La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins bêta et les feuillets bêta - Pli bêta.

Présentations similaires


Présentation au sujet: "CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins bêta et les feuillets bêta - Pli bêta."— Transcription de la présentation:

1 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins bêta et les feuillets bêta - Pli bêta

2 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.2 Brins bêta et feuillets bêta Cest le deuxième type prédominant de structure secondaire que peut adopter une chaîne polypeptidique; Dans la conformation β, le squelette polypeptidique (tout sauf les groupes R) est étiré prenant la forme dun zig-zag; Brins β sont flexibles mais ils ne sont pas elastique;

3 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.3 Feuillets Bêta Dans de nombreuses protéines, les chaînes polypeptidiques peuvent former des conformations β qui se disposeront côte à côte, formant une structure en forme de feuillet; Les protéines contiennent rarement des brins β isolés puisque la structure par elle- même nest pas plus stable que dautre conformations; Les feuillets β sont stabilisés par des ponts dH entre les oxygène carbonyle et les hydrogène amide sur des brins β adjacent

4 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.4 Feuillets bêta stabilisés par des liaisons hydrogène Les liaisons dH unissent soit, au minimum deux chaînes polypeptidiques adjacentes ou soit divers segments de la même chaîne; Les brins β dans les feuillets peuvent être soit parallèles (toutes dans le sens N-terminal vers C-terminal) ou antiparallèles (le sens de lune est opposé à celui de ses voisines) N N C C N N C C

5 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.5 Feuillet bêta antiparallèle Les liaisons hydrogènes sont presque perpendiculaires à laxe des chaînes étirées; Loxygène carbonyle et latome dH amide dun résidu forment des liaisons dH avec loxygène carbonyle et latome dH amide dun résidu seulement de lautre brins

6 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.6 Feuillet bêta parallèle Dans larrangement parallèle, les liaisons dH ne sont pas perpendiculaires à laxe des chaînes étirées, et chaque résidu forme des liaisons H avec les groupes carbonyles et amide de deux différents résidus sur le brin adjacent

7 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.7 Feuillets bêta composés Plusieurs brins, typiquement 4 ou 5 mais jusquà 10 brins ou plus peuvent sassociés pour former des feuillets. Ces feuillets peuvent être strictement parallèle, strictement antiparallèle ou composés

8 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.8 Conformation des feuillets bêta Dans les feuillets β, les groupes R sont projetés en dehors du plan du feuillet, les groupes R adjacents étant projetés alternativement au-dessus et au-dessous du plan

9 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.9 Feuillets Bêta Dans certaines protéines adoptant une conformation β, des petits groupes R dacides aminés telles que Ala, Gly et Ser permettent lempilement de plusieurs feuillets β les uns sur les autres; Cette conformation est responsable du caractère flexible et souple des filaments de soie Exemple: Fibroine de la soie Feuillets bêta: Soie

10 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.10 Pli Bêta En plus de lhélice α et du feuillet β, dautres types de structures secondaires peuvent être adoptées par les protéines, mais sont souvent rencontrées à une fréquence plutôt faible. Dans une hélice α ou un feuillet β, des résidus consécutifs ont une conformation similaire qui est répétée tout au long de la structure; La majorité de ces régions de structures secondaires peuvent être caractérisé par des boucles (loops) et des plis (turns) puisquils cause un changement de direction dans la chaîne principale;

11 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.11 Boucles loops et plis turns Les boucles et les plis permettent aux hélices α et aux feuillets β de se joindre et permettent aussi à la chaîne polypeptidique de se replier pour produire une forme 3D compacte que lon observe chez les structures tertaires; Les boucles loops contiennent souvent des résidus hydrophiles et se trouvent à la surface des protéines où ils sont exposés au solvant et forment des liaisons H avec leau

12 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.12 Pli Bêta Un type de structure secondaire dont sa fréquence est plus élevée est le pli β (β bend/β turn); Le pli β survient lorsquune chaîne polypeptidique change abruptement de direction (fait un u turn) et sont souvent rencontrés entre deux segments adjacents de feuillets β antiparallèle;

13 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.13 Pli Bêta Les pli β produisent un changement de direction de 180° Les pli β contiennent quatre acides aminés qui sont par la formation de ponts hydrogène entre loxygène carbonyle du premier résidu avec lhydrogène amide du quatrième résidu; Gly et Pro font souvent parti du pli β Pro est impliquée dans un lien peptidique générant une conformation cis particulièrement susceptible à former un pli β Glycine possède un groupe R très petit réduisant les risques dencombrement stériques et permettent ainsi une grande flexibilité dans la rotation autour des angles phi et psi; tein/secondary_structure/beta_turn/down/beta_turn_1.jpg

14 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.14 Cas spécial : le collagène Famille denviron 20 protéines en forme de bâtonnets; Composante importante du tissu conjonctif (1/3 de toutes les protéines des mammifères); Classées en 5 types différents, distingués par leur contenu en acides aminés, la structure primaire, et leur contenu en sucres. Type Iossature, tendon, fibrocartilage, derme, cornée Type IInucleus pulposus, cartilage hyalin Type IIIParois intestinale et utérine Type IVMembranes épithéliales et endothéliales Type V*cornée, placenta, ossature, coeur * En petites quantités seulement

15 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.15 Cas spécial : le collagène Consiste en une triple hélice: 3 chaînes polypeptidiques (chacune étant dorientation gauche ou antihoraire) qui sont enroulées les unes autour des autres pour former une superhélice droite (sens horaire); Pour chaque hélice gauche: Pas: 0.94 nm 0.31 nm par résidu 3 résidus par tour 1000 résidus par chaîne Donc: lhélice gauche du collagène est plus étirée que lhélice- Chaîne 1 Chaîne 2 Chaîne 3 (from Kadler, 1996) Triple helix

16 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.16 Cas spécial : le collagène - Collagène de type V = 1839 a.a.!!

17 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.17 Cas spécial : le collagène Chaque polypeptide du collagène possède une composition en acide aminés très particulière: 1/3 Gly 1/4 Pro 1/4 Hypro (hydroxyproline) et 5- Hylys (hydroxylysine) La séquence de ces acides aminés est telle que Gly est toujours répétée à chaque 3 acides aminés. Mais pourquoi?? Hypro 5-Hylys

18 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.18 Cas spécial : le collagène 13

19 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.19 Cas spécial : le collagène La présence de Gly à tous les 3 acides aminés fait en sorte que les chaînes de collagène peuvent former une hélice serrée qui peut accommoder Pro/Hypro (ces derniers ne sont pas rencontrés bien souvent dans les hélices); Comme lhélice de collagène possède 3 acides aminés par tour, il sen suit que la Gly est toujours positionnée du même côté de lhélice; En fait, Gly est positionnée au centre de la triple hélice; Ceci permet laccolement serré des trois hélices, qui interagiront et mènera à la formation dune structure très résistante (e.g. corde).

20 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.20 Stabilisation de la triple hélice par des ponts hydrogène Gly de la Chaîne 1 Pro de la chaîne 2 G Glycine Hypro Pro

21 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.21 Formation des fibres de collagène Triple hélice de collagène (tropocollagène) Triple hélice de collagène (tropocollagène) Lysine

22 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.22 Formation des fibres de collagène Photographie de microscopie électronique dune fibre de collagène

23 CHMI E.R. Gauthier, Ph.D.23 Collagène, Vitamin C et scorbut La formation de lHypro requiert une modification enzymatique de la Pro dans une réaction impliquant: Prolyl hydroxylase (une enzyme) Fe +2 Lacide ascorbique, un dérivé de la Vit C et un antioxydant, permet au Fe +2 de demeurer sous sa forme réduite, et non la forme oxydée Fe +3 qui est plus stable. Les êtres humains ne peuvent pas fabrique la Vit C par eux mêmes; En absence de Vit C, la triple hélice de collagène ne peux pas sassembler comme il faut, menant à un tissu conjonctif beaucoup plus fragile.


Télécharger ppt "CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins bêta et les feuillets bêta - Pli bêta."

Présentations similaires


Annonces Google