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CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI F Biochimie I Enzymes: - catalyse.

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1 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI F Biochimie I Enzymes: - catalyse

2 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.2 Catalyse enzymatique En liant le site actif de lenzyme, le substrat se trouve entouré de chaînes latérales qui: Maintiennent le substrat en place; Participent à la réaction.

3 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.3 Catalyse enzymatique Mécanismes de base de la réaction Catalyse générale acide-base : Implique le transfert de protons entre chaînes latérales et le substrat; Mode de catalyse le plus fréquemment rencontré; Trois types principaux de catalyse sont identifiés: Catalyse covalente: Implique la formation dune liaison covalente entre lenzyme et le substrat; Ce lien covalent rend le substrat plus réactif; Catalyse impliquant les ions métalliques: Plusieurs enzymes utilisent les ions métalliques lors de la catalyse (Mg +2, Mn +2, Zn +2, Fe +2, Cu +2 ); Lion métallique peut agir de diverses façons: Stabilisation de létat de transition; Orientation du substrat par rapport à lenzyme; Participation au transfert de protons/électrons;

4 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.4 Catalyse enzymatique Catalyse générale acide-base Chymotrypsine O OH R HOR + H

5 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.5 Catalyse enzymatique Catalyse via ions métalliques H+H+

6 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.6 Catalyse enzymatique Catalyse covalente Nucléophile

7 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.7 Catalyse enzymatique Rappel– nucléophiles et électrophiles

8 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.8 Catalyse enzymatique - Combinaison de stratégies de catalyse Catalyse générale acide-base Catalyse covalente

9 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.9 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine Protéase: Coupe le lien peptidique en C-ter de Tyr/Phe/Trp Protéase à sérine active: Ser 195 participe activement à la catalyse Triade catalytique: His 57, Asp1 02, Ser 195

10 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.10 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine

11 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.11 Exemple de catalyse enzymatique Importance de la triade catalytique Pour déterminer limportance de la triade catalytique, chaque acide aminé de la triade de la protéase subtilisine furent changés pour lalanine; Note: laxe des Y est une échelle Log.

12 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.12 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine - spécificité

13 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.13 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine - spécificité Ser 195

14 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.14 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine - catalyse Triade catalytique Substrat Portion C-ter de la protéine Portion N-ter de la protéine Hydrolyse du lien peptidique Regénération de lenzyme Intermédiaire covalent

15 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.15 Exemple de catalyse enzymatique 1. Chymotrypsine - catalyse Le trou oxyanionique est formé par Ser 195 et Gly 193 ; La formation de ponts H entre les groupes NH de ces acides aminés et le O - stabilise lintermédiaire réactionnel.

16 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.16 Exemple de catalyse enzymatique Similarités entre différentes protéases

17 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.17 Exemple de catalyse enzymatique Similarités entre différentes protéases

18 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.18 Exemple de catalyse enzymatique 2. Énolase Lénolase catalyse une des multiples réactions enzymatiques de la glycolyse (dégradation du glucose en pyruvate);

19 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.19 Exemple de catalyse enzymatique 2. Énolase

20 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.20 Exemple de catalyse enzymatique 2. Énolase

21 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.21 Exemple de catalyse enzymatique 3. Lysozyme La lysozyme est retrouvée dans les larmes et le blanc doeuf; Dégrade les sucres composant la parois bactérienne (peptidoglycane);

22 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.22 Exemple de catalyse enzymatique 3. Lysozyme Portion « sucre » de la peptidoglycane

23 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.23 Exemple de catalyse enzymatique 3. Lysozyme

24 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.24 Exemple de catalyse enzymatique 3. Lysozyme H2OH2O 2


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