La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

MP200802 1. MP200802 2 PhospholipidesCholestérol Modèle de la membrane plasmique Glycophospho- lipide Glycoprotéine 7. 5 nM GLYCOCALYX Protéines intégrées.

Présentations similaires


Présentation au sujet: "MP200802 1. MP200802 2 PhospholipidesCholestérol Modèle de la membrane plasmique Glycophospho- lipide Glycoprotéine 7. 5 nM GLYCOCALYX Protéines intégrées."— Transcription de la présentation:

1 MP

2 MP PhospholipidesCholestérol Modèle de la membrane plasmique Glycophospho- lipide Glycoprotéine 7. 5 nM GLYCOCALYX Protéines intégrées ou intrinsèques Protéine extrinsèque Structure trilaminaire de la bicouche lipidique (microscopie électronique)

3 MP Les membranes 2. La surface cellulaire 3. Les mitochondries 4. Le réticulum endoplasmique 5. L’appareil de Golgi-exocytose 6. Les lysosomes-endocytose Biologie Cellulaire

4 MP Une couche bi-lipidique agit comme une barrière perméable mais sélective Figure 15-1

5 MP Objectifs particuliers: Chapitre 7 Structure détaillée de la surface des membranes 1. De décrire les propriétés des principaux transporteurs, récepteurs et de l’adénylate cyclase. 2. De préciser comment les récepteurs (adrénergiques et autres) peuvent modifier l’activité de l’adénylate cyclase. 3. De décrire les conséquences métaboliques des modifications intracellulaires des niveaux d’AMP cyclique par l’adénylate cyclase et les phosphodiestérases. 4. De décrire les propriétés de quelques structures spécialisées de la membrane plasmique. 5. De décrire la composition et la fonction des cytochromes P450.

6 MP Fonctions de la membrane plasmique La compartimentation (séparation de l’extérieur et l’intérieur de la cellule). Les échanges d’information avec d’autres cellules (récepteurs hormonaux, jonctions gap). La régulation du transport des ions, protéines, sucres graisses, etc.. Les mouvements cellulaires (pseudopodes, endocytose- exocytose). Les phénomèmes de reconnaissance (antigène de surface) La régulation du métabolisme (transduction intra- cellulaire des signaux extracellulaires) Procure un site pour les réactions chimiques ne pouvant pas se produire dans un environnement aqueux

7 MP Protéines membranaires •Chaque membrane possède son lot de protéines spécifiques lui permettant d’effectuer ses fonctions propres. •Les protéines membranaires sont intégrées, ou associées. •La plupart des protéines intégrées possèdent au moins un domaine transmembranaire (en conformation hélice-  ) •D’autres protéines intégrées sont liées de façon covalente à des chaînes de carbone (queue hydrophobe). •Les protéines associées interagissent avec la membrane via les protéines intégrées.

8 MP Figure 20-3a,b Les récepteurs sont regroupés en quatre principales classes

9 MP Les récepteurs sont regroupés en quatre principales classes (suite) Figure 20-3c,d

10 MP … c) Récepteurs associés à des enzymes tyrosine kinase d) Récepteurs avec activité enzymatique intrinsèque e) TOLL-Like Receptors

11 MP Les récepteurs couplés aux protéines G et leurs effecteurs •Chez les mammifères, un grand nombre de récepteurs de surface sont couplés à une protéine G trimérique pour transmettre les signaux •Le ligand active le récepteur, qui lui active la protéine G, qui elle active une enzyme effectrice pour générer un ‘second messager’. •Tous les récepteurs couplés aux protéine G possèdent 7 domaines transmembranaires avec leur extrémité ‘N’ à l’extérieur et l’extrémité ‘C’ à l’intérieur de la membrane. •Ces récepteurs sont impliqués dans tout un spectre de voies métaboliques incluant: détection de la lumière, l’odorat, réponses à certaines hormones et neurotransmetteurs.

12 MP i2 i4 i1 Désensibilisation si phosphorylation de certains AA (seulement B1 et B2) Noradr. Le récepteur B2-adrénergique humain est une glycoprotéine formée de 7 domaines transmembranaires (tm1-tm7) tm1 tm2 tm3 tm4 Noradr. La noradrénaline, l’adrénaline, les agonistes et/ou les antagonistes se lient dans une cavité formée par tm3-tm6 e1 e4 e3 Liaison S-S (e2- e3) Sites de glycosylation Couplage avec Gs [i3(tm5-tm6)-i4]

13 MP Transduction des signaux: GTPase Figure 20-5a

14 MP La protéine G trimérique lie le récepteur b- adrénergique et l’adénylate cyclase Figure 20-16

15 MP L’adénylate cyclase peut être stimulée ou inhibée par différents complexes récepteurs-ligands Figure 20-18

16 MP Les effets de plusieurs agonistes sont médiés par les “seconds messagers” Figure Nucléotides cycliques (cAMP, cGMP) -Diacylglycérol -Inositol triphosphate -Ca 2+

17 MP CREB relie le signal de l’AMP cyclique au processus de transcription Figure 20-48a

18 MP Transduction des signaux: Protéines adaptatrices Figure 20-5c

19 MP Le signal de différents types de récepteurs activés peut converger vers une réponse commune Figure 20-6

20 MP Protéines de transport Figure 15-3

21 MP Exemple de transporteur: chez les mammifères, GLUT1 transporte le glucose à l’intérieur des cellules Figure 15-7

22 MP Transport par les uniporteurs •Les uniporteurs accélèrent un phénomène qui est déjà thermodynamiquement favorable (comme les enzymes) •Ce type de transport est appelé ‘transport facilité’ ou ‘diffusion facilitée’ •Trois caractéristiques distinguent le transport facilité de la diffusion passive –Le taux de diffusion est de beaucoup augmenté en présence de transporteurs –Transport est spécifique –Transport se fait via un nombre limité de transporteurs

23 MP Transport actif par les pompes à ATP Figure 15-10

24 MP La Ca 2+ ATPase pompe les ions Ca 2+ du cytosol dans le réticulum sarcoplasmique Figure 15-11

25 MP Composition de la Na + /K + ATPase Figure 15-13a

26 MP Les symporteurs liés au Na + importent les acides aminés et le glucose dans plusieurs cellules Figure 15-18

27 MP Modèle proposé pour le fonctionnement du ‘deux Na + /un-glucose’ symporter Figure 15-19

28 MP La cholera toxine (vibrio cholerae) stimule la cyclase en maintenant Gs actif Ouabaïne inhibe la pompe du Na en se liant au site du K Les antagonistes bêta- (propranolol) ou alpha- (phentolamine) adrénergiques La cytochalasine B (moisissures) inhibe les GLUT La toxine de Bordetella Pertussis stimule la cyclase en maintenant Gi inactif La caféine et la théophylline inhibent les phosphodiestérases Récepteurs adrénergiques Trans- porteurs du glucose Glucose Na + -K + - ATPase 3 Na + 2 K + Protéine kinase A cAMP ATP + PPi Récepteur de l’insuline AMP ( inactif ) Phosphodiestérases + Insuline Autres récepteurs Autres Hormones Adenylate Cyclase +/- -? Adrénaline Noradrénaline

29 MP Les membres de la famille des Toll-like receptors (TLRs) sont capables de reconnaître des “pathogen-associated molecular patterns” (PAMPs) exprimés par plusieurs classes d'agents infectieux. La plupart des TLRs sont des homodimères, bien que des hétérodimères existent aussi. Les TLRs participent au développement de l'immunité innée ou naturelle, la réponse inflammatoire ainsi que la médiation à l'immunité adaptative. e) Les “TOLL-like receptors” (TLRs)

30 MP

31 MP

32 MP

33 MP

34 MP cytoplasme noyau

35 MP Presque tous les agents pathogènes qui infectent l’humain sont détectés par un ou l’autre des TLRs.

36 MP Différentiations de la membrane cellulaire -Jonctions serrées -Jonctions “gap” -Desmosomes

37 MP Jonctions serrées Microvillosités Filaments d’actine Tonofilaments (kératine) Cavités de l’intestin Lame basale Fluide interstitiel 2 cellules épithéliales de l’intestin Bordure en brosse (800nm) Hémidesmosome (pas de plakoglobulines) Jonctions gap Desmosomes ponctuels (desmoplakines et plakoglobulines) Desmosome de ceinture (plakoglobulines)

38 MP nm Moitié cytoplasmique de la bicouche lipidique Rangées de protéines Espace intercellulaire de 0 nm 2 membranes plasmiques cellule 1cellule 2 Jonctions serrées

39 MP Espace intercellulaire de 2-4 nm Jonction gap constituée de 2 x 6 molécules de connexine (2 connexons) formant un tunnel de 2 nm de diamètre tunnel de 2 nm de diamètre • Permettent le passage de molécules de PM < 1000 • Régulation ouvert-fermé par le Ca et le pH • Pas de barrière au passage du fluide interstitiel ouvertfermé Ca 2+ pH Ca 2+ Jonctions gap

40 MP nm Membrane plasmique Espace intercellulaire de 20 nm cellule 1 cellule 2 cadhérines Tonofilaments (kératine) Plaque cytoplasmique (desmoplakines et plakoglobines) •Boulons intercellulaires •Pas de barrière au passage du fluide interstitiel Desmosome ponctuel


Télécharger ppt "MP200802 1. MP200802 2 PhospholipidesCholestérol Modèle de la membrane plasmique Glycophospho- lipide Glycoprotéine 7. 5 nM GLYCOCALYX Protéines intégrées."

Présentations similaires


Annonces Google