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1.2.4. Les protéines. Biochimiste britannique né à Rendcombe (Gloucestershire). Frederick Sanger fait ses études à Cambridge. Un des.

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1 Les protéines

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12 Biochimiste britannique né à Rendcombe (Gloucestershire). Frederick Sanger fait ses études à Cambridge. Un des grands succès de Sanger aura été la détermination de la structure de l'insuline, qu'il réussit à couper en fragments polypeptidiques ; ceux-ci sont ensuite transformés par hydrolyse acide ou enzymatique en fragments peptidiques plus petits, qui sont identifiés. Sanger procède de proche en proche en utilisant un réactif qu'il a mis au point en 1944, le 1-fluoro-2,4- dinitrobenzène, le réactif de Sanger, qui réagit spécifiquement avec les groupements -NH2 terminaux des aminoacides, ce qui facilite l'analyse des fragments par chromatographie sur papier. En 1955, Sanger détermine la structure de l'insuline, dont la masse moléculaire est 5 800, constituée de cinquante et un aminoacides répartis en deux chaînes reliées par deux groupements disulfures -S-S-, un autre motif disulfure reliant deux aminoacides d'une des deux chaînes. C'est en 1969 que Dorothy Mary Crowfoot Hodgkin déterminera par cristallographie la structure tridimensionnelle de l'insuline. © Encyclopædia Universalis 2006, tous droits réservés

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15 Frottis sanguin d'un sujet atteint de drépanocytose repérer les hématies en forme de faucille

16 Dans l'hémoglobine d'un sujet atteint de drépanocytose le 6ème acide aminé de chacune des 2 sous unités béta (en jaune) de la molécule est une valine (acide aminé non polaire) au lieu d'un glutamate (acide aminé chargé -). La molécule ainsi modifiée perd sa solubilité et forme des faisceaux de fibres tubulaires qui déforment les globules rouges. Les 2 acides aminés n°6

17 La drépanocytose Une interaction anormale entre les molécules d'hémoglobine conduit à leur association en fibres qui déforment les globules rouges.

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19 Hélice α et feuillet β concernent 60% des chaînes polypeptidiques.

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27 Sur cette représentation de la molécule de myoglobine, les radicaux hydrophobes sont représentés en bleu et les radicaux hydrophiles en rouge.

28 L'hème se trouve dans le coeur hydrophobe de la molécule

29 L'hème

30 La fixation du dioxygène sur l'hème du côté de l'histidine 64

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35 Forme tendue TForme relachée R Site de l'université de MONTPELLIER


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