La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

La présentation est en train de télécharger. S'il vous plaît, attendez

Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C )Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C ) Les acides α-aminésLes.

Présentations similaires


Présentation au sujet: "Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C )Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C ) Les acides α-aminésLes."— Transcription de la présentation:

1 Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C )Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C ) Les acides α-aminésLes acides α-aminés Propriétés acido-basique des acides α-aminésPropriétés acido-basique des acides α-aminés Liaison peptidique Les protéines Lycée 7 NOVEMBRE M OKNINE 3 ème Sc.exp Prof : J AWHER B EN K AHLA Version incomplète, en attente de vos propositions!

2 Les acides aminés Exemples: Questions: Identifier les atomes qui constituent ces deux exemples dacides aminés? Identifier les groupes fonctionnels qui constituent ces deux exemples dacides aminés? Définir un acide aminé? Menu J AWHER B EN K AHLA

3 Définition dun acide aminé : Un acide aminé (ou amino-acide) est un composé organique possédant une squelette hydrocarbonée, le groupe amine ( - NH 2 ) et le groupe acide carboxylique (- COOH ). Les acides aminés Autres exemples dacides aminés : Proline Menu J AWHER B EN K AHLA

4 Cystéine Acide -aminohexanoique Acide amino-4 hexanoique Acide amino-6 hexanoique Les acides aminés Menu J AWHER B EN K AHLA

5 Les acides aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Sérine

6 Les acides aminés Nomenclature : Menu C Numérotation de la chaine carbonée ; carbone α, Carbone β et Carbone. carboneoxygènehydrogènecarboneoxygènehydrogène azote Radical alkyle R Exemples dAcides α - aminés Carbone α β C C C C C O O N H H H H H H H H H J AWHER B EN K AHLA

7 Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque. L'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α, autrement dit un acide α-aminé. Les acides aminés Menu J AWHER B EN K AHLA

8 l'atome de carbone, numérotéé 3,de la chaine carbonée principale est le carbone β, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position β, autrement dit un acide β-aminé. Menu J AWHER B EN K AHLA Les acides aminés L'atome de carbone, numérotéé 4, de la chaine carbonée principale est le carbone, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position, autrement dit un acide -aminé... R C C C O O N H H H H H H H H

9 Menu J AWHER B EN K AHLA Les acides α-aminés Acide α-aminopropano ї que Acide amino-2 propano ї que Acide α-aminoéthano ї que Acide amino-2 éthano ї que Acide α-amino 4-méthylpentano ї que Acide amino-2,4-méthylpentano ї que Règles de nomenclature: Le nom dun acide α-aminé aliphatique dérive formellement du nom de lacide carboxylique en désignant le groupe –NH 2 par le préfixe « amino » suivi dun indice qui indique sa position sur la chaine carbonée la plus longue numérotée à partir de –COOH. Le préfixe « amino » est éventuellement suivi du (ou des) nom(s) du (ou des) radical (ou radicaux) alkyle(s) en ramification.

10 Les acides aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les acides α-aminés: Exercice dapplication: Ecrire la formule semi-développée de chacun des composés suivants: 1)Acide β-aminopropanoique; 2)Acide -aminobutanoique; 3)Acide amino-2,3-méthylbutanoique; I l existe plus que 100 acides (environ 400) α-aminés présents dans la nature, certains ont et découverts sur des météorites, notamment les chondrites carbonées.

11 22 acides aminés sont représentés dans le code génétique animal. (20 ont été identifiés dans les protéines.) Les acides aminés naturels sont principalement des acides α-aminés. Le radical R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés selon les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) et hydrophobe (apolaire). Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA

12 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA L'Alanine est : un acide aminé non essentiel fabriqué par lorganisme à partir des acides aminés essentiels; la chaine hydrocarbonée est linéaire; non polaire (hydrophobe) ; la formule brute : C 3 H 7 NO 2 ; CH 3 – CH (NH 2 ) – COOH ; la masse molaire 89,09 g.mol -1 ; le code à 3 lettres : Ala ; le code à 1 lettre : A ; état solide; incolore ; température de fusion : 300°C;

13 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA

14 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Classification selon le metabolisme Le nombre d'acides aminés composant les protéines est de 20. Ils sont classés en : - Acides aminés essentiels : Appelés également acides aminés indispensables, ils ne peuvent pas être fabriqués par lorganisme ou uniquement en très petites quantités. Ce sont les aliments (protéines végétales et animales) qui les fournissent à lorganisme. Ils portent les noms suivants : Isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine. { leu, thr, lys, trp, phe, val, met, ile « Le très lyrique Tristan fait vachement méditer I seult » } -Acides aminés non essentiels : fabriqués par lorganisme à partir des précédents : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, cystéine, glutamine, acide glutamique, glycine, histidine, tyrosine.

15 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA

16 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Code à 1 lettre Code 3 lettres Nom A Ala Alanine C Cys Cystéine D Asp Aspartate E Glu Glutamate F Phe Phénylalanine G Gly Glycine H His Histidine I Ile Isoleucine K Lys Lysine L Leu Leucine M Met Méthionine N Asn Asparagine P Pro Proline Q Gln Glutamine R Arg Arginine S Ser Sérine T Thr Thréonine V Val Valine W Trp Tryptophane Y Tyr Tyrosine

17 Les acides aminés Menu J AWHER B EN K AHLA GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide glycine (G) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide alanine (A) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide valine (V) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide leucine (L) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide isoleucine (I) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide proline (P) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide sérine (S) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide thréonine (T) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide thréonine (T) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide cystéine (C) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide méthionine (M) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide asparagine (N) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide glutamine (Q) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide phénylalanine (F) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide tyrosine (Y) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide tryptophane (W) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide lysine (K) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide arginine (R) GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide histidine (H) acide aminé essentiel GLYALAVALLEUILEPRO SERTHRCYSMETASNGLN PHETYRTRPLYS ARGHISASPGLU non-polairepolaire non chargébasiqueacide aspartate (D) e e e e e e e e e Gluytamate e e Aspartate

18 Les acides α-aminés Menu Ces acides aminés sont chargés. Ce groupe dacides aminés est dit polaire. Ces quatre acides aminés sont dits neutres. Par leur composition chimique, certains acides aminés ont tendance à éviter le contact de leau. Isoleucine Valine Leucine Phénylalanine Cystéine Méthionine Alanine Glycine Thréonine Tryptophane Sérine Tyrosine Proline Histidine Glutamate Glutamine Aspartate Asparagine Lysine Arginine Nom Isoleucine Valine Leucine Phénylalanine Cystéine Méthionine Alanine Glycine Thréonine Tryptophane Sérine Tyrosine Proline Histidine Glutamate Glutamine Aspartate Asparagine Lysine Arginine Nom J AWHER B EN K AHLA

19 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Définition dun carbone asymétrique : un atome de carbone asymétrique est un carbone tétraédrique (c'est-à-dire lié à quatre atomes ou groupes d'atomes) qui possède quatre substituants de nature différente. Exemples: Dans la molécule CH 3 CHCBr, le carbone en rouge est asymétrique; C Dans la molécule suivante le carbone est asymétrique.

20 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Situation déclenchante: (Molécules chirales) Exemple de chaussures et des mains: Tous les enfants ont déjà été confrontés à un problème en mettant le pied droit dans la chaussure gauche et inversement. Une chaussure est un objet chiral car elle n'est pas superposable à son image dans un miroir, tout comme les mains.

21 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les molécules peuvent également être des objets chiraux. Est-il de même pour les molécules et les ions?

22 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les deux premières molécules sont l'image dans un miroir l'une de l'autre. Si on tourne la première on voit qu'elle n'est pas superposable à la seconde. Autres exemples:

23 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Miroir plan Images non superposables

24 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Remarques: Une structure possédant plusieurs atomes asymétriques peut être achirale (la dite structure possède alors un ou plusieurs plans ou centres de symétries). Propriétés optiques :Un carbone asymétrique confère à la molécule en possédant des propriétés optiques importantes : un pouvoir rotatoire. On dit alors qu'elle est optiquement active. Notion de chiralité : Une structure (une molécule ou un ion) possédant un unique carbone asymétrique est chirale. C'est-à-dire qu'elle ne peut pas se superposer à son image dans un miroir plan. Ces deux images sont appelées des énantiomères.

25 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les distances interatomiques entre les différents substituants étant les mêmes dans les deux cas, les propriétés physiques et chimiques des deux énantiomères sont les mêmes, à lexception des propriétés douées dun caractère chiral comme: leur activité optique (pouvoir rotatoire qui sont de signe opposé) et les réactions enzymatiques. Pour lIUPAC: Le carbone portant 4 substituants non identiques est un centre de chiralité. (au lieu dutiliser : carbone asymétrique) Un composé chimique est chiral, s'il n'est pas superposable à son image dans un miroir. Si une molécule est chirale, elle possède deux formes énantiomères.

26 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Par exemple, les acides aminés (sauf la glycine) sont des molécules chirales : un acide aminé et son image dans un miroir ne sont pas superposables car la molécule contient un atome de carbone asymétrique (lié à 4 atomes ou groupements d'atomes différents). Voici un exemple : l'acide aminé Alanine CH 3 L - AlaD - Ala

27 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Représentation de Fischer : Pour désigner l'arrangement dans l'espace des substituants de l'atome tétravalent (présence d'un centre de chiralité) : un système est fondé sur D/L ; est une désignation graphique dû à Emil Fischer. Toutes les liaisons chimiques sont représentées comme des lignes horizontales ou verticales. La chaîne carbonée principale se situe sur la ligne verticale. L'orientation de la chaîne carbonée est telle que le COOH est placé dans la moitié supérieure. Exemple de lalanine : Énantiomère D Représentation de Fischer de D - ALa

28 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Enantiomère L L - alanine Enantiomère D D - alanine D - valine

29 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Lénantiomère dont le groupe –NH 2 se projette à gauche dans la représentation de Fischer est nommé L. L énantiomère dont le groupe –NH 2 se projette à droite dans la représentation de Fischer est nommé D. Quest-ce que deux énantiomères L et D ? Des énantiomères sont des molécules (ou ions) isomères images l'une de l'autre dans un miroir, mais non-superposables. Une molécule ayant deux énantiomères est dite chirale.

30 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Propriétés chimiques des acides α–aminés: C COOH H2NH2N H R Cette forme de lacide α-aminé nest retrouvée quen très faible proportion (0,001% au mieux).

31 J AWHER B EN K AHLA Les acides α-aminés C COOH +H3N+H3N H R A pH faible cette forme protonée de lacide α-aminé est prépondérante. R N C O O HNCCOHHNCCOH O= H- -H -R + Menu

32 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les aminoacides en solution à pH neutre se trouvent sous forme dions dipolaires ou zwitterion. Létat dionisation dun aminoacide dépend du pH du milieu. COOH COO - + H + fonction acide NH 3 + NH 2 + H + fonction amine

33 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA pH Forme majeure à pH faible (1) Forme majeure à pH 7 Forme majeure à pH basique (11) C COOH NH 3 + H R C COO - NH 3 + H R C COO - NH 2 H R

34 NH 2 COOHNH 2 COO - CH CH R HO - Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA NH 2 COOH NH 3 + COOH CH H+ CH R I onisation en milieu acide: la fonction amine capte un proton H + : + H 2 O I onisation en milieu basique: la fonction carboxyle libère un proton H + :

35 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Exemple : alanine À un certain pH « I onisation en milieu de pH I »: Lacide aminé est un zwitterion et un amphotère; Charge totale = 0. NH 3 + COO - CH R C COO - NH 3 + H CH 3 C COOH NH 3 + H CH 3 C COO - NH 2 H CH 3

36 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Les acides aminés sont des ions dipolaires (zwitterion) dans leur état naturel : Les acides aminés sont solubles dans leau, comme les composés ioniques, leurs points de fusion sont plus élevés que ceux dacides carboxyliques correspondants, ils sont très facilement cristallisés. Le point isoélectrique pHI est une caractéristique de chaque acide aminé : Par exemple il a un pHI de 6 pour la glycine, de 5,5 pour la phénylalanine, de 11,2 pour larginine et de 3,2 pour lacide glutamique. Le point isoélectrique est atteint lorsque la forme non chargée est majoritaire.

37 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA Formation dun dipeptide à partir de deux acides aminés Le premier acide –aminé garde sa fonction amine. Le second acide –aminé garde sa fonction acide carboxylique dipeptide Acide aminé 1Acide aminé 2 Ala Gly

38 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA liaison peptidique

39 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA alanine Liaison peptidique

40 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA alanine

41 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA alanine liaison peptidique (fonction amide) Liaison peptidique

42 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA alanine liaison peptidique (fonction amide) Liaison peptidique

43 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA alanine liaison peptidique (fonction amide) liaison peptidique (fonction amide) Liaison peptidique La liaison peptidique est très stable. Lhydrolyse nécessite des conditions drastiques : HCl très concentré, 110°C, 24h. Ala-Ala-Ala fonction amine libre fonction acide libre extrémité N-terminale extrémité C-terminale

44 Les acides α-aminés Menu J AWHER B EN K AHLA La liaison peptidique Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH 2 ) de l'autre. Au cours de la réaction, une molécule d'eau est éliminée. Il s'agit donc encore une fois d'une réaction de condensation.

45 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Acide aminé (1) Acide aminé (2) Eau Dipeptide Liaison peptidique

46 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Où sont-elles? À quoi servent-elles? Comment les fabrique-t-on? Combien en faut-il? Où les trouve-t-on? Quels sont les risques en cas de carences? Quels sont les risques en cas d'excès? Les protéines :

47 J AWHER B EN K AHLA Les protéines Ces acides aminés sont les «maillons» qui forment les protéines. Celles-ci sont semblables à des «colliers» formés de cent à plusieurs milliers de ces «perles», reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés forme la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide. Menu

48 J AWHER B EN K AHLA Les protéines INTRODUCTION Les protéines sont une classe de molécules biologiques « de première importance » (du grec proteios). Les protéines sont des macromolécules. Dans une cellule, le nombre de protéines différentes varie entre Chacune des protéines présentes dans les cellules a une structure qui est déterminée génétiquement et de ce fait, possède une taille prédéfinie (altérée parfois après traduction). Elles ont des rôles très variés au sein dune cellule et au sein dun organisme.

49 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Les protéines sont synthétisées et dégradées en permanence dans les cellules. Au sein dune cellule, chaque protéine présente joue un rôle particulier et est souvent indispensable pour un fonctionnement correct de lensemble.

50 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Partout. Les protéines forment la trame de tous les organes du corps (protéines dites "de structure"); elles sont aussi fonctionnelles comme celles qui constituent les anticorps, les enzymes, les hormones, l'hémoglobine etc. Toutes les cellules de l'organisme sont faites de protéines. Les Protéines Ou sont-elles? Filaments d'actine Microtubules

51 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines A quoi servent-elles? Elles jouent le rôle de transporteurs : - canaux ioniques - transporteurs de sucres, acides aminés… - transporteurs de lipides entre organes (albumine, apolipoprotéines) - transport inverse, élimination des toxiques (Multi-Drug Resistance Protein) Elles interviennent dans limmunité : - anticorps (immunoglobulines…) - protéines du système du complément - protéines de la cicatrisation (fibrine…) - protéines du CMH (Complexe Majeur dHistocompatibilité)

52 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Comment les fabrique t'on? Elles ont des rôles structuraux : - cytosquelette (tubuline, actine…). - contraction musculaire (myosine…) - forme des vacuoles (clathrine…) - organisation de lADN (histones) Elles interviennent dans le métabolisme en laccélérant : enzymes etc A partir de celles contenues dans les aliments. Les protéines contenues dans les aliments sont scindées en acides aminés lors de la digestion. L'organisme peut ainsi utiliser ces derniers pour reconstruire ses propres protéines.

53 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Il peut également, selon ses besoins, transformer un acide aminé en un autre sauf huit d'entre eux appelés pour cela "acides aminés essentiels". Il suffit que l'un d'eux manque ou même se trouve en quantité insuffisante pour que le processus de synthèse des protéines soit bloqué. Les acides aminés essentiels ont pour nom: isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine. Ils se trouvent tous dans les protéines d'origine animale: produits laitiers, œufs, poissons, viandes. Certains sont absents dans les protéines d'origine végétale: pain, pâtes, riz, pommes de terre, céréales.

54 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Combien en faut-il? Les protéines se renouvellent constamment. Les besoins quotidiens sont en fonction du poids et estimés à 1 g par kilo de poids et par jour avec des variations selon l'importance de l'activité musculaire. Cela représente 12 à 15% de l'apport calorique total.

55 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Besoins quotidiens en protéines AgeSexe masculinSexe féminin de 1 à 9 ansde 22 à 66 g. de 10 à 12 ans78 g. de 13 à 15 ans87 g.75 g. de 16 à 19 ans92 g.69 g. Age adulte de 63 à 90 g.de 54 à 66 g. Grossessede 10 à 20 g. Allaitement+ 20 g.

56 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Dans quels aliments se trouvent-elles? Les protéines d'origine animale se trouvent dans: les viandes et poissons: 15 à 24% les fromages: 15 à 30% l'œuf: 13 g% les laitages: yaourts et fromage blanc: 5 à 8% le lait: 3,5% Elles contiennent tous les acides aminés essentiels. Les protéines d'origine végétale proviennent essentiellement du pain: 7% des céréales, féculents, légumineuses et légumes secs: 2 à 5%. Elles sont déficientes en certains acides aminés essentiels.

57 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Quels sont les risques si on manque de protéines? Une alimentation normale couvre largement les besoins en protéines. Le manque de protéines est assez rare. On aurait plutôt tendance à en consommer trop. Mais on l'observe chez des personnes qui s'astreignent à des régimes amaigrissants draconiens, chez des personnes âgées qui se nourrissent mal. Il entraîne une dénutrition qui se traduit par une grande fragilité, une moindre résistance aux infections, une fonte musculaire importante.

58 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Le risque existe aussi en cas d'alimentation très déséquilibrée, comme le végétalisme où toutes les protéines animales sont exclues. Une alimentation diversifiée, comprenant à chaque repas des aliments animaux et des aliments végétaux est de loin préférable pour satisfaire correctement les besoins en protéines de l'organisme.

59 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Quels sont les risques de trop de protéines? L'excès de protéines existe quand on avale des protéines pures sous forme de potion magique pour faire du muscle. Il peut avoir des conséquences néfastes sur la santé. Les protéines laissent des déchets, au cours de leur métabolisme: urée, acide urique. Les reins ne peuvent tous les éliminer. D'où leur élévation dans le sang.

60 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Forme oxy et désoxy de l'hémoglobine Myosine

61 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La triple hélice collagène MyoglobineAlbumine

62 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Molécule dADN

63 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure de la molécule dADN

64 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure de la molécule dADN

65 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Transfert d'information permettant l'expression du génotype dans le phénotype. La structure et localisation dun chromosome eucaryote.

66 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines oxytocine

67 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure des protéines Toutes les protéines sont formées d'une succession d'acides aminés liés les uns aux autres dans un ordre précis. Le lysozyme illustré ci-dessous, par exemple, est formé de l'union de 129 acides aminés. Le premier est la lysine, le second, la valine, le troisième, la phénylalanine... et le dernier, le 129e, la leucine. La séquence des acides aminés d'une protéine (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième,..., le dernier) constitue ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine.

68 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux. Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne (leur ordre). Quelles sont les principales structures des protéines? On distingue fréquemment 4 niveaux de structure dans l'architecture des protéines, selon fonction les différentes interactions entre les acides aminés composant les protéine.. La fibre de collagène présentée ci-contre (modèle en boules et bâtonnets) est caractérisée par l'enchaînement d'un motif de 3 acides aminés : deux prolines (en bleu) et une glycine (en blanc).

69 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure primaire est la séquence des acides aminés. (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième,..., le dernier)

70 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure primaire correspond à la détermination de : - la composition chimique de la protéine (nature et pourcentage des AA) -lordre denchaînement des AA (séquence des AA ), enchaînement des acides aminés dans la protéine avec les ponts cystéines.

71 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Les structures secondaires sont les motifs que forment les acides aminés. On reconnait principalement les structures en hélice α et en feuillet β. L'hélice alpha est une structure droite en bâtonnet : la chaîne principale forme la partie interne du bâtonnet et les chaînes latérales se disposent à l'extérieur en un arrangement hélicoïdal. L'hélice alpha présentée ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'une globine beta humaine. L'hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO de la chaîne principale : tous les CO et NH de la chaîne principale sont unis par des liaisons non covalentes (liaisons faibles) des liaisons hydrogène. α : Enroulement hélicoïdal (en hélice) de la chaine plypeptidique.

72 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure secondaire : Hélice α

73 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure secondaire en feuillets plissés beta stabilisés par des liaisons hydrogène est presque totalement étirée. Les liaisons hydrogène sont établies entre les groupes NH et CO de brins polypeptidiques différents. Les brins adjacents peuvent être de même sens (feuillet parallèle) ou de sens opposé (feuillet antiparallèle). Le changement brutal de direction du feuillet béta est réalisé par un élément structural commun appelé coude béta ou coude en épingle à cheveux. L'image ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'un pore membranaire : la porine β : Enroulement en feuillets plissés de la chaine polypeptidique.

74 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure secondaire : feuillets plissés β

75 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Structure secondaire : feuillets plissés β

76 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure tertiaire se rapporte aux relations dans l'espace des différentes structures secondaires, hélices et feuillets. Ainsi, la globine béta de l'hémoglobine humaine est une protéine globuleuse formée de 8 hélices reliées par des coudes. Un hème porteur d'un atome de fer logé au fond d'une profonde poche hydrophobe assure le transport du dioxygène.

77 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure tertiaire cest lenroulement de la chaîne polypeptidique dans les 3 dimensions de lespace avec formation dun ou de plusieurs sites actifs. La structure IIIre est stabilisée par 4 types de liaisons qui sétablissent entre les chaînes latérales : L. ionique, L. Hydrogène, L. Hydrophobe, L. ponts dissulfures. β-lactoglobuline

78 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines La structure quaternaire : La structure IVre correspond à lassociation de plusieurs sous- unités protéiques. Les protéines qui contiennent plus d'une chaîne polypeptidique présentent un niveau supplémentaire d'organisation : on parle de structure quaternaire. Ainsi l'hémoglobine constituée de 4 chaînes, 2 chaînes alpha ( α 1 et α 2 ) et 2 chaînes béta (β 1 et β 2 ) a une structure quaternaire.

79 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines

80 Menu J AWHER B EN K AHLA Les protéines Version incomplète, en attente de vos propositions!


Télécharger ppt "Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C )Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C ) Les acides α-aminésLes."

Présentations similaires


Annonces Google