ANNEE PACES 2014-2015 Mme NEMORIN BIOCHIMIE UE1 ANNEE PACES 2014-2015 Mme NEMORIN

Plan Acides Aminés Peptides- Protéines Enzymologie Glucides et Lipides Catabolisme Glucidique Production d’énergie Mise en réserve de l’énergie Contrôle hormonal du métabolisme glucido-lipidique Plan

ACIDES AMINES PEPTIDES PROTEINES

Vrai Aspartate car deux groupements carboxyle Faux Alanine car R=groupement méthyl apolaire insoluble dans l’eau hydrophobe Vrai Histidine aa basique Vrai Sérine groupement alcool Vrai Tyrosine groupement phénol

Vrai Vrai Exemple l’alanine Vrai dérive de la tyrosine Faux à 260 nm Vrai COOH peut être ionisé en COO- suivant le pH

Faux 20 aa Faux aa aromatique avec groupement phénol Vrai + lys et Arg Faux dérivé amidé d’acide aminé acide (dicarboxylique) Vrai

Vrai Faux phénylalanine et tryptophane aussi Vrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val (+ His : grossesse et croissance) Faux groupement OH qui peut être phosphorylé

Nonapeptide 9 acides aminés Hydrolyse acide Destruction de Trp, Cys 1, 2, 4, 5 éliminé Trypsine coupe à droite Lys et Arg Un peptide de 5 aa qui se termine par Lys ou Arg donc 2 éliminé BrCN Coupe à droite de Met formation d’une homosérine lactone donc 3 éliminé Faux pour toutes les propositions

Vrai Faux EXOPEPTIDASE Faux N terminal vers C terminal

Faux liaisons H plus faciles à rompre Vrai Faux polaire

Vrai Faux les charges s’annulent non ionisée et zwiterionique Faux Thr avec son groupement hydroxyle est plus polaire que Leu

Vrai Faux aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu, Ile Faux l’atome de soufre est engagé dans la chaîne latérale Vrai Arg aa basique 2 fonctions amines pH<pHi NH3+ NH3+ et COO- Faux

Faux 260 nm Vrai diffère en fonction des ae Vrai Influence du pH isoionique autant de charge + que de charge – solubilité minimum la protéine précipite Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa basique donc polaire

Faux tyrosine fonction phénol Faux NH2 de l’un, COOH de l’autre Vrai Vrai + R-S-S-R Faux tyrosine fonction phénol Faux NH2 de l’un, COOH de l’autre Vrai Faux + CH3OH + H2O

ENZYMOLOGIE

1/ Faux 2/ Faux fonctionne sans coenzyme de nature protéïque uniquement 3/a b d Biotine coenzyme du métabolisme des radicaux monocarbonés Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5) Thiamine (vitamine B1) fonctionne avec les transférases Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

4/ c e Acide panthoténique (vitamine B5) transférases Riboflavine (Vitamine B2) oxydoréduction 5/ a b c Acide folique (vitamine B9) métabolisme des radicaux monocarbonés 6/ b d e Biotine métabolisme des radicaux monocarbonés Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5) Thiamine (vitamine B1) transférases Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

8/ Faux diminue l’énergie d’activation de la réaction 9/ a b c e Structure Ir enchaînement des aa Structure IIr hélice alpha ou feuillet β Structure IIIr tridimensionnelle Structure quaternaire +++ monomères Enzymes impliqués dans des voies métaboliques parfois sous forme tétramères 10/ e aucune de ces réponses basée sur leurs fonctions.

11/ Quel chiffre indique la classe à laquelle appartient cette enzyme

12/ Quel chiffre représente la sous-catégorie d’enzyme

11/ b Classe 1 c’est une oxydoréductase 12/ F Sous-classe 4

13/ Quel flèche représente l'abaissement par une enzyme de la quantité d'énergie nécessaire pour accomplir la réaction (énergie d'activation) ?

14/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction sans la présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

15/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction en présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

13/ b 14/ c 15/ f

18/ a Exemple anhydrase carbonique CO2 + H20 H2CO3 Catalyse enzymatique 107 fois plus rapide 19/ e T°C optimum généralement 37°C mais on a trouvé des enzymes fonctionnant jusqu’à 100°C

21/ a tertiaire voire quaternaire dans le cas d’enzymes tétramériques par exemple 22/ a ph estomac très acide d’où fabrication par les cellules sous forme de proenzyme qui peuvent être des activateurs de la cinétique enzymatique 23/ f μmol/ min μmol de substrat détruit par min Kat 1 mole/ sec (nanokatal) Activité spécifique activité enzymatique/ mg de protéïne)

1/ Vrai ou faux? Un inhibiteur est une substance de nature non protéique 2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs forment un lien covalent avec l’enzyme visée 3/ Vrai ou faux? En général la fixation du substrat au site actif d’une enzyme est une étape réversible

1/ Faux Peut être de nature protéïque exemple inhibiteurs allostériques généralement le produit final de la chaîne métabolique peut être une proteïne Les proenzymes aussi sont de nature protéïque 2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se dissocier de l'enzyme 3/ La formation du complexe ES est habituellement une étape réversible car les liaisons impliquées entre le substrat et l’enzyme sont de nature non covalente

4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)? Compétitive ou non compétitive? 5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit une liaison avec le site actif de l’enzyme 6/ Dans quel cas une augmentation de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)? Compétitive ou non compétitive? 5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit une liaison avec le site actif de l’enzyme 6/ Dans quel cas une augmentation de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

7/ c 8/ c c’est un activateur 9/ d le produit final de la chaîne métabolique

10/ Compétitive ou non compétitive?

11/ Compétitive ou non compétitive?

10/ Compétitive ou non compétitive?

11/ Compétitive ou non compétitive?

GLUCIDES

1/ Non pas de fonction carbonyle libre 2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique libre 3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique libre 4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en bêta-1,4 à glucose (à gauche). 5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au fructose (à gauche) par les 2 carbones anomériques. 6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées par les 2 carbones anomériques 12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans la liaison osidique

Lipides

phosphatidylcholine triacylglycérol phosphatidyléthanolamine phosphatidylsérine

Acide phosphatidique diacylglycérol monoacylglycérol céramide

Cholestérol 4 cycles hydrocarbonés double liaison dans le cycle B Fonction OH dans le cycle A en position 3 Précurseur des hormones stéroïdes, de la vitamine D et des acides biliaires

Hormone stéroïde: Testostérone

Acide biliaire: réduction de la double liaison du cholestérol et oxydation de la chaîne latéral formant une fonction carboxylique Acide cholique et désoxycholique