Chapitre 3 les protéines

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1 Chapitre 3 les protéines

2 Forme et structure des protéines
La forme des protéines est déterminée par leur séquence en acides aminés Acides aminés polaires et non-polaires Liaison peptidique Forces déterminant les repliements Les protéines sont construites par assemblages de motifs structuraux communs Liaisons intra-popypeptidiques Hélice a Feuillet plissé b

3 Forme et structure des protéines
Les domaines sont les unités fondamentales de l’organisation des protéines Les protéines représentent une fraction minimes des polypeptides théoriquement possibles Les protéines peuvent être classées en familles Les protéines ne peuvent adopter qu’un nombre limité de repliements Homologie de séquences Recherche de « séquences signatures » Les « réassortiment de modules »

4 Forme et structure des protéines
Les protéines s’assemblent souvent pour former des complexes de plusieurs polypeptides Assemblage globulaire Assemblage en filaments allongés Certaines protéines sont allongées: les protéines fibreuses Souvent, des liaisons covalentes stabilisent les protéines extracellulaires Les protéines servent souvent de sous-unités pour la formation de plus larges structures

5 Forme et structure des protéines Fonctions des protéines
Les protéines se lient à d’autres molécules configurations des sites de liaison

6 Les protéines sont des polypeptides
À pH 7, les groupes carboxyl et amine sont ionisés Formation du lien peptidique Avec élimination d’une molécules d’eau eau Liaison peptidique

7 Composants de la chaîne polypeptidique
Squelette polypeptidique chaîne latérale non polaire chaîne latérale polaire

8 10 aa polaires 10 aa non polaires Acide aspartique Asp D acides
Acide glutamique Glu E Arginine Arg R basiques Lysine Lys K Histidine His L polaire non chargé Asparagine Asn N Glutamine Gln Q Serine Ser S Threonine Thr T Tyrosine Tyr Y alanine Ala A non polaires Glycine Gly G Valine Val V Leucine Leu L Isoleucine Ile I Proline Pro P Phenyalanine Phe F Methionine Met M Tryptophan Trp W Cysteine Cys C

9 Les protéines sont des polypeptides
Chaines latérales Squelette polypeptidique Extrémité C-terminal Extrémité N-terminal Liaisons peptidiques

10 Limitations stériques des liaisons peptidiques
acide aminé liaisons peptidiques

11 Les protéines se replient dans la conformation de moindre énergie
liaisons hydrogène liaisons ioniques Attraction de van der Waals entre atomes en contact

12 Les forces hydrophobes participent au repliement des protéines
chaînes latérales polaires chaînes latérales non-polaires La région hydrophobe centrale contient les chaînes latérales non-polaires Les chaînes latérales polaires exposées à l’extérieur peuvent former des liaisons H avec l’eau Polypeptide déroulé Polypeptide replié en milieu aqueux

13 Hélice a : des liaisons hydrogènes stabilisent la chaîne polypeptidique
chaîne latérale d’acide aminé N-terminal oxygène liaison hydrogène carbone hydrogène azote C-terminal

14 Hélice a Hélice a NH2 =3.6 aa C=0 4 carbone 3 Liaison hydrogène entre
azote 2 N-H COOH 1

15 Les chaînes latérales sont
Feuillet plissé b : des liaisons hydrogènes stabilise la chaîne polypeptidique C-terminal liaison hydrogène chaîne latérale d’acide aminé hydrogène carbone azote Les chaînes latérales sont alternativement devant ou derrière le plan du feuillet b liaison peptidique oxygène N-terminal

16 Feuillets plissés b antiparallèles
NH2 COOH

17 Feuillets b anti-parallèles ou parallèles
boucles

18 Les domaines sont les unités fondamentales de l’organisation des protéines
domaine SH3 petit domaine kinase grand domaine kinase kinase Src domaine SH2

19 Modèle en relief de Src domaine SH3 petit domaine kinase grand domaine

20 domaine de liaison au NAD de l’enzyme déshydrogénase lactique
Les domaines sont constitués d’arrangements de chaînes a et de feuillets b reliés par des boucles boucle projetée région variable d’immunoglobulibe domaine de liaison au NAD de l’enzyme déshydrogénase lactique Cytochrome b562

21 Les protéines ont été sélectionnées
20 acides aminés Polynucléotides de 4 aa: 204 = possibilités de 300 aa: = possibilités! Les protéines ont été sélectionnées pour leur stabilité structurelle qui définit spécifiquement leur fonction

22 Forme et structure des protéines
Les domaines sont les unités fondamentales de l’organisation des protéines Les protéines représentent une fraction minimes des polypeptides théoriquement possibles Les protéines peuvent être classées en familles

23 2 membres de la famille des sérine protéases

24 la structure tridimensionnelle est souvent mieux conservée que la séquence en acides aminés
hélice 3 engrailed a2 de levure hélice 1 hélice 2 hélice 3 engrailed de Drosophile

25 Recherche de domaines par comparaison des séquences d’acides aminés avec les « séquences signatures » de domaine séquence « signature » d’un domaine SH2 Src homme comparaison de séquences Src de Drosophile

26 Les « modules » protéiques sont de petits domaines qui peuvent se rassembler
boucles NH2 NH2 Feuilllets b plissés COOH NH2 COOH COOH module immunoglobuline module fibronectine de type 3 module « kringle » modules « en ligne » modules « en prise »

27 Le « réassortiment » de domaines crée des protéines variées
domaine de fixation du calcium

28 La fibronectine est formée de l’alignement de modules fibronectine de type 3
4 module fibronectine de type 3 « en ligne »

29 La complexité des protéines de vertébrés
Génome humain :30000 – gènes (C. elegans gènes) Seulement 7% des domaines protéiques des vertébrés ne sont pas présent chez les invertébrés Différence = réassortiment des domaines beaucoup plus complexe chez les vertébrés

30 Dimère symétrique du répresseur bactérien Cro

31 Neuraminidase: tétramère de 4 monomères identiques

32 Hémoglobine: tétramère symétrique de 2 sous-unités différentes
Hème (fixation d’02)

33 Exemples d’assemblage de polypeptides
sous-unités libres structures assemblées dimère 1 site de liaison hélice 2 sites de liaison anneau 2 sites de liaison

34 molécule d’actine Terminaison - Le filament d’actine résulte de l’arrangement hélicoïdal de protéines d’actine Terminaison +

35 bande d’aa hydrophobes distribués sur la même face de l’hélice a
Les filaments de kératine sont constitués de l’assemblage de protéines fibreuses séquence répétée de la protéine = a-b-c-d-e-f-g-a-b-c-d-e-f… enroulement par liaisons hydrophobes bande d’aa hydrophobes « a » et « d » distribués sur la même face de l’hélice a

36 Les molécules de collagène sont reliées par des liaisons covalentes
section d’un fibrille de collagène = molécules de collagène reliées molécule de collagène triple hélice de collagène

37 Les molécules d’élastine sont reliées par des liaisons covalentes
fibre élastique EXTENSION RELAXATION molécule d’élastine liaison

38 Les pont di-sulfures (covalents) stabilisent les protéines extracellulaires
oxydation liaison di-sulfure inter-chaine réduction liaison di-sulfure intra-chaine

39 L’assemblage de protéines globulaires en hexagones répétés
feuillet plat sous-unité tube hélicoïdal 1. Économie génomique 2. Versatilité 3. Elimination des erreurs

40 Formation des capsides virales sphériques par assemblages de protéines globulaires
Virus SV40

41 Beaucoup de protéines peuvent se rassembler spontanément en larges complexes
TMV

42 Liaison sélective d’une protéine à une autre molécule
liaisons non covalentes ligand site de liaison protéine

43 Le site de liaison oriente les acides aminés impliqués dans la liaison au ligand
chaînes latérales des acides aminés protéine dépliée Conséquences possibles de la formation du site de liaison lors du repli de la protéine Exclusion d’eau Rassemblement de charges Création de groupes réactifs site de liaison protéine repliée