein
Protéine rencontrée dans la méduse (jellyfish); Possède la propriété unique d’émettre une lumière verte; Plusieurs formes variantes de la GFP ont été produites qui émettront de la lumière rouge, jaune, cyan, ou bleue. Extrèmement utile en biologie cellulaire: on peut marquer notre protéine préférée avec le GFP et suivre le destin de la protéine dans la cellule par microscopie de fluorescence. CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

16 Exemples de protéines 1. Green fluorescent protein
Lumière CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

17 Exemples de protéines 1. Green fluorescent protein
Appareil de Golgi Noyau CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

18 Exemples de protéines 1. Green fluorescent protein
CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

19 Exemples de protéines 2. Protéines prions
Forme normale = PrPc Forme toxique = PrPsc CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

20 Exemples de protéines 2. Protéines prions
Aggrégation des fibres CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.

21 Site web important: http://www.pdb.org/pdb/home/home.do
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