V - Modulation de l’activité enzymatique 3) Les inhibiteurs L’ inhibition compétitive E + S ES E + P E + I EI pas de réaction EI + S pas de réaction Vmax [Io]= 0 [I1] [I2]> [I1] Vmax 2 [S] KM KM1 KM2
V - Modulation de l’activité enzymatique 3) Les inhibiteurs L’ inhibition compétitive E + S ES E + P E + I EI pas de réaction EI + S pas de réaction [I2]> [I1] [I1] 1 Vo [Io]= 0 1 Vmax - 1 KM 1 [S]
V - Modulation de l’activité enzymatique 3) Les inhibiteurs L’ inhibition non compétitive Vmax E + S ↔ ES → E + P E + I ↔ EI E S+ I ↔ ESI E I+ S ↔ ESI [Io]= 0 [I1] Vmax 2 [I2]> [I1] [S] KM
V - Modulation de l’activité enzymatique 3) Les inhibiteurs L’ inhibition non compétitive 1 Vo [I2]> [I1] [I1] [Io]= 0 1 Vmax - 1 KM 1 [S]
IV - Les enzymes allostériques Vo Vmax [S]
VI - Les enzymes allostériques Théorie de l’allostérie (Monod, Wyman et Changeux, 1965) : E P 2
V - Définitions de l’activité Activité d’une enzyme = vitesse de la réaction catalysée (quantité de produit formé ou substrat consommé par unité de temps). L’activité est à la fois une mesure de la vitesse de la réaction et de la quantité d’enzyme présente. L’unité internationale d’activité enzymatique (UI) = quantité d’enzyme qui transforme une micromole de substrat par minute (µmole.min-1). L’activité spécifique est l’activité en Unité Internationales par mg de protéine (d’enzyme) (µmole.min-1.mg-1). Le katal (kat) est la quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat par seconde.