Thème 2.4 Les protéines Idée Essentielle: les proteines ont un tres large eventail de fonctions dans les organismes vivants.

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1 Thème 2.4 Les protéines Idée Essentielle: les proteines ont un tres large eventail de fonctions dans les organismes vivants.

2 Nature de la science Recherche de patterns, de tendances et de divergences : la plupart des organismes mais pas tous assemblent des protéines a partir de mêmes acides amines. (3.1) Notions-Clés 2.4 N1 Les acides amines sont lies entre eux par condensation pour former des polypeptides. 2.4 N2 Il existe vingt acides amines différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes. Les élevés doivent savoir que la plupart des organismes utilisent les mêmes 20 acides amines dans le même code génétique, bien qu’il y ait quelques exceptions. Des exemples spécifiques peuvent être utilises a titre d’illustration 2.4 N3 Les acides amines peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence, ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles. 2.4 N4 Les gènes codent la séquence des acides amines des polypeptides. 2.4 N5 Une protéine peut comprendre un seul polypeptide ou plusieurs polypeptides lies entre eux. 2.4 N6 La séquence des acides amines détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine. 2.4 N7 Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines différentes qui ont un large éventail de fonctions. 2.4 N8 Chaque individu possède un protéome unique.

3 Applications et compétences
Nature de la science Recherche de patterns, de tendances et de divergences : la plupart des organismes mais pas tous assemblent des protéines a partir de mêmes acides amines. (3.1) Applications et compétences 2.4 A1 Application : la Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Il n’est pas nécessaire de représenter la structure détaillée des six protéines sélectionnées pour illustrer les fonctions des protéines. 2.4 A2 Application : la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum. Le blanc d’œuf ou des solutions d’albumine peuvent être utilises lors d’expériences sur la dénaturation. 2.4 C3 Compétence : dessiner des diagrammes moléculaires pour montrer la formation d’une liaison peptidique

4 Les protéines 50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines
Remplissent de nombreuses fonctions Molécules les plus variées Protéines = polymère (chaîne) d'acides aminés formule générale d’un acide aminé

5 Liaison peptidique : synthèse par déshydratation

6 L’aspartame goûte 180 fois plus sucré que le saccharose
Juste en passant, avant de continuer avec les protéines ... L’aspartame ( Nutrasuc® ) est un dipeptide (deux acides aminés liés l’un à l’autre) lié à un méthanol L’aspartame goûte 180 fois plus sucré que le saccharose

7 Exemple d’anabolisme par condensation
2.4.N1 Les acides amines sont lies entre eux par condensation pour former des polypeptides. Exemple d’anabolisme par condensation Un ribosome condense deux acides aminés en un dipeptide formant une liaison peptidique Les liaisons formées sont des liaisons covalentes. La liaison de monomères ensemble crée des polymères (mono = un, poly = plusieurs) Fait aussi partie de l’énoncé: 2.4.C1 Dessiner des diagrammes moléculaires pour montrer la formation d’une liaison peptidique.

8 2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes.
Les ribosomes sont des molécules dans les cellules qui facilite la formation de liaison peptidique par conséquent l’endroit où les polypeptides sont synthésizsés Liaison peptidique

9 2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes.
N.B. Il y a 22 acides aminés, mais seulement 20 sont codés par le code génétique universel .

10 Il y a 20 sortes différentes d'acides aminés (p. 76)
Les 20 acides aminés

11 “OMG J’ai besoin D’APPRENDRE LES NOMS DE TOUS LES 20 !?!?”
2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes. “OMG J’ai besoin D’APPRENDRE LES NOMS DE TOUS LES 20 !?!?” “Relaxez, non vous n’avez pas besoin, vous avez besoin de comprendre les concepts.”

12 2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes
Hydroxyproline est un exemple d’un acide aminé créé non pas par le code génétique, mais la modification, après la formation du polypeptide, de proline (par l’enzyme prolyl hydroxylase). prolyl hydroxylase Cette modification de proline augmente la stabilité de l’hélice triple de collagène. La collagène est une protéine structurale utilisée pour fournir une résistance à la traction dans les tendons, ligaments, la peau et les parois des vaisseaux sanguins.

13 Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence, ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles. Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides? -peut être de n’importe quelle longueur acides aminés -dans n’importe quel ordre ou combinaison.

14 Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence, ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles. Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides? -peut être de n’importe quelle longueur acides aminés -dans n’importe quel ordre ou combinaison.

15 Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence, ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles. Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides? -peut être de n’importe quelle longueur acides aminés -dans n’importe quel ordre ou combinaison. Si un polypeptide contiens seulement 7 acides aminés il peut y avoir 207 = 1,280,000,000 polypeptides possible d’être générés. Puisqu’un polypeptides peut contenir jusqu’à 30,000 acides aminés (ex.. Titine) les combinaisons différentes possibles de polypeptides sont effectivement infinies.

16 Q – D’ou vient l’ARN messager?
2.4.N4 Les gènes codent la séquence des acides aminés des polypeptides. Les ribosomes sont le site de la synthèse des polypeptides mais les ribosomes ont besoin d’un gabarit – L’ARN messager, qui à son tour est traduit par les molécules d’ARN de transfert, qui transporteront les acides aminés spécifiques. Liaison peptidique Q – D’ou vient l’ARN messager? Source: Campbell Biologie page 390

17 ADN ARN polypeptide La théorie principale de la génétique
2.4.N4 Les gènes codent la séquence des acides aminés des polypeptides. La théorie principale de la génétique ADN gène Transcription ARN message Traduction polypeptide produit noyau cytoplasme Les gènes sont simplement des codes pour créer des polypeptides. L’ADN est stockée dans le noyau, mais le polypeptide est produit dans le cytoplasme par les ribosomes. L’ARNm (ARN messager) est le message du noyau au ribosomes – instructions pour assembler le polypeptide. Le code génétique est la séquence de bases sur l’ARNm – ceci indique au ribosome quel acide aminé doit être utilisé. Source: Campbell Biologie page 390

18 Il y a 20 acides aminés différents.
2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine. Les polypeptides sont des chaines d’acides aminés formées par des liaisons peptidiques. L’eau est enlevé. L’eau est enlevé. L’eau est un produit. Liaison peptidique. Il y a 20 acides aminés différents. Ils peuvent combiné dans n’importe quel ordre Chaque acide aminé a des propriétés uniques Certain sone polaire (hydrophile) Certain sont non-polaire (hydrophobe) Certains sont chargés positivement ou négativement Certains contiennent du souffre Les propriétés des acides aminés déterminent comment un polypeptide se replie en protéines

19 1er acide aminé (Lysine)
p. 78 Ex. le lysosyme 129 acides aminés 1er acide aminé (Lysine) 129e acide aminé (Leucine) Structure primaire de la protéine = ordre dans lequel sont placés les acides aminés.

20 La protéine assemblée se replie pour former une structure tridimensionnelle précise:

21 p. 81 Principales forces responsables du repliement de la chaîne d’acides aminés

22 Hexokinase Insuline Lysosyme

23 Pas de conformation régulière
Certaines parties de la protéine peuvent adopter une forme régulière = structure secondaire: Feuillet bêta p. 82 Hélice alpha Pas de conformation régulière Forme finale = structure tertiaire

24 Feuillets bêta Hélices alpha Acétylcholinestérase

25 Feuillets bêta en jaune
Hélices alpha en violet

26 Certaines protéines ne parviennent pas à se replier convenablement par elles-mêmes à l’intérieur de la cellule. Elles acquièrent leur forme finale à l’intérieur de petites structures creuses formées elles-mêmes de protéines, les chaperonines. Celles-ci favorisent le bon repliement des protéines synthétisées. Lire : Le mystère du repliement des protéines, p. 82

27 Protéines formant la chaperonine (la chaperonine est formée de l'assemblage de plusieurs protéines différentes) Chaînes d'acides aminés se repliant correctement à l'intérieur de la chaperonine chaperonine Hsp60

28 Lorsqu'une cellule assemble des acides aminés pour former une protéine, la chaperonine isole la chaîne d'acides aminés nouvellement formée du milieu chimique de la cellule. Les chaperonines empêchent les interactions inappropriées (c'est à ça que sert un chaperon!) qui pourraient se produire entre les acides aminés de la chaîne et les molécules présentes dans le milieu cellulaire. Ces interactions pourraient empêcher la protéine de se replier correctement. Exemple : La chaperonine empêche qu'il se forme des liaisons entre une protéine et une autre protéine identique voisine ce qui empêche les protéines qui se forment de former des agrégats (comme du blanc d'œuf qui coagule). La chaperonine peut partiellement déplier une protéine mal conformée et lui permettre de se replier correctement en regroupant correctement les groupements hydrophobes.

29 Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
Beaucoup de protéines sont formées de plusieurs chaînes d'acides aminés qui s'imbriquent les unes dans les autres = structure quaternaire 2 chaînes  Ex. Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta 2 chaînes  Voir aussi le collagène p. 81

30 La catalase étudiée au laboratoire est formée de 4 chaînes d’un peu plus de 500 acides aminés chacune. Chacune des quatre chaînes est associée à un groupement chimique non protéique appelé hème. L'hème est une molécule organique contenant un atome de fer. On retrouve le même type de groupement dans d'autres protéines comme, par exemple, l'hémoglobine du sang (ce sont les disques rouges sur la diapositive précédente) Comment déterminer la structure d’une protéine ? Lire : Détermination de la structure d’une protéine, p. 84

31 2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine. 2.4 N5 Une protéine peut comprendre un seul polypeptide ou plusieurs polypeptides lies entre eux. Il y a donc 4 niveaux structurels de la protéine. Le niveau choisi par la protéine est déterminé par la séquence de ses acides aminés. (Polypeptide) L’ordre / la séquence des acides aminés dont la protéine est composée. Formé par des liaisons peptidiques covalentes entre acides aminés adjacents. Contrôles tous les niveaux subséquents de la structure. La chaine d’acides aminés se plie ou se replie sur elle-même. Retenue ensemble par des liaisons hydrogènes entre les groupes amines (non-adjacentes) (N-H) et groupes carboxylique (C-O) Les liaisons H offre un niveau de stabilité structurelle Protéines Fibreuses Le polypeptide se plie et s’enroule pour former des formes complexes 3D. Causée par les interactions entre les groupes R (liaisons-H, pont bisulfites, liaison ioniques et interactions hydrophile / hydrophobe) La structure tertiaire peut être importante pour la fonction (ex.. spécificité du site actif des enzymes) Protéines Globulaires Les interactions entre multiples polypeptides ou groupes prosthétiques Un groupe prosthétique est un composé inorganique impliqué dans la protéine (ex.. Le groupe hème de l’hémoglobine) Protéines Fibreuse et Globulaire N.B. Malgré que vous n’ayez pas à résumer les différents niveaux de structure, votre connaissance sur celle-ci vous aidera à comprendre les différences entre les protéines globulaires et fibreuses.

32 Principales fonctions des protéines
1. Structure 2. Hormones 3. Mouvement 4.Transport de molécules 5. Immunité 6. Canaux membranaires 7. Marqueurs cellulaires 8. Récepteurs d’hormones 9. Métabolisme (les enzymes)

33 1. Structure 2. Hormones 3. Mouvement 4.Transport 5. Immunité 6. Canaux membranaires 7. Marqueur cellulaire 8. Récepteur d’hormones 9. Métabolisme Les protéines peuvent former des fibres ou des tubes qui peuvent s'assembler pour former des structures solides.

34 Collagène : formé de trois chaînes d'acides aminés (hélices alpha) imbriquées

35 Collagène = protéine la plus abondante de l'organisme.
Collagène forme la peau (derme), les tendons, les ligaments, l'armature des os, etc.

36 Kératine : forme les ongles, la couche cornée de la peau, les plumes, les écailles, les sabots, etc.

37 La portion supérieure de l’épiderme de la peau est formée de cellules mortes remplies de kératine (ces cellules ressemblent à de petites écailles de kératine)

38 Utilisation ingénieuse des fibres de protéines
La soie d’araignée est formée de protéines (la fibroïne) repliées pour former des feuillets bêta. Ces feuillets sont séparés par des zones sans structure secondaire qui confèrent de l’élasticité à la fibre.

39 2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine.
Les protéines sont souvent décrites comme étant soit fibreuse ou globulaire dans la nature. Les protéines fibreuses ont des rôles structuraux tandis que les protéines globulaires sont fonctionnelles (active dans le métabolisme de la cellule). Propriétés Protéines fibreuses Protéines globulaires Forme Longue et mince Ronde, sphérique Rôle Structurelle (forces et support) Fonctionnelle (catalytique, transport, etc.) Solubilité (Normalement) insoluble dans l’eau (Normalement) soluble dans l’eau Séquence Séquence d’acides aminés répétitives Séquence d’acides aminés irrégulières Stabilité Moins sensible aux changements en chaleur, pH, etc. Plus sensible aux changements en chaleur, pH, etc. Exemples Collagène, myosine, fibrine, actine, kératine, élastine Catalase, hémoglobine, insuline, immunoglobulines Chez les protéines globulaires, les groupements R hydrophobe sont repliés dans le centre de la molécule, éloignés des molécules d’eau avoisinantes, ceci les rends solubles. Chez les protéines fibreuses les groupements R hydrophobes sont exposés alors la molécule est insoluble.

40 2.4.N7 Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines différentes qui ont un large éventail de fonctions. Il n’y a rien de comparable à la versatilité des protéines. Leur fonctionnalité et leur usage dans les organismes est sans égal. Fonction Description Exemples clés Catalyse Il y a des milliers d’enzymes différentes qui catalyse des réactions chimiques spécifiques dans la cellule ou à l’extérieur d’elle. Rubisco Contraction musculaire L’actine et la myosine en concert cause les contractions musculaires nécessaire à la locomotion et au transport autour du corps. Cytosquelettes La tubuline est une sous-unité des microtubules qui donne aux cellules animales leur forme et tire sur les chromosomes durant la mitose. Force de traction Les protéines fibreuses donnent la résistance à la traction nécessaire dans la peau, les tendons, les ligaments et la paroi des vaisseaux sanguins. collagène Coagulation du sang Les protéines du plasma agissent comme facteurs de coagulations qui cause le changement d’un état liquide à gélatineux du sang dans les plaies. Transport des nutriments et des gaz Les protéines du sang aident à transporter l’oxygène, le dioxyde de carbone, le fer et les lipides. Des exemples clés sont expliqués en plus de détails.

41 Transport membranaire
2.4.N7 Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines différentes qui ont un large éventail de fonctions. Fonction Description Exemples clés Adhésion cellulaire Les protéines membranaires cause l’adhésion de cellules animales adjacents entre elles. Transport membranaire Les protéines membranaires sont souvent utilisées pour faciliter le transport actif et la diffusion facilitée, et aussi pour le transport des électrons durant la respiration cellulaire et la photosynthèse Hormones L’insuline, le FSH et le LH sont des protéines qui sont chimiquement très variées. Insuline Récepteurs Sites d’attache dans les membranes et le cytoplasme des hormones, neurotransmetteurs, récepteurs du gout et l’odorat, la vision et aussi dans les plantes Rhodopsine Assemblage d’ADN Les histones associés à L’ADN des eucaryotes, aident aux chromosomes à se condenser durant la mitose. Immunité Ceci est le groupe le plus varié de protéines, puisque les cellules peuvent fabriquer une grande quantité d’anticorps différents. Immunoglobulines La Biotechnologie nous a permis d’utiliser les protéines dans l’industrie telle que: enzymes qui enlèvent les taches dans les détersifs à vêtements Production d’anticorps monoclonaux dans les tests de grossesse insuline pour traiter le diabètes Traitement de maladies Les organismes génétiquement modifiés sont souvent utiliser pour produire des protéines. Ceci est quand même un processus dispendieux et techniquement difficile. .

42 Rubisco Nom complet: ribulose bisphosphate carboxylase
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Rubisco Nom complet: ribulose bisphosphate carboxylase Enzyme - catalyse la réaction qui fixe le dioxyde de carbone de l’atmosphère Fournit la source de carbone à partir de laquelle tous les composés carbonés requis par les organismes vivants, sont produits. Trouvé en hautes concentrations dans les feuilles et les cellules des algues

43 2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Insuline Une hormone – signale à plusieurs cellules (ex.. Cellules du foie) d’absorber le glucose et aider à réduire la concentration de glucose dans le sang. Les cellules affectées ont des récepteurs (protéines) sur leur surface sur laquelle l’insuline peut se lier (réversible). Sécrétée par les cellules β dans le pancréas et transportée par le sang. Le pancréas des diabètes de type I ne produit pas assez d’insuline donc il doit s’injecter occasionnellement avec de l’insuline produite synthétiquement pour corriger leur concentration de sucre.

44 2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Immunoglobulines Aussi connue comme anticorps. Deux site d’attache d’antigènes (une molécule sur le pathogène qui provoque une réponse immunitaire) – un sur chaque ‘bras’ Les sites d’attaches varient beaucoup entre les immunoglobulines (hypervariable) afin de leur permettre de répondre à une grande gamme de pathogènes. D’autres parties de la molécule d’immunoglobuline cause une réponse, ex. agisse comme marqueur à un phagocytes (qui englobera le pathogène)

45 2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Rhodopsine Un pigment qui absorbe la lumière La protéine membranaire des cellules de batonnets de la rétine (région sensible à la lumière à l’arrière del’œil) La rhodopsine consiste d’un polypeptide d’opsine entouré d’un groupe prosthétique rétinal La molécule rétinale absorbe un photon simple de lumière -> change de forme -> changement à l’opsine -> le batonnet envoie un influx nerveux au cerveau Même les intensités très faibles de lumière peuvent être détectés.

46 2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Collagène Une quantité de plusieurs formes Tous des protéines semblables à des cordes composées de trois polypeptides enroulé ensemble. Environ un quart de toutes les protéines dans le corps humain sont de la collagène Forme un réseau de fibres dans la peau et les parois de vaisseaux sanguins qui résistent aux déchirements. Donne la force aux tendons, ligaments, peau et parois de vaisseaux sanguins . Forme une partie des dents et des os, aide à prévenir le craquement et les fractures de ceux-ci

47 2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines. Soie d’araignée Différent types de soie avec différentes fonctions La soie des câbles est plus forte que l’acier et plus robuste que le Kevlar Lors qu’elle est faite, elle contient des régions où les polypeptide forment des réseaux parallèles (bas) Certaines régions semble être en désordre (milieu) Lorsqu’étiré, le polypeptide s’étend graduellement, rendant la soie extensible et très résistante au bris.

48 2.4.N8 Chaque individu possède un protéome unique.
Génome: tous les gènes d’une cellule, tissu ou organisme Le génome détermine quelles protéines un organisme peut possiblement produire. un génome est unique à la plupart des individus (jumeaux identiques et clones partage un génome) Facteurs environnementaux L’environnement influence quelles protéines un organismes a besoin de produire et en quelle quantité. Exemple serait la nutrition, la température, les niveaux d’activité et tout autre aspect qui affecte l’activité d’une cellule. Protéome: Toutes les protéines produites par une cellule, un tissu ou un organisme. Est une fonction de génome et de l’environnement auquel l’organisme est exposé, le protéome est variable (dans el temps) et unique à chaque individu (incluant les jumeaux identiques et clones ). Il révèle ce qui se passe dans un organisme à un moment donné Q – Génome ou protéome, lequel est plus gros? Expliquez votre raisonnement. Pour analyser un protéome, un mélange de protéines est extrait d’un échantillon et ensuite séparé par électrophorèse sur gel. L’image en arrière-plan montre un exemple teinté d’une électrophorèse sur gel.

49 2.4.N8 Chaque individu possède un protéome unique.
Q – Génome ou protéome, lequel est plus gros? Expliquez votre raisonnement. R – Protéome: Pas tous les gènes produisent des polypeptides Plusieurs polypeptides et groupes prosthétiques peuvent interagir Acides aminés peuvent être modifiés (ex.. Collagène) Un polypeptide peut se replier dans des niveaux différents de structure (ex.. insuline) Pour analyser un protéome, un mélange de protéines est extrait d’un échantillon et ensuite séparé par électrophorèse sur gel. L’image en arrière-plan montre un exemple teinté d’une électrophorèse sur gel.

50 2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum.
The three-dimensional conformation of proteins is stabilized by bonds or interactions between R groups of amino acids within the molecule. Most of these bonds and interactions are relatively weak and they can be disrupted or broken. This results in a change to the conformation of the protein, which is called denaturation. A denatured protein does not normally return to its former structure – the denaturation is permanent. Soluble proteins often become insoluble and form a precipitate. Heat can cause denaturation: vibrations within the molecule breaks intermolecular bonds or interactions. Extremes of pH can cause denaturation: charges on R groups are changed, breaking ionic bonds within the protein or causing new ionic bonds to form.

51 2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum.
The background image shows white smokers, a particular kind of hydrothermal vent which produces very hot carbon dioxide gas. These vents can be found deep in oceans and produce temperatures in excess of 100 °C, but life can still be found around them. Thermophiles are organisms (often archea or eubacteria) that live in relatively hot conditions (45 to122 °C). In order that they can survive their proteins are stable at the higher than normal temperatures they experience.

52 Your task: determine the temperature stability of albumen
2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum. Available equipment: Waterbaths Albumen otherwise known as egg white Thermometers Colorimeters (optional) Your task: determine the temperature stability of albumen

53 Bibliography / Acknowledgments
Jason de Nys Click4Biology