Module 1: La biochimie SBI4U

Introduction  PPP: Qu’est-ce qui fait tenir le gecko sur un mur?

Idées-clés 1. Les industries alimentaire, médicale et pharmaceutique utilisent des applications technologiques qui influent sur les processus biologiques et les fonctions cellulaires. 2. Les macromolécules et leurs propriétés chimiques déterminent les processus cellulaires et les réactions biochimiques. 3. Les molécules biochimiques remplissent d’importantes fonctions structurales et fonctionnelles dans les cellules de tous les organismes vivants.

Attentes 1. Démontrer sa compréhension de la structure et des fonctions des macromolécules ainsi que des réactions biochimiques et des enzymes. 2. Analyser la structure et les fonctions des macromolécules. 3. Analyser les relations entre la biologie cellulaire, la société et les innovations technologiques.

Chapitre 1: Les molécules de la vie

1.1: La chimie dans les systèmes vivants

Isotopes ou pas?

Isotope *  Définition: Atomes d’un élément qui n’ont pas le même nombre de neutrons.

Radio-isotope *  Définition: Isotope instable qui se désintègre avec le temps en émettant un rayonnement radioactif.  Utilité: Détection des tumeurs.

Molécule, ion  Molécule ou ion? AB Électrons arrachés. Ex. MgCl 2 Électrons partagés. Ex. CH 4

Molécule, ion  Molécule ou ion? IonMolécule Électrons arrachés. Ex. MgCl 2 Électrons partagés. Ex. CH 4

Molécule *  Définition: Plusieurs atomes liés par des liaisons covalentes.

Molécule organique *  Définition: Molécules toujours faites de C et H. Plusieurs ont aussi du P, O, N, et S.  Organique ou inorganique?  CH 4  NH 3  H 2 O  C 6 H 12 O 6  AgCNO

Molécule organique *  Définition: Molécules toujours faites de C et H. Plusieurs ont aussi du P, O, N, et S.  Organique ou inorganique?  CH 4  NH 3  H 2 O  C 6 H 12 O 6  AgCNO

Biochimie *  Définition: Étude des molécules biologiquement importantes.  Sans surprise: intersection entre la chimie et la biologie.

Intramoléculaire, intermoléculaire  Intramoléculaire ou intermoléculaire?

Intramoléculaire *  Définition: Ce qui se produit à l’intérieur de la molécule.

Intermoléculaire *  Définition: Ce qui se produit entre les atomes faisant partie de molécules différentes.

Liaison hydrogène *  Définition: Association entre un atome portant une charge partielle négative et un atome d’hydrogène portant une charge partielle positive.

Hydrophobe, hydrophile  Lequel est lequel? AB Une molécule d’huile n’aime pas l’eau. Au lieu de se mélanger dans l’eau, elle demeure séparée. Hydrophobe ou hydrophile? Une molécule de sucre aime l’eau. Le sucre se dissout facilement dans l’eau. Hydrophobe ou hydrophile?

Hydrophobe *  Définition: Molécule non polaire qui n’est pas attirée par l’eau.  Hydro = eau  Phobe = peur  Effet hydrophobe

Hydrophile *  Définition: Molécule polaire qui est attirée par une molécule d’eau.  Hydro = eau  Phile = aime

Ion *  Définition: Atome ou groupe d’atomes qui a perdu ou gagné un ou plusieurs électrons, et donc une charge positive ou négative.  Lesquels sont polyatomiques?  OH -  H +  CH3COO -  Na +

Groupement fonctionnel *  Définition: Atome ou groupe d’atomes rattaché à une molécule, qui confère à cette molécule des propriétés chimiques et physiques particulières.  (+ de détails en SCH4U)

Votre tâche  P.17 #1, 2, 5, 6, 8, 9

1.2: Les molécules biologiquement importantes  Voir figure 1.7 (manuel p.18).

Polymère vs. monomère  PPP: Selon vous, qu’est-ce qu’un…  Polymère?  Monomère?

Polymère *  Déf: Substance formée d’une longue chaîne de petites molécules appelées les monomères.  Synonyme: macromolécule  Exemples de polymères:  Glucide  Acide nucléique  Protéine  Lipide

Glucides: *  Formule empirique: (CH 2 O) n  Polaires car hydroxyles (-OH)  Fonctions: Énergie et paroi cellulaire (cellulose)  3 types:  Monosaccharides: 3 à 7 atomes de carbone  Ex. glucose, fructose et galactose (isomères → même formule, diff position)  Disaccharides: 2 saccharides liés par une liaison covalente  Ex. glucose + fructose = saccharose Liaison glycosidique

Glucides, la suite *  Polysaccharides: 3 ou + saccharides liés par des liaisons covalentes  Ex. amidon, glycogène, cellulose

Vérifie tes connaissances 1. Explique la relation entre une macromolécule, un polymère et un monomère. 2. Nomme au moins 3 caractéristiques structurelles et/ou fonctionnelles des glucides. 3. Pourquoi le glucose, le fructose et le galactose sont-ils des isomères? 4. Nomme 2 fonctions des glucides dans les systèmes vivants. 5. Indique les ressemblances et les différences entre l’amidon, le glycogène et la cellulose.

Lipides *  Structure: CHO (mais moins de O que les glucides)  Liaison C-H = bcp d’énergie  Non polaires (= hydrophobes)  Fonctions: isolation thermique, coussin protecteur, membrane cellulaire, enduit imperméabilisant sur fourrure, plumes et feuilles  2 types:  Triglycérides  Phospholipides

1) Triglycérides *  Structure: 1 glycérol + 3 acides gras  2 types:  Saturé (solides à T° ambiante)  Insaturé (liquides à T° ambiante)

2) Phospholipides *  Principaux composants de la membrane cellulaire  Structure: Semblable à un triglycéride, mais 3 e acide gras remplacé par un phosphate.  Tête = hydrophile  Acides gras = hydrophobes

Vérifie tes connaissances 1. Quelles sont les ressemblances et les différences entre les lipides et les glucides? 2. Explique pourquoi les lipides sont des molécules efficaces pour emmagasiner l’énergie. 3. Dessine et décris la structure de base d’un phospholipide. Explique comment la présence de liaisons doubles déterminer ses propriétés. 4. Quelle est la double caractéristique des phospholipides?

Votre travail  P.31 #2, 3, 5, 6, 8  Groupements fonctionnels p.14  Figure 1.7: À savoir

Les protéines

Les protéines *  Fonctions:  Mobilité (ex. actine et myosine)  Régulation de l’activité cellulaire (ex. certaines hormones)  Soutien (ex. dans les os)  Transport des substances dans le corps (ex. hémoglobine)  Accélération des réactions chimique (enzymes)  Défense contre la maladie (ex. les anticorps)  FICHE L’actine et la myosine

Les acides aminés: les monomères de protéines *  Seule différence = R = Chaîne latérale  Si R polaire, AA est polaire  Si R non polaire, AA non polaire

Liaison peptidique *  Les acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques.  Entre carboxyle et amine

Niveaux d’organisation des protéines *  Causes: -effet hydrophobe -liaisons H entre R Si trop chaud ou trop froid: dénaturation (liens se brisent et la protéine se déplie) Annule sa fonction

Vérifie tes connaissances 1. Explique pourquoi les protéines ont des structures et des fonctions plus diversifiées que les glucides et les lipides. 2. Décris la structure de base d’un acide aminé à l’aide d’un schéma illustré. 3. Qu’est-ce qu’un groupe R?

Les acides nucléiques *  2 types:  ADN: Acide désoxyribonucléique  ARN: Acide ribonucléique  Rôles:  Données génétiques  Synthèse des protéines  Monomère: nucléotide

Nucléotides *  4 types de bases azotées:  A  T (DNA) / U (RNA)  C  G H dans ADN (déoxyribose) OH dans ARN (ribose)

ADN vs ARN Brin d’ADN Liaison phosphodiesterBases complémentaires

Votre travail  P.31 #4, 10, 11, 12

1.3: Les réactions biochimiques  4 types:  Neutralisation  Oxydoréduction  Condensation  Hydrolyse

Type #1: Les réactions de neutralisation (acides-bases) *  Qu’est-ce qu’un acide? Une base?  Au niveau microscopique…  Acide: H +  Base: OH -  Au niveau macroscopique…

Type #1: Les réactions de neutralisation (acides-bases) * Base + Acide → Eau + Sel  Qu’est-ce qu’une réaction de neutralisation? Les ions se sont réorganisés.

Les intervalles de pH *  Beaucoup de réactions chimiques dans le corps: court intervalle de pH  Ex. Sang Symptômes: Étourdissements, agitation. Causes: Forte anxiété, trop d’antiacides. Symptômes: Désorientation, fatigue. Causes: Vomissements graves, maladie du rein.

Les solutions tampons *  Système de sécurité contre les extrêmes de pH: solutions tampons.  Tampon: substance qui cède ou accepte des H + au besoin. Quand sang trop basique, CO 2 et H 2 O réagissent pour produire H 2 CO 3, qui se dissocie en HCO 3 -1 et H +. Comment ce système agit-il si le sang est trop acide?

Type #2: Les réactions d’oxydoréduction *  Déf: Réaction chimique qui implique un transfert d’électrons entre 2 substances.

Exemples d’oxydoréductions *  Exemple #1:  Exemple #2:

Exemples d’oxydoréduction *  Exemple #3: La respiration cellulaire est une forme d’oxydoréduction.

Vérifie tes connaissances  Nomme les produits d’une réaction de neutralisation et explique comment cette réaction modifie les propriétés de l’acide et de la base (les réactifs).  Qu’arrive-t-il aux électrons perdus par un composé qui subit une réaction d’oxydation?  Explique pourquoi une réaction d’oxydoréduction modifie toujours 2 molécules en même temps.

Type #3: Condensation et hydrolyse *  Condensation: Formation d’une liaison covalente entre 2 molécules. Produit 1 molécule d’eau.  Hydrolyse: Brise une liaison covalente. Utilise 1 molécule d’eau.  Exercice au tableau.

Vérifie tes connaissances  Explique la différence entre une réaction d’hydrolyse et une réaction de condensation.  Il y a 4 principaux types de réactions chimiques par lesquelles les molécules se décomposent et s’assemblent. Pour chaque type, écris une phrase qui résume une caractéristique clé de cette réaction qui la distingue des autres.

Votre travail  P.42 #1, 2, 4, 5

Les enzymes catalysent les réactions biologiques *  Il faut une certaine quantité d’énergie pour amorcer n’importe quelle réaction → Énergie d’activation Enthalpie ≈ Quand tu cours, ton énergie baisse. On pourrait dire que ton enthalpie (énergie potentielle) a baissé.

Effet du catalyseur sur l’énergie d’activation *  Laquelle de ces deux réactions a la plus grande énergie d’activation?  + grande: réaction + lente  Ex.  200 moléc. / heure  Trop lent, inutile.  + petite: réaction + vite  Comment réduire l’é.a.?

Effet du catalyseur sur l’énergie d’activation *  Utiliser un catalyseur!  Accélère une réaction chimique en ↓ l’é.a.  Demeure inchangé.  Si produit par être vivant, enzyme.  Exemple: anhydrase carbonique.  200/h → / sec.

Les enzymes se lient à un substrat *  Protéines avec structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires.  Cavités: sites actifs  Forme et fonction déterminés par séquences d’AA.  Réaction: complexe enzyme-substrat  Permet de couper ou former des liaisons Cycle catalytique.

Comment les enzymes abaissent l’énergie d’activation? *  2 trucs:  Rapprocher 2 réactifs (plus facile à lier)  Plier une molécule (plus facile à briser)

Classification des enzymes *  En fonction du type de réaction.  Fonction souvent très précise (car forme doit être précise)  Souvent substrat + -ase  Ex. lactase, maltase, hydrogénase, carbohydrase, etc.

Vérifie tes connaissances * 1. Explique la signification et l’importance de l’énergie d’activation en ce qui a trait aux réaction chimiques. 2. Décris un complexe enzyme-substrat. 3. Pourquoi les enzymes sont-elles essentielles aux systèmes biologiques si les réactions qu’elles facilitent se produiraient naturellement avec ou sans elles? 4. Pourquoi une enzyme ne peut-elle pas catalyser des types de réaction différentes?

Les conditions du milieu environnant influent sur l’activité des enzymes *  Température  Trop froid: liaisons pas assez flexibles  Trop chaud: liaisons trop faibles pour maintenir forme de l’enzyme  pH  Concentration du substrat

L’activité des enzymes est régulée par d’autres molécules *  Inhibiteur: molécule qui se lieu au site allostérique ou au site actif d’une enzyme pour la rendre moins efficace. Inhibition compétitiveInhibition non-compétitive

Votre travail  P.42 #6, 8, 10, 12  Demain: quiz

Chapitre 2: La cellule et ses constituants

2.1: Les structures et les fonctions des cellules eucaryotes

Noyau *  Contient l’ADN  Structure  Enveloppe nucléaire (avec pores)  Nucléole (produit les ribosomes)

Réticulum endoplasmique (RE) *  RE rugueux  Synthèse des protéines pour l’extérieur et la membrane  Contient les ribosomes  RE lisse  Synthèse des lipides

Le système endomembranaire: modification et transport des protéines *  Système qui synthétise, modifie et transporte les protéines et autres dans la cellule.  Formé de:  RE  Appareil de Golgi  Vésicules  Membrane cellulaire Image manuel p.61.

Le système endomembranaire: modification et transport des protéines * 1. RE rugueux: production de protéines 2. Vésicules: RE → appareil de Golgi (triage) 3. Vésicules: Appareil de Golgi → destination

Peroxysomes *  Sacs qui contiennent des enzymes  Bourgeonnement du RE  Dégradation de molécules par oxydoréduction (car oxydases)  Ex. dégradation des molécules d’alcool dans le foie

Vésicules et vacuoles *  Vésicule: Sac pour transport  Grande vésicule = vacuole  Réserve d’eau, ions, sucres, AAs, macromolécules

Vérifie tes connaissances  Nomme 2 différences entre le réticulum endoplasmique rugueux et le réticulum endoplasmique lisse.  Qu’est-ce qu’un peroxysome?  Explique pourquoi on compare l’appareil de Golgi à un bureau de poste.

Votre travail  P.71 #1, 3, 4, 5

Les autres organites:  Chloroplastes  Mitochondries  Paroi cellulaire  Cytosquelette  Membrane cellulaire

Chloroplastes *  Contiennent de la chlorophylle  Font la photosynthèse (énergie solaire → liaisons C-H)  Membrane double  Piles de thylakoïdes dans le stroma

Mitochondries *  Détruit les liaisons C-H pour récupérer l’énergie  Emmagasinent l’énergie  Membrane double  Se reconnaissent aux plis internes

Paroi cellulaire *  Trouvée dans les cellules de: plantes, champignons, quelques protistes  Fonctions: protection et support

Cytosquelette *  Trouvé dans toutes les cellules  Fonction: maintenir les organites en place  Trois types:  Filaments intermédiaires  Microtubules  Microfilaments

Vérifie tes connaissances 1. Décris 1 ressemblance et 1 différence entre les chloroplastes et les mitochondries. 2. Définis la structure et la fonction de la paroi cellulaire. 3. Décris la structure et la fonction du cytosquelette.

Membrane cellulaire *  Très mince (si voiture, feuille de papier)  Fonction: régule entrées et sorties  Structure en sandwich (phospholipides, glycoprotéines, glycolipides, cholestérol, etc.) Mosaïque fluide: phospholipides toujours en mouvement. H2OH2O H2OH2O Questions: Quelle force lie les phospholipides ensembles?

Votre travail  P.71 #

2.2: Le mouvement des substances à travers la membrane cellulaire  Transport passif  Transport actif

Le transport passif * Transport passif DiffusionOsmose Diffusion facilitée

Transport passif par diffusion *  Suit le gradient de concentration (+ concentré → - concentré)  Continue jusqu’à concentration égale des 2 côtés  Peut seulement passer si non polaire (ou polaire et très petit)

Transport passif par osmose *  Seulement les molécules d’eau traversent la membrane.  Suit le gradient de concentration (+ concentré → - concentré)  Continue jusqu’à concentration égale des 2 côtés

Transport passif par diffusion facilitée *  Besoin d’une protéine membranaire pour traverser.  2 types de protéines membranaires:  Protéines canal (pas de molécules spécifique)  Protéines de transport (molécules spécifiques)  Ex. de défectuosité: cystinurie Pourquoi une molécule (ex. Na + ) peut-elle passer par un canal si elle ne peut pas passer directement à travers la membrane?

Transport actif *  Contre le gradient de concentration  Nécessite de l’ATP Transport actif Primaire Secondaire

Transport actif primaire *  Utilise l’ATP directement.  Exemple: pompe sodium-potassium

Transport actif secondaire *  Utilise le gradient d’une autre molécule (formé par transport actif primaire, donc l’ATP)  Exemple: pompe sodium-glucose

Vérifie tes connaissances 1. Quelles sont les ressemblances et les différences entre la diffusion facilitée et le transport actif? 2. Compare une protéine canal et une protéine de transport. 3. Quel est le rôle de l’ATP dans le transport actif? 4. Quelle est la différence entre le transport actif primaire et secondaire?

Transport assisté *  Pour les grosses macromolécules, trop grosses pour passer dans les protéines canal ou protéines transport.  2 types:  Endocytose  Exocytose

Endocytose *  Membrane se replie vers l’intérieur pour former vésicules.  3 types: TypeSubstrat PhagocytoseParticules individuelles PinocytoseLiquide Endocytose par récepteurs interposés Utilise des protéines réceptrices membranaires (puis tapissés, clathrine)

Endocytose Voir image p.78

Exocytose *  Vacuole fusionne avec la membrane cellulaire  Charge libérée à l’extérieur  Exemples de fonctions:  Produire paroi cellulaire  Sécréter des hormones, neurotransmetteurs et enzymes digestives  Sécrétion du sébum  Sécrétion de la peptidase dans l’estomac

Résumé Transport Transport passif DiffusionOsmose Diffusion facilitée Transport actif PrimaireSecondaire Transport assisté EndocytoseExocytose

Exercices  P.81 #1, 3, 4, 6, 8, 10