II- Lipides Insolubles / eau. Solubles : Ether, Chloroforme, Benzène. Représentent ~ 20 % du poids corporel. Réserve énergétique  organisme (1g 9 Kcal) Principaux composants des Mbs. Ac. linoléique et linolénique :AG insaturés nutritionnels indispensables (non synthétisés par organisme, apportés par alimentation) Principaux : AG, Triglycérides, Phospholipides, Stéroïdes

A.Gras: Monoacides, linéaires. Chaîne de C : CH3-(CH2)n-COOH AG saturé (saturation en H) : absence de = AG insaturé :  1 ou plus de = (C=C) Systématique : nbre de C, position et nbre de =

Acide oléique 18:19 (18 C , 1= C9-C10) Ac. Palmitique 16:0 (16 C et aucune =) Produit de synthèse des lipides/cellules /gras Ales (20-30%) ou Vles (35-45%) Excellent aliment énergétique Utilisé  biscuits, gâteaux, margarines, CH3 –(CH2)14-COOH Acide oléique 18:19 (18 C , 1= C9-C10) Ou C18 : 1 9 (18C, 1 = en oméga 9 ( 9)) Le + abondant des AG dans notre organisme. Abondant dans toutes les huiles Ales ou Vles. Excellent aliment énergétique. Utilisé à faire des savonnettes.

Acide linoléique C18 : 2 6,9 (18 C, 2 = en 6, 9)  / huiles végétales Indispensable (ration alimentaire) Besoins quotidiens : 3- 4 g. Acide linolénique C18 : 3 3, 6, 9 (18 C, 3 = en 3, 6, 9 )  / huiles végétales et des poissons Indispensable CH3–CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH

Graisses (nature) = mélange de triglycérides Lipides de réserve Graisses (nature) = mélange de triglycérides AG + Glycérol mono-, di- et triglycérides. * Type de réaction : condensation ou synthèse par déshydratation

Réserve d' : 1 g Trigly. + double d' que 1 g G ou P faut ~ 2 g G1g L Inversement, 1 g L  en  équivalent 2 g G. Vx font leurs réserves surtout sous forme d'amidon Ax mettent en réserve leurs surplus sous forme Trigly. (déplacement) Isolant thermique  réserves des Trigly : Baleines et phoques 3 AG identiques (généralement)  Triglycérides AG   Trigly. mixtes : huile de lin : Trigly. 2 AG insaturés  Trigly. (Ax) généralement saturés ; Trigly.(Vx) + souvent, mono ou polyinsaturés *Gras saturé   % cholestérol  maladies cardiovasculaires* Insoluble : Triglycérides pas solubles / eau Peuvent se dissoudre en s'associant à protéines lipoprotéines

Phospholipides (Phosphatides, Phosphoglycérolipides):  / Mbs., tissu nerveux et jaune d’œuf Dérivés des Trigly., sauf 1C phosphorylé: glycérol lié à 2 AG et 1P

Glycérol et P  hydrophile, soluble /eau AG  hydrophobe, pas soluble /eau Partie glycérol-phosphate hydrophile alors que AG hydrophobes. On représente souvent phospholipides par 1 boule (portion hydrophile), et 2 "pattes" (AG hydrophobes)

Mbs cellulaires : Phospholipides en double couche moléculaire : AG, hydrophobes : se font face, + d'affinité entre eux qu'avec eau. Glycérol et P, hydrophiles : en contact avec eau Mb cellulaire formée d’1 double couche de phospholipides  aussi des protéines et polysaccharides.

Cardiolipides  / Mbs externes des mithochondries Isolés (1ère fois)  mithochondries du coeur. 2 Ac. phospahtidiques reliés par 1 glycérol.

Sphingolipides: Très abondants / cerveau. Ceramide : AG + sphingosine Cérébrosides (cerveau): AG + sphingosine + sucre (Gal)

Cholestérol : Stéroïde le + important, le + abondant et le + connu, polycyclique Isolé  calculs biliaires, formule  1888 ; structure 1955.  8 *C ( 256 stéréoisomères, dont 1 seul  à l’état naturel). Vital pour Mbs des cellules et des organes internes (contrôle perméabilité)  / foie, gl. surrénale, nerfs périphériques, peau (dépôt + résistante) Sert (organisme) à la synthèse : H. cortico-surrénaliennes (cortisone) et sexuelles (progestérone, testostérone,..) Vit. D (prévient rachitisme en favorisant fixation du Ca sur l'os) Ac. cholique  sels biliaires ( 80 % du cholestérol du sang)

Même squelette de base: noyau stérol Gpts   noyau   stéroïdes Testostérone: développement organes génitaux masculins  H. qui fait qu’1 homme est 1 homme Oestrogènes : développement caractères sexuels féminins  H. qui fait qu’1 femme est 1 femme. ce entre homme / femme ne tient qu'à de toutes petites ces de groupements chimiques sur noyau stérol Athlètes : améliorer performances, absorbent stéroïdes anabolisants : dérivés de testostérone  stimule muscles

Aliments les + riches en cholestérol : œufs et viande Indispensable mais sans dépasser 1 certaine qtité /organisme Trop forte [cholest.] / sang  dépôt / parois artérielles plaques dures et épaisses rétrécissement parois  restreint circulation sang. vers organes (interrompue)  artériosclérose  infarctus ou crise cardiaque % Cholestérol : 2 < % < 2,5 g/l Symptômes les +courants d’un fort % cholestérol: Antécédents familiaux : cardiovasculaires, vasculaires cérébraux Cigarette Mauvaise hygiène de vie. Obésité Manque d’exercice. Diabète.  2 principaux types de cholestérol HDL (Hight Density Lipoprotein, Bon cholestérol): éliminer excès cholestérol / cellule LDL (Low Density Lipoprotein, Mauvais cholestérol):favorise  plaque (artériosclérose) Bénéfique : céréales, noix, mais, soja, tournesol, olive, avocat, volailles, boeuf, poissons, ( AG insaturés) A éviter : beurre, crème, fromage gras, lait entier, mouton, jaune d’oeuf

Taux de cholestérol Valeur normales Après 20 ans  effectuer bilan tous les 5 ans. Bilan lipidique doit être effectué après 12 heures de jeûne Plus le taux sanguin de HDL-cholestérol est élevé, plus le risque d’athérosclérose est faible. Taux de cholestérol Valeur normales Cholestérol total < 2g/l (5,1 mmol/l) LDL - Cholestérol (mauvais cholestérol) < 1,6 g/l HDL - Cholestérol (bon cholestérol) > 0,35 g/l Triglycérides

III- Protides Les + complexes et les + variées des subst. Naturelles. Aliments  a.a, peptides, protéines. Les + complexes et les + variées des subst. Naturelles. Homme fabriquerait ~ 100 000 sortes  protéines (poisson aussi ; humains sont pas tellement + complexes chimiquement que poissons) Chaque cellule en fabrique en moyenne 15 000 sortes  Près de 50% du poids sec d’1 EV est fait de protéines. Protéine : polymère d'acides aminés Plupart formées de l'union de 100 à 200 ac. aminés.

Aminoacides Constitutifs (20 aa  protéines) Constitutifs rares ( / protéines) Ex : Hydroxyproline (3-OH Pro), hydroxylysine (5-OH Lys)  / collagène (protéine de structure des tissus conjonctifs) Non constitutifs (pas / protéines ; 150 aa) Ex : Citrulline (citrouille) : peut être toxique pour l’Homme. Glycine : 1er découvert en 1820 Thréonine : le dernier découvert en 1935 Plantes et nbreux Microorganismes synthétisent tous aa Homme et plupart Ax ne peuvent synthétiser tous aa. Homme (pas de synthèse): Val, Leu, Ile, Lys, Met, Thr, Phe, Trp Alimentation certains AA : essentiels ou indispensables

G et L ne  que les éléments C, H, O. AA ont en plus N. 2 gpts fonctionnels (-NH2 et -COOH) + R (Chaîne latérale). R : résidu carboné, nature aliphatique ou aromatique G et L ne  que les éléments C, H, O. AA ont en plus N.

Glycine (Gly) Neutre, 5 % des AA des protéines Riches : Orge, riz ; pauvres : lait, pommes de terre. Alanine (Ala) Neutre, 6 % des AA des protéines Riches : maïs, abats ; pauvres : lait, légumes secs. Valine (Val) Branché (R  3 C), 5 % des AA des protéines. Riches : lait, oeufs ; pauvres : pain, chou, betteraves. Leucine (Leu) Branché (R  4 C), 8 % des AA. Riches: lait, maïs ; pauvres : pommes de terre, betteraves, chou. Isoleucine (Ile) Branché (R  4 C), 4 % des AA

Phénylalanine (Phe) Aromatique, 4 % des AA. Riches : pain, oeufs, abats ; pauvres : chou, betteraves. Tyrosine (Tyr) Aromatique, 3 % des AA Riches: fromage, lait, riz ; pauvres : P.T, chou. Tryptophane (Trp) Aromatique, 1 % des AA (le + rare des 20 AA) . Riches : oeufs, noix coco ; pauvres :maïs, carottes, chou

Cystéine (Cys) Soufré, 1 % des AA. Riches : poissons ; pauvres : lait de vache, lentilles. Méthionine (Met) Soufré, 2 % des AA. Riches: oeufs ; pauvres : graines végétales. Sérine (Ser) Alcool, 4 % des AA. Riches : oeufs, lait, riz ; pauvres : pommes de terre. Thréonine (Thr) Riches : oeufs ; pauvres : pain, haricots verts, oléagineux.

Lysine (Lys) Basique, 8 % des AA. Riches: viande, abats ; pauvres : pain, oléagineux. Arginine (Arg) Basique, 7 % des AA. Riches: noix, riz ; pauvres : betteraves, carottes, pain. Histidine (His) Basique, 3 % des AA. Riches : viande, abats ; pauvres : chou-fleur.

Aspartate (Asp) Acide, 6 % des AA. Riches : P. T, cacahuètes ; pauvres : soja, pain. Asparagine (Asn ou Asp-NH2) Amidé, 3 % des AA. Glutamate (Glu) Acide, 9 % des AA (le + fréquent des 20 AA) Riches : pain, céréales ; pauvres : légumes secs. Glutamine (Gln ou Glu-NH2) Amidé, 9 % des AA. Le + abondant des AA libres en circulation / sang. Proline (Pro) Seul AA dont amine soit IIaire (non plus Iaire, NH3+ NH2+), 4 % des AA Riches : pain, lait ; pauvres : pommes de terre.

Protéines Pas de vie sans support protéique ( / cellules, sang,.) Molécules actives : chacune remplit 1 fonction / vie. PM 25000-150000. Protéine (< 100 aa) = polypeptide (peptide pour les + petits (< 50 aa) et protéines pour les + gros ; actuellement, protéine englobe tout) Plupart  100-200 aa.  petits < 10 aa et géantes > 600 aa reliés par liaison peptidique: stable, plane, fixe (pas libre rotation C-N) Liaison se fait entre acide (COOH) d’1 aa et amine (NH2) de l'autre.  Condensation : 1 molécule d'eau éliminée (Liaison nécessite consommation d’1 ATP)

Iaire Séquence ou ordre dans lequel sont enchaînés les aa Spécifique et varie selon espèces. Cas d’Hb : Homme, 104ème aa : Leu. Singe, 104ème aa : Arg.

Glucagon Insuline Peptide de 29 aa. Sécrété par pancréas qd % Glu /sang Effet hyperglycémiant  Insuline Hormone  diabétiques (quotidiennement) Petite protéine  2 chaînes  (A 21 aa et B 30 aa) reliées par ponts disulfures Sécrétée par pancréas qd % Glu /sang Effet hypoglycémiant 

IIaire Organisation spatiale de la Iaire : enroulement. Liaisons H entre 2 liaisons peptidiques (N…O). Dans l’espace, chaîne se présente en hélice . (majorité des protéines sont sous cette forme) Rares protéines en Feuillets  (ou plissés) (Protéines fibreuses, cas du  -Kératine).

Hélice alpha : + fréquente, chaîne en forme tire-bouchon Hélice alpha : + fréquente, chaîne en forme tire-bouchon.  spires stabilisées par liais. H Feuillet bêta : liais. H entre segments chaîne // uns par rapport autres forme Mb plissée

IIIaire Résultat liaisons (H, hydrophobes, covalentes,…) entre aa de même chaîne Structure Iaire d'une protéine détermine sa structure IIIaire.  Surenroulement : repliement hélice  sur elle même Myoglobine : Transport O2/cytoplasme cellulaire (au niveau muscle) Fonctionnellement idem à Hb, mais constituée d’1 ss-unité

IVaire Résultat de liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrovalente, covalente,..) entre AA de chaînes peptidiques  mais unies en 1 seule molécule. Association des chaînes polypeptidiques (sous-unité ou protomère). Hémoglobine : (25 ans de recherche) Protéine/GR du sang, transportant O2 Constituée de 4 ss-unités peptidiques (2 alpha + 2 bêta) associées chacune à 1 cofacteur : l'hème ( 4 gpments organiques) chacun  1 atome Fe (où se lie O2).  ~ 5 Millions de GR/mm3 de sang. Chaque GR  ~ 280 Millions d’Hb Rq : Protéines formées que d’1 seule chaîne d'aa  pas de str. IVaire

 / ongles, corne Ax, cheveux, poils et plumes -Kératine :  / ongles, corne Ax, cheveux, poils et plumes Formée de fibrilles constituées de 3 hélices  reliées par ponts disulfure. Collagène : Protéine du tissu conjonctif, des os, cartilage; Hélice très allongée 1 aa / 3 est Gly; 1 aa / 10 soit Pro ou OHPro. La + abondante (en qtité) / organisme. Derme de peau  fibres collagène souplesse et résistance. Manque collagène, symptôme caractéristique du scorbut  hémorragies suite éclatement artères sous effet Pon sanguine.  globulines = Acs = Ig :

Forme finale de protéine dépend des liaisons. Dans certaines conditions, liens peuvent se défaire chgt forme. Fonction biologique d’1 protéine est intimement liée à sa forme. Protéine modifiée ne peut plus assurer sa fonction  Dénaturée. Principaux facteurs  Dénaturation : Chaleur : agitation thermique  briser faibles liaisons H reliant les R. pH extrême: Plupart se dénaturent en milieu trop acide ou trop alcalin Milieu très concentré en électrolytes (ions) Solvant organique : hydrophobes  extérieur, hydrophiles  centre Organisme ne peut faire de réserves en protéines (aa). Surplus  en  utile, ou  Gras : Ces transformations  azote (gpt amine des aa) qui  urée (déchet, qui ensuite éliminée par reins).

Enzymes Enzymologie : Propriétés structurales et fonctionnelles des Ez Décrire vitesse des réactions catalysées par Ez Catalyseur : Elt chimique accélère spécifiquement 1 réaction, sans la modifier, en  niveau d’ utile. Enzyme (un ou une) : Catalyseur biologique, biocatalyseur ou protéine catalytique, caractérisé par type réaction chimique qu’il catalyse spécifiquement, régulé en fction stimuli reçus par cellule Substrat : molécule qui entre / 1 réaction pour y être transformée grâce à l’action catalytique d’1 Ez. Produit : molécule apparaît au cours de réaction catalysée par Ez en/zyme : en (dans) zume (levain). 1ères Ez extraites des levures (G ROH) Le levain : pâte de levures utilisée par boulangers pour faire lever le pain.

Métabolisme  état de transition ( dégrader macromolécules  ). Réactifs  état de transition  + réactionnels  Réaction réalisable.  d'activation : barrière prévient dégradation spontanée des molécules aires riches en  Métabolisme  état de transition ( dégrader macromolécules  ).

Propriétés Grande diversité : E. Coli 10000 Ezs. Protéines de grande taille (PM le + Faible 11000 ). Ne modifie ni nature ni bilan thermodynamique d’1 réaction. Accélère vitesse d’1 réaction (facteur d’au moins 1 M). Fumarase : 2 10-8 (sans Ez) ; 2 103 (avec Ez)  facteur de  1011 Uréase : 3 10-10 (sans Ez) ; 3 104 (avec Ez)  facteur de  1014 Agit à faible dose et se retrouve en fin de réaction Même Ez peut refaire même réaction des milliers de fois Pouvoir catalytique & spécificité : Caractéristiques +>> /cellule, réactions chimiques se font en chaîne : P d’1 1ère réaction devient S d’1 autre réaction dont P devient S de la suivante, etc,..  1 P final. De telles chaînes de réactions : voies métaboliques.

Centre actif Ezs : protéines qui ont forme tridimensionnelle caractéristique. Spécificité pour S déterminée par forme unique de l’Ez. S se lie sur centre actif de l’Ez : zone privilégiée d’Ez où se fixe S Site : complémentaire à la forme du S  analogie : clé et serrure Assure 2 fonctions : Fixation du S (site de fixation) Transformation du S (site catalytique) Site aa responsables de spécificité : Reconnaissance du S  E-S. aa constituent partie catalytique : Transformation de S  P. Activité catalytique  Conformation native. Dénaturation de la protéine (Ez)  Activité nulle.

Cycle catalytique des Ezs S se lie à l’Ez par des liaisons H ou covalentes, et forme complexe Ez-S (ES). Réaction executée P quitte site actif  Ez libre sans changement Conversion du S est rapide : 1 Ez peut catalyser 1000 réactions/seconde Ezs sont responsables de la plupart de réactions de la cellule. Sans Ezs  cellule cesse de fonctionner (car métabolisme dépend travail des Ezs).

Spécificité stérique Ez ne reconnaît qu’un seul substrat S Spécificité isomérique Ez fait la différence entre la série L et D (cas des aa) Selon  ou  dans liaisons osidiques. Selon trans-cis : Fumarase catalyse « trans » ac. fumarique et jamais « cis » ac. malique (reconnaît position de COOH)

Classification des enzymes Oxydoréductases : réactions d’oxydoréduction, usage des coenzymes (NADH, NADPH, FADH2). Transférases : transferts groupes chimiques (amine, carboxyle, carbonyle, méthyle, acyle, glycosyle,...) Hydrolases : coupure de liaisons C- C, C-S ou C-N. Lyases : rupture des liaisons par un autre moyen que l’hydrolyse ou l’oxydation. Isomérases : isomérisation d’isomères optiques Ligases : formation de liaisons C-O, C-S, C-N; énergie nécessaire provient en général de l’ATP.

Régulation de [Ez] Régime alimentaire : effet régulateur sur [Ez] Ex : * Glucides  (+) glucokinase du foie. * Protides  (+) transaminase, décarboxylases * A.G et jeûne  (-) acétyl-CoA-carboxylase + part d’H stéroïdes  effet inducteur/biosynthèse d’Ez Ex : Cortisol  (+) Ez de la dégradation des ac aminés (+) Ez de la néoglucogenèse

« Toute maladie est une maladie Métabolique » Fctment normalAction harmonieuse de tous Syst. Enzymatiques Altération d’Ez (ou absence)  trouble/enchaînement du Métabolisme (Introduction d’anti-vit., anti-substrats  blocage Ez  organisme altéré  conséquences pathologiques  mort).  nature maladie (infectieuse, congénitale),troubles:altération Syst. Enz. « Toute maladie est une maladie Métabolique » Ex : Passage « phosphatase acide » en qtité >>/ sang : caractéristique cancer de prostate. Amylase abondante / sérum : signe d’une pancréatite aiguë hémorragique. Dénaturation d’Ez Protéine se déforme  site actif risque de se modifier (inactif)  Ez perd ses propriétés catalytiques (peut plus remplir sa fonction) Dénaturation par : Chaleur Variations de pH Fortes concentrations d'électrolytes (ions) Solvants organiques

Coenzymes Complexe actif : (Holo)enzyme = apoenzyme + coenzyme Site actif de plusieurs Ez (apoenzymes) ne peut être fonctionnel que si substance particulière, cofacteur vient s'y fixer. Il peut être : Ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc…) ou Molécule organique : coenzyme. Apoenzyme seule ou cofacteur seul  pas propriétés catalytiques. Il faut que les 2 soient associés pour que Ez fonctionne. Spécificité réaction dépend pas des coenz., mais uniquement de l’apoenzy. Complexe actif : (Holo)enzyme = apoenzyme + coenzyme Coenz : classés selon structure ou surtout en fction de la réaction à laquelle ils participent (oxydoréduction, transferts groupements). Organisme a besoin très faibles qtités de minéraux (Cr, Zn, Cu, Mn) : oligoéléments  cofacteurs d'enz. Chose peut sembler paradoxale, mais ces oligoéléments, qui sont essentiels à la survie, sont aussi mortels à forte dose.

Nucléotides à nicotinamide NAD et NADP  : Coenzymes des déshydrogénases. Rôle particulier : transferts réversibles d’H. NADP.H fournira l’H nécessaire à toute biosynthèse. NAD.H cèdera son H, le + souvent aux Ez de Ch. Respiratoire

NADH : molécules qui entreposent de l'. NAD+ + 2e- + 2H+  NADH + H+ Chaque NADH + H+ formé représente réserve d' qui sera utilisée  ATP NAD+ capte les e- et l’H du S grâce à des Ezs : déshydrogénases. Ces Ezs retirent 1 paire d'atomes d’H du substrat. Ceci est l'équivalent de 2 e- et 2 protons (noyaux de l'atome d’H) Déshydrogénase amène 2 e- et 1 proton (H+) au NAD+, l'autre proton est libéré dans le milieu. NADH et NADPH n’ont pas le même rôle métabolique tout en ayant les mêmes propriétés redox. Ezs cataboliques utilisent le NAD+/NADH  pour production d’ATP Ezs anaboliques utilisent le NADPH/NADP+  pour biosynthèses

Nucléotides à flavine FMN et FAD: Dérivent de Vit B2 ou riboflavine. Coenzymes des déshydrogénases; FMN  nucléotide (pas ribose mais ribitol : penta-alcool)

Nicotinamide Adéninine Dinucléotide réduit NADH Molécule Abréviation Nicotinamide Adéninine Dinucléotide réduit NADH Nicotinamide Adéninine Dinucléotide Phosphate réduit NADPH Flavine Mononucléotide réduit FMNH2 Flavine Adéninine Dinucléotide réduit FADH2 Capacité transport  & e-  intermédiaires universels et essentiels /cellules  forme d' universelle Leur  chimique  / e- qu'elles portent à l'état réduit. Cette  libérée lors de leur réoxydation  ATP NAD+ ne se lie aux Ezs que pendant réactions, tandis que FAD est lié aux Ezs de façon permanente.

Coenzyme Q (Ubiquinone, n’est plus considéré ĉ Vit, car synthétisé/organisme) Représente 1 système redox inséré / ch. Resp. (coeur Porc n=10; levure n=6) NB : Chez plantes, plastoquinone (isolée des chloroplastes) exerce fonction idem. Ac. lipoïque: Transfert d’H Intervient au cours de la décarboxylation oxydative.

Pyridoxal-phosphate (VitB6): Rôle / catabolisme d’aa. Biotine (VitH): transfert carboxyle (fixe CO2 lors acétyl-CoA malonyl-CoA) TPP (thiamine-pyrophosphate ;VitB1) : transport d’acétaldehyde actif (décarboxylation d’ac. pyruvique).

Coenzyme A (CoA): Agent transfert ac.acétique et autres ac. carboxyliques Synthétisé à partir d'ac. pantothénique (Vit. B). Rôle dans transport des groupements acyles. Fonction thiol se condense à 1gpt carboxylique des S à activer ( formation d’1 liaison "riche en " : acyl thio ester)

ATP : Adénosine triPhosphate : Ne se lie jamais avec d'autres Double rôle : Rés. énergétique + Coenz. Transport. de P Capable d'emmagasiner  et de la libérer qd cellule en a besoin. Formée : ribose + adénine + 3 groupements phosphate. 1 liaison ester phosphate reliant P() au ribose (5’) 2 liaisons phosphoanhydrides reliant P. Hydrlyse de Chacune 7,3 kcal/mol Liais. ester P

Comment ATP est-elle formée? Par transfert de gpt Ph et d’ à partir d’1 phosphodérivé riche en . Par dégradation où G, L et P oxydés en CO2 avec production cofacteurs réduits riches en  (NADH,H+ et FADH2) : transport e- / ch. Resp. couplée à formation ATP : phosphorylation oxydative. Par photosynthèse (Vx chlorophy): e- transportés  photolyse d’eau. Processus conversion d’ lumineuse en  chimique (ATP) : photophosphorylation ou phosphorylation photosynthétique. Comment cette  est-elle transférée ? Hydrolyse ATP : gpt P libre, transféré à 1 molécule par kinases  molécule phosphorylée, - stable (molécule origine) + réactive Ez, en transférant P, aussi transféré instabilité ATP à la molécule. À quoi sert cette  ? Pour effectuer travail de transport : pompe Na+/K+. Pour accomplir travail mécanique : contraction musculaire Pour faire travail chimique : phosphorylant des réactifs clés  solaire : Source finale pour  biologique ATP : monnaie d'échange énergétique la + répandue des syst. Vts, utilisé pour synthèse P, G, L, ADN ; le mouvement, transport des ions et métabolites…

Rendement en ATP Nettement meilleur en présence d’oxygène 1 mole d’ATP  7.3 Kcal d’ Fermentation : 2 ATP 14.6 Kcal ; Respiration aérobique : 38 ATP  277.4 Kcal Emmagasiner l’ ATP : 109 ATP / cellule type ; remplacé en 1-2 minutes Glycogène : Réserve pour 1 jour chez les humains Graisses : Réserve de 30 jours chez les humains

IV- Acides nucléiques Fonction : conserver information génétique Molécules biologiques  information génétique. Isolés en 1869 par MIESCHER à partir du noyau des GB. Polymères de PM élevé (les + grandes molécules des vivants) . Hydrolyse  B hétérocycliques, Sucres & Ac. phosphorique Selon nature du sucre : ADN (DNA) & ARN(RNA) Fonction : conserver information génétique & la traduire en protéines. ADN ( Chromosomes): constituant essentiel du matériel génétique. ARN ( nucléole et cytoplasme): participe biosynthèse des protéines. ADN : support de l'information génétique (gènes et chromosomes), avec ARN, à la base de synthèse des protéines.

Principales bases azotées ADN : A G C T ; ARN : A G C U. (5 types de B azotées, jamais plus de 4 sortes de B/1 AN) 10 % ARNt  des B rares (30 ; ex : 5-methylcytosine)

Nucléoside : B-sucre  N-osidique  (9-1') ou (1-1') Rq : C sucre numérotés de 1’ à 5’ pour les cier des atomes du cycle azoté des B Nomenclature : Adénine  adénosine Guanine  guanosine Cytosine  cytidine Thymine  thymidine Uracile  uridine Nucléotide = Nucléoside phosphorylé = P-(d)rib-B.(estérif. par P en 5' C)

ADN Iaire Ordre enchaînement monomères (Nucléosides) Nucléosides reliés Liais. phosphodiester: Unit 2 nucléotides monophosphate. Très flexible Liberté conformationnelle Orientation de chaîne : 5' P  3' OH. Enchaînement  2 extrémités  Francis Crick (physicien) & James Watson (biologiste) Prix Noble en 1953.

IIaire Organisation / espace de la chaîne. Diffraction RX : st. en double hélice. Double hélice : 2 chaînes s’enroulent l’une autour de l’autre Bicaténaire. Association entre B par ponts H / complémentarité : A = T & G  C 1 tr. hélice = 34 Å10 paires de B/tr. Chaînes sont anti //. Caractéristique ADN : A+G = C+T (Rapport A+T / C+G peut varier selon espèce) 2 brins de désoxyribonucléotides reliés par ponts H Escalier en spirale dont marches : couples A-T et C-G & rampes : sucre-Ph). A = T (2 ponts H) ; G  C (3 ponts H).  ce qui limite possibilités d'agencement

Squelette S-Ph 34 Å Bases azotées

/ Cellule, ADN constitue matériel génétique d’1 EV : Détenir information génétique propre à son espèce : enchaînement nucléotides  message (information) séquence aa protéines  caractérist. physiques. Se reproduire avec - d'erreurs:  aire  information reproduite intégralement Se modifier (mais pas trop) : ADN doit être assez instable pour changer*. Se traduire : Message  /ADN doit pouvoir être "lu" par cellule. Procaryotes ne  qu’1 seule molécule ADN boucle (2 extrémités liées). Escherichia coli: ADN en boucle  ~ 5 M paires B. Longueur totale ~ 1,5 mm (~ 500 fois + long que bactérie,  information 4000 protéines  fabriquées/ bactérie) Eucaryotes : ADN** enroulée sur protéines (= histones). L'ens. (ADN + histones) s'enroule à nouveau sur lui-même  chromosome. 1 chromosome humain peut contenir entre 20 et 100 M paires B. (Homme  46 chromosomes) *Assez instable, mais pas trop. Si information se modifie trop vite vie devient impossible puisque, généralement, modifications accidentelles d'ADN sont nuisibles. ** Presque tout l'ADN  / noyau (on en trouve /mitoch. et chloroplastes)

ARN ARNr(28S, 18S et 5S) : représente 70 % de l’ARN total. ARNt(4S): Enchaînement idem / ADN ; sauf sucre = ribose, B = U (au lieu T) Selon coefficient de sédimentation S  6 types d’ARN / cellules mais selon fonction 3 ARN : ARNm, ARNt et ARNr (rôle >> Synt Prot) ARNm(45S et 7S) : Monocaténaire (chaîne unique) ; très hétérogène. Représente seulement 5% de l’ARN total. ARNr(28S, 18S et 5S) : représente 70 % de l’ARN total. 28S et 18S : Monocaténaire mais repliée sur elle-mêmedouble hélice 5S : Monocaténaire mais très courte (120 nucléotides) ARNt(4S): Petite chaîne (90 nucléotides). Bases (A, C, G et U) + bases rares (10%). Sert au transfert des aa (au moins 1 ARNt / aa).

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES La Biochimie de LUBERT STRYER Biochimie générale par J .H. WEIL Biochimie générale par CHAPVILLE Biochimie générale par LEHNINGER Biochimie structurale et métabolique (C. Moussard 2002) Biologie moléculaire, Biochimie des communications cellulaires (Christian Moussard 2005)