titre

1. Rencontres. 1.1.1. Donner le nom de deux de ces acides aminés. 1.1. Surprises. 1.1.2. Qu’appelle-t-on polarité d’un acide aminé ? 1.1.3. Classer ces molécules par ordre de polarité croissante (justifier). 1.1.1 Faculté à porter des charges ou former des dipôles Chaîne aliphatique Caractère intermédiaire. Glycine Alanine Lysine Groupement chargé.

Deux molécules images l’une de l’autre 1. Rencontres. 1.2.1. Donner la définition d’un énantiomère. 1.2. Structure. 1.1. Surprises. Deux molécules images l’une de l’autre dans un miroir. Ou plus professionnellement: Molécule possédant un plan de symétrie. 1.2.1. Peut-on parler d’énantiomère pour les trois molécules ? 1.2.1 NON pour A: la glycine est le seul acide aminé qui ne possède pas de carbone asymétrique. OUI pour B et C: elles possèdent toutes qu’un seul carbone asymétrique.

1. Rencontres. 1.2.3. Enoncer les règles de construction de la représentation de Fisher. 1.2. Structure. La chaîne carbonée principale (la plus longue) est représentée par un trait vertical. Les H ne sont pas représentés. L’extrémité portant la fonction la plus oxydée est située en haut. Le groupement OH (ou NH) du carbone asymétrique est orienté vers l’observateur et est situé à droite pour les séries D et à gauche pour les séries L. 1.2.3 1.2.4. A quel énantiomère Sherryl a-t-elle affaire ? Série L A gauche

1. Rencontres. 1.2.5. En quoi cette découverte est-elle surprenante? 1.2. Structure. Les acides aminés L sont caractéristiques des organismes vivants (dans le système solaire, pour le reste de l’univers on ne sait pas). Découvrir la forme L sur le météorites peut laisser penser qu’ils ont été synthétisés par une forme de vie. 1.2.3

1.3.1 1. Rencontres. 1.2. Structure. 1.3. Dosage. 1.3.1. Donner la définition du pK. 1.2. Structure. 1.3. Dosage. Valeur de pH à la ½ équivalence 1.3.2. Quelle est la particularité de cette valeur de pH ? 1.3.1 Valeur de pH où coexistent 50% de forme acide et 50% de forme basique 1.3.3. Pourquoi les pK des groupements a changent-ils d’un acide aminé à un autre ? La faculté d’ionisation est influencé par les groupements voisins.

La première fonction (-NH2) est neutralisée avec 20 mL d’H+ 1. Rencontres. 1.3.4. Calculer la quantité d’acide aminé présent dans la solution dosée. 1.3.5. Déterminer les pK des fonctions acido-basiques. 1.3. Dosage. 1.3.6. Identifier l’acide aminé dosé. pKa = 9,9 Alanine équivalence 1.3.5 pKa = 2,3 La première fonction (-NH2) est neutralisée avec 20 mL d’H+ (10 mmol.L-1) n = C.V = 10.10-3. 20.10-3 = 200 µmol ½ équivalence ½ équivalence

2.1.1 2. Activités nocturnes. 1. Rencontres. 2.1. Polémique. 2.1.1. Quel est le principe de la spectrométrie de masse ? 2.1. Polémique. 1.3. Dosage. Mesurer la masse en fonction de la charge 2.1.5. Pourquoi pense-t-il qu’il est en présence d’une trace de vie ? 2.1.2. Quelles sont les grandeurs de chacun des axes ? Un peptide est le résultat d’une réaction catalysée complexe. Son origine est biologique. 2.1.3. Comment peut-on identifier une protéine inconnue par cette méthode ? 2.1.1 I signal On compare les pics avec ceux de peptides connus. 2.1.4. Que peut-on conclure de l’expérience de Jack ? m/z Le peptide présent sur la météorite possède la même séquence qu’un segment de ribonucléase.

2.2.1 2. Activités nocturnes. 2.1. Polémique. 2.2. Imagerie spatiale. 2.2.1. A quel personnage de roman la devise « tout ce qui brille n’est pas or » appartient-elle ? Aragorn révèle son identité à Frodon àl’auberge du poney fringant. 2.2.1 2.2.2. Quelle est l’étape préalable à l’utilisation des rayons X ? La cristallisation de la protéine. 2.2.3. Que peut-on dire du diagramme obtenu à droite ? Décrire brièvement l’allure du peptide correspondant (Justifier). Rien du tout! Il faut être spécialiste.

2.2.4 C = O - - - H - N 2. Activités nocturnes. Segment amorphe 2. Activités nocturnes. 2.2. Imagerie spatiale. 2.2.4. Nommer les deux organisations tridimensionnelles présentes dans l’échantillon. Hélice a 2.2.4 2.2.5. Décrire les interactions qui stabilisent ces organisations. C = O - - - H - N 2.2.6. Que peut-on dire de la séquence de l’échantillon par rapport à celle de la ribonucléase ? Justifier ! Les deux séquences sont identiques: - Même forme (ce n’est pas une preuve, juste une présomption) - Même comportement à la spectrométrie de masse.

2.3.1 2. Activités nocturnes. 2.2. Imagerie spatiale. 2.3. Séquençage. 2.3.1. Ecrire la formule du fluorodinitrobenzène. 2.2. Imagerie spatiale. 2.3. Séquençage. 2.3.2. Donner le nom de la technique qui l’utilise. Sanger. 2.3.3. Quel est l’objectif de cette technique ? Donner les trois étapes. 2.3.1 Détermination de l’extrémité N-terminale. Fixation FDB sur peptide Hydrolyse partielle à la trypsine Identification par chromatographie 2.3.4. Donner le nom de la technique utilisant l’isothiocyanate. Edman. 2.3.5. Expliquer la différence fondamentale entre ces deux techniques. Edman n’hydrolyse pas le peptide. La méthode est répétitive et permet le séquençage complet du peptide.