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Comment une protéine se reploie t’elle?. Folding Probability An n-residue protein’s 2 n torsion angles (  &  ) have 3 stable conformations: –3 2n (~

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1 Comment une protéine se reploie t’elle?

2 Folding Probability An n-residue protein’s 2 n torsion angles (  &  ) have 3 stable conformations: –3 2n (~ 10 n ) possible backbone conformations Bond orientation in polypeptides requires: – 0.1 f-sec (10 -13 s) The time to explore the possible backbone conformations: –Folding Time = 10 n x 10 -13 seconds For a 100-aa polypeptide: –Folding Time = 10 87 s

3 All the time in the world... A folding time of 10 87 seconds is physically impossible for any protein The apparent age of the known universe is only ~10 17 seconds (20 billion years) Conclusion: proteins must fold along directed pathways rather than random conformational searching

4  Au cours de l’évolution, mise au point de structures stables permettant à la protéine de se replier >>>>>>>>> structures secondaires >>>>> rapidité  Suite à l’effet hydrophobe, l’eau va forcer les R hydrophobes à interagir entre eux. Probléme le lien peptidique est polaire >> les liens vont interagir entre eux par liaison hydrogènes

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10 Stabilisation : Liens hydrogènes Interactions VDW Chaines latérales pointées vers l’extérieur

11 Polarisation de l’hélice alpha

12 Pourquoi un nombre fractionnaire de résidus par tour???

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14 Structure plus étalée que l’hélice

15 Chaînes latérales vers extérieur par alternance Pleated Appearance of beta- Sheet

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20 Protéines fibreuses : structures étendues car que des structures secondaires étendues

21 Lien disulfure 50 Kcal/mol Rigidité (cheveux<<< { "@context": "http://schema.org", "@type": "ImageObject", "contentUrl": "http://images.slideplayer.fr/33/10177850/slides/slide_21.jpg", "name": "Lien disulfure 50 Kcal/mol Rigidité (cheveux<<<

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23 Collagène (os, muscles, Tendons, vaisseaux sanguins..) Tropocollagène Hélice droite 300 A, 1000aas Hélice gauche 3.3 r/t S-S inter et intra

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26 Gly tous les 3 acides aminés Séquences consensus : (Gly-X-Y) n avec X = Pro (+/- 25%) Y= Hydroxyproline (+/- 25%) Liaisons hydrogènes interchaines Groupements hydroxyles : liens hydrogènes avce H20 Hydroxylation : proline hydroxylase (cofacteur acide ascorbique)

27 Motifs

28 hydrophobe hydrophile Couche d’hydratation

29 Motifs structures hypersecondaires

30 Beta loop beta

31 Structure Tertiaire Domaine = Combinaison de motifs = unité de structure tertiaire  Domaine alpha : combinaison α loop α (angle 18 à 20°)  Domaine beta : combinaison β loop β ( β anti//)  Domaine alpha Beta : combinaison β α β

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37  Domaine ossature de la protéine  Boucles activités Biologiques

38 Structure Quaternaire Sous-Unités Hétérotypiques Homotypiques Interfaces hydrophobes

39 Stabilité d’une structure 3D Interactions hydrophobes Interactions VDW Liens H (liens peptidiques, lien peptidique-R polaire, R polaires, R polaires et solvant) Interactions ioniques (ponts salins) Ponts disulfures (proteines extracellulaires)

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44 Myoglobine <> hémoglobine α2β2 α 141 aas Β 146 aas α 153 aas 18 % d’identité

45 8 (α loop α) (A>H) Domaine globine

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47 Structure Tétrapyrrolique

48 Protoporphyrine IX Fe: 6 orbitales D His O2---His Fixation de O2 = oxygenation

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55 O 2 Gaz hydrophobe>> peu soluble Mb et Hb servent de transporteurs

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