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PROTÉINES : Structure et fonctions.. Le milieu biologique entourant les protéines est essentiellement composé d’eau. Ceci explique pourquoi les AA à l’intérieur.

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1 PROTÉINES : Structure et fonctions.

2 Le milieu biologique entourant les protéines est essentiellement composé d’eau. Ceci explique pourquoi les AA à l’intérieur de la protéine sont hydrophobes ( ils fuient l’eau )tandis que ceux situés en périphérie sont hydrophiles.

3 La chaine principale est constituée de liaisons peptidiques ( liaisons hydrophiles donc polaires ). Pour maintenir ces liaisons hydrophiles vers l’intérieur de la protéine qui est hydrophobe, la protéine utilise des liaisons hydrogènes. Cette organisation géométrique est la STRUCTURE SECONDAIRE

4 STRUCTURE SECONDAIRE La structure secondaire est possible grâce à l’organisation des protéines sous forme d’hélice alpha ou sous forme de feuillet beta.

5 HELICE ALPHA : Caracterisée par: son PAS: nombre de translations par tour d’hélice. Son nombre d’AA par tour d’hélice. Une hélice est dite CHIRALE : elle n’est pas superposable à son image dans un miroir.

6 Une hélice formée d’AA de série D est l’image miroir d’une hélice formée D’AA de série L. Le pas s’exprime en Angstrom et l’hélice est caractérisée par le nombre de résidus d’AA par tour d’hélice n n<0 : hélice à gauche n>0 : hélice à droite Ces hélices sont maintenues par des liaisons H

7 STRUCTURE BETA Le feuillet beta 2ème élément le plus rencontré dans la structure.Il est constitué de la combinaison de brins beta eux-même formés de 5-10 résidus d’AA. 2 types de feuillets beta : parallèles et antiparallèles. Les antiparallèles sont les plus stables. Les liaisons H s’établissent entre l’atome 0 des carbonyles et l’atome H porté par l’azote de la fonction amine.

8 ATTENTION ! À la différence de l’hélice, dans le feuillet beta les liaisons H s’établissent entre chaines polypeptidiques voisines ( entre 2 brins différents plutôt qu’à l’intérieur d’une même chaîne ).

9 Autres structures secondaires : Les Boucles : élément de raccord entre 2 hélices ou 2 feuillets ou encore entre une hélice et un feuillet. Les Coudes : relient plusieurs segments successifs de feuillets antiparallèles. Très souvent à la surface de la protéine. C’est un changement brusque de direction à 180° maintenu par des liaisons H. Il y a souvent un résidu de Proline dans cette structure ( proline = briseur d’hélice alpha ).

10 Epingle à cheveux : boucle qui connecte 2 brins beta adjacents antiparallèles. Hélice Beta : c’est un feuillet beta qui se met en hélice.

11 STRUCTURE TERTIAIRE: Façon dont les motifs secondaires sont disposés entre eux. C’est la structure qui représente la protéine dans l’espace ( en 3D en gros … ).

12 STRUCTURE QUATERNAIRE Intervient lorsque la protéine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques ( plusieurs sous unités ) : on parle de protéine multimérique. C’est la façon dont ces sous- unités vont s’associer qui détermine la structure quaternaire. Cette association contribue à la fonction de la protéine ( Ex : Hb qui est constituée de plusieurs sous-unités d’hème captera plus ou moins facilement l’O2 selon leur manière de s’associer).

13 DENATURATION Dépend de la température 60°C: rupture des liaisons H, autres que celles établies par l’eau. 100°C: dénaturation définitive car rupture des liaisons peptidiques ( rupture des liaisons covalentes et salines. )

14 REPLIEMENT DES PROTEINES Repliement de Folding : Pas beaucoup de précisions, c’est lui qui va constituer l’aspect macroscopique de l’individu. Facteurs de ce repliement: Protéines Chaperons qui servent de moule biologique pour que la protéine native adopte la même conformation. Conditions physico-chimiques : PH, T, Force ionique.

15 Chaque protéine obtient un repliement unique qui la caractérise. Ce repliement unique est dicté principalement par le niveau de plus faible énergie. ROLE DES PONTS DISULFURES: Moyen le plus simple de diminuer le nombre de conformations. Ils s’établissent entre 2 cysteines non côte à côte.

16 Formule : Le nombre de pont théoriquement possible est donné par la formule : N= n-1 + n-2 + n-3 avec n cystéines. Le passage oxydation réduction des ponts est un moyen rapide pour une protéine de changer de forme voir de fonction. Réaction faîte généralement grâce l’E PDI Les ponts ont pour fonction de stabiliser la structure tridimentionnelle des prot.

17 LES DIFFERENTES INTERACTIONS: Les interactions hydrophobes : lorsqu’un résidu hydrophobe se trouve au contact de l’eau, les interactions avec les molécules d’eau sont thermodynamiquement défavorisées, car elles supposent un réarrangement du réseau des molécules d’eau. Il est donc énergiquement moins couteux pour les résidus hydrophobes de se regrouper à l’interieur de la protéine afin d’exposer au milieu aqueux un surface de contact minimale.

18 Liaisons H : s’établissent sur un différence d’electronegativité entre les atomes. L’energie de rupture se situe aux alentours de 10 à 20 KJ/mole. S’établissent entre les résidus d’AA mais également entre la prot et l’eau. Liaisons salines :ce sont des liaisons electrostatiques qui s’etablissent entre les différentes sous-unités d’une protéine multimérique.

19 EXEMPLES DE PROTÉINES: Protéines fibreuses : rôle structural ainsi que rôle fonctionnel. Les Keratines : mécaniquement très résistantes. On a la keratine de type 1 ( plutôt acide ) et de type 2 ( plutôt basique ).La Keratine est constituée d’un ensemble d’hélice alpha. Elles sont riches en cysteines ( nombreux pont SS dans une Keratine ).

20 Le Collagène : ¼ de la masse des mammifère. Constituant principal de la matrice extra-cellulaire. Peu de cysteines ( donc peu de SS). Structure de base en triple hélice. Principalement synthétisé dans le fibroblaste. Présence de liaisons H inter-chaîne qui expliquent la solidité exceptionnelle du collagène Defaut de collagène : le scorbut due à une carrence en vit C.

21 -les différents types de collagènes : -Type 1 : pauvre en hydroylisine et en sucre. Présent dans la peau et les tendons. -Type 2 : riche en hydroxylisine et en sucre. Présent dans le cartilage. -Type 3 : riche en cystéine et en glycine ; pauvre en sucre et en hydroxylisine. Présent dans les parois arterielles. - Type 4 : Riche en hydroxylisine en sucre + en hydroxyproline. Présent dans les membranes basales. -Type 5: Pauvre en alanine, disséminé à la surface des cellules.

22 Les Protéines Globulaires: On retrouve la succession d’hélice alpha, de feuillet beta, mais également des éléments secondaires de type non repetitif. Elles peuvent être très variées : protéines de transports, enzymes …

23 AMINOACIDES ET PEPTIDES: Les AA possèdent au min une fonction acide carboxylique et une fonction amine. Les AA constitutifs : -20 AA - La classification dépend : du nbr d’atome de C total ( la nature chimique du groupement latéral R ).

24 Groupement latéral aliphatique ( non aromatique ). Hydrocarbonnés : Linéaires ( Gly, Ala ) ; Ramifié ( Val,Leu, Ile ). A fonction alcool : Ser, Thr Soufré: Cys, Met Fonction acide: Asp, Asn, Glu, Gln Fonction basique : Lys, Arg

25 Groupement latéral cyclique. Aromatique : Phe,Tyr,Trp Fonction basique : His Acide alpha iminé: proline Heterocyclique : Trp,His,Pro

26 POLAIRE/APOLAIRE ; CHARGE/NON CHARGE AA a grp lateral polaire non chargé : C’est OH qui donne le caractère polaire. AA à groupement latéral chargé négativement : Le groupement latéral comporte un acide carboxylique. AA à groupement lateral chargé positivement: Lysine, Arginine, Histidine. Les notions de polarité/non polarité se rapportent seulement au groupement latéral. Un AA libre est toujours polaire par son amine et son carboxyl.

27 ROLES DES AA: Rôle structural: constituant fondamentaux de peptides et des protéines. L’ordre d’enchainement définit la structure et la fonction des prot. Role energetique : substrats energetiques ( sauf lysine et leucine). Role metabolique : précurseurs ( histidine- histamine) Role fonctionnel: activités biologiques propres.

28 PROPRIETE PHYSICO_CHIMIQUE DES AA SOLUBILITE: Les AA sont solubles dans les solvants polaires et insolubles dans les solvants apolaires. Leur solubilité depend du groupement latéral R et du PH. CARACTERE AMPHOTERE: Due à la présence des 2 caractères ionisables

29 CONSTANTE DE DiSSOCIATION DES FONCTIONS ACIDES :


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