BTS DIETETIQUE 1 TP DE BIOCHIMIE LES PROTIDES Structure et Rôles
Sommaire La liaison peptidique Les peptides Les protéines Structure Classification Propriétés
I. La liaison peptidique Liaison amide unissant 2 AA Liaison entre : a-COOH d’un AA a-NH2 d’un autre AA Liaison peptidique AA1 + AA2 Dipeptide Extrémité Nt (à gauche) Extrémité Ct (à droite) + H2O
I. La liaison peptidique Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance)
I. La liaison peptidique Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance)
I. La liaison peptidique Propriétés Rigide Très stable (phénomène de résonance) Rotation impossible dans l’axe de la double liaison
I. La liaison peptidique Propriétés Polarité Electronégatifs d- d+
I. La liaison peptidique Propriétés Polarité d- d- d+ Liaison hydrogène d- d- d+ d+
I. La liaison peptidique Propriétés Réaction du biuret Caractéristique des peptides d’au moins 4 AA Milieu basique 4 liaisons peptidiques Cu2+ 1 ion Cu2+ 4 liaisons de coordinances COMPLEXE VIOLET
II. Les peptides Classification BIURET Dipeptides OLIGOPEPTIDES Tripeptides OLIGOPEPTIDES PEPTIDES POLYPEPTIDES A partir des Tétrapeptides
Suffixe « yl » = résidus après liaison II. Les peptides Glutathion Liaison peptidoïde Liaison peptidique a b g g-L-glutamyl -L-cystéinyl -glycine Suffixe « yl » = résidus après liaison
II. Les peptides Glutathion Participe aux réactions d’oxydo-réduction Donneur ou accepteur d’électrons Système anti-oxydant 2 H+ 2 e– Pont disulfure 2 Glutathion
II. Les peptides Hormones peptidiques Hormones post-hypophysaires Ocytocine ADH (Vasopressine)
II. Les peptides OCYTOCINE ADH STRUCTURE ORIGINE NEUROHYPOPHYSE ROLE Utérus : Contractions utérines (parturition) Seins : Ejection du lait Rein : Réabsorption d’eau ROLE
II. Les peptides Hormones peptidiques Insuline Hormone hypoglycémiante Produite par les cellules b des îlots de Langerhans 2 chaînes peptidiques (A et B) Reliées par des ponts disulfures
II. Les peptides Facteurs de croissance peptidiques Messager chimique à action locale Action paracrine ou autocrine ACTION PARACRINE FC Cellule voisine Cellule sécrétrice ACTION AUTOCRINE
Production de mélanines II. Les peptides Facteurs de croissance peptidiques Exemple : a-MSH UV EFFET PARACRINE Mélanocyte Kératinocyte Production de mélanines a-MSH Récepteur a-MSH
II. Les peptides Antibiotiques peptidiques Produits par des microorganismes Effet bactériostatique : limite le développement de bactéries Effet bactéricide : tue des bactéries Exemples Gramicidines, polymyxines, bacitracine, … Kératinocytes produisent peptides antimicrobiens (psoriasine)
II. Les peptides Aspartame E951 Edulcorant de synthèse L-aspartyl Liaison peptidique Liaison ester L-aspartyl -L-phénylalanyl -méthyl ester
III. Les protéines Structure primaire Liaison des AA par des liaisons covalentes Séquence des AA unis par des liaisons peptidiques Ponts disulfures entre les cystéines Séquençage = détermination de l’ordre d’enchaînement des AA Modification de la séquence Perte de fonction ??
III. Les protéines Structure secondaire Repliement de la chaîne peptidique sur elle-même Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les liaisons peptidiques
III. Les protéines Structure secondaire Feuillet b Brin b 120°
III. Les protéines Structure secondaire Feuillet b Brin b Liaisons hydrogènes Feuillet plissé Feuillet b anti-parallèle
III. Les protéines Structure secondaire Feuillet b Brin b Feuillet b parallèle
III. Les protéines Structure secondaire Hélice a = Hélice 3,613 Cycle formé par la liaison hydrogène 3,6 résidus par tour de spire 13 atomes dans le cycle formé par la liaison hydrogène
III. Les protéines Structure secondaire Hélice a Chaîne latérale des AA vers l’extérieur AA incompatible avec hélice a : Proline (cycle impose trop de contrainte) Glycine Etirement hélice a feuillet b
III. Les protéines Structure secondaire Hélice polyproline Riche en proline Hélice lévogyre 3 résidus par tour de spire Pas = 0,1 nm Pas de liaions H avec les NH des prolines Ressemble à hélice de la protéine du collagène
III. Les protéines Structure secondaire Coude b Coude simple : 4 Acides aminés + 1 liaison hydrogène Virage chaîne peptidique de 180° Feuillet b anti-parallèles X G P
III. Les protéines Structure secondaire Coudes croisés Changement de direction de 360° Feuillets b parallèles Epingles à cheveux Plus stable que les coudes b
III. Les protéines Structure secondaire Pelote statistique Non organisée Sépare des structures plus organisées Stabilisé par des liaisons hydrogènes
Les protéines Structure tertiaire Les liaisons Interactions hydrophobes Entre radicaux hydrophobes (Leu, Ile, Phe,…) CH CH3 H3C CH2 O H Liaison hydrogène Entre radicaux polaires (Ser, Asp, Clu, …) d– CH CH3 H3C d+ Ponts disulfures (liaisons cystine) Entre fonctions thiols (Cys) H2C HO–C O CH2–S S–CH2 –O–C–CH2 O CH2–CH2–CH2–CH2–NH3+ Liaisons ioniques (ponts salins) Entre radicaux chatrgés (Lys, Glu, Asp, …)
Les protéines Structure quaternaire Assemblage de plusieurs chaînes peptidiques Protomère = 1 chaîne Oligomère = Quelques chaînes Dimères, trimères, trimères, … Polymère = Grand nombre de chaînes
Les protéines Structure quaternaire Protéines globulaires = Sphéroprotéines Assemblages compactes, sphériques et ovoïdes Souvent solubles dans l’eau Exemples : Hémoglobine 4 protomères 2 protomères a + 2 protomères b a1 a2 b1 b2
Les protéines Structure quaternaire Protéines fibreuses = Scléroprotéines Forme des filaments Association De protomères parallèles (hélices a ou feuillets b) De chaînes de protomères globumaires Kératine b Kératine a Actine
Les protéines : Les kératines Classification KERATINES DURES Ongles et poils Riches en cystéines 26 types KERATINES 54 types KERATINES MOLLES = CYTOKERATINES = KERATINES EPITHELIALES Epiderme 28 types
Les protéines : Les kératines Structure primaire et secondaire du monomère 310 à 350 AA Principalement en hélice a Nt Ct Zone terminale non organisée (riche en Pro et Cys) Zone de liaison inter-hélice (non organisé) Hélice a