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LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ DU GÈNE À LA PROTÉINE Évolution et diversité du vivant Présenté par Karine Dion.

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1 LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ DU GÈNE À LA PROTÉINE Évolution et diversité du vivant Présenté par Karine Dion

2 LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ

3 La recherche du matériel génétique 1. La preuve que lADN peut transformer les bactéries LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ Campbell – Fig LADN CONSTITUE LE MATÉRIEL GÉNÉTIQUE

4 La recherche du matériel génétique 2. La preuve que lADN viral peut programmer des cellules MILIEU 1: Soufre radioactif Protéines MILIEU 2: Phosphore radioactif ADN LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ Campbell – Fig LADN CONSTITUE LE MATÉRIEL GÉNÉTIQUE

5 La recherche du matériel génétique 3. Preuve supplémentaire que le matériel génétique est constitué dADN Erwin Chargaff à fait 2 observations: 1.LADN est toujours composé des mêmes bases chez toutes les espèces mais leur proportion diffère entre les espèces. 2. Certaines proportions étaient toujours les mêmes: A = T, C = G LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ LADN CONSTITUE LE MATÉRIEL GÉNÉTIQUE

6 La découverte de la structure de la double hélice Watson et Crick LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ LADN CONSTITUE LE MATÉRIEL GÉNÉTIQUE

7 La découverte de la structure de la double hélice Rosalind Franklin LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ LADN CONSTITUE LE MATÉRIEL GÉNÉTIQUE

8 LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ Campbell – Fig RÉPLICATION ET RÉPARATION DE LADN

9 La réplication LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ Campbell – Fig RÉPLICATION ET RÉPARATION DE LADN

10 La réplication LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ RÉPLICATION ET RÉPARATION DE LADN Campbell – Fig

11 La réparation Des enzymes effectuent une « vérification » du matériel génétique. Elles réparent les erreurs et les dommages subis par lADN. LES BASES MOLÉCULAIRES DE LHÉRÉDITÉ RÉPLICATION ET RÉPARATION DE LADN

12 DU GÈNE À LA PROTÉINE

13 T A C C T G A A C G T C G T G A T T La transcription ADN ARN prémessager DU GÈNE À LA PROTÉINE 53 ADN 35 ARN prémessager A U G G A C U U G C A G C A C U A A LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

14 La transcription DU GÈNE À LA PROTÉINE Promoteur Terminateur ARN polymérase 5 3 Campbell – Fig Brin codant Brin non-codant ARN prémessager LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

15 Maturation de lARN ARN prémessager ARN messager (ARNm) DU GÈNE À LA PROTÉINE Coiffe 5Queue poly-A LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

16 A U G G A C U U G C A G C A C U A A La traduction DU GÈNE À LA PROTÉINE ARNm Polypeptide 3 5 a.a. LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

17 DU GÈNE À LA PROTÉINE Campbell – Fig LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

18 A U G G A C U U G C A G C A C U A A La traduction DU GÈNE À LA PROTÉINE ARNm Polypeptide 3 5 MetAspLeuGlnHis LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

19 DU GÈNE À LA PROTÉINE La traduction Campbell – Fig ARNt Acides aminés ARNm Polypeptide Ribosome 53 LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

20 DU GÈNE À LA PROTÉINE ARNt Campbell – Fig a Anticodon Site de liaison de la.a. LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

21 DU GÈNE À LA PROTÉINE La traduction Campbell – Fig LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

22 Gène protéine ADN Transcription ARN prémessager Maturation ARNm Traduction Polypeptide DU GÈNE À LA PROTÉINE Campbell – Fig LA RELATION ENTRE GÈNES ET PROTÉINES

23 Les mutations chromosomiques Les mutation chromosomiques affectent les chromosomes. DU GÈNE À LA PROTÉINE LES MUTATIONS

24 Les mutations ponctuelles Les mutations ponctuelles affectent un ou plusieurs gènes. 1.Substitutions a)Mutations faux – sens b)Mutations non – sens c)Mutations silencieuses 2.Insertions et délétions DU GÈNE À LA PROTÉINE UAC (Tyr) UGC (Cys) UAC (Tyr) UAA ( Arrêt!) UAC (Tyr) UAU (Tyr) LES MUTATIONS

25

26 10. À laide de la figure 17.5, identifiez une séquence possible de nucléotides (que vous lirez dans le sens 5 3) de la matrice dADN qui produit un ARNm codant pour la séquence de polypeptides Phe-Pro-Lys. a) UUU-GGG-AAA. b) GAA-CCC-CTT. c) AAA-ACC-TTT. d) CRR-CGG-GAA. e) AAA-CCC-UUU. QUESTION DU VOLUME CAMPBELL & REECE Campbell – Fig. 17.5


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