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Les protéines 50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines Remplissent de nombreuses fonctions Molécules les plus variées Protéines = polymères.

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1 Les protéines 50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines Remplissent de nombreuses fonctions Molécules les plus variées Protéines = polymères d'acides aminés

2 Il y a 20 sortes différentes d'acides aminés

3 Basiques Non polaire Polaire non chargé Acides

4 Exemples : Milieu plus acides = majorité dac.a acide Milieu plus basique = majorité dac;a basiques Une protéine présente dans la membrane plasmique possédera des acides aminés non polaire au niveau des la membrane et des acides aminés polaire dans les parties au contact des milieux aqueux intra et extra cellulaires. Une protéine circulante aura plutôt des acides aminés polaire non chargés et des acides aminés basiques et acides ( polaires chargés ) à lextérieur car hydrophile et des acides aminés hydrophobes apolaires regroupés lintérieur.

5 Liaison peptidique: Chaîne : Lys-ala-ile-thr

6 La maturation des protéines Lieu : Appareil de golgi et Réticulum endoplasmique. Passage de la structure primaire à une structure en 3D ( tridimensionnelle ).

7 A. Acquisition de la structure 3D

8 La structure primaire des protéines Ex. le lysosyme : 129 acides aminés 1er acide aminé (Lysine) 129e acide aminé (Leucine) Structure primaire de la protéine = ordre dans lequel sont placés les acides aminés. Extrémité NH2 ( trans ) Extrémité -COOH (Cys)

9 La protéine assemblée se replie pour former une structure tridimensionnelle précise:

10 Lysosyme Insuline Hexokinase

11 Certaines parties de la chaînes d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On reconnaît deux grands types de structure secondaire : L'hélice alpha Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène. Le feuillet bêta Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments de la chaîne disposés parallèlement les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme comme une membrane plissée.

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13 Certaines parties de la chaîne d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On reconnaît deux grands types de structure secondaire : Hélice alpha Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène. Feuillet bêta Dans un feuillet bêta, il se forme parallèlement les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme comme une membrane plissée.

14 Puis passage en structure tertiaire par différents types de liaisons :

15 Quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne: L'effet hydrophobe Les acides aminés dont les radicaux sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux qu'avec les molécules d'eau entourant la protéine. La chaîne a donc tendance à se replier de façon à les regrouper entre eux au centre de la molécule, sans contact direct avec l'eau. Inversement, les acides aminés hydrophiles ont tendance à se disposer à la périphérie de façon à être en contact avec l'eau. Les liaisons ioniques Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement. Les liaisons hydrogène Les ponts disulfure Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne.

16 Les chaperonines sont des protéines qui évitent que les protéines proches en formation sassocient les unes aux autres.

17 Structure quaternaire : Liaison de plusieurs protéines les unes aux autres pour former une protéine en structure quaternaire.

18 La maturation des protéines B. Adressage et autres modifications chimiques

19 1. Chemin possible dune protéine

20 2. Des peptides signal et des régions signales déterminent le destin des protéines.

21 2.1 Adressage des protéines dans les mitochondrie et les chloroplastes Protéine de lintérieur dune mitochondrie

22 Protéine de lespace membranaire dune mitochondrie

23 Protéine de lintérieur du thylakoïde

24 C. Les rôles du RETICULUM ENDOPLASMIQUE Maturation des protéines Biosynthèse des lipides.

25 Deux réticulum endoplasmique : –Rugueux Présent dans toutes les cellules en grande quantité. Maturation des protéines principalement. –Lisse Peu de cellules possèdent de RE lisse. Elles possèdent alors une région lisse dans le RE rugueux qui permet la formation de vésicules dexportation. Il nest très développé que dans certaines cellules afin de fabriquer des molécules très spécifiques : –Les cellules qui synthétisent des lipides en grande quantité »Cellules ovariennes et testicules : Oestrogènes, progestérone, testostérone. »Cellules des glandes surrénales : Cortisol –Les hépatocytes du foie fabriquent les composants lipidiques des lipoprotéines. –Les hépatocytes contiennent aussi des enzymes de détoxification de certaines drogues et produits néfastes au métabolisme.

26 Peptide signal SRP = Protéine de reconnaissance du peptide signal Protéine dancrage du SRP 1. Encrage des protéines destinées au RE

27 2. La fixation de certaines protéines à la membrane

28 Il est possible de déterminer la conformation de la protéine dans la membrane. Il suffit de déterminer la position de zones où se succèdent des acides aminés très hydrophobes et dont la longueur correspond à lépaisseur de la membrane plasmique.

29 3. Modification des protéines dans le RE Page 107 repliement des protéines cytosolique Le repliement des protéines dans le RE: –Problème dassociation des protéines entre elles car lespace est petit. –Des protéines BiP protègent ce phénomène.

30 3.1 Ponts disulfures et protéine disulfure isomérase Les ponts disulfures se forment automatiquement partout dans la protéines. Seule une configuration est correcte pour la protéine. Des protéines disulfure isomérase clives tous les pont disulfures formés incorrects jusquà ce que la protéine est atteint la bonne fonformation.

31 3.2 La plupart des protéines synthétisées dans le RE rugueux sont glycosylées : Intérêt inconnu pour le moment. Cela na pas lieu pour les bactéries. Addition dun groupement de sucres (ologosaccharides ) dont les deux premiers sont des N-acétyl glucosamine ( voir schéma ) à la chaîne latérale dun asparagine ( acide aminé basique ). On parle de N-glycosilation. Cela devient des glycoprotéines.

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34 Une partie des oligosaccharides sont élaguées dans le RE, le reste dans lappareil de golgi. On trouve parfois des O-glycosilation ( fixation des sucres à la fonction –OH hydroxyle de la chaîne latérale dun acide aminé sérine, thréonine ou hydroxylysine). Mais cela se fait dans lappareil de golgi.

35 4. La biosynthèse de lipides membranaires La majorités des glycérophospholipides membranaires sont fabriqués dans le RE: –Phosphatidylcholine –Phosphatidyléthanolamine –Phosphatidylsérine –Phosphatidylinositol Une enzyme la flippase transfert certains phospholipides de lautre côté de la double couche membranaire. Le RE produit aussi le cholestérol et le céramide. Le céramide sera le précurseur des sphnigolipides fabriqués dans lappareil de golgi.

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37 Des protéines transportent les phospholipides membranaires à dautres compartiments dont le péroxysome, les mitochondries et les chloroplastes.

38 Dictyosomes chez les végétaux. D. Les rôles de lAPPAREIL DE GOLGI

39 D.1 Fin de la glycosylation Fin de lélagage des oligosaccharides N- glycosilés. Ajout de N- acétylglucosamine Ajout de galactose ( GAL ) Ajout de Nana ( acide sialique ) Il en résulte deux types de molécules: –A les polysaccharides complexe –B les polyssacharides riches en mannose

40 Addition dune chaîne doligossacharides O-glycosylé sur des protéines appelées protéoglycanes. Composant de la matrice extracellulaire. Les mucus protecteurs de nombreux épithélium ( estomac par exemple ).

41 Protéolyse Certaines protéines sont coupées en plus petits fragments dans les vésicules de transports afin dêtre actives.

42 Autres réactions durant la maturation acétylation, phénylation ou rupture de liaisons covalentes (hydrolyses).

43 N-glycosylation Protéolyse Bilan de lappareil de golgi Et synthèse des phospholipides Membranaires, du cholestérol et de céramide

44 Le transport des protéines vers les lysosomes

45 Petite vésicule entourée dune membrane. Contenant de nombreuses enzymes hydrolytiques : o Fonctionnelles à pH~5 o cela protège le cytosol…dont le pH est ~7,2 au cas où la vésicule éclate. o Protéines de la membrane très glycosylées = protection contre les enzymes.

46 Rôles variés des enzymes: –Digestion de débris intra et extracellulaire. – Digestion de microorganismes phagocytés. – Nutrition : les lysosomes interviennent dans lassimilation du cholestérol en dégradant la protéine de transport du cholestérol.

47 3 voies de dégradations des matériaux dans les lysosomes : Spécifique aux phagocytes Dégradation déléments non fonctionnel de la cellule Voir exemple du cholestérol diapo suivante

48 Vésicule de transport du cholestérol dans le sang

49 Voie 1 : dégradation du LDL pour récupérer le cholestérol

50 Exemple du trie des protéines de lappareil de golgi vers les lysosomes ?

51 Exemple dune enzyme du lysosome : lhydrolase : –Dans le RE et lappareil de golgi, lhydrolase est glycosylée : Mannose 6 phosphate ( M6P ) –Un récepteur protéique au M6P est situé sur la membrane de lappareil de golgi. Mannose 6 Phosphate M6P Liaison au récepteur du M6P

52 Comment les vésicules sont dirigées correctement vers les lysosomes ? Hypothèse : les récepteurs au M6P possèdent aussi des récepteurs localisées sur la membrane des lysosomes.

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54 3 possibilités : 1. Fixation dune protéine à la membrane ( présence dun récepteur spécifique aux protéines membranaires. 2. Protéines sécrétées régulièrement = sécrétion constitutive. 3. Protéines accumulées dans des vésicules et sécrétées si nécessaire : sécrétion contrôlée. 1 et 2 3

55 La régulation de lexpression des gènes Un neurone Un lymphocyte Difficile dimaginer que ces deux cellules ont un même génome. Pourtant les divisions de la cellule œuf des cellules qui possèdent le même nombre de chromosome et les même gènes. Dans les cellules dun même organisme, beaucoup de protéines sont identiques, mais un faible pourcentage de protéines diffèrent. Donc dune cellule à lautre les gènes actifs ne sont pas les mêmes. De plus certains gènes ne sont actifs que à certains moment.

56 le modelage de la chromatine par interaction entre les protéines basiques, les histones et le DNA modifie l'accessibilité des facteurs transcriptionnels au DNA. ( les zones où la chromatine est très condensée dans une cellule possèdent des gènes inactif ). Le degré de méthylation du DNA, les modifications des histones par acétylation, ubiquitination, y participent aussi.

57 Des régions activatrices ( enhancer ) Et inhibitrices ( répresseur ) De la vitesse de transcription. Situées en amont ou en aval du gène. La régulation de la transcription

58 La flexion de lADN permet à des protéines régulatrices qui sont liées à un site éloigné, dinfluer sur la transcription

59 La régulation de la traduction Des protéines peuvent se fixer au début de lARN ( extrémité 5 ) arrêt de la traduction. ( pas systématique ) cela permet dinhiber la synthèse de la protéine si celle-ci est en grande quantité.

60 Les péroxysomes Compartiment à une seule membrane. Le contenu varie selon les cellules. Un des principal rôle est la fabrication de péroxyde dhydrogène ( H2O2) en enlevant des atomes dhydrogènes libres à des substrats organiques. RH2 + O2 R + H202 Le H2O2 est utilisée par une enzyme, la catalase pour dégrader des produit toxique présent dans les cellules. Cest ainsi comme cela que la moitié de lalcool que nous buvons est dégradé au niveau des cellules hépatiques ( foie ).

61 Uniquement chez les végétaux, ils jouent un rôle dans la photorespiration ( processus que je nexpliques pas car son rôle est encore mal compris ), Mais surtout, ils permettent de transformer les acides gras des graines oléagineuses en glucide durant la germination. = Cycle glyoxylique. On parle dailleurs dans la graine de glyoxysome.

62 Les sucres peuvent être transportés dans toutes les cellules de lembryon, plantule…

63 Principales fonctions des protéines 1. Structure 2. Régulation (les hormones) 3. Mouvement 4.Transport de molécules 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme (les enzymes)

64 Les protéines peuvent former des fibres ou des tubes qui peuvent s'assembler pour former des structures solides. Ex. le collagène et la kératine 1. Structure 2. Régulation 3. Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme

65 Collagène : formé de trois chaînes d'acides aminés imbriquées

66 Collagène forme la peau (derme), les tendons, les ligaments, l'armature des os, etc. Collagène = protéine la plus abondante de l'organisme.

67 Kératine : forme les ongles, la couche cornée de la peau, les plumes, les écailles, les sabots, etc.

68 La plupart des hormones sont des protéines Ex. L'insuline : 2 chaînes pour un total de 51 ac. Aminés La vasopressine : 1 chaîne courte de 9 ac. aminés 1. Structure 2. Régulation du métabolisme : les hormones 3. Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme N.B. Certaines hormones sont des stéroïdes

69 Mouvements dus à 2 protéines : l'actine et la myosine. Les cellules formant les muscles sont remplies de ces protéines. 1. Structure 2. Régulation 3. Mouvement 4. Transport 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme L'hémoglobine : transporte l'oxygène La myoglobine : transporte l'oxygène dans les muscles L'albumine sérique : transporte le gras dans le sang

70 Les anticorps (ou immunoglobulines) sont faits de protéines 1. Structure 2. Régulation 3. Mouvement 4. Transport 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme Beaucoup de substances chimiques traversent la membrane des cellules en passant par des canaux formés par des protéines. Anticorps IGE

71 Canal responsable de l'expulsion du chlore hors des cellules. Certaines protéines forment un canal pouvant s'ouvrir ou se fermer.

72 Les ions à cause de leur charge Grosses molécules hydrophilesgrosses molécules hydrophobes tels que les hormones stéroïdes, lalcool… Petites molécules sans charge électrique ( O2, CO2, H2O…) Ne traversent pas la membrane sans transporteur protéique : Traversent la membrane sans transporteur protéique : Qui peut traverser la membrane tout seul ? La traverser se fait sans apport dénergie dans le sens du gradient de concentration, MAIS dans le sens inverse, un apport dénergie est nécessaire – Exemple du co-transport des nitrates dans une plante :

73 Récepteurs membranaires

74 Catalyseur = substance qui active une réaction chimique qui, sans le catalyseur, serait très lente ou impossible. Ex. synthèse ou digestion du saccharose 1. Structure 2. Régulation du métabolisme 3. Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6. Transport membranaire 7. Métabolisme : les enzymes La plupart des réactions chimiques qui se déroulent dans la cellule sont catalysées par des protéines spéciales: les enzymes. Enzyme = catalyseur

75 Mode d'action d'une enzyme L'enzyme peut resservir à faire à nouveau la réaction

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77 L'enzyme ne peut fonctionner que si elle possède une forme parfaitement adaptée à la ou aux molécules qu'elle catalyse. Les enzymes peuvent se déformer = dénaturation de l'enzyme Enzymes sensibles: aux températures élevées au pH trop élevé ou trop faible

78 Les enzymes peuvent servir à assembler de petites molécules en plus grosses = anabolisme OU à défaire de grosses molécules en plus petites = catabolisme OU à modifier des molécules en d'autres molécules semblables (changer un glucose en fructose, par exemple) Une enzyme donnée ne peut catalyser qu'une réaction bien précise. Il y a donc autant d'enzymes différentes que de réactions différentes.

79 Protéine des aliments Digestion Acides aminés Circulation Les cellules synthétisent leurs protéines à partir des acides aminés provenant de la digestion Notre alimentation doit contenir des protéines Nouvelle protéine

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82 Si la diète est trop pauvre en protéines: Si la diète est trop riche en protéines: Lorganisme peut obtenir des acides aminés en digérant ses propres protéines : protéines musculaires surtout. Le surplus dacides aminés est converti en gras. Une personne peut-elle avoir une diète telle quelle engraisse tout en perdant de la masse musculaire?

83 Protéines et maladies héréditaires Ex. anémie falciforme Globules rouges normauxGlobules rouges anormaux (anémie falciforme)

84 L'hémoglobine est formée de quatre chaînes d'acides aminés: 2 chaînes dites et 2 chaînes dites. Ex. Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta 2 chaînes

85 Hémoglobine normale (chaîne ) Hémoglobine anormale (anémie falciforme)

86 Les vitamines et les minéraux = molécules essentielles que lorganisme ne peut pas synthétiser: il faut les manger. La plupart des vitamines = coenzymes Vitamines liposolubles: Vitamines hydrosolubles: A, D, E et K B et C

87 Les minéraux: Na +, Cl -, Ca ++, K +, P, Fe, I, F, Zn, Co, Cu, etc. Structure Métabolisme

88 Les niveaux d'organisation de la matière La matière est formée d'atomes. Les atomes s'assemblent en molécules. Les molécules s'assemblent pour former les cellules. Les cellules s'assemblent en tissus. Les tissus en organes. Les organes forment les systèmes. Et les systèmes, les organismes.

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90 À chaque niveau, de nouvelles propriétés apparaissent: propriétés émergentes Les molécules ont des propriétés que n'ont pas les atomes les constituant. Les cellules ont des propriétés (la vie) que n'ont pas les molécules, même les plus complexes. Le cerveau (organe) a des propriétés que n'ont pas les neurones (cellules) qui le forment. Etc.


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