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Les rotavirus : autre virus de gastro-entérites chez lHomme F : Reoviridae –G : Rotavirus, Reovirus, Orbivirus (bluetongue), Phytoréovirus (riz) –Le genre.

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1 Les rotavirus : autre virus de gastro-entérites chez lHomme F : Reoviridae –G : Rotavirus, Reovirus, Orbivirus (bluetongue), Phytoréovirus (riz) –Le genre Rotavirus comprend des virus humains et animaux –Chez lhomme, il provoque des gastro-entérites –Agent étiologique majeur des diarrhées sévères chez le jeune enfant : 30 à 50 % des hospitalisations infantiles pour cause de DA – décès / an dans monde (enfants)

2 Organisation et structure Virus non enveloppée ; capside icosahédrale formée de 3 couches protéiques (1000 A° ) –très résistant dans lenvironnement Génome ARN double brin segmenté (10 à 12 segments) Rotavirus humain : 11 segments = 12 protéines (6 structurales + 6 NS) système propre de réplication/transcription

3 Capside : structure et fonction Capside double couche ou monocouche non infectieuses : les 3 couches sont nécessaires Couche externe : 260 trimères VP7 (gp 38 kD) copies VP4 (88 kD) spicules dimériques 132 canaux ioniques traversent les 2 couchent externes

4 Capside : couche externe VP 4 : interaction avec la cellule hôte –Attachement – pénétration – hémagglutination – neutralisation et virulence Clivage protéolytique de VP4 augmente son infectiosité et son entrée (ex virus trypsiné)

5 Couche externe VP 4 VP8 (28 kD 247 aa) et VP5 (60 kD aa ) : restent associés dans le virion Fusion par VP4 à la cellule clivage : internalisation (?) mécanisme mal connu

6 Capside – VP4 très flexible Chez les rotavirus animaux, VP8 interagit avec les acides sialiques mbr, VP5 avec les intégrines Chez le rotavirus humain, VP5 induit lentrée du virus – sialic indépendant entrée apicale ou baso-latérale des entérocytes Si Sialic dépendant : induit une conformation favorable à laction de VP5

7 Capside – VP7 et DLP VP 7 rôle dans la décapsidation : influencé par de faible [Ca] iC : dissocie VP7 trimers => décapsidation libère les DLP active DLP : la transcription à lieu dedans

8 DLP Formée de VP6 (260 trimères - externe interaction VP7/VP4) et de VP2 (interne) DLP nécessaire et suffisante pour transcrire en ARNm – transcription endogène à DLP

9 DLP Transcription VP6 assure la structure de DLP pour y assurer la transcription endogène (intra DLP) et VP2 rôle dans la transcription Blocage de VP6 par Atc ou VP7 : courts ARNm donc conformation stricte VP6-VP2 nécessaire pour des transcrits complets

10 Capside « interne » VP1 2 3 VP2 la plus abondante (60 dimères) : interaction avec VP6 et RNA génomique –Auto-assemblage en mini capside VP1 enzyme RNA pol RNA dép VP3 enzyme guanylyl méthyl transférase

11 Capside interne InteractionVP2/RNAg/VP1-3 : transcription mRNA 5 Cap 3consensus (pas de poly A) mRNA libérés par des canaux DLP

12 Organisation génomique 11 segments de 660 – 3300 bp Total 18.5 kbp Chaque segment a une interaction symétrique avec VP2

13 génome Influence du pH dans la structure de lARNg et son interaction avec VP2 : pH élevé : affecte le complexe (déprotonation de VP2) condensation de lARN isométrique (au centre de la particule)

14 Réplication et encapsidation Réplication concomitante avec la transcription DANS la DLP Organisation en viroplasmes Comment la capside englobe le bon set de segments ???? –Rôle des NSP

15 NSP 3 NSP 3 protéine basique 63 kD, dimère : domaine Nt interagit avec la séquence 3 des ARNm Domaine Ct fixe eIF4G – traduction Protège lARNm

16 NSP 2 – NSP 5 NSP2 et 5 impliquées dans la réplication et lencapsidation Présentes dans les viroplasmes NSP2 : NTPase, RNA-binding et hélicase Fournit lénergie (hydrolyse NTP) pour lencapsidation NSP5 : protéine acide, interaction avec les domaines basiques de NSP2 (?)

17 NSP NSP5 : rôle de régulation de linteraction NSP2/ARN pendant la réplication et lencapsidation NSP 4, gp, aurait un rôle dans la régulation de la [Ca2+] intra C : entérotoxine


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