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Le génome du Choanoflagellé, Monosiga brevicollis et lorigine des Métazoaires Dans le cadre de lunité denseignement Diversité des Organismes Marins Sous.

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1 Le génome du Choanoflagellé, Monosiga brevicollis et lorigine des Métazoaires Dans le cadre de lunité denseignement Diversité des Organismes Marins Sous la direction du Professeur C.F. Boudouresque King N. et al Publication scientifique présentée par Sébastien Romagny

2 2 Un modèle de choix La ressemblance des Chanoflagellés avec les choanocytes des éponges les ont rapprochés des Métazoaires. Actuellement, ils sont considérés comme une lignée qui sest écartée des Métazoaires avant leur évolution. Lancêtre des Choanoflagellés serait unicellulaire, et lancêtre des Métazoaires serait pluricellulaire (remis en cause par la découverte des Filasterea ?). Monosiga brevicollis, est strictement unicellulaire libre. PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion Borchiellini et al., 2001 Shalchian-Tabrizi et al., 2008

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4 4 Structure génétique Environ 41.6 Mb pour 9200 gènes : Très inférieur à la taille du génome des Métazoaires. En revanche, le nombre dintrons par gêne est semblable. On en conclut que lancêtre des Choanoflagellés et des Métazoaires aurait beaucoup dintrons. Homo Sapiens Monosiga brevicollis Neurospora crassa Taille du génome (Mb) Nombre de gènes Introns par gène 7,76,61,8 PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

5 5 Processus dadhésion Des domaines protéiques impliqués dans des processus dadhésion et de signalisation cellulaire sont communs aux Choanoflagellés et aux Métazoaires. Cependant, un certain nombre de ces domaines présents chez les Métazoaires sont absents des Choanoflagellés. PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

6 6 Adhésion et Matrice Extracellulaire Le génome de Monosiga brevicollis encode des protéines de la MEC, des protéines transmembranaires, la cadhérine etc. 17 protéines contiennent un domaine intégrine-α mais pas de β. Le rôle ancestral des protéines dadhésion nest pas la pluricellularité. PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion Source :

7 7 Protéines associée à la MEC Le collagène se condense pour donner la lame basale (Homoscléromorpha). 5 gènes codent pour le collagène chez Monosiga brevicollis, portant le motif Gly-X-Y. Le rôle ancestral des protéines de la MEC serait ladhésion au substrat. On a donc des protéines homologues pour un rôle analogue. Yonath et Traub, 1969 PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

8 8 Les voies de signalisation intercellulaires Peu de voies de signalisation sont observées. Mais certains récepteurs sont présents. Domain shuffling : Rassemblement de différents domaines protéiques sur une seule et même protéine. Métazoaires Monosiga brevicollis Récepteur Notch Lauret E., 2006 PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

9 9 Gènes homéotiques et régulation Il existe deux types dhoméodomaines –Non-TALE (protéine de 60 acides aminés) –TALE ( > 60 acides aminés) Monosiga brevicollis encode 2 TALE homéodomaines. Les gènes HOX (impliqués dans la notion de colinéarité) sont absents des Choanoflagellés et de certaines Demosponges PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

10 10 Conclusion générale La morphologie nest pas lunique indice permettant le rapprochement des Choanoflagellés aux Métazoaires. Monosiga brevicollis possède des protéines ou domaines pouvant conduire à la pluricellularité. Labsence de facteurs de transcription peut être expliquée par une disparition secondaire. Dautres facteurs de transcription (p53, Myc) jouent des rôles clefs dans la multiplication cellulaire. Murat-Tuncer 1991, Ferre 1987 PrésentationAdhésionMEC ½MEC 2/2 Signalisation Gènes Homéotiques Conclusion

11 11 Bibliographie Borchiellini C., Manuel M., Alivon E., Boury-Esnault N., Vacelet J., Le Parco Y., Sponge paraphyly and the origin of Metazoa. Journal of evolutionary biology. 14 (1), Boudouresque, C.F., Ruitton, S.,Verlaque, M., Anthropogenic impacts on marine vegetation in the Mediterranean. Proceedings of the Second Mediterranean symposium on marine vegetation, Athènes, Septembre 2003, Regional Activity Center for Specially Protected Areas publ., Tunis : Ferre F., Transforming capacity and regulation of the human c-myc oncogen. Thesis. King N., Westbrook M.J., Young S.L., Kuo A., Abedin M., Chapman J., Fairclough S., Hellsten U., Isogai Y., Letunic I., et al., The genome of the choanoflagellate Monosiga brevicollis and the origin of Metazoans. Nature, 451, Lauret E., Notch receptors and their ligands. Involvement in hematopoiesis, 10 (1), pages Murat Tuncer A., Detection of p53 oncogene in acute-leukemia cells by immunoperoxydase technique. Acta haematologica, 85 (4), Shalchian-Tabrizi K., Minge M.A., Espelund M., Orr R., Ruden T., Jakobsen K.S., Cavalier-Smith T., Multigene phylogeny of Choanozoa and the origin of Animals. PLoS ONE 3 (5). Yaffe M.B., Phosphotyrosine-binding domains in signal transduction. Nature reviews molecular cell biology, 3 (3), Yonath A., Traub W., Polymere of tripeptides as collagen models : IV Structure analysis of poly(- propyl-glycyl-proline). Journal of Molecular Biology, 43 (3)14, Novembre 2008http://www.unilim.fr/theses/2005/sante/2005limo0100f/html/TH.2.html


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