BTS DIETETIQUE 1 TP DE BIOCHIMIE                                                                                                                                                                

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1 BTS DIETETIQUE 1 TP DE BIOCHIMIE                                                                                                                                                                 LES PROTIDES Structure et Rôles

2 Sommaire La liaison peptidique Les peptides Les protéines Structure
Classification Propriétés

3 I. La liaison peptidique
Liaison amide unissant 2 AA Liaison entre : a-COOH d’un AA a-NH2 d’un autre AA Liaison peptidique AA1 + AA2 Dipeptide Extrémité Nt (à gauche) Extrémité Ct (à droite) + H2O

4 I. La liaison peptidique
Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance)

5 I. La liaison peptidique
Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance)

6 I. La liaison peptidique
Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance) Rotation impossible dans l’axe de la double liaison

7 I. La liaison peptidique
Propriétés Polarité Electronégatifs d- d+

8 I. La liaison peptidique
Propriétés Polarité d- d- d+ Liaison hydrogène d- d- d+ d+

9 I. La liaison peptidique
Propriétés Réaction du biuret Caractéristique des peptides d’au moins 4 AA Milieu basique 4 liaisons peptidiques Cu2+ 1 ion Cu2+ 4 liaisons de coordinances COMPLEXE VIOLET

10 II. Les peptides Classification BIURET Dipeptides OLIGOPEPTIDES
Tripeptides OLIGOPEPTIDES PEPTIDES POLYPEPTIDES A partir des Tétrapeptides

11 Suffixe « yl » = résidus après liaison
II. Les peptides Glutathion Liaison peptidoïde Liaison peptidique a b g g-L-glutamyl -L-cystéinyl -glycine Suffixe « yl » = résidus après liaison

12 II. Les peptides Glutathion Participe aux réactions d’oxydo-réduction
Donneur ou accepteur d’électrons Système anti-oxydant 2 H+ 2 e– Pont disulfure 2 Glutathion

13 II. Les peptides Hormones peptidiques Hormones post-hypophysaires
Ocytocine ADH (Vasopressine)

14 II. Les peptides OCYTOCINE ADH STRUCTURE ORIGINE NEUROHYPOPHYSE ROLE
Utérus : Contractions utérines (parturition) Seins : Ejection du lait Rein : Réabsorption d’eau ROLE

15 II. Les peptides Hormones peptidiques Insuline Hormone hypoglycémiante
Produite par les cellules b des îlots de Langerhans 2 chaînes peptidiques (A et B) Reliées par des ponts disulfures

16 II. Les peptides Facteurs de croissance peptidiques
Messager chimique à action locale Action paracrine ou autocrine ACTION PARACRINE FC Cellule voisine Cellule sécrétrice ACTION AUTOCRINE

17 Production de mélanines
II. Les peptides Facteurs de croissance peptidiques Exemple : a-MSH UV EFFET PARACRINE Mélanocyte Kératinocyte Production de mélanines a-MSH Récepteur a-MSH

18 II. Les peptides Antibiotiques peptidiques
Produits par des microorganismes Effet bactériostatique : limite le développement de bactéries Effet bactéricide : tue des bactéries Exemples Gramicidines, polymyxines, bacitracine, … Kératinocytes produisent peptides antimicrobiens (psoriasine)

19 II. Les peptides Aspartame E951 Edulcorant de synthèse L-aspartyl
Liaison peptidique Liaison ester L-aspartyl -L-phénylalanyl -méthyl ester

20 III. Les protéines Structure primaire
Liaison des AA par des liaisons covalentes Séquence des AA unis par des liaisons peptidiques Ponts disulfures entre les cystéines Séquençage = détermination de l’ordre d’enchaînement des AA Modification de la séquence  Perte de fonction ??

21 III. Les protéines Structure secondaire
Repliement de la chaîne peptidique sur elle-même Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les liaisons peptidiques

22 III. Les protéines Structure secondaire
Feuillet b Brin b 120°

23 III. Les protéines Structure secondaire
Feuillet b Brin b Liaisons hydrogènes Feuillet plissé Feuillet b anti-parallèle

24 III. Les protéines Structure secondaire
Feuillet b Brin b Feuillet b parallèle

25 III. Les protéines Structure secondaire
Hélice a = Hélice 3,613 Cycle formé par la liaison hydrogène 3,6 résidus par tour de spire 13 atomes dans le cycle formé par la liaison hydrogène

26 III. Les protéines Structure secondaire
Hélice a Chaîne latérale des AA vers l’extérieur AA incompatible avec hélice a : Proline (cycle impose trop de contrainte) Glycine Etirement hélice a  feuillet b

27 III. Les protéines Structure secondaire
Hélice polyproline Riche en proline Hélice lévogyre 3 résidus par tour de spire Pas = 0,1 nm Pas de liaions H avec les NH des prolines Ressemble à hélice de la protéine du collagène

28 III. Les protéines Structure secondaire
Coude b Coude simple : 4 Acides aminés + 1 liaison hydrogène Virage chaîne peptidique de 180° Feuillet b anti-parallèles X G P

29 III. Les protéines Structure secondaire
Coudes croisés Changement de direction de 360° Feuillets b parallèles Epingles à cheveux Plus stable que les coudes b

30 III. Les protéines Structure secondaire
Pelote statistique Non organisée Sépare des structures plus organisées Stabilisé par des liaisons hydrogènes

31 Les protéines Structure tertiaire
Les liaisons Interactions hydrophobes Entre radicaux hydrophobes (Leu, Ile, Phe,…) CH CH3 H3C CH2 O H Liaison hydrogène Entre radicaux polaires (Ser, Asp, Clu, …) d– CH CH3 H3C d+ Ponts disulfures (liaisons cystine) Entre fonctions thiols (Cys) H2C HO–C O CH2–S S–CH2 –O–C–CH2 O CH2–CH2–CH2–CH2–NH3+ Liaisons ioniques (ponts salins) Entre radicaux chatrgés (Lys, Glu, Asp, …)

32 Les protéines Structure quaternaire
Assemblage de plusieurs chaînes peptidiques Protomère = 1 chaîne Oligomère = Quelques chaînes Dimères, trimères, trimères, … Polymère = Grand nombre de chaînes

33 Les protéines Structure quaternaire
Protéines globulaires = Sphéroprotéines Assemblages compactes, sphériques et ovoïdes Souvent solubles dans l’eau Exemples : Hémoglobine 4 protomères 2 protomères a + 2 protomères b a1 a2 b1 b2

34 Les protéines Structure quaternaire
Protéines fibreuses = Scléroprotéines Forme des filaments Association De protomères parallèles (hélices a ou feuillets b) De chaînes de protomères globumaires Kératine b Kératine a Actine

35 Les protéines : Les kératines
Classification KERATINES DURES Ongles et poils Riches en cystéines 26 types KERATINES 54 types KERATINES MOLLES = CYTOKERATINES = KERATINES EPITHELIALES Epiderme 28 types

36 Les protéines : Les kératines
Structure primaire et secondaire du monomère 310 à 350 AA Principalement en hélice a Nt Ct Zone terminale non organisée (riche en Pro et Cys) Zone de liaison inter-hélice (non organisé) Hélice a