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ABEL STÉPHANE Micelles Inverses dAOT : Structure, compressibilité et influence de lhydratation sur un octapeptide alanine confiné

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Présentation au sujet: "ABEL STÉPHANE Micelles Inverses dAOT : Structure, compressibilité et influence de lhydratation sur un octapeptide alanine confiné"— Transcription de la présentation:

1 ABEL STÉPHANE Micelles Inverses dAOT : Structure, compressibilité et influence de lhydratation sur un octapeptide alanine confiné

2 Introduction Rappels sur les tensioactifs et les micelles inverses dAOT Le modèle sphérique. Limites du modèle sphérique. Précédents modèles de micelle inverse Approches implicites et explicites: avantages et inconvénients. I. Structure des micelles inverses dAOT en fonction du rapport W o =[eau]/[tensioactif] Forme et dimension. Structure interne. Hydratation des molécules dAOT. II. Structure des micelles inverses dAOT avec un peptide alanine confiné Forme et dimension III. Compressibilités des micelles inverses en fonction de W o IV. Stabilité dun octapeptide alanine confiné en fonction de lhydratation Conclusions et perspectives Plan de la présentation 2

3 INTRODUCTION : LES TENSIOACTIFS ET LES MICELLES INVERSES dAOT 3

4 Un tensioactif INTRODUCTION: LES TENSIOACTIFS DANS LHUILE Queue hydrophobe (l c )Tête polaire (h) 4 Les tensioactifs dans lhuile Les micelles inverses

5 La molécule d AOT INTRODUCTION: LAOT DANS UN MÉLANGE DEAU ET DHUILE LAOT est conique qui favorise la formation des micelles inverses AhAh lclc C o =V s /A h l c > 3 VsVs Les micelles inverses dAOT W o = [H 2 O]/[AOT] 5 RwRw dHdH lclc

6 Rayon expérimental R w de la micelle inverse en fonction de W o INTRODUCTION: LE MODÈLE SPHÉRIQUE POUR DÉCRIRE LES MICELLES 6

7 7 Hypothèse dune micelle inverse sphérique Pour des valeurs de W o < 15, les micelles inverses sont elles sphériques ? INTRODUCTION: LE MODÈLE SPHÉRIQUE POUR DÉCRIRE LES MICELLES ?

8 8 Objectifs de létude INTRODUCTION: OBJECTIFS DE LÉTUDE Caractériser la structure des micelles inverses avec un rapport W o < 15 dans une phase L 2 expérimentale. Quatre tailles de micelles inverses simulées avec W o =2, 3, 5 et 7. Examiner en fonction du rapport W o, les variations: De forme des micelles et de leur cœur deau De dimension de la région polaire De leur structure interne Lhydratation des molécules dAOT Dans le but de proposer un modèle pour les micelles inverses dAOT peu hydratées dans lisooctane.

9 INTRODUCTION: PRÉCÉDENTS MODÈLES DE MICELLES INVERSES Traitement simplifié des interactions avec lenvironnement polaire (i.e. lintérieure de la micelle) et avec la phase huileuse simulée implicitement. Approche implicite 9 En deux diapos Précédents modèles de micelles inverses dAOT (I) Modèle de micelle inverse dAOT (W o =7.5) (Faeder et Ladanyi, 2003) Permet de simuler des micelles inverses de grandes tailles, mais se révèle trop simple pour représenter un environnement micellaire réel.

10 INTRODUCTION: PRÉCÉDENTS MODÈLES DE MICELLES INVERSES Traitement plus ou moins explicite des interactions pour les différents composants du système micellaire (i.e. détergents, eau, solvant) RM « coarse-grains » AOT W o =2-5 dans 990 mol. dhexane (t=2 ns) (Brodskya et Mudzhikova, 2006) Approche explicite 10 En deux diapos Précédents modèles de micelles inverses dAOT (II) RM AOT (W o =10) dans 275 mol. de toluène (t=250 ps) (Alaimo et Kumosinski, 1997) AOT H2OH2O toluène

11 I. S TRUCTURES DES MICELLES INVERSES D 'AOT EN FONCTION DE W O 11

12 Les simulations de dynamique moléculaire Paramètres des simulations moléculaires (MD): Champs de force pour lAOT, lisooctane dérivés de CHARMM (Bandyopadhyay, S. Indian Institute of Technology, Kharagpur) Modèle deau : TIP3 T=300 K et P=0.1 MPa t =12 fs (r-RESPA) Les micelles inverses sont simulées dans une concentration en isooctane similaire à une phase L 2 expérimentale (soit > 80 % du volume total de la boite de simulation). Micelles inverses avec W o =3 construites avec deux protocoles différents: préformée (p). selon un processus de « micellisation » dans le vide (m). Conditions périodiques de bords Electrostatique: Ewald/PME Code de MD ORAC 12 I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O

13 Un exemple de changement de structure des micelles inverses 13 I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O Configuration finale (t=3 ns) de la micelle inverse avec un rapport W o =5. Rotation selon laxe Y et la micelle coupée selon un plan vertical.

14 14 Forme des micelles inverses d'AOT en fonction de W o (I) I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O La forme des micelles et des cœurs deau est donnée par lexcentricité e: a >b > c a b c W o =3p

15 15 Forme des micelles inverses d'AOT en fonction de W o (II) I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O

16 16 R g SAXS : Rayon de giration calculé à partir des spectres simulés de SAXS (Guinier) Dimension de la zone aqueuse des micelles en fonction de W o I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O La dimension de la zone aqueuse est calculée avec le rayon de giration. Pour un ellipsoïde:

17 Dimension des cœurs deau des micelles en fonction de W o 17 I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O

18 Structures internes des micelles inverses d'AOT en fonction de W o 18 Profils de densité a (r) par rapport au centre de masse (r=0 Å) des micelles I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O W o =5

19 Hydratation des molécules d'AOT en fonction de W o 19 Calculées à partir des fonctions radiales de paires (r) I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O p m p: préformée m: micellisation

20 20 Conclusion partielle I. STRUCTURES DES MICELLES INVERSES DAOT EN FONCTION DE W O Micelles inverses ont des formes anisotropes avec des excentricités e 0.6 et 0.8 pour les micelles entières et les cœurs deau qui changent peu avec W o. Ces résultats semblent corroborer certains résultats expérimentaux (Arleth et Pedersen, 2001) obtenus par SANS avec variation de contraste. Les dimensions de la zone aqueuse varient entre 11 Å et 16 Å et sont proches des valeurs de SAXS expérimentales (Yano et al, 2000). Les rayons des cœurs deau R w varient linéairement avec W o, la pente (1.4) est similaire à celle de la littérature expérimentale (1.5). La structure interne des micelles présente un environnement assez hétérogène où la pénétration de molécules dAOT est possible. Avec laugmentation de W o, on constate lhydratation plus efficace des groupes sulfonate et des contre-ions par rapport aux autres sites de la molécule dAOT.

21 II. MICELLES INVERSES DAOT AVEC UN PEPTIDE CONFINÉ 21

22 22 II. MICELLES INVERSES DAOT ET PEPTIDES CONFINÉS 22 Cas (a)Cas (b) 90° Les simulations de dynamique moléculaire Deux tailles de micelles inverses simulées avec un rapport W o 4.8 et W o 6.8 avec un peptide alanine en hélice- canonique zwittérionique: d N-C 12.5 Å c 24 Å a 32 Å Pour W o 4.8 Avec deux orientations du peptide dans le cœur deau

23 Forme des micelles inverses avec le peptide confiné (I) 23 II. MICELLES INVERSES DAOT ET PEPTIDES CONFINÉS W o =4.8a W o =4.8b e e Pour la micelle avec W o =4.8

24 Forme des micelles inverses avec le peptide confiné (II) 24 Variation de la forme des micelles inverses avec le peptide confiné II. MICELLES INVERSES DAOT ET PEPTIDES CONFINÉS 3m 3p 3m 3p 4.8a 4.8b 6.8b 4.8b 4.8a 6.8a b a p: préformée m: micellisation

25 Dimension de la zone aqueuse avec le peptide confiné 25 II. MICELLES INVERSES DAOT ET PEPTIDES CONFINÉS

26 26 II. MICELLES INVERSES DAOT ET PEPTIDES CONFINÉS Conclusion partielle Les deux orientations données aux peptides affectent significativement la forme des micelles « pleines » plus anisotropes que les micelles « vides ». Leur cœur deau est plus ellipsoïdal que la micelle entière Le rayon de giration de la zone aqueuse des micelles contenant le peptide augmente de façon sensible par rapport aux micelles vides, en raison du changement de structure du cœur deau.

27 27 III. COMPRESSIBILITÉS DES MICELLES INVERSES EN FONCTION DE W O

28 28 III. COMPRESSIBILITÉS DES MICELLES INVERSES EN FONCTION DE W O La compressibilité β La compressibilité adiabatique s dune micelle inverse est donnée par léquation de Laplace: Où c est la vitesse de londe ultrasonore et, la densité de la solution Les volumes des solutions ne convergeant pas, nous avons déterminé la compressibilité isotherme T des micelles inverses simulées avec le rapport W o : Mesurée expérimentalement Où Coefficient dexpansion thermique, C p la capacité calorifique à T cte. V T,, k b et T : Volume de total de la boîte de simulation, volume du composé i, la constante de Boltzmann et T la température absolue, respectivement.

29 29 La compressibilité de la micelle inverse en fonction de W o La compressibilité dune micelle β mic = β AOT AOT + β Na+ Na+ + β H2O H2O (+ β pep pep ) III. COMPRESSIBILITÉS DES MICELLES INVERSES EN FONCTION DE W O

30 IV. STABILITE DUN PEPTIDE ALANINE CONFINÉ DANS LES MICELLES 30

31 Stabilité des hélices- des octapeptides 31 Une hélice- canonique a 4 (IHB) de type CO(i)NH(i+4): (1) CO(1) NH(5) (2) CO(2) NH(6) (3) CO(3) NH(7) (4) CO(4) NH(8) Config. finale du peptide dans leau pure IV. STABILITE DUN PEPTIDE ALANINE CONFINÉ DANS LES MICELLES Deux propriétés structurales pour étudier la stabilité de lhélice : La déviation quadratique moyenne des carbones- (rmsdC ) par rapport à lhélice- initiale. La stabilité des liaisons hydrogènes intrapeptidiques (IHB)

32 32 Stabilité du peptide dans la micelle (I) Dans la micelle inverse RM64+A 8 (W o 4.8) (1) CO(1) NH(5) (2) CO(2) NH(6) (3) CO(3) NH(7) (4) CO(4) NH(8) IV. STABILITE DUN PEPTIDE ALANINE CONFINÉ DANS LES MICELLES (a) (b)

33 Stabilité du peptide dans la micelle (II) Dans la micelle inverse RM82+A 8 (W o 6.8) IV. STABILITE DUN PEPTIDE ALANINE CONFINÉ DANS LES MICELLES (1) CO(1) NH(5) (2) CO(2) NH(6) (3) CO(3) NH(7) (4) CO(4) NH(8) 33 (b) (a)

34 AOT h Temps [ns] Influence des têtes d'AOT sur la stabilité de l'octapeptide 34 Avec deux systèmes « hybrides » basés sur la micelle avec W o 4.8 Gouttelette deau AOT Temps [ns] # CO(i)NH(i+4) IV. STABILITE DUN PEPTIDE ALANINE CONFINÉ DANS LES MICELLES AOT sans tête SO 3 - T=2.5ns T=240 fsT=3.0 ns

35 CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES 35

36 Conclusions (I) 36 CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES Propriétés structurales des micelles inverses dAOT avec W o Les micelles simulées sont anisotropes avec des excentricités plus élevées pour les cœurs deau ( 0.8) que pour les micelles ( 0.6). Avec W o, lhydratation des groupes sulfonates de lAOT et des ions Na + augmentent et ce sont les principaux sites hydratés de la micelle inverse. Les compressibilités isothermes des micelles inverses mic varient linéairement avec W o de façon similaire à la compressibilité (adiabatique) mesurée expérimentalement.

37 Conclusions (II) 37 CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES Structures des micelles inverses dAOT avec un peptide alanine confiné: Linsertion du peptide modifie de façon significative la forme et change peu la dimension des cœurs deau micellaires par rapport aux micelles inverses « vides » de taille similaire. La compétition dhydratation entre les têtes polaires et de sites polaires du peptide joue un rôle prépondérant dans la stabilité du peptide confiné. Avec lintroduction du peptide, la compressibilité isotherme des micelles ne change pas significativement.

38 Perspectives 38 CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES Sur la structure des micelles inverses: Etudier linfluence des conditions initiales sur la structure des micelles et dautres paramètres de simulation (le champ de force, le modèle deau, la concentration ou le type de solvant etc.) Simuler les spectres de diffusion (SAXS, SANS) et comparer avec les données expérimentales. Simuler des micelles inverses de grande taille (avec R=40 Å) et comparer avec les experiences de cryofracture. Calculer la compressibilité adiabatique des micelles inverses Sur les peptides et protéines confinés dans les micelles inverses: Etudier leffet de linsertion de polypeptides ou de (petites) protéines en fonction de leur charge de surface sur la structure des micelles en fonction du rapport W o. Evaluer les changements de structure des polypeptides ou protéines confinés avec le type de détergent ionique (AOT) ou non ionique (C 12 E 4 ) par rapport leurs structures dans leau.

39 Remerciements 39 Chanda S. et Bandyopadhyay S. pour mavoir permis dutiliser leur champ de force de lAOT en primeur Gino Marchetti pour son aide pour le calcul des rayons a partir des spectres de SAXS simulés. Fabio Sterpone pour son aide durant les premiers mois de la thèse. Alain Coron pour des programmes en PERL très utiles. Last but not least, mes deux gurus (Massimo et Wladimir) qui mont supporté durant tout ce temps. 39

40 Merci pour votre attention !!!


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