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Mise en page Nicole Côté
Pourquoi la viande est tendre ?... CHRISTIAN PELLETIER, agronome Conseiller régional en production animale Mise en page Nicole Côté Mai 2003 Bas-Saint-Laurent
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Définition et unité de mesure Physiologie de la tendreté
Régie d’élevage favorisant la tendreté Gestion des carcasses affectant la tendreté Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ IMPORTANCE C’est la qualité sensorielle la plus importante pour le consommateur de boeuf DÉFINITION C’est la facilité avec laquelle une viande se laisse mastiquer MESURE Panel de juges Warner-Bratzler Shear force (WBS) (résistance de la viande) (lb – kg) Bas-Saint-Laurent
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Deux structures impliquées
TENDRETÉ Physiologie Deux structures impliquées Tissus conjonctifs . Rôle passif . Enveloppe . Soutien tendon Fibre musculaire . Rôle actif . Contraction . Réactions biochimiques Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Tissus conjonctifs Protéines collagènes (plutôt blanches)
21 isoformes de collagènes 2 à 15 % de la M.S. du muscle Répartis en 4 types ± solubles Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Tissus conjonctifs
Quantité et type varient selon l’âge, le type de muscle, la génétique, l’alimentation, la régie Constitués en chaîne de collagène : la chaîne s’allonge avec le temps devenant plus épaisse, plus résistante et moins soluble. Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Collagène Plus abondant avec l’âge Moins soluble avec l’âge
Plus abondant dans les épaules Moins abondant dans les fesses Moins abondant chez les types culards Plus soluble traité à la chaleur (cuisson) Gélatine Stable lors de la maturation de la viande Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Fibre musculaire Protéines myosines surtout
10 isoformes de myosines Propriété de contraction avec l’actine La quantité et le type varient selon l’âge, le type de muscle, la génétique, le sexe, l’alimentation, la régie Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Fibre musculaire Forme des chaînes de myofibrilles
Fibre glycolytique (muscle blanc) à contraction rapide Fibre rouge à contraction lente Bas-Saint-Laurent
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FROID + HYDROLYSE + ACIDITÉ = STIMULUS
TENDRETÉ Chimie contraction (lors de la mort) Glycolyse anaérobique Acide lactique pH Pression osmotique Refroidissement FROID + HYDROLYSE + ACIDITÉ = STIMULUS Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Chimie contraction (lors de la mort)
Ions Ca++ évacués de l’actine Différence potentiel actine-myosine Complexe actine-myosine formé ATPase ATP ADP + énergie = relâchement liens Glissement vers centre sarconière car stimulus persiste ADP + PC ATP Série de relâchement et fixation jusqu’à épuisement ATP (glycogène + O2 épuisé) Arrêt du relâchement sans ATP RIGOR Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Attendrissement
- Protéolyse par protéasome, cathepsines et surtout calpaïnes (enzyme calcium-dépendant). - Ca++ libéré active la calpaïne. - Hydrolyse des myofibrilles qui se rompent. - Il y a un inhibiteur enzymatique, la calpastatine, particulièrement abondante chez les bovins. Elle interfère surtout avec la calpaïne. - Les fibres glycolytiques se contractent plus rapidement, le pH baisse plus vite, le Ca++ libéré plus abondamment et l’attendrissement est plus rapide. Bas-Saint-Laurent
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Régie d'élevage Vitesse de croissance
TENDRETÉ Régie d'élevage Vitesse de croissance Vitesse de croissance rapide Moins de collagène - Collagène plus soluble - Plus de fibres musculaires à contraction rapide Gain compensatoire ou Croissance accélérée Nouveau collagène est à chaîne courte et plus soluble - Plus de fibres glycolitiques Bas-Saint-Laurent
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Alimentation avec Vit. D Alimentation avec Vit. E
TENDRETÉ Alimentation avec Vit. D 106 U.I. Vit/j j -Ions Ca++ -Calpaïne -Plus d’ions Ca++ captifs sur l’actine, donc des liens plus faibles -Reste à confirmer (recherches contradictoires) Alimentation avec Vit. E 1 000 U.I. Vit/j j -Collagène soluble -Reste à confirmer Bas-Saint-Laurent
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Fourrages vs concentrés
TENDRETÉ Fourrages vs concentrés - Aucune différence au même GMQ Orge vs maïs Orge donnerait une viande plus tendre Peut-être parce l’orge favorise un gras interstitiel ? Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ - Reliée à la génétique : Locus CAPN1 (agit sur calpaïne)
- Héritabilité moyenne à élevée - Il existe des tests ADN (Australie) - Précision + efficacité des tests ??? Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ - Éviter les activités physiques - Éviter le stress prolongé
Manipulation - Éviter les activités physiques - Éviter le stress prolongé Une tension musculaire soutenue induit la synthèse de collagène et accroît les fibres à contraction lente Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Les implants contribuent à diminuer la tendreté et la saveur.
Plus la régie d’implants est agressive, pire c’est. Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ 24-36 heures Favorise calpaïnes pH Couleur et jutosité
Jeûne pré-abattage 24-36 heures Favorise calpaïnes pH Couleur et jutosité Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Gestion carcasses Maturation = 12-14 jours minimum
Injection CaCl2 = Favorise l’action enzymatique calpaïne Suspension pelvienne = Les sarcomères restent plus allongés : dissociation de l’actomycine Hydrodyne = - Onde de choc - Carcasse immergée dans eau soumise à une explosion - Non commercial Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Gestion carcasses
Stimulation électrique = Faible voltage au saignement : - Utilisation glycogène pH plus rapidement Libère Ca Calpaïne active plus vite Évite durcissement du cryochoc Haut voltage 1 heure après : Bris myofibrilles à la ligne Z % moins risques de « dureté » Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Gestion carcasses
Refroidissement = Rapide : -1o C durant 5 heures Arrêt rapide de glycolyse et arrêt ATP Contraction moins prononcée pH non commercial Normal : + 10o C à + 15o C pendant heures Calpaïne débute son activité
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TENDRETÉ Gestion carcasses
Inhibiteur glycolitique = - Injection de citrate de Na dans carcasse fraîche (1 heure) - Inhibe la glycolyse, maintient pH , favorise la calpaïne. - Attendrissement accéléré (3-7 jours) - Couleur non altérée - RECHERCHE À POURSUIVRE Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Persillage - Plusieurs chercheurs n’ont trouvé aucune différence significative après jours de maturation. - Quelques références citent une influence de 3 à 10 %. Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Persillage Influence certaine à 10 jours de maturation ou moins par une action plutôt physique que chimique : . Dilution des fibres collagènes par lipides . Diminution de la vitesse de refroidissement et du cryochoc Bas-Saint-Laurent
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TENDRETÉ Quelques références
Aalhus, J. L. et al Modification de l’accrochage sur la chaîne d’abattage pour améliorer la tendreté de la viande bovine. Can. J. Anim. Sci 79 : Boissy A. et al Génétique et adaptation comportementale chez les ruminants : perspectives pour améliorer le bien-être en élevage. INRA Prod. Anim. 13 : Brooks, J.C. et al National beef tenderness survey – J. Ani. Sci. 78 : Denoyelle, C Évolution de la flaveur de la viande bovine en fonction de la teneur en lipide intramusculaire. Viandes Prod. Carnés. 16 (3) Eilers J. D. et al Modification of early-postmortem muscle pH and use of postmortem aging to improve beef tenderness. J. Anim. Sci. 74 : Geay Y. et al Valeur diététique et qualité sensorielle des viandes de ruminants. incidence de l’alimentation des animaux. INRA Prod. Anim. 15 : Harris S.E. et al Antioxydant status affects color stability and tenderness of calcium chloride-injected beef. J. Anim. Sci.:
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Montgomery J. L. et al. 2002. Effect of vitamin D3 supplementation level on the post mortem
tenderization of beef from steers. J. Anim. Sci. 80 : Platter. W.J Effects of repetitive use of hormonal implants on beef carcass palatability, tenderness and consumer ratings of beef palatability. J. Anim. Sci. 81 : Reiling B.A. et Johnson D.D Effects of implant regimens (trembolone acetate-estradiol administered alone or in combination with zeranol) and vitamin D3 on fresh beef color and quality. J. Anim. Sci. 81 : Roeber, D.L. et al Effects of a unique application of electrical stimulation on tenderness, color, and quality attributes of the beef longissimus muscle, J. Anim. Sci, 78 : Smith, E. et al Bovine CAPN1 maps to a region of BTA29 containing a quantitative trait locus for meat tenderness. J. Anim. Sci. 78 : Splan R.K. et al Estimates of parameters between direct and maternal genetic effects for weaning weight and direct genetic effects for carcass traits in crossbred cattle. J. Anim. Sci. 80 :
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