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Interactions intra- et intermoléculaires Le genre de questions que vous devrez être à même de répondre à la fin de ce cours

Interactions intra- et intermoléculaires L’albumine sérique a une masse moléculaire de 66 Kg, contient 609 acides aminés et possède au-delà de 6000 atomes différents! Est-ce que l’albumine est stable dans des conditions in vivo? Si oui, quelles sont les interactions et l’intensité de ces interactions stabilisant la structure de l’albumine?

Mais l’albumine interagit aussi avec d’autres molécules! Quelles sont les interactions et les intensités des interactions favorisant les liaisons RÉVERSIBLES entre l’albumine sérique et ses divers ligands? L’albumine sérique est la principale protéine impliquée dans le transport des acides gras. Voir une représentation CHIME de la structure de l’albumine à BCH3756.

Mais l’albumine interagit aussi avec un environnement aqueux! Quelles sont les interactions qui permettent à l’albumine de demeurer soluble dans le sérum à des concentrations élevées? LE PROCESSUS D’HYDRATATION

Les diverses interactions Covalentes Non-covalentes

Classification des interactions I

Classification des interactions II MÉMORISER LE TABLEAU PAGE 3/13 Disulfure ionique van der Waals

Liaisons covalentes Impliquent le partage entre deux atomes d’électrons périphériques Liaison hautement énergétique (300-500 KJ/mole)

Importance des liaisons covalentes de type disulfure pour stabiliser les structures protéiques Combien y a-t-il de liaisons disulfures dans la structure dans Une molécule d’albumine? Quelle est l’énergie totale impliquée?

Liaisons non-covalentes de type ionique Impliquent une attraction électrostatique entre des ions ayant chacun une charge électrique nette. Liaison énergétique (80 KJ/mole)

Importance des liaisons non-covalentes de type ionique Pourquoi le Mg++ est-il un cofacteur essentiel à l’activité enzymatique de la pyruvate kinase?

L’importance des liaisons ioniques pour la stabilité des enzymes Effets de différents sels sur l’activité protéolytique du virus de la mosaïque du navet.

Importance des liaisons non-covalentes de type ionique pour la solidification du jello

Liaisons non-covalentes de type van der Waals

Liaison hydrogène : un cas particulier des liaisons van der Waals

Caractérisation expérimentale des liaisons hydrogènes : La crystallographie à rayons X

Importance des liaisons hydrogènes dans la formation de cages d’hydratation Quelle est l’énergie d’hydratation associée à la molécule ci-dessus? Est-ce que cette énergie stabilise ou déstabilise les molécules solubilisées?

Importance des liaisons hydrogènes pour la solubilisation de l’ADN

Importance des liaisons van der Waals de type London À quoi correspondraient les boules bleu, orange, rouge et grise? Pourriez-vous calculer l’énergie de liaison entre deux chaînes aliphatiques adjacentes?

Une liaison quelque peu particulière: Les liaisons de coordination Le transport de l’oxygène moléculaire dans le sang implique la coordination de l’oxygène sur un des 4 groupes hèmes d’une molécule d’hémoglobine. Voir page 11/13. Quelle est l’énergie de liaison entre l’oxygène et l’hémoglobine?

UN PEU DE MATHÉMATIQUE Comment quantifier les potentiels énergétiques de liaison? Quelle est l’utilité de quantifier les potentiels énergétiques de liaison?

Calcul des potentiels énergétiques Potentiel électrostatique Ee = q/(Kd r) Potentiel des liaisons de van der Waals (Lennard-Jones) Ev = K1/r12 – K2/r6

Assurez-vous de pouvoir répondre aux questions sur la page 6/13! Le potentiel de Lennard-Jones permet de calculer les rayons de van der Waals Assurez-vous de pouvoir répondre aux questions sur la page 6/13!

Détails d’un fichier de format PDB tel qu’utilisé par CHIME L’évaluation du potentiel énergétique est cruciale pour la modélisation théorique des structures moléculaires afin de déterminer les conformations structurales les plus stables. ATOM 4 2.761 1.038 3.158 N ATOM 5 3.670 1.831 2.324 C ATOM 6 3.593 1.347 0.862 C ATOM 7 4.074 0.257 0.560 O ATOM 8 5.112 1.742 2.879 C ATOM 9 6.077 2.600 2.041 C ATOM 10 5.188 2.208 4.344 C ATOM 11 2.847 0.031 3.099 H ATOM 12 3.380 2.879 2.367 H ATOM 13 5.453 0.703 2.838 H Détails d’un fichier de format PDB tel qu’utilisé par CHIME Potentiel total = x y z (q/(K rx,y,z) + (K1/r12x,y,z – K2/r6x,y,z)

CONCLUSION Plusieurs détails des mécanismes gouvernant la plicature des protéines demeurent inconnus en 2002 sauf que …

Suite au prochain cours. de nouvelles techniques nous permettent d’en apprendre davantage, dont la MICROSCOPIE ATOMIQUE. Suite au prochain cours.