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Templates biomoléculaires. X. Zhao, S. Zhang, Trends in Biotechnology 22 (2004) 470.

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1 Templates biomoléculaires

2 X. Zhao, S. Zhang, Trends in Biotechnology 22 (2004) 470

3 Elaboration de nanofils métalliques par moulage à lintérieur de nanotubes peptidiques Endo-templates nanotubenanofil

4 Endo-templates Solution dun sel métallique (HAuCl 4 ) à lintérieur des nanotubes réduction Au 3+ / Au 0 nanofils dor diamètre qq. nanomètres

5 M. Reches & E. Gazit Science 300 (2003) 625 diphényl alanine 5

6 fixation dions Ag + à l intérieur des nanotubes réduction en Ag 0 dégradation enzymatique du peptide peptide + Ag nanofils dargent (Ø = 20 nm)

7 Formation de nanotubes métalliques par dépôt sur des nanotubes peptidiques nanotube Fixation de peptides minéralisateurs à la surface des nanotubes Exo-templates

8 I.A. Banerjee, L. Yu, H. Matsui, PNAS, 100 (2003) Fixation de Cu sur des peptides riches en groupements histidine HG12 = histidine glycine Complexation des ions Cu 2+ par les groupements azotés Fixation sur les nanotubes via des liaisons hydrogène

9 Complexation du cuivre par lhistidine Cu

10 greffage des peptides via liaisons hydrogène fixation des ions Cu 2+ réduction pH nm avec HG12 sans peptide pH nm 10

11 pH 6 avec HG nm pH 6 sans HG nm Assemblage irrégulier de gros cristaux polydisperses Petits cristaux monodisperses Ø 50 nm Ø = 10 nm Influence du peptide

12 pH 6 avec HG12 assemblage compact de nanocristaux monodisperses Ø 10 nm nm % 100 nm pH 8 avec HG12 nm % 100 nm Ø 30 nm assemblage moins compact de cristaux plus gros et polydisperses Influence du pH

13 Les groupements histidine complexent les ions Cu 2+ via les atomes dazote et les fixent en des positions bien définies qui dépendent du nombre de groupements glycine histidine PH 6 = point de charge nulle de lhistidine

14 Le repliement de la chaîne peptidique HG12 varie selon le pH ceci permet de modifier la morphologie des cristaux de Cu pH 6 cristaux de Cu obtenus en solution avec HG12 (sans nanotube) pH 8 HG12 =

15 pH Le peptide HG 12 possède la propriété de fixer les ions Cu 2+ sa conformation dépend du pH ce qui permet de contrôler la nucléation des nanoparticules de Cu NT pH 6 pH 8 Le pic à 1600 indique la formation de liaisons N(His)-Cu-N(His) inter-peptides cm -1 abs. IR 15

16 pH peptide HG12 nanotube NNNNNNNN pH 6 pH 8

17 J. Mater. Chem. 14 (2004) 739 Greffage du peptide His-Pro-Gly-Ala-His pour favoriser la fixation du Pt pH < 8 monocristaux monodisperses de Pt ( Ø 12 nm) pH > 8 revêtement quasi continu

18 pH 4pH 10 NT sans peptide pH 4 Taux de couverture en fonction du pH % pH monodisperse Ø 12 nm - = 65% couche continue = 95% 1 seul site de fixation 4 sites de fixation

19 glycineprolinehistidinealaninehistidine

20 48 h pH 4,5 24 h greffage du peptide fixation des ions Pt 2+ Pt/ac. aminé = 1 Pt/ac. aminé = 4 réduction 20

21 fixation des ions Pt 2+ sur les carboxylates de lhistidine pH < 8 histidine Pt 2+ pH > 8 fixation des ions Pt 2+ sur les azote imidazole de lhistidine histidine Pt 2+ interaction électrostatique complexation par ligand azoté

22 En milieu basique complexation par lazote des groupements imidazole de lhistidine - amide de la glycine et alanine fixation à pH acide alanine glycine histidine

23 En milieu basique complexation par lazote des groupements imidazole de lhistidine - amide de la glycine et alanine fixation à pH basique alanine glycine histidine

24 pH > 8 4 sites de fixation couche continue pH < 8 1 seul site de fixation nanocristaux pH 10 pH 4

25 Croissance orientée de nanocristaux dAg hexagonaux sur des peptides AG4 JACS 125 (2003) Nature Materials 1 (2002) Les peptides servent de support mais peuvent aussi orienter la cristallisation

26 1. fixation des peptides sur des clusters dions Ag + 2. réduction Ag + Ag 0 3. fixation sélective des peptides sur certaines faces du cristal dAg 4. croissance de cristaux hexagonaux - face [111]

27 S. Sundhar Bale et al. Adv. Mater. 19 (2007) 3167 fonctionalisation des nanotubes de carbone avec la poly lysine fixation de AgNO 3 puis réduction par NaBH 4 Ag + H2NH2N lysine

28 H. Matsui et al. JACS 124 (2002) formation de fils dor constitués de nanoparticules déposées à la surface de nanotubes greffage de peptides riches en groupements histidine à la surface des nanotubes fixation puis réduction des ions Au + histidine

29 complexation de lor par les Nde lhistidine His

30 MET Nanocristaux monodisperses Ø 6 nm Nanoparticules dor à la surface dun nanotube Les sites de fixation histidine sont séparés de 6,4 nm à la surface des nanotubes particules dor à la surface dun nanotubes sans histidine distribution beaucoup plus irrégulière Ø 4 à 30 nm 30

31 H. Matsui et al. Nano Letters 3 (2003) 283 Fonctionalisation des extrémités des nanotubes par masquage Greffage de fonctions thiols à la surface des nanotubes pour pouvoir fixer lor

32 fixation de nanoparticules dor à la surface des nanotubes fixation de lavidine puis élimination des particules dor la biotine ne se fixe que sur lextrémité des nanotubes où reste lavidine

33 marqueur fluorescent se fixant spécifiquement sur lavidine nanotube recouvert dor seules les extrémités sont marquées après élimination du film dor

34 les nanotubes ne se fixent que par les extrémités Fixation spécifique des nanotubes sur les électrodes Au-biotine

35 F. Patolsky et al. nature materials 3 (2004) 692 fixation de nanoparticules dor sur le filament dactine grossissement catalytique des nanoparticules film continu dor Au 3+ - NH 2 OH 35

36 électrode filament électrode caractéristique courant-tension nanofil d or AFM nano-circuit

37 fil continu fil nanostructuré

38 Déplacement des filaments Au-Actine sur une surface de myosine (après addition dATP) secondes actine or nano-moteur La partie dénudée (actine) est en interaction avec la mysosine


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