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Erratum suite à mon retard Les diapositives sont celles présentées en cours. Les numéros ne se suivent pas forcément puisque jai du en passer quelques.

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1 Erratum suite à mon retard Les diapositives sont celles présentées en cours. Les numéros ne se suivent pas forcément puisque jai du en passer quelques unes sous silence faute de temps. Encore désolé pour ce contretemps!!! Seules les diapos vues en cours peuvent donner lieu à des questions au concours Bon courage et à lundi 8h00!!!

2 Enzymes 1.Généralités 2.Classification 3.Cinétique enzymatique 4.Effecteurs de lactivité enzymatique 5.Isoenzymes 6.Le site actif 7.Régulation de l'activité enzymatique 8.Utilisation des enzymes en Biologie 49

3 5. Les isoenzymes Protéines différentes qui catalysent la même réaction biochimique Gènes différents (ex malate déshydrogénase) Composition en sous-unités différentes (ex lactate déshydrogénase) Différences fonctionnelles Affinité Propriétés immunologiques… Comportement électrophorétique 50

4 M4 M3H M2H2 MH3 H4 Cœur, rein Foie, muscle Globules blancs, cerveau Cerveau, globules rouges Lacticodeshydrogénase (LDH) CH 3 -CHOH-COOH + NAD + CH 3 -CO-COOH + NADH + H + a. lactique a. pyruvique 51

5 Enzymes 1.Généralités 2.Classification 3.Cinétique enzymatique 4.Effecteurs de lactivité enzymatique 5.Isoenzymes 6.Le site actif 7.Régulation de l'activité enzymatique 8.Utilisation des enzymes en Biologie 52

6 6. LE SITE ACTIF 6.1. Topologie du site actif C'est un entité tridimensionnelle Il correspond habituellement à une fissure ou une crevasse Il occupe une part réduite du volume de l'enzyme Dans l'interaction avec le substrat, il y a mise en œuvre dinteractions faibles non covalentes : Groupes de contact Groupes auxiliaires Groupes indifférents La liaison du substrat est stéréospécifique 53

7 Deux éléments site de liaison : reconnaissance et maintien du substrat par des interactions Faibles site catalytique : intervention dacides aminés ayant des potentialités réactives His, Ser, Asp, Glu, Tyr, Lys, Cys Boucle catalytique Liaison du substrat 6.1 topologie du site actif 54

8 6.1 topologie du site actif Site catalytique Site de liaison EnzymeSubstrat 55

9 6.2. Ajustement induit ATPADP Glucose Glucose 6 phosphate Exemple : lhexokinase FERME OUVERT Domaine 1 Domaine 2 Glucose 57

10 6.3. Interactions enzyme - substrat Pas de liaison covalente (hors réaction ES ->P) Interactions ioniques Asp, Glu, Arg, Lys Interactions hydrogène Ser, Thr, Asp, Glu, Asn, Gln, Arg, His, Lys, Tyr, Trp Transfert de charge Phe, Tyr, Trp E + S k -1 k1k1 ES 58

11 Ser 82 Arg 83 Glu 92 Thr 127 Ser interactions hydrogène 1 interaction ionique EXEMPLE : LIAISON DE LAMPc 59

12 7. REGULATION pourquoi ? Économie - Adaptation notion de : voie métabolique : linéaire ou cycle étape limitante : vitesse la plus faible quantité enzyme et état conformationnel 64

13 7. REGULATION 7.1. Contrôle génétique de la synthèse des enzymes Induction Répression 7.2. Modification structurale de lenzyme 65

14 7.2. Régulation par modification structurale de lenzyme Systèmes réversibles Phosphorylation (Ser, Thr, Tyr) Adénylation (Tyr) Méthylation (Glu) ADN ribosylation (Arg, Asn, Lys, Cys) Kinase / phosphatase adénylase / désadénylase carboxyméthyltransférase monoADPribosyltransférase 66

15 7.2. Régulation par modification structurale de lenzyme Systèmes irréversibles Protéolyse dun précurseur (zymogène) Etat inactif Site de coupure Coupure protéolyt. Catalyse 67

16 7.3. Régulation au niveau du site catalytique En fonction de K M et de [S] Inhibiteurs et activateurs Inhibition par le produit de la réaction Limitation de la vitesse par [S] et [coenzyme] Limitation de vitesse si plusieurs enzymes différentes 68

17 7.4. Régulation Inhibition par le produit final Activation par le précurseur Activation ou inhibition par des métabolites 69

18 Propriétés des enzymes les enzymes sont des protéines les enzymes sont des catalyseurs les enzymes sont spécifiques les enzymes sont thermosensibles les enzymes sont pH dépendantes les réactions catalysées sont réversibles l'activité enzymatique est régulée 71


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