بسم اللـــــــه الرحـــمـــــان الرحـــــيـــــــم Exposé sous le thème : L’hydrologie Présenté par : Mourad ARABI Filière : SVI-EE Sciences de la Vie – Ecologie & Environnement Semestre : S6 - 2011

L’eau Solvant biologique idéal Molécule tétraédrique (glace et liquide) Structure macromoléculaire grâce aux liaisons hydrogènes (4.5 kcal/mole) tandis que O-H 110 kcal/mole

Interactions électrostatiques entre les groupements polaires des biomolécules Les molécules se replient de telle sorte que leur sucres ou phosphates polaires soient en contact avec l’eau Les groupements polaires des protéines se trouvent à la surface

Énergies des liaisons Type de liaison Énergie en kcal/mol O-O 34 C==C 96 S-S 51 C-H 99 C-N 70 C==S 108 S-H 81 O-H 110 C-C 82 C==O 164 N-H 84

LES LIAISONS HYDROGENES Stabilisent les protéines et les AN Composés ayant –OH ou –SH comme amines, esters, les aldéhydes et les cétones Les protéines solubles sont entourées d’une couche de molécules d’eau

Forces qui stabilisent les molécules biologiques Liaisons covalentes (30-150 Kcal/mole) Liaisons intramoléculaires(0.1-10 kcal/mol) Faibles Contribuent à la structure, stabilisation et à la fonction car elle existent en grand nombre au sein des biomolécules Fonctions alcools D ou A d’hydrogène Fonctions cétones et des esters sont A d’hydrogène

Autres interactions électrostatiques Entre groupes de charge opposées: Ponts salins ou liaisons salines Attractives ou répulsives Ces forces sont affaiblies par l’eau Au niveau des sites actifs des enzymes, la force est inversement proportionnelle à la cste diélectrique du milieu environnant. Eau: 78.5 ; éthanol: 24.3 ; éther éthylique :4.3 Hexane : 1.9

Interactions hydrophobes En plus des forces de Van Der Waals Les forces hydrophobes correspondent à une auto-association des composés non polaires dans un environnement aqueux. Erreur « liaison hydrophobe »; rupture de LH par la présence de molécules non polaires. Interaction entropique donnant une surface minimale à l’intérieur de l’eau. Ces molécules sont enfouies à l’intérieur de gouttelettes lipidiques ou de protéines

Forces de Van Der Waals Attractions entre dipôles atomiques moléculaires transitoires. Contribuent à la structure secondaire et à la stabilité des macromolécules. Atome Rayon Liai Cov(A°) Rayon VDW H 0.30 1.2 C 0.77 2.0 N 0.70 1.5 O 0.66 1.4 P 1.10 1.9 S 1.04 1.8

Molécules non polaires Altèrent la structure de l’eau Goutte d’huile d’olive qui flotte à la surface d’eau froide Hydrocarbures forment des clathrates (cages) rigides pour rendre le contact avec l’eau

Eau excellent nucléophile Nucléophiles: neutres ou porter formellement des charges Les plus courant comprennent: Oxygène de l’eau et Pi ; Po Soufre des thiols (thioalcools) Azotes des amines Majorité des Rn de biosynthèse ou de dégradation des protéines, AN et des lipides impliquent une attaque nucléophile

Exemple du glycogène Attaque nucléophile catalysées par une enzyme L’O du Pi sur la liaison 1-4 glucosidique qui libère le G1_P Transfert de groupe D-G + A ________ G-A + D ex;: les grpts glycosyls sont transférés sur une molécule d’eau ou de Pi (orthophosphate)

Attaque nucléophile de l’eau Comment expliquer la synthèse des biomolécules dans une solution aqueuse? Les réactions ne se produisent pas rapidement Ce sont les enzymes qui catalysent les réactions; Sites actifs créent un environnement où l’eau est exclue

Association des acides aminés Relation spatiale mutuelle dictent les structure tridimensionnelles et les pp biologiques Sont déterminants majeurs de la structure et la fonction des protéines complexes

Dans la cellule Sous contrôle précis et différentiel L’endroit ou la localisation des enzymes Conditions physiologiques La Rn de syse des Biomolécules mis en jeu les transferts de groupes. Syse thermodynamiquement défavorable ; couplage à des Rn de telle façon que le changement global d’énergie libre favorise la synthèse du biopolymère Les polymères synthétisés ne sont pas immédiatement hydrolysés en partie du fait que les sites actifs des enzymes de synthèse renferment les substrats dans un environnement où l’eau peut être exclue.

Alimentation humaine 10 aa essentiels de la série L St Iaire élimination par élimination d’H2O St IIaire St IIIaire St IVaire

protéines Contraintes crées au moyen de liaisons covalentes et non covalentes sur leur conformation constituent des pp communes à ttes les protéines. Organisation structurale : hélice a, feuillet plissé B, les coudes B et les boucles

Le repliement Le rôle des chaperonines Structures secondo-tertiares particulières confèrent des pp donnant des fonctons biologiques spécifiques (la fibroïne, la soie et le collagène)

Classification des protéines Selon la solubilité Forme Fonction biologique Structure IIIaire

STRUCTURE St IIaire CONFORMATION ET CONFIGURATION Configuration c’est la relation géométrique entre un nombre d’atomes par: Liaisons hydrogènes Interactions hydrophobes Interaction électrostatique Van der Waals