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Introduction au métabolisme et à lenzymologie Notions de Bioénergétique.

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1 Introduction au métabolisme et à lenzymologie Notions de Bioénergétique

2 Généralités Enérgie de réaction Enérgie de réaction Les deux lois de la thermodynamique Les deux lois de la thermodynamique Concepts de thermodynamique: lenthalpie lénergie libre spontanéité dune réaction Prise en charge des réactions endergoniques L'ATP et le travail cellulaire: L'ATP et le travail cellulaire: Les molécules "batteries« Couplage des réaction exer et endergonique Couplage des réaction exer et endergonique Stockage de lénergie Stockage de lénergie SOMMAIRE

3 De lénergie vitale à la notion denzyme Introduction aux enzymes Introduction aux enzymes Définitions Définitions Spécificité du substrat Spécificité du substrat Coenzymes Coenzymes Régulation de l'activité enzymatique Régulation de l'activité enzymatique Classification des enzymes Classification des enzymes Termes communs utilisés en enzymologie Termes communs utilisés en enzymologie Etude de la cinétique chimique Etude de la cinétique chimique Etude la cinétique enzymatique Etude la cinétique enzymatique SOMMAIRE

4 La bioénérgétique est létude des échanges et des transformations dénérgie chez les êtres vivants La bioénérgétique est létude des échanges et des transformations dénérgie chez les êtres vivants Deux principes régissent les transformations dénergie Deux principes régissent les transformations dénergie 1 er principe: lénergie total de lunivers reste constante (il y a concervation dénergie) 1 er principe: lénergie total de lunivers reste constante (il y a concervation dénergie) 2 ème principe: lentropie (désordre) de lunivers augmente (les transferts dénergie saccompagnent dune du désordre). 2 ème principe: lentropie (désordre) de lunivers augmente (les transferts dénergie saccompagnent dune du désordre). La bioénergétique est essentielle pour comprendre le métabolisme (ensembles de réactions biologiques ordonnées) La bioénergétique est essentielle pour comprendre le métabolisme (ensembles de réactions biologiques ordonnées) Bioénergétique Bioénergétique Généralités

5 Les réactions biologiques se déroulent dans les solutions aqueuses (systèmes) où la T, la P et le V restent constants. Les réactions biologiques se déroulent dans les solutions aqueuses (systèmes) où la T, la P et le V restent constants. Un être vivant peut donc être considéré comme un biosystème Un être vivant peut donc être considéré comme un biosystème Un biosystème est défini comme un ensemble déléments matériels ayant des interactions entre eux. Un biosystème est défini comme un ensemble déléments matériels ayant des interactions entre eux. Ces interactions permettent le maintien de lorganisation fonctionnelle du biosystème Ces interactions permettent le maintien de lorganisation fonctionnelle du biosystème Lécosystème représente tout ce qui est extérieur au biosystème. Lécosystème représente tout ce qui est extérieur au biosystème.

6 Bioénergétique Bioénergétique Généralités Pour sa survie, un biosystème doit sans arrêt assurer: Pour sa survie, un biosystème doit sans arrêt assurer: le renouvellement de ses molécules, le renouvellement de ses molécules, lauto-réplication de sa forme et de sa structure et lauto-réplication de sa forme et de sa structure et le maintien de lhoméostasie des compartiments qui le composent le maintien de lhoméostasie des compartiments qui le composent L'homéostasie est défini comme la capacité à conserver l'équilibre de fonctionnement dun biosystème (ouvert) en dépit des contraintes de lecosystème. L'homéostasie est défini comme la capacité à conserver l'équilibre de fonctionnement dun biosystème (ouvert) en dépit des contraintes de lecosystème.

7 Lhoméostasie permet la régulation de la composition et la fluidité du sang pour éviter les déficits ou les excès, notamment en : Lhoméostasie permet la régulation de la composition et la fluidité du sang pour éviter les déficits ou les excès, notamment en : Ions; sucre ; acidité; pH; osmolarité; température. Ions; sucre ; acidité; pH; osmolarité; température. Cette régulation se fait entre autres par Cette régulation se fait entre autres par le rythme cardiaque qui régule la diffusion des ions, des nutriments... à travers le corps ; le rythme cardiaque qui régule la diffusion des ions, des nutriments... à travers le corps ; la miction, élimination par les urines des excès (en eau, en ions) ; la miction, élimination par les urines des excès (en eau, en ions) ; la sudation, élimination par la sueur des excès et abaissement de la température par évaporation ; la sudation, élimination par la sueur des excès et abaissement de la température par évaporation ; la contraction musculaire, qui produit de la chaleur la contraction musculaire, qui produit de la chaleur la faim et la soif, qui poussent à boire et à manger et donc permet des apports pour combler les déficits. la faim et la soif, qui poussent à boire et à manger et donc permet des apports pour combler les déficits.

8 Bioénergétique Bioénergétique Généralités Pour se maintenir en vie, le biosystème a besoin de lénergie pour pouvoir produire du travail: Pour se maintenir en vie, le biosystème a besoin de lénergie pour pouvoir produire du travail: - de synthèse chimique - osmotique - mécanique Un biosystème est donc un système ouvert qui tire son énergie de la transformation de la matière empruntée à lécosystème Un biosystème est donc un système ouvert qui tire son énergie de la transformation de la matière empruntée à lécosystème Il rejette une autre forme dénergie dans lécosystème sous forme de matière et de chaleur Il rejette une autre forme dénergie dans lécosystème sous forme de matière et de chaleur Afin dassurer un transfert continu dénergie entre lécosystème et le biosystème il faut donc une source dénergie? Afin dassurer un transfert continu dénergie entre lécosystème et le biosystème il faut donc une source dénergie?

9 Les photoautotrophes utilisent la lumière solaire pour synthétiser des hydrates de Carbone et lO 2 à partir de CO 2 et H 2 O. Les photoautotrophes utilisent la lumière solaire pour synthétiser des hydrates de Carbone et lO 2 à partir de CO 2 et H 2 O. Les hétérotrophes utilisent ces hydrates de carbones comme nutriments et en présence dO2, ils libèrent CO 2 et H 2 O dans latmosphère Les hétérotrophes utilisent ces hydrates de carbones comme nutriments et en présence dO2, ils libèrent CO 2 et H 2 O dans latmosphère La source de lénergie La source primaire dénergie pour la vie est la lumière solaire La source primaire dénergie pour la vie est la lumière solaire

10 Lénergie solaire est donc convertie en énergie chimique sous forme de molécules organiques synthétisées par les photo- autotrophes Lénergie solaire est donc convertie en énergie chimique sous forme de molécules organiques synthétisées par les photo- autotrophes Le flux dénergie de la biosphère est convoyé par le cycle du C Le flux dénergie de la biosphère est convoyé par le cycle du C La force motrice du système est donc lénergie solaire. La force motrice du système est donc lénergie solaire. La source de lénergie

11 Le métabolisme comprend des milliers de réactions chimiques complexes, précises et efficaces d'une cellule. Le métabolisme comprend des milliers de réactions chimiques complexes, précises et efficaces d'une cellule. Ces réactions sont ordonnées dans des voies métaboliques (autoroutes biochimiques contrôlées par des enzymes). Ces réactions sont ordonnées dans des voies métaboliques (autoroutes biochimiques contrôlées par des enzymes). C'est par ces voies métaboliques que les cellules produisent et transforment les molécules organiques qui leurs fournissent l'énergie nécessaire pour la vie. C'est par ces voies métaboliques que les cellules produisent et transforment les molécules organiques qui leurs fournissent l'énergie nécessaire pour la vie. Les réactions cataboliques sont exergoniques (relâchent l'énergie entreposée dans les molécules complexes en les scindant en molécules plus petites). Les réactions cataboliques sont exergoniques (relâchent l'énergie entreposée dans les molécules complexes en les scindant en molécules plus petites). Energie et métaboloisme

12 Métabolisme Acétyl-CoA Pyruvate ATP ADP + P i Polysaccharides Hexoses Pentoses ADP + P i ATP ADP + P i ATP ADP + P i ATP ADP + P i ATP Lipides Acides gras ATP ADP + P i Protéines Acides aminés Cycle de lacide citrique Cycle de Lurée ATP ADP + P i Urée CO 2 Chaîne de transport des électrons Phosphorylation oxydative O2O2 ATP e-e-

13 Les réactions anaboliques sont endergonique (requièrent de l'énergie pour combiner les molécules simples en molécules plus complexes). Les réactions anaboliques sont endergonique (requièrent de l'énergie pour combiner les molécules simples en molécules plus complexes). L'énergie requise pour les réactions endergoniques est souvent fournie par le couplage des voies anaboliques et cataboliques d'une cellule (l'énergie libérée lors d'une réaction catabolique est utilisée pour une réaction anabolique). L'énergie requise pour les réactions endergoniques est souvent fournie par le couplage des voies anaboliques et cataboliques d'une cellule (l'énergie libérée lors d'une réaction catabolique est utilisée pour une réaction anabolique). Energie et métabolisme

14 Afin de se maintenir en vie, une cellule doit continuellement "travailler, pour cela, elle a besoin d'énergie (énergie = capacité à produire du travail). Travail mécanique (mouvements) Transport (traversée de substances à travers la membrane...) Travail chimique (assembler ou modifier des molécules: synthèse de molécules (anabolisme) ou dégradation des molécules (catabolisme). Anabolisme + catabolisme = métabolisme. Certaines réactions chimiques dégagent de l'énergie: réactions exergoniques D'autres nécessitent de l'énergie: réactions endergoniques Lénergie = la vie AB E CD E Notion dénergie de réaction

15 Transformations de lénergie Une propriété fondamentale des organismes vivants est de convertir lénergie en «travail biologique» Une propriété fondamentale des organismes vivants est de convertir lénergie en «travail biologique» La transduction énergétique transforme lénergie chimique [provenant des nutriments oxydés (cas des hétérotrophes)] ou lénergie lumineuse [cas des phototrophes] en: La transduction énergétique transforme lénergie chimique [provenant des nutriments oxydés (cas des hétérotrophes)] ou lénergie lumineuse [cas des phototrophes] en: ATP, pour la synthèse de macromolécules complexes, ATP, pour la synthèse de macromolécules complexes, gradients électrochimiques, gradients électrochimiques, mouvement, chaleur, … mouvement, chaleur, …

16 Transformations de lénergie Trois paramètres thermodynamiques décrivent les changements dénergie lors dune réaction biochimique à T et P constantes. Trois paramètres thermodynamiques décrivent les changements dénergie lors dune réaction biochimique à T et P constantes. Lénergie libre de Gibbs (G), est la quantité dénergie capable deffectuer un travail Lénergie libre de Gibbs (G), est la quantité dénergie capable deffectuer un travail Lenthalpie (H), est la quantité de chaleur produite par le système réactionnel Lenthalpie (H), est la quantité de chaleur produite par le système réactionnel Lentropie (S), est lexpression quantitative du désordre dans un système. Lentropie (S), est lexpression quantitative du désordre dans un système.

17 Les deux lois de la thermodynamique : La thermodynamique est l'étude des transformations d'énergie. La thermodynamique est l'étude des transformations d'énergie. La première loi de thermodynamique: La première loi de thermodynamique: L'énergie totale de l'univers est constante: Elle ne peut être ni créée ni détruite. Elle peut-être transférée entre les matières ou transformée d'une forme à une autre. L'énergie totale de l'univers est constante: Elle ne peut être ni créée ni détruite. Elle peut-être transférée entre les matières ou transformée d'une forme à une autre. La deuxième loi de thermodynamique: La deuxième loi de thermodynamique: Lentropie de lunivers augmente car la transformation d'énergie entraine une augmentation du désordre. Lentropie de lunivers augmente car la transformation d'énergie entraine une augmentation du désordre.

18 Concepts de la thermodynamique: lenthalpie Pour un système isolé si on augmente sa quantité de chaleur Q cela va augmenter lénergie interne du système U ou produire une quantité de travail W exécuté par le système: Q= U + W ou U = Q – W Q sappelle aussi la variation denthalpie désignée également par H doù léquation fondamentale du premier principe: U= H - W H se mesure par calorimétrie directe

19 Concepts de la thermodynamique: lenthalpie Exemple: loxydation du glucose C 6 H 12 O 6 + O 2 6CO 2 + 6H 2 0 H = Kcal/mole Si H < 0 la réaction est dite exothermique le système produit la chaleur Si H > 0 la réaction est dite endothermique le système absorbe la chaleur La valeur énergétique du glucose est de 3,74 Kcal/g. Comme la MM=180g/mole, la valeur énergétique dune mole du glucose est donc de 3.74Kcal/g x 180g/mole = 673 Kcal/mole (1 cal/g dénergie calorifique est léquivalent de 4,186 Joules) Les calculs déchange dénergie sexpriment toujours par rapport à létat standard choisi arbitrairement (cest létat dune substance sous sa forme la plus stable à une pression de 1 atm. et à température de 25°C = 298 °K)

20 Concepts de la thermodynamique: lénergie libre La variation denthalpie et dentropie sont liée dans léquation de Gibbs à un troisième aspect de lénergie (la variation de lénergie libre: G; notée également F) F = H – T S ; H : variation denthalpie (énergie ou chaleur échangée entre le système et le milieu extérieur); T: température; S: variation dentropie (état de désordre qui ne fait quaugmenter entre létat initial et final dune réaction).

21 Concepts de la thermodynamique: lénergie libre Ainsi pour la réaction suivante: aA + bB + cC pP + qQ + rR aA + bB + cC pP + qQ + rR Keq= [P] p [Q] q [R] r / [A] a [B] b [C] c Keq= [P] p [Q] q [R] r / [A] a [B] b [C] c G° = - RT Log n Keq G°: variation de lénergie libre standard (gain ou perte dénergie libre dun composé réactionnel à la concentration de 1 mole/l et à 25°C (298°K) R= Cste universel des gaz (1,987 cal/mole/°K) G° 298° = x 298 X 2,3 log 10 Keq Comme la plus part des réactions biologiques se déroulent à un pH=7 on utilise G : variation dénergie libre standard à pH=7 Ainsi si G < 0 la réaction est dite exergonique si G > 0 la réaction est dite endergonique

22 Concepts de la thermodynamique: spontanéité dune réaction la variation denthalpie dune réaction ne donne pas dindication sur sa spontanéité (sens vers lequel le système tends à évoluer spontanément lorsquil est abandonné à lui même). Seul la variations dénergie libre peut prédire ce sens. La variation denthalpie ( ) dune série de réactions est la somme algébrique des de ses différentes étapes dou la notion denthalpie de formation ( f)

23 Concepts de la thermodynamique: spontanéité dune réaction Soit la série de réaction suivante: A + B + C P + Q + R A + B + C P + Q + R °f = ( fP + fQ + ….) – ( fA + fB + ….) °f = fP – fR Au cours de la synthèse de nombreux composés à partir de leur élément de départ (C, O 2, N 2, H 2 …etc) Lenthalpie de formation de ces élément est égale à zéro. exemple combustion de lacide acétique: 2CO 2 + 2H 2 O CH 3 COOH + 2O 2 2CO 2 + 2H 2 O CO 2 H 2 O) ° = [ f(CO 2 ) + f(H 2 O) ] – [ f(CH 3 COOH) + ( f(O 2 )] ° = [(2x94,38) + (2x68,38 )] – [(1x209,4) + 0]= +116,12 Kcal/mole Il s'agit donc dune réaction endothermique

24 Concepts de la thermodynamique: spontanéité dune réaction Pour quune réaction puissent se faire spontanément sans apport dénergie à partir du milieu extérieur elle doit être exergonique ou le bilan des réactions doit être exergonique Ainsi pour la série de réactions suivante A B C P ; K T = K 1 xK 2 x---- A B C P ; K T = K 1 xK 2 x---- La variation dénergie libre total ( G° T ) de cette série de réactions est la somme algébrique des G° de ses différentes étapes G°1 = - RT Log KeqK 1 G°2 = - RT Log KeqK 2 G°T = G°1 + G°2 + G°3 … dou la notion dénergie libre de formation ( G°f) A + B + C P + Q + R A + B + C P + Q + R G°T = ( G°fP + G°fQ + ….) – ( G°fA + G°fB + ….) G°T = G°fP – G°fR La r é action est spontan é e si La r é action est spontan é e si G°T est < 0 (réaction exergonique)

25 Analysons la situation à laide dun exemple : la variation dénergie libre lors de la réaction catalysée par la phosphoglucomutase Analysons la situation à laide dun exemple : la variation dénergie libre lors de la réaction catalysée par la phosphoglucomutase Doù on peut calculer la variation dénergie libre : Cette réaction a un G0 < 0, on peut conclure quelle peut évoluer spontanément dans le sens de la formation de glucose 6-phosphate à partir de glucose 1-phosphate. Cette réaction a un G0 < 0, on peut conclure quelle peut évoluer spontanément dans le sens de la formation de glucose 6-phosphate à partir de glucose 1-phosphate. Au départ 20 mM 0 mM A léquilibre 1 mM 19 mM

26 Fournir l'énergie aux réactions endergoniques Les réactions endergoniques ont besoin d'énergie pour se dérouler. Pour cela il faut coupler deux réactions une endergonique et une exergonique. Si le bilan global est exergonique, la réaction endergonique se déroulera par lintermédiaire de la réaction exergonique. Les besoins en énergie des réactions endergoniques sont assurés à l'aide d'un petit nombre de molécules batteries qui sont impliquées en général dans une réaction dhydrolyse.

27 Exemple dune réaction exergonique qui peut fournir l'énergie qu'elle dégage à une réaction endergonique. Ex. Oxydation du glucose: C 6 H 12 O O 2 6 CO HO 2 E Utilisée pour les réactions endergoniques (régénération de lATP utilisé pour le travail cellulaire) exergonique Le transfert d'énergie de la respiration (exergonique) aux réactions endergoniques se fait par l'intermédiaire d'une molécule batterie : l Adénosine Triphosphate ou ATP. G = KiloJoules d'énergie par mole de glucose (KJ/mol) G = KiloJoules d'énergie par mole de glucose (KJ/mol)

28 Prenons un exemple : Prenons un exemple : La réaction a un G0 > 0. En conditions standards, elle ne se produira pas spontanément (réaction endergonique). La réaction a un G0 > 0. En conditions standards, elle ne se produira pas spontanément (réaction endergonique). La somme des G0 < 0 (-16,7). Lénergie stockée dans les liens esters de lATP sert donc de force motrice pour la synthèse de glucose 6-phosphate La somme des G0 < 0 (-16,7). Lénergie stockée dans les liens esters de lATP sert donc de force motrice pour la synthèse de glucose 6-phosphate La réaction a un G0 < 0. En conditions standards, elle se produira spontanément (réaction exergonique). Lénergie en excès servira au déroulement de la réaction endergonique. La réaction a un G0 < 0. En conditions standards, elle se produira spontanément (réaction exergonique). Lénergie en excès servira au déroulement de la réaction endergonique.

29 L'ATP et le travail cellulaire Une cellule doit faire plusieurs types de travail: Une cellule doit faire plusieurs types de travail: Travail mécanique impliqué dans le mouvement de la cellule Travail mécanique impliqué dans le mouvement de la cellule Travail de transport de molécules à travers la membrane cellulaire Travail de transport de molécules à travers la membrane cellulaire Travail chimique qui amorce les réactions endergoniques de la synthèse des macromolécules. Travail chimique qui amorce les réactions endergoniques de la synthèse des macromolécules. La source immédiate de l'énergie requise pour ces types de travaux provient de l'adénosine triphosphate ou ATP. La source immédiate de l'énergie requise pour ces types de travaux provient de l'adénosine triphosphate ou ATP.

30 Comment l'ATP fait le travail La transformation vers un état plus stable relâche de l'énergie. La transformation vers un état plus stable relâche de l'énergie. Dans une cellule cette énergie peut être utilisée pour transférer un groupement phosphate de l'ATP à une autre molécule, ce qui produit un intermédiaire phosphorylé qui est plus réactif. Dans une cellule cette énergie peut être utilisée pour transférer un groupement phosphate de l'ATP à une autre molécule, ce qui produit un intermédiaire phosphorylé qui est plus réactif. Cette phosphorylation des molécules par l'ATP est à la base de la plupart du travail cellulaire. Cette phosphorylation des molécules par l'ATP est à la base de la plupart du travail cellulaire.

31 Comment l'ATP fait le travail Une cellule régénère son ATP à un taux trés élevé. La formation de l'ATP à partir de lADP est une réaction endergonique avec un G=+30,5 kj/mol. Une cellule régénère son ATP à un taux trés élevé. La formation de l'ATP à partir de lADP est une réaction endergonique avec un G=+30,5 kj/mol. La respiration cellulaire (la dégradation du glucose et autres molécules énergétiques) fournie l'énergie pour la régénération de l'ATP. La respiration cellulaire (la dégradation du glucose et autres molécules énergétiques) fournie l'énergie pour la régénération de l'ATP. Les plantes produisent aussi de l'ATP en utilisant l'énergie lumineuse. Les plantes produisent aussi de l'ATP en utilisant l'énergie lumineuse.

32 Comment l'ATP fait le travail

33 Les molécules "batteries" Elle sont riches en énergie. La plus courante est l'adénosine triphosphate (ATP) pour les réactions dhydrolyses ou les dérivés du nicotinamide (NADH) pour les réactions d'oxydoréduction. Mais après usage, ces molécules doivent être rechargé, certaines voies métaboliques assurent leur resynthèse à partir de leur produit de dégradation (AMP et ADP pour l'ATP et NAD pour le NADH)

34 A R P P P Une base azotée : ADENINE Un sucre à 5 carbones: RIBOSE 3 groupements phosphates (H 3 PO 4 ) Adénosine triphosphate (ATP) L énergie chimique est stockée dans les liaisons entre les phosphates PP E

35 Hydrolyse dune liaison phosphate = libération d'énergie Adénosine triphosphate (ATP) Adénosine diphosphate (ADP) E + Phosphate inorganique (Pi) On peut recharger lADP si on fournit de l'énergie L ATP contient 2 liaisons Phosphate-Phosphate qui peuvent être hydrolysées. La coupure de la 2 ème liaison P est moins énergétique que celle de la 1 ère liaison Cette réaction d'hydrolyse relâche 30,5 kj d'énergie par mole d'ATP. Cette réaction d'hydrolyse relâche 30,5 kj d'énergie par mole d'ATP.

36 Cycle de lATP LATP est la monnaie énergétique de la cellule. Il est formé, à partir: LATP est la monnaie énergétique de la cellule. Il est formé, à partir: 1.dADP, lors de la photosynthèse, grâce à lénergie lumineuse (phototrophes)… 1.dADP, lors de la photosynthèse, grâce à lénergie lumineuse (phototrophes)… 2. des réactions cataboliques du métabolisme oxydatif de nombreux nutriments (hétérotrophes) : glycolyse, cycle de Krebs, mais surtout phosphorylations oxydatives 2. des réactions cataboliques du métabolisme oxydatif de nombreux nutriments (hétérotrophes) : glycolyse, cycle de Krebs, mais surtout phosphorylations oxydatives

37 L'énergie libérée par la transformation de l'ATP en ADP peut servir pour activer une réaction endergonique: On représente ce type de réaction (réaction couplée) où l'une fournit l'énergie nécessaire à l'autre par une double flèche :

38 OU De même, une réaction exergonique peut fournir l'énergie nécessaire pour reformer de l'ATP à partir d'ADP et de Pi

39 L oxydation d'une molécule de glucose dégage assez d'énergie pour assembler 36 ATP L'énergie du glucose s'accumule dans les ATP Chaleur

40 Lénergie ne peut être stocké sous forme dATP Dans une cellule au repos: ATP >>> ADP Les réserves d'ATP sont faibles : ~ 100g d'ATP Dans une cellule musculaire en activité: Les réserves d'ATP s'épuisent en ~ 5 s Pour poursuivre l'activité, il faut recycler l'ADP en ATP Stockage dénergie: créatine

41 Créatine : molécule pouvant stocker de l'énergie et la céder pour former rapidement de l'ATP à partir d'ADP. Rq: Fabriqué par l'organisme à partir de certains acides. On en trouve aussi dans les viandes et le poisson. La créatine peut accumuler de l'énergie en prenant un groupement phosphate à l'ATP Créatine phosphateCréatine

42 La créatine-P peut rapidement céder son groupement P à l'ADP pour reformer de l'ATP Au repos: synthèse de créatine phosphate Activité intense: formation d'ATP à partir de créatine phosphate

43 saccharose glucose + fructose saccharose glucose + fructose Ces réactions ne peuvent pas avoir lieu spontanément malgré quelles se font rapidement dans les organismes vivants Ces réactions ne peuvent pas avoir lieu spontanément malgré quelles se font rapidement dans les organismes vivants Intestin Plantes De lénergie vitale à la notion denzyme

44 les êtres vivants possèdent donc une « énergie vitale » qui est responsable de toutes les réactions qui se déroulent dans les cellules. les êtres vivants possèdent donc une « énergie vitale » qui est responsable de toutes les réactions qui se déroulent dans les cellules. Cette théorie vitaliste est aujourd'hui complètement abandonnée suite à la découverte des enzymes. Cette théorie vitaliste est aujourd'hui complètement abandonnée suite à la découverte des enzymes. Les êtres vivants possèdent les enzymes nécessaires au déroulement de ces réactions Les êtres vivants possèdent les enzymes nécessaires au déroulement de ces réactions

45 Signification Le mot enzyme vient du grecques et signifie: en (dans) zyme (levain). Car les premières enzymes identifiées ont été extraites des levures, Le mot enzyme vient du grecques et signifie: en (dans) zyme (levain). Car les premières enzymes identifiées ont été extraites des levures, Le levain, est l'espèce de levures vivantes dans la pâte qui est utilisé par les boulangers pour faire lever le pain. Le levain, est l'espèce de levures vivantes dans la pâte qui est utilisé par les boulangers pour faire lever le pain. ces microorganismes sont responsables de la transformation du glucose en alcool. ces microorganismes sont responsables de la transformation du glucose en alcool.

46 Les enzymes abaissent l'énergie d'activation: Au cours des réactions chimiques il ya réarrangement des atomes entrainant le clivage ou la formation des liaisons chimiques. Au cours des réactions chimiques il ya réarrangement des atomes entrainant le clivage ou la formation des liaisons chimiques. L'énergie d'activation ou l'énergie libre d'activation ( G A ) est l'énergie qui doit être absorbée par les réactifs pour que leurs liaisons soient brisées. L'énergie d'activation ou l'énergie libre d'activation ( G A ) est l'énergie qui doit être absorbée par les réactifs pour que leurs liaisons soient brisées.

47 Les enzymes abaissent l'énergie d'activation: Les réactifs doivent atteindre un état de transition instable dans lequel les liaisons sont plus fragiles et plus faciles à briser. La réaction peut ensuite se faire à partir de cet état de transition. Les réactifs doivent atteindre un état de transition instable dans lequel les liaisons sont plus fragiles et plus faciles à briser. La réaction peut ensuite se faire à partir de cet état de transition. L'état de transition est atteint en ajoutant de l'énergie thermique (chaleur) de l'environnement, ce qui stimule plus la collisions entre les molécules des réactifs. L'état de transition est atteint en ajoutant de l'énergie thermique (chaleur) de l'environnement, ce qui stimule plus la collisions entre les molécules des réactifs. Même une réaction exergonique, où le G est négatif, requiert l'absorption d'énergie pour atteindre l'état de transition. Même une réaction exergonique, où le G est négatif, requiert l'absorption d'énergie pour atteindre l'état de transition.

48 Une enzyme est une protéine qui a dans la cellule une fonction de catalyseur. Un catalyseur est une substance qui modifie la vitesse d'une réaction chimique mais qui se retrouve inchangée à la fin de la réaction. En termes plus techniques, un catalyseur est une substance qui abaisse l'énergie d'activation d'une réaction chimique.

49 L'enzyme abaisse le niveau d'activation de la réaction Réaction avec enzyme Énergie d'activation de la réaction sans enzyme Énergie dégagée par la réaction Réaction sans enzyme Énergie d'activation de la réaction avec enzyme

50 L'Enzymologie est l'étude des enzymes. L'Enzymologie est l'étude des enzymes. Toutes les enzymes sont des protéines. Toutes les enzymes sont des protéines. Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs des réactions biochimiques Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs des réactions biochimiques Introduction aux enzymes:

51 In vivo, presque toutes les réactions sont catalysées par des enzymes: In vivo, presque toutes les réactions sont catalysées par des enzymes: Tout les organismes possèdent beaucoup d'enzymes (plus de 3000) dans une seule cellule. Tout les organismes possèdent beaucoup d'enzymes (plus de 3000) dans une seule cellule. Les protéines enzymatiques sont synthétisées par des êtres vivants. Cette synthèse est déterminée génétiquement: sa conservation dans le génome est favorisée par le besoin qu'éprouve cet être vivant de faire cette réaction Les protéines enzymatiques sont synthétisées par des êtres vivants. Cette synthèse est déterminée génétiquement: sa conservation dans le génome est favorisée par le besoin qu'éprouve cet être vivant de faire cette réaction Introduction aux enzymes:

52 Comme tout les composés catalytiques, les enzymes ne changent pas la position de l'équilibre. Comme tout les composés catalytiques, les enzymes ne changent pas la position de l'équilibre. Elles sont extrêmement efficaces, la vitesse de la réaction d'un facteur de 10 9 (1 seconde avec E = 31 ans sans E) à sans modifier le résultat. Elles sont extrêmement efficaces, la vitesse de la réaction d'un facteur de 10 9 (1 seconde avec E = 31 ans sans E) à sans modifier le résultat. Elles sont extrêmement spécifiques vis-à-vis leurs substrats. Chaque réaction chimiques est associée à une enzyme qui la catalyse. Elles sont extrêmement spécifiques vis-à-vis leurs substrats. Chaque réaction chimiques est associée à une enzyme qui la catalyse. A la fin de la réaction la structure de l'enzyme se retrouve inchangée. A la fin de la réaction la structure de l'enzyme se retrouve inchangée.

53 Le cycle catalytique des enzymes: Le substrat se lie à l'enzyme par des liaisons de faible énergie, et forme le complexe Enzyme- Substrat (ES). A la fin de la réaction le produit quitte le site actif et l'enzyme retourne à son état initiale. Le substrat se lie à l'enzyme par des liaisons de faible énergie, et forme le complexe Enzyme- Substrat (ES). A la fin de la réaction le produit quitte le site actif et l'enzyme retourne à son état initiale. La conversion du substrat se fait rapidement; un enzyme peut catalyser 1000 réactions par seconde. La conversion du substrat se fait rapidement; un enzyme peut catalyser 1000 réactions par seconde. Ce sont les enzymes qui sont responsables de la plupart des réactions endergoniques et exergoniques de la cellules. Ce sont les enzymes qui sont responsables de la plupart des réactions endergoniques et exergoniques de la cellules. Sans les enzymes la cellule cesserait de fonctionner puisque son métabolisme dépend du travail que font les enzymes. Sans les enzymes la cellule cesserait de fonctionner puisque son métabolisme dépend du travail que font les enzymes.

54 Le cycle catalytique des enzymes:

55 Spécificité du substrat: Les forces non covalentes qui permettent aux substrats de se lier aux enzymes: Les forces non covalentes qui permettent aux substrats de se lier aux enzymes: forces de van der Waals forces de van der Waals interactions électrostatiques interactions électrostatiques liaisons hydrogènes liaisons hydrogènes interactions hydrophobes interactions hydrophobes Le site de liaison d'un substrat: Le site de liaison d'un substrat: poche ou crevasse à la surface de l'enzyme dont la forme est complémentaire à celle du substrat (complémentarité géométrique). poche ou crevasse à la surface de l'enzyme dont la forme est complémentaire à celle du substrat (complémentarité géométrique). Les résidus d'a. a. qui constituent le site de liaison sont disposés afin d'interagir spécifiquement avec le substrat pour l'attirer (complémentarités électronique). Les résidus d'a. a. qui constituent le site de liaison sont disposés afin d'interagir spécifiquement avec le substrat pour l'attirer (complémentarités électronique).

56 Stéréospécificité: Les enzymes, en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques car les protéines ne sont formées que de L-aminoacides. Les enzymes, en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques car les protéines ne sont formées que de L-aminoacides. Par exemple, la trypsine hydrolyse facilement les polypeptides formés de L-aminoacides, mais elle est sans action sur les polypeptides formés de D- aminoacides. Par exemple, la trypsine hydrolyse facilement les polypeptides formés de L-aminoacides, mais elle est sans action sur les polypeptides formés de D- aminoacides. Presque toutes les enzymes ont une stéréospécificité absolue dans les réactions qu'ils catalysent. Presque toutes les enzymes ont une stéréospécificité absolue dans les réactions qu'ils catalysent. Un substrat qui n'a pas la chiralité correcte ne pourra pas se fixer à un site de liaison enzymatique pour pratiquement la même raison que la main droite ne peut se glisser correctement dans un gant gauche. Un substrat qui n'a pas la chiralité correcte ne pourra pas se fixer à un site de liaison enzymatique pour pratiquement la même raison que la main droite ne peut se glisser correctement dans un gant gauche.

57 Stéréospécificité: Cependant, pour certains enzymes la spécificité géométrique est beaucoup moins contraignante que la stéréospécificité. Cependant, pour certains enzymes la spécificité géométrique est beaucoup moins contraignante que la stéréospécificité. Après tout, des mains gauches de taille et de forme différentes rentreront plus ou moins bien dans un gant gauche. Après tout, des mains gauches de taille et de forme différentes rentreront plus ou moins bien dans un gant gauche. Quelques enzymes ne sont même pas très spécifiques au type de réaction qu'ils catalysent: Quelques enzymes ne sont même pas très spécifiques au type de réaction qu'ils catalysent: Ainsi, la chymotrypsine, qui catalyse l'hydrolyse de liaison peptidique, catalyse aussi l'hydrolyse de liaison ester: Ainsi, la chymotrypsine, qui catalyse l'hydrolyse de liaison peptidique, catalyse aussi l'hydrolyse de liaison ester:

58 Cofacteurs : Les cofacteurs sont indispensables à l'activité catalytique. Les cofacteurs sont indispensables à l'activité catalytique. peuvent être des ions (Zn 2+ ) ou des molécules organiques appelées coenzymes telles que le NAD +. peuvent être des ions (Zn 2+ ) ou des molécules organiques appelées coenzymes telles que le NAD +. D'autres cofacteurs, appelés groupements prosthétiques, sont associés en permanence à la partie protéique de l'enzyme, souvent par liaisons covalentes. D'autres cofacteurs, appelés groupements prosthétiques, sont associés en permanence à la partie protéique de l'enzyme, souvent par liaisons covalentes. Ex.: le groupe prosthétique du cytochrome C: le noyau hème. Ex.: le groupe prosthétique du cytochrome C: le noyau hème.

59 Cofacteurs: Au cours de la réaction à laquelle ils participent, les cofacteurs sont modifiés chimiquement. Au cours de la réaction à laquelle ils participent, les cofacteurs sont modifiés chimiquement. Par conséquent, afin que le cycle catalytique soit assuré, le cofacteur doit revenir à son état initial. Par conséquent, afin que le cycle catalytique soit assuré, le cofacteur doit revenir à son état initial. Pour les cofacteurs qui peuvent se dissocier de l'apoenzyme, le NAD + par exemple, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme. Pour les cofacteurs qui peuvent se dissocier de l'apoenzyme, le NAD + par exemple, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme. Le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif est appelé un holoenzyme. La partie protéique de l'holoenzyme, enzymatiquement inactive, est l'apoenzyme: Le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif est appelé un holoenzyme. La partie protéique de l'holoenzyme, enzymatiquement inactive, est l'apoenzyme:

60 Cofacteurs: ions ou molécules organiques (coenzymes) ApoenzymeCoenzymeHoloenzyme

61 Cofacteurs: Les vitamines du régime alimentaire qui sont des précurseurs de cofacteurs, sont toutes des vitamines hydrosolubles Les vitamines du régime alimentaire qui sont des précurseurs de cofacteurs, sont toutes des vitamines hydrosolubles

62 Termes communs utilisés en enzymologie Certains enzymes sont synthétisés dans une forme inactive (proenzyme ou zymogène). Certains enzymes sont synthétisés dans une forme inactive (proenzyme ou zymogène). Afin de les rendre active, une petite partie de leur chaîne polypeptidique est coupée. Afin de les rendre active, une petite partie de leur chaîne polypeptidique est coupée. Ex.: trypsine trypsinogène (un zymogène). Ex.: trypsine trypsinogène (un zymogène). Lorsqu'un fragment contenant 6 a. a. est enlevé du bout N-terminal, la molécule de trypsinogène devient active (trypsine).Lorsqu'un fragment contenant 6 a. a. est enlevé du bout N-terminal, la molécule de trypsinogène devient active (trypsine).

63 Importance de la synthèse des enzymes sous forme inactive La trypsine est une protéase. Elle représente un important catalyseur de la digestion des protéines de l'alimentation. La trypsine est une protéase. Elle représente un important catalyseur de la digestion des protéines de l'alimentation. Cependant, il faut que la trypsine ne catalyse pas les protéines du soi. Cependant, il faut que la trypsine ne catalyse pas les protéines du soi. La trypsine est donc synthétisée sous forme inactive afin de prévenir une autodigestion des organes du corps humain. La trypsine est donc synthétisée sous forme inactive afin de prévenir une autodigestion des organes du corps humain. Elle est transformée en sa forme active seulement lorsqu'elle se retrouve dans le système digestif. Elle est transformée en sa forme active seulement lorsqu'elle se retrouve dans le système digestif.

64 INTERACTION ENZYME SUBSTRAT Sites de fixation Site catalytique EnzymeSubstrat

65 Réaction enzyme substrat

66 ETAPES DE LA REACTION

67 Types denzymes Enzymes Michaeliens présente un seul site actif Enzymes Michaeliens présente un seul site actif Les enzymes allostériques sont des protéines oligomériques avec plus d'un site actif. Les enzymes allostériques sont des protéines oligomériques avec plus d'un site actif.

68 Régulation de l'activité enzymatique: Réalisée de deux manières: Réalisée de deux manières: Contrôle de la disponibilité en enzyme: La quantité d'un enzyme donné dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et de celle de sa dégradation. Contrôle de la disponibilité en enzyme: La quantité d'un enzyme donné dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et de celle de sa dégradation. Contrôle de l'activité enzymatique: L'activité catalytique d'une enzyme peut être régulée directement par des modifications conformationnelles ou structurales. Contrôle de l'activité enzymatique: L'activité catalytique d'une enzyme peut être régulée directement par des modifications conformationnelles ou structurales.

69 Régulation de l'activité enzymatique: Contrôle de l'activité enzymatique: Contrôle de l'activité enzymatique: La vitesse d'une réaction enzymatique est directement proportionnelle à la [ES] qui, à son tour, dépend de la [S] et de l'affinité de liaison du S à l'E. La vitesse d'une réaction enzymatique est directement proportionnelle à la [ES] qui, à son tour, dépend de la [S] et de l'affinité de liaison du S à l'E. S + E ESE + PS + E ESE + P L'affinité de liaison du S à l'E peut être modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant ainsi l'activité catalytique de l'enzyme. L'affinité de liaison du S à l'E peut être modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant ainsi l'activité catalytique de l'enzyme.

70 Un substrat peut normalement se lier au site actif de lenzyme Un inhibiteur compétitif imite le substrat et entre en compétition avec lui pour sintroduire dans le site actif. Un inhibiteur non compétitif se lie à lenzyme et altère la conformation de lenzyme de sorte que le site actif ne peut plus sassocier au substrat. INHIBITION ENZYMATIQUE Site actif Inhibiteur compétitif Inhibiteur non compétitif

71 LES ENZYMES ALLOSTÉRIQUES Un activateur allostérique stabilise la forme active Un inhibiteur allostérique stabilise la forme inactive

72 LA RÉGULATION DES VOIES MÉTABOLIQUES ABCDE Voie métabolique E1E1 E2E2 E3E3 E4E4 La molécule E est un inhibiteur allostérique de lenzyme E 1 X

73 LA RÉGULATION DES VOIES MÉTABOLIQUES ABCDE Voie métabolique E1E1 E2E2 E3E3 E4E4 La molécule A est un activateur allostérique de lenzyme E 1 GO

74 Régulation de l'activité enzymatique: Le contrôle allostérique est défini comme étant la fixation d'une molécule (substrat, produit ou effecteur) à une sous-unité de l'enzyme, plus précisément au niveau d'un site allostérique autre que le site catalytique, ce qui entraîne une modification de la conformation et par la suite de l'activité de l'enzyme. Le contrôle allostérique est défini comme étant la fixation d'une molécule (substrat, produit ou effecteur) à une sous-unité de l'enzyme, plus précisément au niveau d'un site allostérique autre que le site catalytique, ce qui entraîne une modification de la conformation et par la suite de l'activité de l'enzyme. Exemple de contrôle allostérique: l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli. Exemple de contrôle allostérique: l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli.

75 Contrôle allostérique de l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli: Variation de la vitesse de la réaction catalysée par l'ATCase en fonction de la concentration en aspartate en l'absence d'effecteurs allostériques, en présence de Cytidine triphosphate (CTP) (inhibition), et en présence d'ATP (activation). Variation de la vitesse de la réaction catalysée par l'ATCase en fonction de la concentration en aspartate en l'absence d'effecteurs allostériques, en présence de Cytidine triphosphate (CTP) (inhibition), et en présence d'ATP (activation).

76 Contrôle allostérique de l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli: Le CTP, un des produits de la voie de biosynthèse des nucléotides pyrimidiques, est un précurseur des acides nucléiques. Le CTP, un des produits de la voie de biosynthèse des nucléotides pyrimidiques, est un précurseur des acides nucléiques. Suite à une biosynthèse rapide d'acide nucléique, le pool de CTP intracellulaire, ce qui provoque la dissociation de cet effecteur de l'ATCase en raison de la loi d'action de masse, ce qui enlève l'inhibition de l'enzyme, et la vitesse de synthèse du CTP. Suite à une biosynthèse rapide d'acide nucléique, le pool de CTP intracellulaire, ce qui provoque la dissociation de cet effecteur de l'ATCase en raison de la loi d'action de masse, ce qui enlève l'inhibition de l'enzyme, et la vitesse de synthèse du CTP. Levée dinhibition

77 Contrôle allostérique de l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli: Inversement, si la vitesse de synthèse du CTP dépasse sa vitesse d'utilisation, l'excès de CTP qui en résulte inhibe l'ATCase qui, à son tour, réduit la vitesse de synthèse du CTP. Inversement, si la vitesse de synthèse du CTP dépasse sa vitesse d'utilisation, l'excès de CTP qui en résulte inhibe l'ATCase qui, à son tour, réduit la vitesse de synthèse du CTP. Ceci est un exemple de rétroinhibition, un moyen efficace de régulation métabolique dans lequel la [produit] d'une voie de biosynthèse contrôle l'activité d'un des premiers enzymes de cette voie. Ceci est un exemple de rétroinhibition, un moyen efficace de régulation métabolique dans lequel la [produit] d'une voie de biosynthèse contrôle l'activité d'un des premiers enzymes de cette voie.

78 Les changements allostériques modifient les sites de liaison des substrats de l'ATCase. Les changements allostériques modifient les sites de liaison des substrats de l'ATCase. L'ATCase d'E. coli est polymérique de MM = 300kDa L'ATCase d'E. coli est polymérique de MM = 300kDa Les sous-unités régulatrices diminuent l'activité des sous- unités catalytiques de l'enzyme intacte, par interactions allostériques. Les sous-unités régulatrices diminuent l'activité des sous- unités catalytiques de l'enzyme intacte, par interactions allostériques. Comme le prévoit la théorie allostérique: Comme le prévoit la théorie allostérique: L'ATP activateur se lie préférentiellement à la forme active de l'ATCase (forme R ou de haute affinité pour le substrat), L'ATP activateur se lie préférentiellement à la forme active de l'ATCase (forme R ou de haute affinité pour le substrat), Le CTP inhibiteur se lie préférentiellement à la forme inactive de l'enzyme (forme T ou de faible affinité pour le substrat). Le CTP inhibiteur se lie préférentiellement à la forme inactive de l'enzyme (forme T ou de faible affinité pour le substrat). La liaison du substrat à l'une des sous-unités catalytiques augmente par conséquent l'affinité de liaison du substrat des autres sous-unités catalytiques, liaison coopérative (+) La liaison du substrat à l'une des sous-unités catalytiques augmente par conséquent l'affinité de liaison du substrat des autres sous-unités catalytiques, liaison coopérative (+) Contrôle allostérique de l'aspartate transcarbamylase (ATCase) d'E. coli:

79 Classification des enzymes: Les noms donnés aux enzymes sont généralement dérivés de la réaction qu'ils catalysent et/ou des composés ou types de composés impliqués dans la réaction. Les noms donnés aux enzymes sont généralement dérivés de la réaction qu'ils catalysent et/ou des composés ou types de composés impliqués dans la réaction. Par exemple, le lactate déshydrogénase est une enzyme qui catalyse l'enlèvement d'un hydrogène du lactate. Par exemple, le lactate déshydrogénase est une enzyme qui catalyse l'enlèvement d'un hydrogène du lactate. La phosphatase acide contribue au clivage des liaisons phosphodiesters en conditions acides. La phosphatase acide contribue au clivage des liaisons phosphodiesters en conditions acides. 6 groupes principaux selon le type de réaction qu'elles catalysent: 6 groupes principaux selon le type de réaction qu'elles catalysent:

80 Classification des enzymes: 1.Oxydoréductases: catalysent des réactions d'oxydation ou de réduction. 1.Oxydoréductases: catalysent des réactions d'oxydation ou de réduction. 2.Transferases: catalysent le transfert d'un groupe d'atomes, comme CH 3, CH 3 OH, ou NH 2, d'une molécule à une autre. 2.Transferases: catalysent le transfert d'un groupe d'atomes, comme CH 3, CH 3 OH, ou NH 2, d'une molécule à une autre. 3.Hydrolases: catalysent des réactions d'hydrolyse. 3.Hydrolases: catalysent des réactions d'hydrolyse. 4.Lyases: catalysent l'addition d'un groupement à une liaison double ou la perte d'un groupement pour créer une liaison double. 4.Lyases: catalysent l'addition d'un groupement à une liaison double ou la perte d'un groupement pour créer une liaison double. 5.Isomérases: catalysent des réactions d'isomérisation 5.Isomérases: catalysent des réactions d'isomérisation 6.Ligases ou Synthétases: catalysent l'assemblage de deux molécules (formation de liaison couplée à l'hydrolyse de l'ATP). 6.Ligases ou Synthétases: catalysent l'assemblage de deux molécules (formation de liaison couplée à l'hydrolyse de l'ATP).

81 Classification des enzymes: En plus de leur noms communs, les enzymes possèdent également un nombre de classification. En plus de leur noms communs, les enzymes possèdent également un nombre de classification. Ex.: lanhydrase carbonique EC Ex.: lanhydrase carbonique EC EC signifie "Enzyme Commission". EC signifie "Enzyme Commission". La nomenclature des réactions enzymatiques est exprimée par un ensemble de quatre nombres séparés par des points. La nomenclature des réactions enzymatiques est exprimée par un ensemble de quatre nombres séparés par des points. Le premier de ces nombres désigne le type de la réaction catalysée, parmi les six grandes classes de réactions enzymatiques. Le premier de ces nombres désigne le type de la réaction catalysée, parmi les six grandes classes de réactions enzymatiques. Le deuxième et le troisième expriment la nature des corps chimiques sur lesquels cette réaction se produit. Le deuxième et le troisième expriment la nature des corps chimiques sur lesquels cette réaction se produit. Le quatrième nombre est un numéro d'ordre. Le quatrième nombre est un numéro d'ordre.

82 Classification des enzymes: Exemple l'anhydrase carbonique Le nombre de classification de l'anhydrase carbonique est E.C , Le nombre de classification de l'anhydrase carbonique est E.C , 4: signifie qu'elle agit sur une réaction d'addition au niveau d'une liaison double (premier nombre 4: Lyases), 4: signifie qu'elle agit sur une réaction d'addition au niveau d'une liaison double (premier nombre 4: Lyases), 2: que la réaction crée une liaison entre des atomes de carbone et d'oxygène (deuxième nombre 2), 2: que la réaction crée une liaison entre des atomes de carbone et d'oxygène (deuxième nombre 2), 1: que le corps ajouté est une molécule d'eau (troisième nombre 1) 1: que le corps ajouté est une molécule d'eau (troisième nombre 1) 1: qu'elle est la première de cette espèce (quatrième nombre 1). 1: qu'elle est la première de cette espèce (quatrième nombre 1). Une réaction réversible est classée sous un seul numéro quel que soit son sens. Une réaction réversible est classée sous un seul numéro quel que soit son sens


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