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1. Rencontres. 1.1. Surprises. 1.1.1. Donner le nom de deux de ces acides aminés. GlycineAlanine Lysine 1.1.2. Quappelle-t-on polarité dun acide aminé

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2 1. Rencontres Surprises Donner le nom de deux de ces acides aminés. GlycineAlanine Lysine Quappelle-t-on polarité dun acide aminé ? Faculté à porter des charges ou former des dipôles Classer ces molécules par ordre de polarité croissante (justifier). Chaîne aliphatique Caractère intermédiaire. Groupement chargé.

3 1. Rencontres Surprises Donner la définition dun énantiomère. Deux molécules images lune de lautre dans un miroir Structure. Molécule possédant un plan de symétrie. Ou plus professionnellement: Peut-on parler dénantiomère pour les trois molécules ? OUI pour B et C: elles possèdent toutes quun seul carbone asymétrique. NON pour A: la glycine est le seul acide aminé qui ne possède pas de carbone asymétrique.

4 1. Rencontres Enoncer les règles de construction de la représentation de Fisher Structure. La chaîne carbonée principale (la plus longue) est représentée par un trait vertical. Lextrémité portant la fonction la plus oxydée est située en haut. Le groupement OH (ou NH) du carbone asymétrique est orienté vers lobservateur et est situé à droite pour les séries D et à gauche pour les séries L. Les H ne sont pas représentés A quel énantiomère Sherryl a-t-elle affaire ? A gauche Série L

5 1. Rencontres En quoi cette découverte est-elle surprenante? 1.2. Structure. Les acides aminés L sont caractéristiques des organismes vivants (dans le système solaire, pour le reste de lunivers on ne sait pas). Découvrir la forme L sur le météorites peut laisser penser quils ont été synthétisés par une forme de vie.

6 1. Rencontres Donner la définition du pK Structure. Valeur de pH à la ½ équivalence 1.3. Dosage Quelle est la particularité de cette valeur de pH ? Valeur de pH où coexistent 50% de forme acide et 50% de forme basique Pourquoi les pK des groupements changent-ils dun acide aminé à un autre ? La faculté dionisation est influencé par les groupements voisins.

7 1. Rencontres Calculer la quantité dacide aminé présent dans la solution dosée Dosage. équivalence La première fonction (-NH2) est neutralisée avec 20 mL dH+ (10 mmol.L -1 ) n = C.V = = 200 µmol Déterminer les pK des fonctions acido-basiques. ½ équivalence pKa = 9,9 pKa = 2, Identifier lacide aminé dosé. Alanine

8 1. Rencontres Polémique Quel est le principe de la spectrométrie de masse ? Mesurer la masse en fonction de la charge 1.3. Dosage. 2. Activités nocturnes Quelles sont les grandeurs de chacun des axes ? m/z I signal Comment peut-on identifier une protéine inconnue par cette méthode ? On compare les pics avec ceux de peptides connus Que peut-on conclure de lexpérience de Jack ? Le peptide présent sur la météorite possède la même séquence quun segment de ribonucléase Pourquoi pense-t-il quil est en présence dune trace de vie ? Un peptide est le résultat dune réaction catalysée complexe. Son origine est biologique.

9 2.1. Polémique A quel personnage de roman la devise « tout ce qui brille nest pas or » appartient-elle ? Aragorn révèle son identité à Frodon àlauberge du poney fringant. 2. Activités nocturnes Imagerie spatiale Quelle est létape préalable à lutilisation des rayons X ? La cristallisation de la protéine Que peut-on dire du diagramme obtenu à droite ? Décrire brièvement lallure du peptide correspondant (Justifier). Rien du tout! Il faut être spécialiste.

10 Nommer les deux organisations tridimensionnelles présentes dans léchantillon. 2. Activités nocturnes Imagerie spatiale. Hélice Segment amorphe Décrire les interactions qui stabilisent ces organisations. C = O H - N Que peut-on dire de la séquence de léchantillon par rapport à celle de la ribonucléase ? Justifier ! Les deux séquences sont identiques: - Même forme (ce nest pas une preuve, juste une présomption) - Même comportement à la spectrométrie de masse.

11 Ecrire la formule du fluorodinitrobenzène. Sanger. 2. Activités nocturnes Imagerie spatiale.2.3. Séquençage Donner le nom de la technique qui lutilise Quel est lobjectif de cette technique ? Donner les trois étapes. Détermination de lextrémité N-terminale. Fixation FDB sur peptide Hydrolyse partielle à la trypsine Identification par chromatographie Donner le nom de la technique utilisant lisothiocyanate. Edman Expliquer la différence fondamentale entre ces deux techniques. Edman nhydrolyse pas le peptide. La méthode est répétitive et permet le séquençage complet du peptide.


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